BIOQUMICA APLICADA

CAPITULO 2

ESATRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
 I.- BIOMOLCULAS
Son molculas orgnicas producidas por organismos vivos,
i/o compuestas por proteinas, carbohidratos, lipidos, y
acidos nucleicos.
Los organismos vivos las utilizan para subsistir y
reproducirse, y son producidas constantemente hasta el
momento de su muerte.
Sistemas biolgicos.
Son estructuras de biomolculas que poseen vida o forman
parte de un ser viviente.
Llevan a cabo reacciones qumicas entre esas
biomolculas, que dan lugar a la vida.

La bioqumica, estudia las biomolculas, para comprender

como ellas dan lugar a los procesos que ocurren dentro de
las clulas vivas.
 II. PROTEINAS y AMINOACIDOS
Las proteinas cumplen funcion estructural y catalitica en las
celulas.
Los aminocidos son los monmeros de las protenas.

Los aminocidos estn formados por:

Un carbono unido a un grupo carboxilo.
Un grupo amino
Un hidrgeno y
Una cadena R de composicin variable
En la naturaleza existen unos 700 aminocidos diferentes,
sin embargo, en las protenas slo suelen presentarse 20
de ellos, los otros aminoacidos se denominan no proteicos.
 1.1. Aminocidos proteicos
Son conocidos como -aminocidos, debido a que el
grupo amino (NH2) se encuentra a un tomo de distancia
del grupo carboxilo (COOH).

Los -aminocidos o amioacidos estndar difieren unos

de otros en la estructura de las cadenas R enlazadas a los
tomos de carbono .
 Clasificacin de AA estandar
Se pueden clasificar en:
Segn las propiedades de su cadena. (caractersticas
qumicas)
Segn su obtencin.
a.- Segn la cadena
Polares sin carga (hidrfilos): Serina (Ser,S), Treonina
(Thr,T), Cistena (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina
(Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y).
No polares o hidrfobos: Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A),
Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina
(Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptfano
(Trp,W). (alifaticos y aromticos)
Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp,D) y
cido glutmico (Glu,E).
Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R)
e Histidina (His,H).
 No polares alifticos
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

H CH3 CH CH3

GLICINA ALANINA Ala VALINA

Gli CH3 Val

O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH C OH

CH2 CH CH3

HN
CH CH3 CH2

CH3 CH3
LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA
Leu Ile
8 Pro
 No polares aromticos

O
O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2
CH2
CH2

HN

FENILALANINA
Phe OH
TRIPTOFANO
TIROSINA Trp
Tyr

9
 Polares sin carga

O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

CH2 CH OH CH2

OH CH3 SH
SERINA TREONINA CISTENA
Ser Tre Cys
O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2 CH2
CH2
CH2 CH2
C O
METIONINA ASPARRAGINA
S C O
Met NH2 Asn
GLUTAMINA
CH3 NH2 Gln

10
 Polares con carga
BSICOS (O CARGADOS +) CIDOS (O CARGADOS -)
O O
O O O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

CH2 CH2
CH2 CH2 CH2

CH2 C O CH2
CH2
N
CH2 CH2 OH C O
NH ACIDO GLUTMICO
CH2 NH OH
Glu
NH2 CIDO ASPRTICO
C NH HISTIDINA
Asp
Hys
NH2
LISINA
Lis ARGININA
Arg

11
Segn su obtencin
Aminocidos escenciales
No pueden ser sintetizados dentro del organismo, y deben
ser ingeridos.
Para humanos, los aminocidos esenciales son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptfano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) (Requerida en nios y tal vez ancianos)
Metionina (Met)
Los aminocidos no esenciales, son aquellos que el
cuerpo humano los puede sintetizar, y que no necesitan ser
ingeridos en una dieta.
 Valor biologico de las proteinas
La palabra Protena, del griego proteios significa primordial,
y fue sugerida por Berzelius para llamar as, al material
nitrogenado, sin el cual no pareca posible la vida (Gonzales-
Torres et al, 2007).
Es conocido que no todos los alimentos tienen igual valor
alimenticio.
El grado de utilidad alimentaria de una protena depende de su
digestin y absorcin, asi como de su utilidad despus de la
absorcin.
Los 9 aminocidos escenciales no pueden ser sintetizados por
humanos y deben ser aportados por la dieta. Si falta uno de
ellos no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la
que sea requerido dicho aminocido.
Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn
cual sea el aminocido limitante.
El trmino calidad proteica indica la capacidad de una protena
de la dieta para incorporarse en las protenas corporales y se
puede estimar a travs de varios indicadores, como:
- El valor biolgico o calificacin qumica (VB). Evaluado con
respecto a una protena de referencia, las mas cercanas son la
protena del huevo y la protena de la leche humana.
- La Utilizacin Neta de Protena (Net Protein Utilization, NPU).
Se determina mediante el balance de nitrgeno, definido como la
diferencia observada entre el nitrgeno ingerido y el excretado
(en orina, heces y sudor).
- Relacion de eficacia proteica (Protein efficacy relationship)
PER.
- El escore de aminocidos corregido por digestibilidad proteica
(protein digestibility corrected amino acid score) o PDCAAS.
Cuyo valor ms alto es 1.0, se calcula multiplicando el valor
correspondiente al escore por el valor correspondiente a la
digestibilidad(Suarez et al, 2006)
 Aplicacin en formulaciones industriales
de dietas animales.
Los alimentos balanceados se formulan, buscando maximizar su
rendimiento en la crianza de animales domsticos.
Las dietas para pollos se formulan con un minimo de proteinas y
con mxima eficiencia en el rendimiento de carne, con la
suplementacin de aminocidos escenciales.
Se ha encontrado que en las dietas a base de maiz y harina de
soja para pollos en la fase de crecimiento, los aminoacidos
limitantes, en orden de importancia son: Met+Cis, Lis, Tre, Val y
Arg.
La adicin de L-Lisina y L-Treonina reduce el costo del alimento
balanceado en 5%.
La suplementacin con Glu aumenta la relacin carne:grasa en
las aves. (Ajinomoto, 2007)
 2.1. Aminocidos no proteicos
Son unos 150 aminoacidos, que se encuentran en algunas
clulas y tejidos, en forma libre o combinada, pero no en
protenas.
Los D-Aminocidos: La D-Ala y el D-Glu forman parte del
peptidoglicano de la pared celular de las bacterias
La dihidroxifenilalanina (DOPA), es intermediario en la
sntesis de la dopamina, y la adrenalina.
La hidroxiprolina constituye el colageno.
La citrulina, intermediario en la sntesis de la urea (orina)
La homocistena, cuya presencia se asocia al desarrollo de
enfermedades cradiovasculares y cerebrovasculares.
 III. PROPIEDADES DE
AMINOACIDOS
cido-bsicas.
Cualquier aminocido puede comportarse como cido y
como base, se denominan sustancias anfteras.
Se comportan como sustancias tampn.
pticas.
Todos los aminocidos excepto la glicina, tienen el
carbono alfa asimtrico lo que les confiere actividad
ptica.
Qumicas.
Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilacin).
Las que afectan al grupo amino (desaminacin).
Las que afectan al grupo R.
 3.1.- Propiedades ionicas

En medio acido, los aminocidos estn totalmente

protonados y tienen carga positiva (forma catinica).
En solucin casi neutra, los aminocidos existen como
iones dipolares, estos iones tambin se conocen como
zwitteriones.
Para pH altos, los aminocidos se cargan negativamente
(forma aninica) porque los iones hidrxido sacan los H+ de
las molculas.
 Curvas de titulacion
Si un aminocido, esta
disuelto en medio acido y se
titula lentamente con NaOH,
se obtiene una curva de
titulacin, producto del paso
del aminocido por las tres
formas ionicas antes descritas.

Para un aminocido
monoaminico y monocarboxilo.

Por eso cumplen funcin

buffer en el cuerpo.
 Curva de valoracin de la glicina
La glicina: catinica por
debajo de pH = 2.3 (carboxilo
como -COOH y amino como -
NH3+); aninica por encima
de pH = 9.6 (el carboxilo esta
disociado (-COO-) y el amino
pierde el protn ( -NH2); y
zwitterinica entre pH = 2.3 y
9.6. El pH isoelctrico es 6.0.

El punto isoelctrico es el
pH al cual, el aminocido se
encuentra en equilibrio
entre las dos formas, como
el zwitterin dipolar con una
carga neta de cero.
 pKa
Es una forma simplificada de observar la constante de equilibrio
Ka.
Donde, HA H+ + A- Ka = [ H+][A-]

[HA]
El pKa, es el logaritmo negativo de la constante de disociacin
cida de un cido dbil, y se calcula igual que el pH.
pKa = -log [Ka]
Un cido ser ms fuerte cuanto menor es su pKa y en una base
ocurre al revs, que es ms fuerte cuanto mayor es su pKa
La ecuacin de Henderson-Hasselbach rige la disociacin de
cualquier cido o base dbil a un pH determinado.
La ecuacin implica el uso de las concentraciones de equilibrio
del cido y su base conjugada.
Se usa para el clculo del pH en soluciones buffer.
 Punto isoelectrico (PI)
La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su PI.
El PI de un aminocido depende de su estructura, para un
aminocido monoaminico y monocarboxilo, sera:

En aminoacidos de R con carga: Los que tienen cadena lateral

cida, el PI es el promedio de los dos valores de pKa ms bajos.
En el caso de los aminocidos con una cadena lateral bsica, el PI
es el promedio de los dos valores de pKa ms altos.
Ejemplo: Aspartato: Pk1=1.88, pK2=9.6,pK3=3.65.
PI = 2.77
 3.2.- Propiedades quimicas

Formacin de enlaces peptidicos.

Reacciones del grupo amino.
Reacciones del grupo carboxilo.
Reacciones del grupo R
Estereoisomerismo,
 a. Formacin de enlaces PEPTDICOS:

La unin CO-NH que resulta de la reaccin de los grupos

amino y carboxilo se conoce como unin peptdica, y es la
base para la construccin de las protenas. 25
 b. Reacciones del grupo amino
CON NINHIDRINA: La ninhidrina reacciona con el grupo amino, lo
oxida y libera amonio el cual se condensa con la ninhidrina
reducida, y con otra molcula de ninhidrina libre, para producir un
producto prpura.
La, prolina e hidroxiprolina, producen un color amarillo.

CON DINITROFLUOROBENCENO. Se forma el dinitrofenil (DNP)

de color amarillo.
CON FENILISOTIOCIANATO. Reaccin de Edman. Con cloruro
de dansilo.
 c. Reacciones del grupo R.

Reacciones especficas:
Reaccin de Millon.(mercurio en acido ntrico fumante)
Tirosina- rosado
Reaccin de Sullivan.(cianuro sdico al 5%). Cisteina- rojo
Reaccin de Folin.(1,2-naftoquinon-4-sulfonato sdico al
0,2%, hidrxido sdico al 10%). Metionina. Rojo.
Reaccin de Sakaguchi: (arginina). El grupo guanidino de
arginina se condensa con el alfa-naftol del reactivo, y luego
forma un complejo coloreado con el hipoclorito de sodio
Reaccion de aminocidos azufrados. Se basa en la
separacin mediante un lcali, del azufre de los
aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de
acetato de plomo, forma precipitado de sulfuro de plomo
(negro).
 d. Estereoismerismo de aminocidos
Ismeros: dos o mas compuestos que tienen el mismo
numero, clase de tomos y PM.
Estereoisomera. Isomera estructural.
Ismeros geomtricos. Cis- trans.
Enantiomeros. Ismeros pticos. L y D

Solo los L-aminoacidos son proteinicos. Algunos D-

aminocidos son encontrados en antibiticos, y en la pared
celular bacteriana.
 3.3.- Propiedades pticas
La deteccin espectrofotometrica de aminocidos en una
solucin depende de si estos pueden o no absorber la luz
Cromforo. Molcula capaz de absorber luz a cierta longitud de
onda

La radiacin absorbida por las molculas provoca transiciones

electrnicas que pueden ser detectadas.
Slo los aminocidos aromticos pueden absorber luz
directamente pero en el rango de luz uv. El mximo de
absorbancia para estos aminoacidos est cercano a 280 nm.
Los dems deben formarse complejos con diversos
compuestos complejantes, como ninhidrina
 IV.- SEPARACION DE
AMINOACIDOS
Destruccin de protenas. Los a.a. son liberados por
hidrlisis, obtenido por digestin con HCl 6N.
Los aminocidos se pueden separar por cormatografia o
por electroforesis.

Cromatografa:
En todas las separaciones cromatogrficas, las molculas
son separadas dentro de una fase estacionaria y una mvil.
Dependiendo del tipo de fase estacionaria se distingue:
cromatografa en papel, cromatografa en capa fina, o
cromatografa en columna.
La separacin depende de la tendencia relativa de las
molculas en la mezcla, de asociarse con ms fuerza a
una o a otra fase.
 Cromatografa en papel
Las muestras se aplican en un punto
marcado a 5 cm del extremo inferior del
papel filtro, y ste se suspende en un
recipiente con el solvente movil (mezcla
de agua y fenol).
La fase movil asciende por capilaridad,
arrastrando aminocidos, segn su
afinidad con cada solvente y el papel.
Los solventes apolares avanzan mas
que los polares.
Cuando ha avanzado hasta el otro
extremo, la tira se seca y se tie con
ninhidrina al 0.5% en acetona, y se
calienta a 90-100 C por unos minutos.
La relacin entre la distancia recorrida
por un a.a. con la distancia que viaja el
solvente, se asigna como valor Rf (factor
de retardo) de ese a.a.
 Fundamento
Los a.a. con cadenas laterales no polares grandes (Leu, Ileu, Fen,
Trip, Val, Met, Tir) solubles en liquidos organicos, viajan ms que los
de R mas cortas no polares (Pro, Ala, Gli) o con R polares (Thr, Glu,
Ser, Arg, Asp, His, Lis, Cis), solubles en solventes polares
 Cromatografa en capa fina
Es muy similar a la cromatografa en papel, pero se
utiliza como fase estacionaria unos soportes
adsorbentes como celulosa pulverizada o gel de slica,
incorporados en capa fina sobre una placa de vidrio.
 Cromatografa de intercambio inico
La columna cromatogrfica consiste en un tubo relleno de
granos de resina sinttica, que contiene grupos cargados
fijos; las que contienen grupos aninicos se denominan
resinas de intercambio catinico (con grupos SO3-) y las que
contienen grupos catinicos, resinas de intercambio aninico.
La afinidad de cada aminocido por la resina est afectada
por el pH (que determinar su estado de ionizacin).
Se puede, conseguir la separacin de los aminoacidos
cambiando gradualmente el pH de la solucin que pasa a travs
de la columna, de modo que se cree un gradiente de pH.

Una mejora moderna de sta y otras tcnicas cromatogrficas

es la cromatografa lquida de alta resolucin (HPLC).
 Electroforesis
Cuando una mezcla de molculas
ionizadas y con carga neta son
colocadas en un gel sometido a campo
elctrico, estas experimentan una
fuerza de atraccin hacia el polo de
carga opuesta.
Dejando transcurrir cierto tiempo las
molculas cargadas positivamente se
desplazaran hacia el ctodo (el polo
negativo) y las cargadas negativamente
se desplazan hacia el nodo (el polo
positivo).
Tambien se puede hacer
electroforesis en papel o en acetato de
celulosa), o en disolucin
(electroforesis libre)
 V.- ESTRUCTURA DE LAS POLPIPETIDOS
LAS PROTEINAS son polmeros resultantes de mas de 50
aminoacidos.
Donde el aminocido de la izquierda (con un grupo NH2 libre) es
el aminocido N-terminal, y el aminocido de la derecha, con un
grupo COOH libre es el aminocido C-terminal.

PEPTIDOS. Polmeros con menos de 50 aminocidos, pueden

ser: dipptidos, tripptidos, tetrapptidos, pentapptidos, etc.
Ejemplos:
Glutation: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la
clula.
Aspartamo
Antibiticos. Gramicidina. 15 a.a.
Glutation.
Es un tripptido constituido por: glicina, cistena y cido
glutmico. Es un fuerte reductor, por su SH.
Se representa como (GSH)
Es un antioxidante intracelular por el grupo tiol de la cistena,
que es reductor.
Acta reduciendo especies oxidantes, como el perxido de
hidrgeno:
H2O2 + 2GSH------- GSSG + 2 H2O.
Al donar un electrn, el glutatin se convierte en reactivo, pero
reacciona rpidamente con otro glutatin reactivo para
formar disulfuro de glutatin (GSSG).
Asi protege a las clulas de la accin negativa de los oxidantes
Glutation en la buena salud.
Se estudia el valor de antioxidantes en la buena salud, y
prevencin de enfermedades que involucran ataques
oxidativos por radicales libres.
Los Radicales libres han sido implicados en:
enfermedades cardiacas, diabetes, el envejecimiento, e
incluso el cncer.
La teora del envejecimiento por efecto de los radicales
libres fue propuesta en 1956 por Harman, quien sostiene
que los radicales libres se generan especialmente en la
mitocondria por efecto por las reacciones del oxigeno que
libera, perxidos, y oxigeno singlete. Estos radicales
causan alteraciones en el metabolismo, y funciones
celulares que producen alteraciones fisiolgicas en el
organismo (enfermedades) (Via, et al).
Glutation es el antioxidante esencial de ayuda para la
salud del cuerpo, un Fortalecedor y Estimulante Inmune
(Gutman)
Efectos del glutatin en el pan
En panadera, la consistencia elstica de la masa de pan se
forma gracias a la unin de dos protenas vegetales; glutenina y
gliadina. Estas se unen por enlaces disulfuro, y dan lugar a la
formacin del gluten.

Es conocido que en masas de panadera, un exeso de

amasado produce el aplastado de la masa, lo cual es debido a
que se ha creado un estrs sobre las levaduras, que reaccionan
produciendo GSH, que interfiere con el levantamiento de la
masa, provocando la rotura de la red gliadina-glutenina.
 Aspartame
Es un endulcolorante formado por la unin de dos
aminocidos (Acido asprtico y fenilalanina) unidos por
enlace peptdico. Es 200 veces mas dulce que la sacarosa.
 V.- ESTRUCTURA DE PROTEINAS
Biopolmeros de aminocidos de mas de
50 L-aminoacidos, unidos por enlaces
peptidicos.
El enlace peptdico tiene una geometra
plana. Esto establece restricciones a la
forma de la cadena polipeptidica.

slo existe libre rotacin en torno al C

 Tipos de proteinas
1.- Por su naturaleza:
Simples, y Conjugadas.
Protenas simples. solo estn
compuestas de aminocidos
Composicin: C= 50%,
O=23%, N=16%, H=7%,
S=3%.
Ejplo. Gluten.
Anlisis de Kjeldhal.
P = Np(100/16)
Protenas conjugadas.
Contienen aminocidos y otros
componentes.
Ej. Hemoglobina (cadenas de
aminocidos mas metal Fe)
2.- Por la forma que
adopta
- Fibrosa (colgeno)
- globular (casena)
3.- Por su funcin
biolgica
- Estructurales. Forman
esqueletos celulares.
(keratina)
-Catalticas (Enzimas)
 ESTUDIO DE LA ESTRUCTURA
PROTEICA

Por su gran tamao, las protenas no pueden estar

presentes como simples cadenas lineales, sino que
adquieren algn tipo de organizacin tridimensional.
Por facilidad, se ha convenido en estudiar la estructura
tridimensional de las protenas a travs de cuatro tipos de
estructuras:
Estructura primaria.
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
 Estructura primaria
Se refiere a la secuencia de aminocidos que estn
presentes en la cadena.
Se determina secuenciando la protena. Ejplo: Gliadina
La gliadina es una glucoprotena presente en trigo y
cereales del gnero Triticum
 Estructura secundaria
Patrones repetitivos que se forman al plegarse los polipptidos.
Tipos de estructura secundaria ms frecuentes:
Hlice alfa: Los puentes de hidrgeno son paralelos al eje central
de la hlice, y los grupos R van dirigidos hacia afuera. Ejplo.
Colgeno, queratina del pelo.
Lmina plegada . Se estabilizan por puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de enlaces peptdicos de cadenas diferentes.
Ejplo: fibrona de la seda, queratina de plumas.

-hlice
lmina plegada
 Giros beta
Son elementos de conexin entre hlices alfa y/o lminas
beta.
Determinan un cambio de direccin de las cadenas
polipeptidicas.
Se forma un puente de hidrgeno entre un residuo (n) y el
situado tres aminocidos despus (n+3).
La prolina y la glicina abundan en los giros beta
 Colageno
Protena de la piel de animales. Tiene triple hlice
Cada hlice posee la secuencia prolina-glicina, hidroxiprolina
(a).
Tres cadenas polipeptidicas se entrelazan (c), con uniones
Gli-Prolina (d)
 Fibras de seda.
Las laminas-, solo pueden
formarse con polipeptidos que
contienen aminocidos con R
poco voluminosos, como alanina y
glicina.
Puede ser de gusano o de araa.
La seda de gusanos consta de 2
hebras de fibroina (protena
fibrosa), recubiertos con una capa
de sericina (protena amorfa rica en
serina). Tiene unas 10 u de
dimetro.
La sericina es normalmente
desechada en el proceso textil,
pero se usa en medicina y
cosmtica.
La fibrona consta de capas
de lminas beta antiparalelas. Su
estructura primaria contiene
principalmente de la secuencia de
aminocidos (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-
Ala).
Produccion de seda de gusano (sericicultura)
Los tejidos de seda fueron elaborados en
la China, desde 3000 a. C.
Se crian los gusanos durante unos 35 das
hasta que las orugas empiezan a producir el
hilo para su capullos, durante dos o tres
das, hasta quedar completamente
encerrada dentro del capullo. Cada capullo
tiene unos 1000-1500 m de fibra.
Los capullos con las orugas se introducen
en agua jabonosa hirviendo para ahogar las
orugas, y remover la sericina.
La seda se utiliz en la fabricacin
de paracadas y neumaticos de
bicicleta, hasta la aparicin del nailon y
el ripstop. Los primeros chalecos antibalas
(actualmente de Kevlar) fueron fabricados
con seda en la primera Guerra Mundial
Usos en la medicina (biomateriales)
Nuevas ramas: Medicina Regenerativa e Ingeniera de
Tejidos.
Se basan en aislar clulas madre, desarrollarlas en
soportes adecuados y favorecer su diferenciacin a
diversos tejidos mediante la accin de factores de
crecimiento celular especcos.
Ello abre la posibilidad de producir tejidos humanos nuevos
capaces de reemplazar a tejidos lesionados, evitando el
riesgo de rechazo del sistema inmune.
Los materiales pueden ser sintticos (biopolmeros,
cermicas, biovidrio, etc.) o de origen natural (colgeno,
alginatos, seda, etc).
El biomaterial de andamio debe ser capaz de facilitar la
adhesin de las clulas, estimular su crecimiento, y permitir
su diferenciacin. Tambien debe ser biocompatible, poroso,
resistente, maleable, y biodegradable, requisitos que
cumplen los hilos de seda.
Ejemplo la produccin de tejido oseo (Elices et al, 2011).
Produccion de biolm.
La brona es insoluble en agua y se solubiliza solo en
bromuro de litio concentrado o en una mezcla de cloruro
clcico y etanol.
Una vez solubilizada, se dializa y se obtiene una solucin
acuosa de brona regenerada a partir de la cual se fabrican
las diversas presentaciones
Se parte de una solucin de brona al 10%, que se vierte
en un molde o supercie adecuada y se deja evaporar.
Con una solucin de metanol, se induce la transicin de
una estructura proteica parcialmente amorfa a una
estructura cristalina e insoluble.
Este lm puede actuar tambin como recubrimiento de
otros biomateriales (poliuretanos, policaprolactonas, etc.) o
en mezclas con: celulosa, polietileno, colgeno, etc.
Adems, los lms de brona en su supercie presentan
residuos aminoacdicos que permiten decorar su supercie
con distintos tipos de ligandos y factores de crecimiento.
 Fibra de telaraa.
Es muy resistente, compuesta de
dos filamentos de espidroina
(protena fibrosa rica en alanina).
La tensin de rotura en hilos muy
finos de acero y kevlar 49 puede
llegar a ser de 3000 Mpa.
Existen unas 30,000 especies de
araas, y se han encontrado que sus
hilos tienen resistencia a la tensin
entre 1000 y 4000 Mpa.
La resistencia a la deformacin en la
fibra de acero es del 1-2%, y en hilos
de seda puede llegar al 30%.
La combinacin de resistencia a la
tensin y deformacin hace que el
hilo de telaraa de Argiope trifasciata
(una de las menos resistentes) pueda
absorber 130 Kilojulios/Kg., antes de
romperse, frente a los 30 Kjl/Kg del
Kevlar 49 y 4 KJl/Kg de una cuerda
de piano. (Elices et al, 2011).
 La estructura terciaria
Es la forma como se manifiesta en el espacio una protena.
Puede ser redondeada y compacta (proteina globular), o de
estructura alargada, (proteina fibrosa).
Protenas Globulares: Tienden a ser ms solubles en agua.
Se pueden clasificar segn su solubilidad:
Albminas: Protenas fcilmente solubles en agua, que
coagulan con el calor y precipitan con soluciones salinas
saturadas. Ejplo, Lactoalbmina, la ovoalbmina.
Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles
en soluciones salinas diluidas. Ejplo: inmunoglobulinas, etc.
Glutelinas: Solubles en cidos y bases diluidos, insolubles en
solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.
Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en
agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros. Ejplos: la Zena
del maz y la Gliadina del trigo.
.Protenas fibrosas: La mayor parte o casi toda la protena est
organizada de manera paralela a un solo eje. Son insolubles en
agua y funcionan como protenas estructurales o de soporte
Ej: Elastina, Colgeno, Queratina.
 Fuerzas que conforman a las protenas
Interacciones hidrfobas: Los residuos hidrfobos producen
interacciones, de modo que los aminocidos apolares se
sitan hacia el interior de la protena y los polares hacia el
exterior interactuando con el agua circundante.
 Fuerzas que conforman a las protenas
Enlace peptdico: La unin de aminoacidos se produce por
condensacin. Esta es una unin covalente fuerte, resistente al
calor, a detergentes, y a pH extremos, con una energa de enlace
de 380 KJ/mol.
Enlaces de hidrgeno: Se producen entre tomos del enlace
peptdico y grupos polares cercanos, donde un tomo de hidrgeno
es compartido por dos tomos electronegativos.
Tienen una energa de enlace de 20 KJ/mol.

Interacciones inicas: Entre tomos positivos y negativos. Tienen

una energa de enlace de 335 KJ/mol.
Fuerzas de Van der Waals: (dipolos inducidos por dipolos) entre
dos tomos cuando los orbitales de sus electrones se acercan uno
al otro. La energa de enlace de 0,8 KJ/mol.
Enlaces disulfuro : Entre
grupos tiol de los residuos
de cistena, que forman
una unin covalente de
210 KJ/mol llamada
puente disulfuro.
 Estructura cuaternaria
Comprende la organizacin espacial de las protenas que
tienen ms de una cadena peptdica (conocidas como
protenas multimricas).
Se mantiene por enlaces entre cadenas diferentes. Ejplo:
inmunoglobulina G
 VI.- PROPIEDADES QUIMICAS
6.1. Propiedades acido base.
Propiedad tampn. Las protenas, como derivadas de los
aminocidos, tienen un comportamiento anftero y esto las
hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del
medio, ya que pueden comportarse como un cido o una
base y por tanto liberar o tomar protones (H+) del medio
donde se encuentran.

Precipitado. Las protenas en su punto isoelectrico

pueden ser precipitadas. Ejemplo, coagulacin de la
casena de la leche a pH 4.6.
 6.2. Salting-In, y Salting-out
Es el efecto del salado de soluciones de protenas.
Efecto salting in, o solubilizacion por salado. En un medio poco
salino, la solubilidad de las protenas aumenta con la concentracin
de sales.
Se debe a que los iones salinos recubren los grupos R de las
molculas proteicas, incrementando la solubilidad de las protenas
Salting out. Insolubilizacin por salado. Con altas
concentraciones salinas, las protenas precipitan, debido a
la competencia por molculas de agua de solvatacin entre
los iones salinos y las moleculas proteicas.

La solubilizacin e insolubilizacin por salado, son

procedimientos importantes para la separacin de
protenas.
Las protenas precipitadas por salado retienen su
conformacin nativa y pueden disolverse de nuevo,
normalmente sin experimentar desnaturalizacin.
El sulfato amnico es el preferido para precipitar las
protenas por salado, debido a su gran solubilidad en agua,
lo que permite alcanzar fuerzas inicas muy elevadas.
Ejemplo: extraccin de papana, bromelina,
6.3. Desnaturalizacin
Prdida de las estructuras cuaternaria, terciaria i/o
secundaria de una protena. No se altera la estructura
primaria. Ejplo. la clara de huevo precipita al
desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor.
La leche coagula a pH bajo como consecuencia de la
desnaturalizacin de la casena.
HIDROLISIS. Escisin en aminocidos (ruptura de un
enlace peptdico por adicin de agua).
 Agentes desnaturalizantes
cidos y bases fuertes. Los pHs altos o bajos cambian la carga
de los radicales de aminocidos ionizables, alterndose los
enlaces en que participan.
Disolventes orgnicos (alcoholes, cetonas, cloroformo). Estos
interaccionan con el interior hidrfobo de las protenas y
desorganizan la estructura terciaria.
Detergentes. Abren la estructura de la protena provocando el
desorden de la cadena polipeptdica
Compuestos polares neutros: urea, guanidina, forman puente-H
Sales a elevada concentracin. En un medio salino, los iones
disueltos interaccionan con los grupos NH3+ y COO- libres de la
protena, provocando acciones fuertes de atraccin entre cargas
de signo opuesto y de repulsin entre cargas del mismo signo, lo
cual desestabiliza la estructura
Aumento de temperatura. provoca la rotura de los enlaces puente
hidrgeno, por incremento en las vibraciones intramoleculares.
Agresin mecnica (agitacin, trituracin).
 puentes disulfuro Proceso reversible
Los iones de
metales
pesados como
Hg+2 o Pb+2
son venenosos
porque DENATURACIN
reaccionan con urea + b-
los grupos mercaptoetanol
sulfhidrilo de PLEGAMIENTO o
cistenas RENATURACION
presentes en (se retiran los
las protenas y agentes
estas denaturantes)
desnaturalizan
y pierden su
funcin cistenas puentes disulfuro
 VII. IDENTIFICACION DE
PROTEINAS
Reaccin del Biuret. (caracterizacin de
tripptidos en adelante)
Los pptidos y protenas producen una
reaccin coloreada, llamada reaccin del
Biuret (CuSO4 en solucin acuosa
alcalina de NaOH o KOH).
Las protenas por sus uniones peptdicas
reaccionan con los iones cpricos del
reactivo en medio alcalino formando un
complejo de color violeta.
Se necesitan 2 ms uniones peptdicas
para que se forme el complejo coloreado.
La reaccin debe su nombre al biuret, una
molcula formada a partir de dos de urea
(H2N-CO-NH-CO-NH2), que es la ms
sencilla que da positiva esta reaccin
 VIII.- MTODOS DE
SEPARACIN DE PROTENAS.

Por su tamao: dialisis y ultrafiltracin.

Por su solubilidad: precipitacin.
Por su carga elctrica: Electroforesis, Cromatografa
 a.- Por su tamao: Dialisis
Proceso de separar molculas de una solucin por diferencia del ndice de
difusin a travs de una membrana semipermeable.
Una solucin de varios tipos de molculas es puesta en un bolso
semipermeable de dilisis (acetato de celulosa u otro).
El bolso sellado se coloca en un envase con una solucin diferente, o agua
pura.
Las molculas lo suficientemente pequeas como para pasar a travs de
los poros (agua, sales y otras molculas pequeas) tienden a moverse en la
direccin de la concentracin ms baja.
Molculas ms grandes (protenas, ADN, o polisacridos) con dimensiones
mayores son retenidas dentro del bolso.
 b. Por su solubilidad
Precipitacin Salina.
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de aminocidos que,
establecen enlaces (puentes de hidrgeno) con molculas de agua.
En exceso salino precipitan por el efecto salting out.
Precipitacion por punto isoelectrico.
Ejemplo cuajado de caseina de leche por descenso de pH.

c. Por su carga
elctrica.
a) Cromatografa de
intercambio inico
b) Electroforesis
 IX.- PROCESOS Y PRODUCTOS
INDUSTRIALES CON PROTEINAS

Aplicaciones de las protenas en la industria:

Queratina y productos para el cabello.
Curtido
Quesos
 1.- PROCESOS CON EL PELO
El pelo est formado por un extremo
libre (pelo) y una raz implantada en la
dermis (folculo).
En la base de cada folculo, o papila,
hay vasos capilares que nutren el pelo.
Esta parte del pelo requiere una
nutricin completa con todos los
minerales, vitaminas y aminocidos.
Una deficiencia en la dieta, o cambios
hormonales afectan la raz del pelo,
ocasionando su cada.
Cada folculo tiene una glndula
sebcea que mantiene la lubricacin
del pelo
El pelo esta compuesto por: 16% de
protenas, 2% de lpidos, 70% de agua,
sales y otras sustancias (urea,
aminocidos, etc.).
 El tallo o pelo
En la estructura del pelo se
pueden distinguir tres partes:
- La mdula: es la parte interna
del cabello. sufre queratinizacin
gradual por prdida de los
ncleos y de esta manera se
produce queratina dura.
- Corteza: clulas que en su
desplazamiento desde la matriz
se queratinizan de manera
gradual.
- Cutcula: es la parte exterior del
tallo y est formada por clulas
aplanadas, queratinizadas, que
se superponen unas sobre otras a
modo de tejas invertidas. Esta
parte que est expuesta al medio.
La queratina:
En la queratina predomina el
aminocido cistena, con
grupo funcional sulfuro.
Existen dos tipos de queratina
en el cuerpo; la -queratina,
es componente de la piel
(epidermis), la -queratina, es
dura y forma los pelos.
Tres cadenas de queratina
forman las protofibrillas,
estas se enrollan entre s
como un cable para formar
microfibrillas.
Estas se agrupan entre si
dando lugar a las
macrofibrillas que son las
fibras del pelo.
 Tipos de enlaces en el pelo
Puentes salinos: entre grupos cidos y
bsicos, forman la unin lateral entre las
cadenas de polipptidos de queratina.
Son muy fuertes en el punto isoelctrico,
pH: 4.1. Al alejarse de dicho valor, se
debilitan y rompen.
Puentes disulfuro: Estos puentes se
rompen por hidrlisis alcalina y por
accin de reductores como los sulfuros,
sulfitos, tioglicolatos, mercaptanos y
enzimas.
Puentes de hidrgeno: Cuando el
enlace por puente de hidrgeno se
rompe, las queratinas con disposicin
helicoidal, se despliegan y adoptan una
forma ms estirada como -queratina.
 Clases de cabello segn la estructura
Pueden ser: lizo o rizado.
Esto depende de la manera en que se establezcan los puentes
disulfuro entre las alfa-hlices de queratina.
En los cabellos lacios los puentes disulfuro se establecen al
mismo nivel, y en los cabellos rizados los puentes se establecen
entre regiones que se sitan en diferente nivel.

El cambio de forma del pelo se produce por:

Humedad: el cabello absorbe agua, que abre los enlaces salinos
y puente-H, aumentando la elasticidad del cabello.
Calor: El agua que contiene la superficie del cabello se convierte
en vapor de agua que rompe los enlaces salino y puente H.
Estiramiento mecnico: permite romper y reconstruir los enlaces
de hidrgeno y salinos con una configuracin diferente.
 Ondulado y permanentes del pelo
El proceso de la ondulacin permanente hace uso de la
reversibilidad del enlace entre las cistenas.
Para modificar la ondulacin del cabello se hace:
1. Romper los puentes disulfuro, reduciendo el enlace S-S, con
agentes reductores, como: tioles (tioglicolato de amonio),
mercaptoetanol o ditiotreitol.

2. Cuando las cistenas quedan libres, se procede a darle la

forma que se desee al cabello.
3. Modificada la forma del cabello, se revierte la reaccin y se
forma otra vez los enlaces disulfuro, en su nueva posicin. Para
eso, se aade un reactivo oxidante para formar nuevos puentes
disulfuro entre las cistenas enfrentadas en la nueva
configuracin.
Primero se retira el tioglicolato de amonio (con agua) y se aplica
la solucin oxidante (perxido de hidrgeno, perborato de sodio
y bromato de sodio), para volver a formar los enlaces disulfuro
entre las cadenas de queratina.
Finalmente, el cabello se enjuaga y al secarse se restablecen los
enlaces de hidrgeno y los puentes salinos.
El pelo vuelve a ser fuerte, pero con nueva forma gracias a la
nueva posicin de sus enlaces disulfuro.

Los rizos son temporales debido a que segn vaya naciendo

pelo nuevo, tendr la estructura acostumbrada del individuo.
Tinte. (amoniaco o
etanolamina,
parafenilendiaminas PPD,
resorcinol, alfanaftol,
aminofenoles, H2O2)
El amoniaco separa las
capas proteicas que protegen
al cabello (la cutcula),
permitiendo al resto de
componentes llegar al
pigmento subyacente, la
melanina.
Perxido de hidrgeno, acta
sobre la melanina, eliminando
el color natural, y provoca la
reaccin de las molculas de
PPD
El PPD es el tinte.
 3.- CURTIEMBRE.
El curtido es el proceso qumico mediante el cual se convierten las
pieles de animales en cuero.
La piel animal se compone de tres capas diferenciadas : la
epidermis (capa exterior), la dermis (cuero) y el tejido subcutneo.+
Causas del deterioro de la piel. son dos:
Desnaturalizacin del colgeno. Por
accin trmica.
Cuando la piel se sumerge en agua
caliente, se llega a un punto, llamado
temperatura de contraccin (TC) en el
cual se produce la desnaturalizacin
trmica de la fibras, que se manifiesta en
la contraccin de las fibras en un 35%.
Esto se produce por ruptura de los
puentes-H que mantienen unidas las -
hlices de las fibrillas.
Se forma en una mezcla de cadenas
polipeptdicas flexibles en forma de ovillo.
Hinchamiento de la piel. Es la absorcin
de molculas de agua en los puntos
reactivos de las fibras de colgeno
Formacion del cuero.

El cuero es distinto a la piel: resiste el calor y la

degradacin bacteriana, se hincha poco con el agua.
El proceso consiste en reforzar la estructura proteica del
cuero creando enlaces entre las cadenas de pptidos.

Fases del proceso:

Preparacion o Ribera. se eliminan los componentes de
la piel que no son transformables a cuero.
Curtido. se d estabilidad qumica y fsica a la piel.
Acabado. Color, estampado, etc.
a.- Preparacin. (ribera)
La piel se hidrata, se le quita el
pelo y la endodermis, formada
por protenas y grasa; se abre el
espacio interfibrilar y se eliminan
las impurezas presentes.
Etapas: remojo, pelambre,
desencalado, lavado.

Remojo. Para rehidratar y

eliminar residuos de sangre,
excretas y polvo. Se utiliza
hidrxido de sodio, hipoclorito de
sodio, detergentes y
desinfectantes (bicloruro de
mercurio y acido fnico, sulfato
de sodio, etc). Se agita para
mejorar el contacto de la piel con
la solucin.
Pelambre.
Se eleva la alcalinidad de la piel hasta pH cercano a 12.
La cal abre las fibras de colgeno en fibrillas, con hinchamiento
de la piel, apertura de los folculos pilosos que libera el pelo.
Al mismo tiempo el sulfuro de sodio rompe los enlaces disulfuro
de la queratina de la epidermis y del pelo, provocando el
desprendimiento de la epidermis y la ruptura del pelo.

Desencalado.
En medio alcalino las sales de cromo pueden reaccionar
rpidamente con el colgeno, produciendo una sobrecurticin en
las capas externas dificultando la difusin a las capas internas.
Se baja el pH con cloruro de amonio segn la reaccin:
2 NH4Cl + Ca(OH)2------ CaCl2 + 2 NH4OH
Se forma una solucin tampn de alcalinidad inferior.
El cloruro o sulfato de amonio, slo pueden combinarse con la cal
disuelta entre fibras; pero no desplazan el calcio de sus
combinaciones con colgeno
Rendido. Busca aflojar la estructura colagnica, y limpiar
los restos de epidermis, pelo, grasa, productos de
degradacin de protenas, etc., por medio de enzimas
proteolticas.
Descarnado. Antes de comenzar la etapa de curtido se
procede al descarne, donde se separan las grasas y
carnazas que permanecen unidas a la parte interna de la
piel.
Desengrasado. Se utilizan detergentes, para la limpieza
de los poros de la piel y eliminar protenas no estructurales.
 b.- Curtido.
Fases del curtido:
piquelado, curtido.
Piquelado: Tratamiento de
la piel, con cido para llevar
al pH de curticin.
Los iones H, se unen a las
cargas de los grupos COO-
, los cuales son descargados
y pasan a la forma de
COOH+. Esto permitir la
posterior difusin del Cr
hacia el interior de la dermis.
Curtido: Se adicionan sustancias orgnicas (taninos); o
inorgnicas para que reaccionen con el colageno.
El curtido mineral es el mas usado y tpicamente se usa sales
de cromo trivalente (por ejemplo: sulfato de cromo y/o xido
crmico, Cr2O3) con una concentracin que vara de 1,5 a 8 por
ciento de Cr2O3.
Cuando el cromo se introduce en la piel, reacciona con el
colgeno formando compuestos de coordinacin estables
(reaccin entre los grupos carboxilo (-COOH) del colgeno con
el cromo).
Se obtiene un producto azul conocido como wet-blue
Para el curtido se usan sales de cromo (III), que tienen mejor
efecto si estn parcialmente basificadas, como el hidroxisulfato de
cromo (III), Cr(OH)(SO4), con un contenido de Cr2O3 del 30% y
con una basicidad del 34-38%.
Secado. Operaciones de carcter fsico-mecnico para retirar el
agua atrapada entre las fibras del cuero.
Normalmente es un escurrido a presin, un secado al vaco y un
secado en tnel de aire caliente o al aire ambiente.
Una vez se ha retirado el agua hidratante del cuero hmedo, slo
queda el agua qumica o ligada a la estructura del cuero.
Acondicionado: Es preparar el cuero para el acabado, son
operaciones de ablandado, estirado, planchado, aplanado,
recorte, lijado o desflorado y la impregnacin, en la que se utilizan
productos qumicos como auxiliares de penetracin y resinas
especiales para mejorar la calidad del cuero.
Para mejorar el aspecto final, el lado de flor del cuero se esmerila
utilizando un cilindro de esmerilado.
 3.- PROCESOS CON LA CASEINA
La leche est compuesta por lactosa, lpidos y protenas.
Hay tres clases de protenas: casena, lactoalbminas y lacto
globulinas. En leche de vaca abunda la casena.
La caseina es un grupo heterogneo de fosfoprotenas que
precipitan a pH 4.6.
Las fosfoprotenas se agrupan entre si formando sub-micelas, y
las sub.micelas se unen entre si para formar micelas.
La submicela esta formada de 4 componentes (cadenas
polipeptdicas fosforiladas): s1, s2, y k-casena (glicosilada).
La s1-CN, con 199 aminocidos tiene tres zonas hidrofbicas, y
una zona polar en el segmento f(41-80).
La s2-CN, compuesta por 207 aminocidos, es la ms
hidroflica. Tiene alta afinidad por la s1-CN.
La -CN, con 209 aminocidos, tiene entre 4 y 5 residuos de
fosfoserina situados en el extremo N-terminal (hidrliflo) y su
extremo C-terminal f(136-209) es hidrofbico. Esto la hace
altamente anfiptica.
La -CN es la nica que tiene Cys en su estructura primaria.
Tiene 169 aminocidos y hasta 5 cadenas glicosdicas unidas a
los residuos de Tre o Ser. El segmento N-terminal es hidrofbico y
el extremo C-terminal con carga neta positiva es hidroflico.
 Micela de casena
En medio acuoso, las casenas, se asocian entre s, a travs de
enlaces hidrofbicos, con las zonas hidroflicas hacia el exterior de
los grnulos casenicos, formando as las micelas, donde las
casenas y k, tienen caractersticas emulsificantes.
la -casena se une al resto de la micela por la parte hidrofbica,
quedando el casen-macropptido (de carga negativa) en la
superficie en contacto con el agua.
En su forma nativa las micelas de la casena se mantienen
en dispersin coloidal, estabilizadas por repulsiones
electrostticas.
Repulsin entre micelas.
 Accin del cuajo sobre la casena
La molcula de -casena consta de dos regiones: la
hidrofbica para--casena (residuos 1-105) y el casen-
macropptido CMP hidroflico (residuos 106-169).
La protelisis de la k-caseina sucede en el enlace Fen105-
Met 106. Se forman dos fragmentos: uno insoluble (1-105)
Caseinomacropeptido CMP que se mantiene en la micela, y
otro soluble (106-169) que es eliminado de sta
 Cuajado
Consiste en precipitar la casena, por accin de Enzimas
(cuajo) que hidrolizan la k-casena estabilizadora de la micela
de casena.
El tratamiento con el cuajo ocurre en dos etapas:
La primera es la fase enzimtica, durante la cual se produce el
ataque de la -casena por enzima quimosina y la segunda es
la fase de coagulacin de las micelas que han sido
desestabilizadas por el ataque enzimtico.
Esquema del ataque de las enzimas coagulantes (esferas
pequeas) sobre las micelas de casena (esferas grandes).
A) micelas con las cadenas de -casena intacta; B) comienzo
de la hidrlisis de la -casena por las enzimas proteolticas; C)
agregacin de las micelas por la hidrlisis de la -casena.
Fase 2: coagulacin. Aqu el calcio juega un papel destacado.
Por que une las submicelas a travs de los grupos fosfato de
las casenas.
C. Sinresis.
La sinresis es definida como el encogimiento de un gel,
que tiene lugar paralelo con la expulsin de lquido o
separacin del suero. (Sbodio, 2012)
A continuacin, ocurre el drenaje, moldeo, presin de la
masa, salado y madurado.
 Coagulacin cida (yogurt)
El yogurt es formado por la fermentacin lenta de la lactosa.
El desarrollo del mismo es promovido por bacterias termoflicas:
Streptococcus salivarius subsp. thermophilus y Lactobacillus
delbrueckii subsp. bulgaricus.
La fermentacin bacteriana convierte la lactosa en cido lctico, el
cual baja el pH de la leche, desde 6,7 a 4,6. Cuando la leche es
tratada a altas temperaturas, la gelacin tiene lugar entre pH 5,4 y
5,2.
Cerca al punto isoelctrico de las caseinas (pH 4,6) se reduce la
carga neta lo que hace disminuir la repulsin electrosttica.
Un problema es la sinresis, que es la aparicin de suero en la
superficie del gel, durante el almacenaje del yogurt.
Se mitiga la sinresis aumentando el contenido de slidos de la
leche, con estabilizantes (gelatina, pectina, o gomas). (fuente:
Sbodio, Revelli)
 PROTENAS DEL GLUTEN
Con el trmino de gluten se designa a la red que forman
gluteninas y gliadinas hidratadas durante el amasado
Constituyen entre el 80 y el 85% de las protenas del
grano de trigo.
Estas protenas son capaces de absorber gran cantidad
de agua y de constituir una red deformable, elstica y
extensible que puede retener los gases durante la
fermentacin y posterior coccin.
Durante el amasado se producen interacciones entre las
protenas, el agua, el almidn, polisacridos no
almidonosos (arabinoxilanos, arabinogalactanos) y
lpidos (fosfo y glicolpidos), para formar la red de
gluten, conformando una matriz visco elstica capaz de
retener el gas.
 Rol en la panificacin
Durante el amasado la presencia de agua y la realizacin de
un trabajo mecnico permiten la hidratacin de gliadinas y
gluteninas y se produce el desarrollo de una red
viscoelstica, el gluten. La cantidad y calidad del gluten
determinan el tiempo necesario de amasado y las
propiedades reolgicas de la masa.
Durante la fermentacin la red de gluten sigue
experimentando cambios (disminuye su adhesividad, se
hace menos extensible y ms elstica), y es determinante
para la retencin del gas formado durante la misma y en la
etapa inicial del horneado, lo cual determina el volumen del
pan y la estructura de la miga.
 REFERENCIAS
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M. M. Surez Lpez, A. Kizlansky y L. B. Lpez. Evaluacin de la
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Universidad de Buenos Aires. Argentina.
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Via Jose, Sastre Juan, Pallardo Federico. Glutation, antioxidantes y
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Rostagno. El futuro de la utilizacin de aminocidos industriales en la
 Elices Manuel, Prez Rigueiro Jose, Plaza Gustavo,
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y ciencia. Pp 28-35. Agosto 2011.
Cenis Jos Luis. La seda como biomaterial en medicina
regenerativa. Instituto Murciano de Investigacion y
Desarrollo Agrario y Alimentario (IMIDA). E-mail:
josel.cenis@carm.es.