Presentación Enzimas

ANDRS FELIPE NOVOA GARCS
andnovoa@udca.edu.co
Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

METABOLISMO

METABOLISMO

CATABOLISMO
Degradacin de biomolculas y produccin de

energa

ANABOLISMO
Sntesis de biomolculas y consumo de energa

QUE ES UNA ENZIMA?
Compuesto qumico orgnico de naturaleza

proteica
Acelera la velocidad de una reaccin qumica
termodinmicamente posible
Cataliza reacciones qumicas (transformacin
sustrato en producto) Biocatalizadores
Debe existir suficiente energa til (energa de
activacin) para convertir sustrato en producto

ENZIMOLOGA
DOGMA CENTRAL:
El sustrato se va a convertir en producto gracias a

una sustancia proteica llamada enzima

QU ES TERMODINMICA?
Rama de la fsica que estudia los fenmenos

energticos y los intercambios de energa entre la
materia.

ENERGA TIL
Energa necesaria para convertir sustrato en

producto:
Si luego de esta conversin no queda suficiente

energa til la reaccin es irreversible
Si queda energa til suficiente la reaccin ser

reversible

LEYES TERMODINMICA
PRIMERA LEY (Ley de la

conservacin de la energa)
La energa no se crea ni se
destruye solo se transforma

LEYES TERMODINMICA
SEGUNDA LEY (Entropa)

La entropa de todos los procesos
del universo tiende siempre a
incrementarse hasta alcanzar el
equilibrio, el cual representa el
estado de mximo desorden

VELOCIDAD DE REACCIN
Una reaccin qumica puede aumentar su velocidad a travs de:
Incremento de Calor: incrementa las colisiones moleculares,

sin embargo en el organismo no se puede incrementar la
temperatura.
Enzimas: utiliza de manera eficiente la energa til disponible.

ENERGA LIBRE
ENERGA LIBRE DE GIBBS: energa disponible para
realizar un trabajo (transformacin de sustrato en
producto)
ENERGA DE ACTIVACIN: es la energa que necesita

un sistema antes de realizar un trabajo (energa
mnima necesaria para que se produzca una reaccin)
ENERGA DE TRANSICIN: es el producto mximo de

contenido energtico til de una reaccin qumica. Es
el momento donde el sustrato tiene la mayor
probabilidad de convertirse en producto.

ENERGA DE ACTIVACIN

ENERGA DE TRANSICIN

ENERGA REACCIN CON ENZIMA

ESTRUCTURA DE ENZIMAS

SIMPLES (solo la estructura proteica)
CONJUGADAS
Apoenzima (parte proteica)
Cofactor (parte no proteica)
Orgnico
Grupo Prostico
Puede venir de vitaminas
Enlace covalente
Coenzima
Proviene de vitaminas
Enlaces de fuerza dbil
Inorgnico
Ion metlico Mg/Cu/Se/Mn/Co


NOMENCLATURA ENZIMAS



CLASIFICACIN DE ENZIMAS
Depende de la reaccin que catalizan:
1. OXIDO REDUCTASAS (EC.1) Clase 1
2. TRANSFERASAS (EC.2) Clase 2
3. HIDROLASAS (EC.3) Clase 3
4. LIASAS (EC.4) Clase 4
5. ISOMERASAS (EC.5) Clase 5
6. LIGASAS (EC.6) Clase 6

1. OXIDO REDUCTASAS (EC.1)
Catalizan reacciones de oxido reduccin

Necesitan coenzimas de oxido reduccin
(NAD+/NADP+/FAD)
Aceptan o ceden electrones
Tras su accin quedan con su estado de oxidacin
modificado
Ejemplo: Deshidrogenasas / Peroxidasas
En las reacciones de oxido reduccin siempre hay
una coenzima o un cofactor que gana o pierde
electrones

1. OXIDO REDUCTASAS (EC.1)

NICOTINAMIDA ADENIN
DINUCLEOTIDO (NAD)

NICOTINAMIDA ADENIN
DINUCLEOTIDO FOSFATO (NADP)

(NAD) - (NADP)

FLAVINA ADENINA DINUCLEOTIDO
(FAD)

2. TRANSFERASAS (EC.2)
Transfieren grupos activos (obtenidos de la

ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias
receptoras
Se transfieren todos los grupos menos los de
oxido-reduccin (equivalente reductor)
Actan en procesos de interconversin de
monosacridos, aminocidos, etc.
Ejemplos: transaminasas, quinasas.



3. HIDROLASAS (EC.3)
La palabra Hidrolisis se deriva de Hidro (agua) y

Lisis (disolucin)
Catalizan reacciones de hidrolisis con las
consiguiente obtencin de monmeros a partir de
polmeros
Actan en las fases previas de la digestin de
alimentos antes de su degradacin
Ejemplos: Glucosidasas / Lipasas / Esterasas
Reaccin de hidrolisis es una ruptura de un
enlace covalente al introducir una molcula de
agua



4. LIASAS (EC.4)
Catalizan reacciones en las que se eliminan

grupos H2O / CO2 / NH3 para formar doble enlace
o aadirse a un doble enlace
Ejemplos: Descarboxilasas / Liasas

4. LIASAS (EC.4)

5. ISOMERASAS (EC.5)
Actan sobre molculas obteniendo ismeros

funcionales o de posicin
Catalizan racemizacin y cambios de posicin de
un grupo en determinada molcula obteniendo
formas isomricas
Actan en procesos de interconversin
Ejemplos: Epimerasas / Mutasa



6. LIGASAS (EC.6)
Catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces

denominados fuertes mediante el acoplamiento
a molculas de alto valor energtico como el ATP
Ejemplos: Sintetasas / Carboxilasas

6. LIGASAS (EC.6)

CLASIFICACIN ENZIMAS

CLASIFICACIN ENZIMAS

ACTIVIDAD
Clasifica las enzimas de las siguientes reacciones
bioqumicas:

ACTIVIDAD
Clasifica las enzimas de las siguientes reacciones
bioqumicas:

CARACTERSTICAS DE ENZIMAS
1. Topografa
2. No cambio constante de Equilibrio
3. Compuestos Termolabiles
4. Son reciclables
5. Accin con baja concentracin
6. Gran Afinidad
7. Gran Especificidad
8. Regulacin Enzimtica

1. Topografa
Estructura terciaria
Sitios denominados dominios
Sitios catalticos denominados Alostricos
donde se unen a la coenzima o se fijan al
sustrato


MODELOS DE INTERACCIN E-S
Modelo de Fisher (llave cerradura)
La enzima y el sustrato presentan
la misma forma simulando una
llave (enzima) y una cerradura
(sustrato)
Rigidez del sitio cataltico
Sustrato encaja de manera exacta

Modelo de Koshland (ajuste inducido)
La enzima no es exacta en forma con el
sustrato
El ajuste se induce de acuerdo a la interaccin
ezima-sustrato





2. No cambian la constante de equilibrio de la
reaccin

3. Son compuestos termolbiles (el calor desactiva la
enzima disminuyendo su poder cataltico)
Por accin del calor se rompen los enlaces dbiles
(puentes de hidrogeno Van der Walls)
Se desnaturalizan las enzimas perdiendo su
estructura terciaria
4. Son reciclables
Son reutilizadas en varias reacciones
Su poder cataltico no se agota
5. Se necesitan en baja cantidad

Con una baja concentracin puede cumplir su
funcin cataltica

6. Tienen una gran afinidad (fuerza de unin) por
un solo sustrato o grupo de sustratos
emparentados estructuralmente
7. Tienen gran especificidad (emparejamiento

estructural)
Especificidad Absoluta (un solo sustrato)
Especificidad Relativa (grupo de sustratos)
emparentados estructuralmente
8. Regulacin Enzimtica

REGULACIN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA
Se regula la velocidad cataltica
Las rutas metablicas se hacen ms rpidas o
ms lentas dependiendo de las necesidades y
condiciones
Niveles de regulacin
Alteracin tridimensional del sitio cataltico
Incremento o disminucin de la eficacia
Variabilidad de la concentracin de la enzima

Incremento o disminucin de la concentracin

MECANISMO
DISMINUCIN / AUMENTO / DISMINUCIN

INCREMENTO DE LA DE LA CONCENTRACIN
EFICACIA
DE LA ENZIMA
Puede ser por:
Puede ser por:
Alosterismo
Modificacin Covalente Induccin
FeedBack Negativo
Represin
Zimogenos
Complejos
Multienzimticos
Compartamentalizacin

MECANISMO DISMINUCIN /
INCREMENTO DE LA EFICACIA
Puede ser por:
Alosterismo
Modificacin Covalente
FeedBack Negativo
Zimogenos
Complejos Multienzimticos
Compartamentalizacin

ALOSTRISMO (extrao)
Mecanismo de regulacin en el cual un

compuesto extrao (modulador alostrico) regula
la actividad cataltica
Se une en un sitio especial de la enzima
denominado dominio o sitio alostrico

ALOSTRISMO (extrao)

MODIFICACIN COVALENTE
La enzima se modifica covalentemente
Enlace covalente con un grupo fosfato
El grupo fosfato solo se enlaza aminocidos con

cadenas laterales con grupos OH
Serina
Treonina
Tirosina
Para romper el enlace covalente se hidroliza



FEEDBACK NEGATIVO
Retroalimentacin negativa
Mecanismo de regulacin enzimtica en la cual el
producto inhibe la actividad enzimtica
Se da en rutas metablicas largas

FEEDBACK NEGATIVO

COMPLEJO MULTIENZIMTICO
Conformacin estructura cuaternaria de Enzimas

Estructuras terciarias de diferentes enzimas
Constituye efecto tubo
Ingresa sustrato
Las enzimas del complejo transforman el
sustrato
Sustrato es convertido en producto de manera
gil
Mecanismo de ensamble

COMPLEJO MULTIENZIMTICO

ZIMOGENOS
El sitio cataltico de la enzima esta ocupado por

una cadena polipptica impidiendo que el
sustrato entre
Para liberar el sitio cataltico se deben romper
enlaces peptdicos a travs de la intervencin de
hidrolasas
Los zimgenos son enzimas que se producen al
interior de la clula de forma inactiva porque son
proteolticas
Ejemplo enzimas de coagulacin

ZIMGENOS

ZIMGENOS

COMPARTAMENTALIZACIN
Se refiere a la concentracin de las enzimas por

compartimiento (por espacio o volumen en el
cual ejecutan su efecto)
Las enzimas pueden localizarse en diferentes
compartimientos celulares, de modo que puedan
tener lugar diferentes rutas metablicas de forma
independiente

COMPARTAMENTALIZACIN

INDUCCIN / REPRESIN
Induccin (Aumento)
Represin (Disminucin)
Son mecanismos genticos (ADN)
Su accin es lenta porque implica sntesis de
protenas
Se explica mediante la Teora de Opern (opern
es un gen)
Ejemplo: Obtencin de energa a partir de la
lactosa

OPERON LAC

INDUCCIN / REPRESIN

INDUCCIN

REPRESIN

CINTICA ENZIMTICA
Rama de la Enzimologa que estudia:

La velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas
Los factores externos que influyen en la
velocidad

VELOCIDAD DE REACCIN
Es la cantidad de sustrato transformado en

producto por unidad de tiempo

FACTORES QUE INFLUYEN LA
VELOCIDAD
1. Concentracin de la enzima
2. Temperatura
3. pH
4. Aumento progresivo de la concentracin del

sustrato
5. Presencia o ausencia de inhibidores

1. CONCENTRACIN DE LA ENZIMA
Cuando aumenta la concentracin de la enzima
incrementa la velocidad hasta llegar a la
velocidad mxima

2. TEMPERATURA
Cuando aumenta la temperatura se incrementan

el numero de colisiones
Se otorga energa cintica a las molculas
Choques elsticos e inelsticos

3. pH
Cambios en el pH generan modificaciones en la

conformacin del sitio cataltico
Variacin de concentracin de hidrogeniones H+
Los H+ se unen a elementos cargados de la
enzima
Cambian conformacin tridimensional del sitio
cataltico
Esto hace que la actividad de la enzima se
incremente o disminuya

3. pH
Cada enzima tiene su pH optimo en el cual
cumple su funcin de manera eficiente generando
la mayor actividad enzimtica
Cuando una enzima se encuentra en un pH

distinto al optimo se inactiva, empiezan a
disminuir su actividad enzimtica
4. AUMENTO CONCENTRACIN
DEL SUSTRATO
Cuando aumenta la concentracin del sustrato
incrementa la velocidad hasta llegar a un
momento de saturacin en el cual todas las
enzimas estn ocupadas en el proceso que
empieza ha haber exceso de sustrato.

CONSTANTE DE MICHAELIS (Km)
Es la concentracin de sustrato que se alcanza a

la mitad de la velocidad mxima (Vmax)
Esta expresa la afinidad de la enzima por el
sustrato.

CONSTANTE DE MICHAELIS (Km)
Las enzimas con una constante de Michaelis (Km)

menor tienen mayor afinidad por el sustrato
Alcanzan la Vmax en menor tiempo y con una
menor concentracin del sustrato

5. PRESENCIA DE INHIBIDORES
Caractersticas del inhibidor competitivo

Se parece estructuralmente al sustrato
Compite con el sustrato por el sitio cataltico
Al incrementar la concentracin del sustrato el
inhibidor es desplazado del sitio cataltico
Como consecuencia se alcanza la Vmax
La Km con inhibidor competitivo y sin inhibidor
son diferente

5. PRESENCIA DE INHIBIDORES

INHIBIDOR COMPETITIVO
El inhibidor bloquea la capacidad cataltica de la

enzima de dos maneras:
Pareciendose mucho al sustrato metindose en
el sitio cataltico impidiendo formacin de
producto (inhibicin competitiva)
Inhibidor que cambia estructuralmente el sitio
catalitico



INHIBIDOR NO COMPETITIVO
Caractersticas inhibidor no competitivo
No se parece estructuralmente al sustrato
No compite con el sustrato por el sitio cataltico
Al incrementar concentracin del sustrato el
inhibidor no es desplazado del sitio cataltico
El inhibidor esta unido al sustrato por el sitio
alostrico cambiando la conformacin
tridimensional
Como consecuencia no se logra alcanzar la
Vmax
Las Km con inhibidor no competitivo y sin
inhibidor son iguales



POR LA ATENCIN PRESTADA
ANDRS FELIPE NOVOA GARCS

andnovoa@udca.edu.co

Presentación Enzimas

Загружено:

Сведения о документе

Оригинальное название

Авторское право

Доступные форматы

Поделиться этим документом

Поделиться или встроить документ

Параметры публикации

Этот документ был вам полезен?

Это неприемлемый материал?

Авторское право:

Доступные форматы

Presentación Enzimas

Загружено:

Авторское право:

Доступные форматы

ANDRS FELIPE NOVOA GARCS

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Degradacin de biomolculas y produccin de

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Sntesis de biomolculas y consumo de energa

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Compuesto qumico orgnico de naturaleza

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

El sustrato se va a convertir en producto gracias a

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Rama de la fsica que estudia los fenmenos

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Energa necesaria para convertir sustrato en

Si luego de esta conversin no queda suficiente

Si queda energa til suficiente la reaccin ser

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

PRIMERA LEY (Ley de la

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

SEGUNDA LEY (Entropa)

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Incremento de Calor: incrementa las colisiones moleculares,

Enzimas: utiliza de manera eficiente la energa til disponible.

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

ENERGA DE ACTIVACIN: es la energa que necesita

ENERGA DE TRANSICIN: es el producto mximo de

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

1. OXIDO REDUCTASAS (EC.1) Clase 1

2. TRANSFERASAS (EC.2) Clase 2

3. HIDROLASAS (EC.3) Clase 3

4. LIASAS (EC.4) Clase 4

5. ISOMERASAS (EC.5) Clase 5

6. LIGASAS (EC.6) Clase 6

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Catalizan reacciones de oxido reduccin

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Transfieren grupos activos (obtenidos de la

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

La palabra Hidrolisis se deriva de Hidro (agua) y

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Catalizan reacciones en las que se eliminan

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Departamento de Ciencias Exactas y Naturales

Actan sobre molculas obteniendo ismeros