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CASSIANO LUCAS DE OLIVEIRA PINHEIRO

MAYARA BATISTA

ENGENHARIA BIOQUMICA
CINTICA ENZIMTICA

Telmaco Borba - PR
2017
DEFINIES E MECANISMOS

A HEPE usada, tambm formada pelas reaes nas quais h


catlise enzimtica. Uma importante propriedade das enzimas que elas so
especificas no sentido de uma enzima pode normalmente catalisar somente um
tipo de reao. Ex: Uma protease hidrolisa somente ligaes especificas entre
aminocidos especficos em protenas. As enzimas so produzidas somente
por organismos vivos, sendo que as enzimas comerciais so geralmente
produzidas por bactrias. As enzimas geralmente catalisam reaes sob uma
condio de: ph 4 a 9 e temperatura de 75 a 160 F. So nomeadas em
termos das reaes que elas catalisam, comum se adicionar o sufixo- ase a
maior parte do nome do substrato sobre a qual a enzima age. Ex: Uria a
urase.

H trs tipos principais de reaes enzimticas:

I. Enzima solvel substrato insolvel;

II. Enzima insolvel substrato solvel;

III. Enzima solvel substrato solvel.

Reao do tipo I o uso de enzimas tais como as proteases ou amilases


em detergentes usados para lavagem de roupas. Um maior esforo em
pesquisa vem sendo feito atualmente nas reaes enzimticas do tipo II.
Reaes homogneas e em fase liquida, so reaes do tipo III.

Levine e LaCourse, sugeriram um sistema que reduziria o tamanho de


um rim artificial. O resultado seria a produo de um rim artificial que poderia
ser portado pelo paciente e que incorporaria uma unidade substituvel que
serviria para eliminar os resduos metablicos nitrogenados, tais como cido
rico e a creatina.

A partir do esquema de Levine e LaCourse, acredita-se que os


mecanismos da reao acontea da seguinte forma:
1. A enzima urase reage com o substrato uria para formar o substrato,
E.S:

NH2CONH2 + urase [NH2CONH2.urase]*

2. Este complexo pode decompor-se de volta a uria e urase.

[NH2CONH2. urase]* NH2CONH2 + urase

3. Ou ele pode reagir com gua para produzir amonia, dioxido de carbono
e urease:

[NH2CONH2.urease]* + H2O 2NH3 + CO2 + urease

Embora seja possvel medir com facilidade a concentrao de enzima


total, difcil de medir a concentrao de enzima livre.

Para facilitar a compreenso, faremos E enzima, S o substrato, W a


gua, E.S complexo enzima-substrato e P o produto.

E + S E.S

E.S E + S

E.S + W P + E

Neste caso, P=2NH + CO2

Velocidade de desaparecimento do substrato, -rs :

-rs = k1(E)(S) k2(E.S)

Velocidade global de formao do complexo enzima-substrato

rE.S= k1(E)(S) k2(E.S) k3(W)(E.S)

Concentrao total de enzima ligada e livre:

(Et) = (E) + (E.S) ou (E) = (Et) (E.S)

Aplicando a HEPE e substituindo a concentrao total na reao de


velocidade global, temos:
(E.S)= k1(Et)(E)

K1(S)+ K2 + K3(W)

Aplicamos a equao da enzima total na equao de velocidade de


desaparecimento:

-rs = k1[(Et) (E.S)] (S) k2(E.S)

Subtraindo a velocidade de desaparecimento encontrada pela aplicao


da HEPE, obtemos:

-rs = k3(w)(E.S)

Substituindo a (E.S) na equao anterior, temos a forma final da lei da


velocidade de reao:

-rs = k1k3(W)(Et)(S)

k1(S) + K2 + K3(W)

EQUAO DE MICHAELIS MENTEN

Uma vez que a reao da uria com a urase conduzida em soluo


aquosa, a gua naturalmente se encontra em excesso e a concentrao da
gua , portanto, considerada constante. Seja:

Dividindo o denominador da equao da lei de velocidade de reao por


k1, obtemos a forma da equao de Michaelis- Menten:

onde km chamado de constante de Michaelis.


Se adicionalmente fizermos Vmx representar a velocidade mxima de
reao, logo:

A equao de Michaelis toma a forma familiar:

Para concentraes elevadas:

Considerando que a concentrao do Substrato tal que a velocidade

de reao corresponde a metade da velocidade mxima, logo:

Os parmetros Km e Vmax caracterizam as reaes enzimticas que


so descritas pela cintica de Michaelis-Menten. Vmax depende da
concentrao total de enzima, porm Km no depende.

INIBIO DE REAES ENZIMTICAS

Outro fator de grande influencia sobre a velocidade de reaes


catalisadas por enzimas, alm do pH, a presena de um inibidor. Existem
inibidores reversveis e irreversveis.
Os trs tipos mais comuns de inibio reversvel que ocorre nas
inibies enzimticas so: competitiva, acompetitiva, e no-competitiva.

Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E livre. I


anlogo no metabolizvel, derivado de um S verdadeiro, S substituto da E
ou um P da reao.

INIBIO COMPETITIVA

1- sem inibidor
2- com inibidor na concentrao [I1]
3- com inibidor na concentrao [I2] > [I1]

Inibidor no-competitivo se liga reversivelmente, aleatria e


independentemente em um stio que lhe prprio.
INIBIO NO-COMPETITIVA

1- sem inibidor
2- com inibidor na concentrao [I1]
3- com inibidor na concentrao [I2] > [I1]
Inibidor acompetitivo se liga reversivelmente, em um stio prprio, ao
complexo ES.

INIBIO INCOMPETITIVA
1- sem inibidor
2- com inibidor na concentrao [I1]
3- com inibidor na concentrao [I2] > [I1]

Inibidor irreversvel: I se combina com um grupo funcional, na molcula


da E, que essencial para sua atividade. Podem promover a destruio do
grupo funcional formando uma ligao COVALENTE entre o I e a E. Vmax
parte da E completamente removida do sistema e Km permanece a mesma.

Grfico Vmax vs a quantidade total de E adicionada ao meio de reao


em presena de I.

Exercicios

1) Quais so os principais tipos de reaes enzimticas?


R: Enzima solvel substrato insolvel; Enzima insolvel substrato
solvel; Enzima solvel substrato solvel.
2) O que sugeriram Levine e LaCourse?
R: Sugeriram um sistema que reduziria o tamanho de um rim
artificial. O resultado seria a produo de um rim artificial que poderia
ser portado pelo paciente e que incorporaria uma unidade substituvel
que serviria para eliminar os resduos metablicos nitrogenados, tais
como: cido rico e a creatina.
3) Quais os trs tipos mais comuns de inibio reversvel que ocorre
nas inibies enzimticas?
R: Competitiva, acompetitiva e no-competitiva.

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