1- Qu es una enzima, coenzima, isoenzima?

Enzima: las enzimas son catalizadores biolgicos que actan aumentando la

velocidad de las reacciones qumicas. Son ms efectivas que la mayora de
catalizadores orgnicos, adems muestran mayor especificidad ya que cada una
de ellas induce la transformacin de una nica sustancia.
Coenzima: molculas orgnicas (no tienen naturaleza proteica) que son muy
importantes para la actividad de las enzimas. Estas son las encargadas se sufrir la
catlisis enzimtica en lugar de las enzimas, de ese modo la enzima no sufrir
dao alguno y podr seguir realizando ms ciclos de reaccin cambiando de
coenzima.
Isoenzima: es una protena que cataliza la misma reaccin, con los mismos
requerimientos, pero con propiedades cinticas y fisicoqumicas diferentes y que
se desplazan de diversas maneras.
http://gsdl.bvs.sld.cu/cgi-bin/library?e=d-00000-00---off-0prelicin--00-0----0-10-
0---0---0direct-10---4-------0-1l--11-es-50---20-help---00-0-1-00-0-0-11-1-0utfZz-8-
00&a=d&cl=CL1&d=HASH144603c37e4fece4af332d.10.5.7
http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf
http://medmol.es/glosario/81/

2- Cul es el papel de las enzimas con respecto a la energa de activacin?

Las enzimas cumplen su funcin aumentando la velocidad de reaccin haciendo que

disminuya la energa de activacin. Es as como la mayor parte molculas logran
tener un estado intermediario y la transformacin qumica se acelera.

Durante la reaccin, la enzima se unir a un sustrato formando un complejo transitorio,

sin embargo al final de la catlisis la enzima aun mantendr su conformacin inicial y
podr continuar unindose a otras molculas de sustrato.

3. Enzimas con respecto al punto de equilibrio de una reaccin qumica

reversible

Para disminir la actividad enzimtica se les denomina inhibidores, y son utlizadas en

las reacciones qumicas del organismo in vivo para controlar el grado de actividad de
una enzima concreta. Sin embargo depende del tipo d eunion que establezcan para
clasificarlas en reversibles o irreversibles

La inhibicin de enzimas 1) Inhibicin reversible Dentro de los inhibidores reversibles

hay tres grupos dependiendo del lugar y forma de unin a la enzima:

- Los inhibidores competitivos

compiten con el sustrato por ocupar el centro activo, las cuales presentan semejanza
estructural con el sustrato que les permite situarse en el centro activo y bloquear la
catalizacin enzimtica

Esto ocasiona un descenso en la velocidad de reaccin.

Se puede revertir la inhibicin incrementando la concentracin de sustrato, asi

aumente la probabilidad de que el centro activo est ocupado por el sustrato y no por
el inhibidor.

- Los inhibidores no competitivos

se unen a la enzima en puntos distintos al centro activo, esta unin incapacita a la

enzima para desarrollar su accin cataltica, y en este caso, el aumento en la
concentracin de sustrato no revierte la inhibicin.

- Los inhibidores acompetitivos o incompetitivos , no presentan afinidad por la

molcula de enzima libre, sino que se unen a la enzima cuando sta se encuentra
formando el complejo enzima-sustrato (ES), inhabilitndole para continuar el proceso y
formar producto

4. Como se valoran las enzimas en el Laboratorio

En primer lugar se preparan los reactivos y se mezclan en una cubeta de

espectrofotmetro, de manera que las concentraciones de los substratos (Piruvato y
NADH) estn por encima de sus respectivos KM.

El enzima se aade al aadir la muestra de suero.

Se mide entonces la velocidad de reaccin como moles consumidos de NADPH por

minuto.
Se expresa este valor en Unidades de Actividad Enzimtica (IU) Se refiere dichas
unidades al volumen que se haba aadido de suero

Se expresa el resultado final como Unidades de actividad enzimtica por ml de suero

OTRAS DETERMINACIONES COMPLEMENTARIAS Hbs Ag y otros marcadores

virales Alfa 1-fetoproteina Ferritina Cupremia y ceruloplasmina Anticuerpos
antimitocondriales Anticuerpos anti-msculo liso
5. Por qu no se expresan en mg/100ml o en milimoles /Litro frecuentemente?

Porque son biocatalizadores que se encuentran en mnimas cantidades en nuestro

organismo, un tipo de sustancias proteicas. por convencin es preferible
expresarlas en Unidades Internacionales puesto que alguno podra expresarse por
ej. 0,0005 mg/dL, lo cual no es prctico.
La actividad enzimtica se expresa Unidades Internacionales (UI) por unidad de
volumen (UI/ml, UI/L) siendo una UI la cantidad de enzima que transforma un
micromol de sustrato por minuto en condiciones estndar previamente
establecidas.

6. Dentro del organismo dnde actan las enzimas

La sangre

Los lquidos intestinales

 La boca (saliva)

El estmago (jugo gstrico)

Las enzimas digestivas

Las enzimas digestivas sn secretadas por el cuerpo, que ayuda en la digestin de los
alimentos. Los nombres de las enzimas, que ayudan en la digestin sn:

Amilasa: Esta enzima ayuda a descomponer los carbohidratos. Se encuentra en los jugos
de la saliva, el pncreas y el intestino.

Las proteasas: Ayudan con la digestin de las protenas. Est presente en los jugos
gstricos, los jugos pancreticos y los jugos intestinales.

Las lipasas: Las lipasas ayudan con la digestin de las grasas. Se encuentra en el
estmago, el jugo pancretico y en las grasas alimenticias.

Los carbohidratos continan el trnsito hacia el intestino delgado sin sufrir mayores
modificaciones. Al salir el alimento del estmago, se distiende la pared duodenal y esto
estimula la secrecin de dos hormonas a la sangre: la colecistoquinina y la secretina. La
primera llega hasta el pncreas exocrino y provoca la liberacin de un lquido rico en
enzimas. Dentro de estas se encuentra la alfa-amilasa pancretica, acta sobre los
enlaces (alfa1-4) de los polisacridos. La secretina por su parte, trabaja tambin en el
pncreas donde estimula la liberacin de un lquido rico en bicarbonato. Este bicarbonato
es el responsable de la alcalinizacin del medio intestinal, que permite la accin de las
enzimas a valores de pH cercanos a su pH ptimo.
La amilasa pancretica puede degradar completamente la amilosa del almidn hasta
maltosa, pero solamente de manera parcial el glucgeno(o amilopectina). El producto de
esta digestin parcial de amilopectina y el glucgeno da origen a maltosas, maltotriosas,
isomaltosas y lo que se conoce como dextrina limite, que es el producto del ataque
mximo que pueden realizar las amilasas sobre el glucgeno. El resultado es un ncleo
muy ramificado de glucosa, debido a la presencia de numerosos enlaces (alfa 1-6). La
degradacin posterior de la dextrina lmite y la isomaltasa requiere de otra enzima,
sintetizada por las glndulas del duodeno, que se llama isomaltasa o (alfa 1-6)
glucosidasa, que quita la glucosa en posicin (alfa 1-6) y, al hacerlo, deja expuesta la
siguiente glucosa, que se encuentra en posicin (alfa 1-4), sobre la cual puede actuar la
amilasa pancretica sin ninguna restriccin.
Referencia bibliogrfica:

http://www4.ujaen.es/~esiles/TEMA%205enzimologia.pdf

Nelson DL, Cox MM. Lehninger: principios de bioqumica. Ediciones Omega, S.L.;
2014. pg. 183-203.

Antonio blanco
https://books.google.com.pe/books?id=qn_0tgAACAAJ&dq=bioquimica+antonio+bl
anco&hl=es&sa=X&ved=0ahUKEwjiyKH5-8HOAhUFSyYKHUCQD_8Q6AEIIzAC