Ing.

Agroindustrial - 4to semestre

QUMICA DE ALIMENTOS

PROTENAS
 PROTENAS

Proviene de la palabra protos que

significa (lo primero o lo ms
importante) ya que forman parte
de la musculatura y los tejidos.

Las protenas tambin son

molculas formadas por cadenas
lineales de aminocidos.
 INTRODUCCIN
Existe la posibilidad de formar un gran nmero de protenas a partir de
las 20 unidades bsicas denominadas aminocidos.
Las diversas combinaciones de secuencia de aminocidos, longitud de
cadena y organizacin estructural permiten una gran variedad de
estructuras y, por tanto, de funciones, que dependern de sus
propiedades fisicoqumicas, como: carga, hidrofobicidad, estado de
agregacin, etc.

Para la nutricin de los nios, se considera que la carne, la leche y el

huevo son indispensables en su dieta, pero en otros pases, en
especial los asiticos, se consumen protenas de fuentes no
convencionales; protenas de soya y otras leguminosas importantes
por su balance de aminocidos indispensables.
 AMINOCIDOS
Las unidades ms simples de la estructura qumica comn a todas las
protenas son los aminocidos.
Constituyen los eslabones que conforman pptidos, que cuando
forman cadenas polipeptdicas y alcanzan altos pesos moleculares se
denominan protenas.

El grupo amino est unido al C,

contiguo al carboxilo, de donde
proviene el nombre de -aminocido. Al
C tambin se unen un tomo de H y la
cadena lateral (R) de cuya naturaleza
qumica se desprenden sus
propiedades: carga neta, solubilidad,
reactividad qumica y potencial para
formar puentes de H, caractersticas
de cada residuo cuando forma parte
de un polipptido.
 AMINOCIDOS

En la proximidad del pH neutro, el grupo carboxilato habr perdido

un protn y el grupo amino habr captado uno, para dar la forma
zwitterion.

Se trata de la forma en que por regla general se describir la

estructura de los aminocidos.
 AMINOCIDOS
Los 20 a-aminocidos que se incorporan a las protenas, aparecen
sus estructuras y abreviaturas de tres letras.
 AMINOCIDOS

La secuencia de una protena se describe enlistando las abreviaturas,

de una o tres letras, de los aminocidos que la componen. La de tres
letras, podra ser confusa, por ej: Gln, Glu y Gly. El cdigo de una letra
facilita escribir una secuencia. En el caso de los aminocidos antes
mencionados quedan descritos como Q, E y G, respectivamente.

Glutamina
cido glutmico
Glicina
 Esteroqumica de los -Aminocidos
Las frmulas representadas en 2-D no evidencian algunas de las
caractersticas importantes de la estructura.
Los enlaces alrededor del carbono son tetrahdricos y se visualizan
de forma ms realista en las representaciones tridimensionales.
 Esteroqumica de los -Aminocidos

En la fig. b), los tringulos slidos representan enlaces que sobresalen

de la pantalla, mientras que los que estn en forma de rayas
representan enlaces que se extienden hacia el fondo de la pantalla.
 Clasificacin de los aminocidos
La diversidad de cadenas laterales de las protenas les permite
exhibir una enorme variedad de estructuras y propiedades
Un tomo de carbono con cuatro sustituyentes distintos forma una
molcula asimtrica, y se le llama carbono quiral.
Gly es un aminocido particular, ya que su grupo R es un H y es el
nico de los 20 aminocidos que no tiene carbono quiral. Con la ms
pequea de las cadenas laterales presenta el menor de los
impedimentos estricos y vuelve a la cadena polipeptdica ms
flexible. Es el ms barato de los aminocidos y puede sintetizarse
fcilmente.
 Clasificacin de los aminocidos
Ala es el siguiente aminocido en trminos de peso molecular; si se
considera que tiene un metilo como sustituyente resulta ligeramente
ms hidrofbico que la glicina.

Los aminocidos ramificados Val, Leu e Ile, presentan barreras a

la rotacin en la cadena polipeptdica porque sus cadenas laterales
son ms abultadas, dando ms rigidez a la cadena.
 Clasificacin de los aminocidos

Phe, Trp y Tyr son los aminocidos aromticos y cuentan con

cadenas laterales altamente hidrofbicas, aunque Tyr resulta ms
polar que los otros por su grupo OH.
 Clasificacin de los aminocidos
Cys, Ser, Thr, Asn, Gln y an Tyr pueden formar fcilmente puentes
de hidrgeno en el medio y, por lo tanto, tienden a situarse en el
exterior de las molculas. Este grupo de aminocidos es de suma
importancia para la estructuracin tridimensional de las protenas.
 Clasificacin de los aminocidos
Los aminocidos capaces de mostrar una carga formal son Asp y
Glu, con cargas negativas.
 Clasificacin de los aminocidos
Arg, His y Lys con carga positiva.

Son cruciales para la formacin de interacciones electrostticas o

puentes salinos, una de las interacciones no covalentes importantes
para la estructuracin de las protenas.
 Clasificacin de los aminocidos
Por ltimo, se encuentra Pro cuyo amino no est libre, sino que se
encuentra en un heterociclo, colocndose en un ngulo diferente al
resto de los aminocidos en la cadena polipeptdica
La cadena se dobla formando una vuelta o un codo, lo que
interrumpe cualquiera de las estructuras secundarias que pudieran
formarse en la protena.
 CARCTER NUTRICIONAL
Se resume las indicaciones acerca de su carcter nutricional de
aminocidos indispensables o no indispensables para el desarrollo de
los seres humanos.
 PPTIDOS Y ENLACE PEPTDICO
Los aminocidos se unen covalentemente formando un enlace amida
entre los grupos -amino y -carboxilo.
Este enlace suele denominarse enlace peptdico, y los productos que
se forman a partir de esta unin se llaman pptidos
Para la unin de dos aminocidos, por ejemplo Gly ms Ala, el
producto es un dipptido denominado glicil-alanina.

La reaccin se considera una simple eliminacin de una molcula de

agua entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del
otro. En la unin anterior se deja an un grupo H3N+ disponible en un
extremo del dipptido, y un grupo COO- sin reaccionar.
FORMACIN DE UN PPTIDO
 FORMACIN DE UN TETRAPPTIDO
En la unin anterior se deja an un grupo H3N+ disponible en un
extremo del dipptido, y un grupo COO- sin reaccionar.
La reaccin podra continuar aadiendo, por ej, Glu (Glutamina) a un
extremo y Lys (Lisina) al otro para producir un tetrapptido.
 AMINOCIDOS
Cada vez que se aade un aminocido a la cadena debe eliminarse
una molcula de agua. La porcin de cada aminocido que
permanece en la cadena se denomina residuo de aminocido.
 DETECCIN Y CUANTIFICACIN DE AMINOCIDOS
PPTIDOS Y PROTENAS
Los grupos amino, carboxilo de los aminocidos libres y los
sulfhidrilo, fenlico, hidroxilo, tioter, imidazol y guanidino de los
grupos R, en las protenas son capaces de reaccionar qumicamente
con otras molculas orgnicas.

TAREA: INVESTIGAR LOS MTODOS DE CUANTIFICACIN DE

PROTENAS EXPLICANDO CADA UNO DE LOS MTODOS.
DETECCIN Y CUANTIFICACIN DE AMINOCIDOS
PPTIDOS Y PROTENAS
Existen diversos mtodos para la cuantificacin de las protenas,
todos ellos basados en alguna de sus propiedades tpicas, como
puede ser:

a) Absorbancia de los grupos aromticos a 280 nm.

b) Reactividad del enlace peptdico
c) Contenido de nitrgeno total.
 ABSORBANCIA A 280 nm

Las protenas purificadas son fcilmente detectadas y

cuantificadas por sus propiedades de absorbancia en UV a 280
nm.

Se debe considerar que todos los aa, por su estructura qumica,

absorben a 210 nm y se encontrarn interferencias si en la
solucin existen otras especies qumicas que posean absorbancia
en UV.

ste es el mtodo ms rpido, requiere de muy poca cantidad de

protena y no se afecta por la presencia de sulfato de amonio,
utilizado frecuentemente para separar protenas, mientras que en
la mayora de los mtodos s existe interferencia.
 Reaccin de biuret

La reaccin de biuret es especfica para la medicin del enlace

peptdico, por lo que slo se recomienda para la cuantificacin de
protenas.
Se utiliza una solucin diluida de sulfato cprico en medio
fuertemente alcalino, sta se adiciona a la solucin de protena,
resultando un compuesto de color entre prpura y violeta que
absorbe a 540 nm.
La desventaja de la tcnica de biuret es su baja sensibilidad, pues se
requiere de 20-40 mg de protena para una adecuada deteccin y
existen varios pigmentos que absorben a 540 nm.
 Mtodo de Kjeldahl para la determinacin de N total

Es el ms utilizado.
El mtodo no hace distincin entre el N que proviene de protenas
(de grupos amino y amida) y el no protenico (urea, aminocidos),
lo que da lugar a errores en clculo.
El mtodo consiste en la digestin de la muestra con H2SO4 y la
formacin de NH4OH que es recibido en cido para ser titulado
con un lcali de concentracin conocida.
Deben aplicarse factores de conversin de N a protena, que son
especficos para los distintos tipos de protenas.
Las desventajas del mtodo: puede haber prdidas de nitrgeno
debido a la temperatura de digestin y al tipo de catalizador
utilizado.
 Estabilidad de la estructura protenica

Una prdida de conformacin modifica las propiedades, que se basa

en su conformacin tridimensional,
 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles
estructurales

Estructura primaria:
El primer nivel de organizacin de una protena es la secuencia de
aminocidos.
El orden en que se encuentran unidos los aa en la cadena
polipeptdica. sta es una propiedad controlada genticamente,
altamente reproducible y nica para cada protena.
Estructura secundaria:
Se refiere al ordenamiento regular y peridico de las protenas en el
espacio, a lo largo de su eje, y que se estabiliza por diversas
fuerzas: electrostticas, puentes de H, interacciones hidrofbicas,
dipolo-dipolo son las ms importantes.

ALFA HLICE
a) ALFA HLICE
La gran mayora de estos polmeros produce a hlices en las que
una vuelta completa consta de 3.6 aminocidos, y sus cadenas
laterales R quedan orientadas perpendicularmente hacia el exterior
del eje central.
 b) Conformacin

Otro tipo de estructura secundaria es la

conformacin .
En esta conformacin el polipptido adopta una
conformacin en zigzag extendida, de tal
manera que pueden existir varias molculas
alineadas paralela o antiparalelamente, con lo
que producen lminas plegadas unidas
transversalmente por puentes de hidrgeno
intermoleculares.
 Estructura terciaria:
Este trmino se refiere al modo en que la cadena polipeptdica se
dobla sobre s misma para producir una estructura plegada y
compacta.

Representacin
esquemtica de las
estructuras primaria,
secundaria y terciaria
Estructura cuaternaria:
A diferencia de las anteriores, esta estructura no necesariamente
existe en todos los polipptidos y se refiere a la asociacin de dos o
ms cadenas.

A travs de: puentes salinos o interacciones

electrostticas, puentes de hidrgeno, fuerzas
de Van der Waals, interacciones hidrfobas.
 DESNATURALIZACIN

En el caso de las protenas, la palabra desnaturalizacin indica que

la estructuracin se aleja de la forma nativa debido a un importante
cambio en su conformacin tridimensional, producido por
movimientos y reconfiguraciones, que conlleva a un aumento en la
entropa de las molculas.
Este cambio conformacional trae prdida en estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria, pero NO cambios en la estructura primaria, el
ENLACE PEPTIDICO queda intacto.
 DESNATURALIZACIN
Se puede pensar que este proceso indica la prdida de algunas
propiedades de la protena.

Por ej: numerosas protenas biolgicamente activas pierden su

actividad al desnaturalizarse.
Sin embargo, en algunos casos es deseable la desnaturalizacin
proteica, las protenas parcialmente desnaturalizadas son ms
digestibles.
La desnaturalizacin trmica es tambin un requisito previo para la
gelificacin de las protenas alimentarias inducida por el calor.
 AGENTES DESNATURALIZANTES
Agentes fsicos

a) TEMPERATURA Y DESNATURALIZACIN

El calor es el agente ms frecuentemente empleado para la

conservacin y procesado de los alimentos. Las protenas sufren
diversos grados de desnaturalizacin durante el procesamiento.

Existe la Td (T de desnaturalizacin) est implica la

desestabilizacin de interacciones no covalentes primordiales.
Las interacciones electrostticas, Van der Waals se desestabilizan
a temperaturas altas y ganan estabilidad a temperaturas bajas.
 DESNATURALIZACIN
El agua facilita mucho la desnaturalizacin de las protenas por el
calor
Los valores de Td disminuyen rpidamente a medida que aumenta
el contenido en agua
 DESNATURALIZACIN
Agentes fsicos
b) FUERZAS DE CIZALLA
Numerosas protenas se desnaturalizan o precipitan cuando se
agitan intensamente. En este caso, la desnaturalizacin se debe a la
incorporacin de burbujas de aire y la adsorcin de las molculas de
protena en la interfase aire-lquido.

La intensidad de los cambios conformacionales depende de la

flexibilidad de la protena. Las protenas muy flexibles se
desnaturalizan ms fcilmente en la interfase aire-lquido que las
ms rgidas.
 DESNATURALIZACIN
Agentes qumicos

a) pH

A pH neutro, la mayora de las protenas estn negativamente

cargadas, son estables a estos pHs.

b) Concentracin de sales

Las sales afectan a la estabilidad de las protenas por dos vas

distintas.
A concentraciones ms altas (>1M), las sales tienen efectos ion
especficos que influyen sobre la estabilidad estructural de las
protenas.
 DESNATURALIZACIN

El efecto de varias sales de sodio sobre la temperatura de

desnaturalizacin por el calor de la lactoglobulina
 PROPIEDADES FUNCIONALES
Nuestras preferencias por unos u otros alimentos estn basadas en
a tributos sensoriales como la textura, el color, el sabor y el aspecto
EJEMPLO:
Las caractersticas sensoriales de los productos horneados estn
relacionadas con las propiedades viscoelsticas y formadoras de
masa del gluten de trigo.

La textura y suculentas de los productos crnicos dependen de

las protenas musculares (protenas de la carne solubles en agua)
 PROPIEDADES FUNCIONALES
Las propiedades texturales y la formacin de cuajada que ofrecen
algunos productos lcteos se deben a la singular estructura
coloidal de las micelas de casena.

La estructura de algunos bizcochos y su comportamiento

durante el batido de algunos postres son dependientes de las
propiedades funcionales de las protenas de la clara de huevo.
 PROPIEDADES FUNCIONALES
Los papeles funcionales desempeados por las diversas protenas
en los diversos productos
 PROPIEDADES FUNCIONALES
La clara de huevo tiene propiedades gelificantes, emulgentes,
espumantes y fijadoras de agua que la convierten en muy til
para la elaboracin de numerosos productos alimenticios. La
multifuncionalidad de la clara de huevo deriva de las complejas
interacciones entre sus constituyentes proteicos
Las protenas de origen vegetal (por ej., soja, frijol y semillas
oleaginosas) aunque estas protenas son mezclas de diversas
especies moleculares, no se comportan tan bien como las
protenas animales en la mayor parte de los productos alimenticios

Todava no se conocen con suficiente precisin las propiedades

moleculares de las protenas a las que se deben las distintas
funcionalidades deseables en los alimentos.
 DESNATURALIZACIN

Los papeles funcionales desempeados por las diversas protenas

en los diversos productos