BIOQUMICA CELULAR

Aminocidos

Grazielle Ribeiro Goes

Departamento de Bioqumica e Imunologia - UFMG
 Os aminocidos constituem os blocos de construo
das protenas

Luciferase Hemoglobina Queratina

As clulas produzem protenas com propriedades e atividades completamente

diferentes ligando os mesmos 20 aminocidos em combinaes e sequencias diversas.
 Os aminocidos constituem os blocos de construo
das protenas

Os aminocidos contm grupos

funcionais que apresentam reatividade
qumica e do conta do amplo espectro
de funes das protenas (alcois, tiis,
tiosteres, cidos carboxilcos,
carboxamidas).

A sequncia da aminocidos determina

a estrutura tridimensional da protena,
que determina sua funo.

Capacidade de interao / Flexibilidade

 Aminocidos

H O
| ||
H2N C COOH
|

|
|
R

Apresentam um grupo carboxlico e um grupo amino ligados ao

carbono
Grupo R poro varivel da molcula
Aminocidos so quirais: 4 grupos diferentes ligados ao carbono
tetradrico
 Aminocidos
Por serem quirais, podem existir em duas formas de imagem especular: L e D

Todos os aminocidos quirais

obtidos de protenas tm a
configurao L em seus tomos de
carbono .

Isto significa que o grupo amino est

a esquerda quando a projeo de
Fischer est disposta de tal maneira
que o grupo carboxila esteja na parte
superior.
 Aminocidos: 20 tipos de cadeias laterais (R)

Variaes: tamanho, forma, carga, capacidade de formao de

pontes de hidrognio, carter hidrfobo e reatividade qumica.

H O
| ||
H2N C COOH

|
|
R

H H H
H H H
| | |
| | |
C H2N C COOH H2N C COOH
C C H2N C COOH H2N COOH

|
|
H2 N COOH H2N COOH

|
|
|
|
|
|

|
|

|
|
|

| | | | |
CH2 CH3
CH2 CH OH CH2
|

| | | |
CH2 CH3 CH2 COOH |
| | OH Alanina
COOH S
| cido
Tirosina
CH3
asprtico
cido glutmico Treonina
Metionina
 Aminocidos: 20 tipos de cadeias laterais (R)

Variaes: tamanho, forma, carga, capacidade de formao de

pontes de hidrognio, carter hidrfobo e reatividade qumica.

H O
| ||
H2N C COOH

|
|
R

H H H
H H H
| | |
| | |
C H2N C COOH H2N C COOH
C C H2N C COOH H2N COOH

|
H2N COOH H2N COOH

|
|
|
|
|

|
|

|
|
|

| | | | |
H
CH 3
|
C
|
CH2 CH3
CH2 CH OH CH2
|

| | | |
CH2 CH3 CH2 COOH |
| | OH Alanina
COOH S
| cido
Tirosina
CH3
asprtico
cido glutmico Treonina
Metionina
 Aminocidos: 20 tipos de cadeias laterais (R)

Variaes: tamanho, forma, carga, capacidade de formao de

pontes de hidrognio, carter hidrfobo e reatividade qumica.

H O
| ||
H2N C COOH

|
|
R
Const.

H H H
H H H
| | |
| | |
C H2N C COOH H2N C COOH
C C H2N C COOH H2N COOH

|
H2N COOH H2N COOH

|
|
|
|
|

|
|

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|

| | | | |
H
CH 3
|
C
|
CH2 CH3
CH2 CH OH CH2
|

| | | |
Radical

CH2 CH3 CH2 COOH |

| | OH Alanina
COOH S
| cido
Tirosina
CH3
asprtico
cido glutmico Treonina
Metionina
 Aminocidos: 20 tipos de cadeias laterais (R)

Conhecer as propriedades qumicas dos aminocidos fundamental para a

compreenso da bioqumica

Os aminocidos podem ser agrupados em 5 classes principais com base nas

propriedades dos seus grupos R, particularmente sua polaridade ou tendncia
para interagir com a gua em pH biolgico

Aminocidos Aminocidos polares Aminocidos

hidrofbicos com com grupos R neutros, e hidrfilos com grupos
grupos R apolares e solubilidade R que tm carga
alifticos intermediria em gua positiva em pH
fisiolgico

Aminocidos Aminocidos
hidrofbicos com hidrfilos com grupos
grupos R R que tm carga
aromticos e negativa em pH
apolares fisiolgico
 Estrutura cclica (grupo amino
Aminocidos hidrofbicos com em conformao rgida)
grupos R apolares e alifticos reduo da flexibilidade

Cadeia apolar
hidrofbica diminuta
no contribui
efetivamente nas
interaes hidrofbicas
No quiral
Tioter
apolar
centro quiral adicional

Estabilizao da estrutura das protenas promove interaes hidrofbicas

Tendem a se agrupar no interior de protenas
 Aminocidos hidrofbicos com Tirosina e triptofano so mais polares
grupos R aromticos e apolares menos hidrfobas

Puramente hidrfoba Ncleo indlico (dois

Hidroxila reativa pode aneis fundidos contendo
formar pontes de um grupamento NH) ligado
hidrognio com a gua e a um metileno (-CH2-)
pode ser fosforilada.
 Aminocidos polares com grupos R neutros, e
solubilidade intermediria em gua Grupos R formam ligaes de
hidrognio com a gua.

Grupo sulfidrila ligaes

dissulfeto importantes na
estabilizao de protenas
Polaridade modesta
centro quiral adicional

Contem hidroxilas, o que as

torna hidrfilas e reativas
(tirosina tb)

Carboxiamida terminal
em vez de um cido
carboxlico
Aminocidos hidrfilos com grupos R que tm
carga positiva em pH fisiolgico

Grupamento Grupamento Grupamento imidazol (pode

amino guanidina captar ou liberar protons)
pKa = 6,0
Aminocidos hidrfilos com grupos R que tm
carga positiva em pH fisiolgico

A histidina pode ligar ou liberar prtons em pH prximo do fisiolgico

frequentemente encontrada nos centros ativos de enzimas, onde seu anel

imidazolico pode captar ou liberar protons no decurso de reacoes enzimticas.
Aminocidos hidrfilos com grupos R que tm
carga negativa em pH fisiolgico

Carga negativa (cadeias laterais podem aceitar prtons)

Aminocidos cidos: Possuem segundo grupo cido carboxlico

Aminocidos incomuns tambm tm funes importantes

Protenas da
parede celular
Protena de
de vegetais /
coagulao
Colgeno
protrombina

Colgeno
Derivada de quatro
resduos de lisina:
protena fibrosa
elastina

Constituinte da miosina, protena

contrtil do msculo

Alm dos 20 aminocidos comuns, as protenas podem conter resduos criados

por modificaes de resduos comuns j incorporados em um polipeptdeo
Aminocidos incomuns tambm tm funes importantes

Alguns residuos de aminoacidos podem

ser modificados transitoriamente para
alterar as funcoes da proteina: adicao de
grupos fosforil, metil, acetil, adenilil, ADP-
ribosil pode aumentar ou diminuir a
atividade de uma proteina .

A fosforilacao e a modificao
covalente so estratgias
reguladoras
Aminocidos incomuns tambm tm funes importantes

Cerca de 300 aminocidos adicionais foram encontrados nas cluas, mas

no so todos contituintes de protenas.

Intermedirios chave (metablitos) na biossntese de arginina e no ciclo da uria

Sete dos 20 aminocidos tm cadeias laterais ionizveis

Grupos R capazes de
doar ou aceitar
prtons, tanto para
facilitar reaes
quanto para formar
pontes inicas

Dois outros grupos

proteicos a amina
terminal e a carboxila
terminal tambm
podem ser ionizados
 Como os aminocidos deste conjunto especfico
tornaram-se os blocos de construo das protenas?
So diversificados: suas propriedades estruturais e qumicas so amplas,
fornecendo s protenas a versatilidade para desempenhar muitas funes.
Muitos destes aminocidos provavelmente se disponibilizaram a partir de
reaes que ocorreram antes da origem da vida.
Outros possveis aminocidos poderiam ser reativos demais.

Homosserina tende a assumir

forma pentagonal cclica, que
limita seu uso em protenas
(poderia clivar ligaes peptdicas)

Serina no cicliza prontamente,

porque o anel em sua forma cclica
muito pequeno
 Aminocidos: grupos cidos e bsicos

O estado de ionizao de um
aminocido varia com o pH. Em
pH fisiolgico (7,4), existem
primariamente na forma de um on
dipolar, ou zwitterion (do alemo
zwitter, hbrido)

Na forma dipolar o grupo amino est O ion dipolar pode atuar tanto como
protonado (NH3+) e o grupo carboxila cido quanto como base.
desprotonado (-COO-)
Em meio cido: o nion carboxilato, e no o grupo amino, que
atua como centro bsico e recebe o prton:

Em meio bsico: o ction amnio, e no o grupo carboxila, que

age como centro cido e perde um prton:
 O estado de ionizao de um aminocido varia com o pH
pH cido = Amina protonada e pH neutro = Amina protonada e
Carboxila sem dissociao Carboxila desprotonada

Na medida em que o pH elevado o acido carboxilco o primeiro grupamento a perder um

prton, pois seu pKa prximo de 2. A forma dipolar persiste at o pH se aproximar de 9,
quando a amina protonada perde um proton.
 Titulao de um aminocido

pKa: tendncia de um
grupo fornecer um
prton ao meio

Aminocidos podem
perder at 2 prtons
para o meio (grupos
ionizveis carboxila e
amino

a funo das protenas

depende do pH ao
qual esto submetidas

pH baixo: a espcie inica predominante

de glicina a forma completamente
protonada
Os valores de pKa para os grupos ionizaveis na glicina sao mais baixos do que
aqueles dos grupos simples de carboxila e o amino substituidos por metil. Essas
perturbacoes do pKa se devem a interacoes intramoleculares. Efeitos semelhantes
podem ser causados por grupos quimicos que possam estar posicionados proximos
por exemplo, no sitio ativo de uma enzima.
 Aminoacidos com um grupo R ionizavel tem curvas de titulacao
mais complexas, com tres estagios correspondendo as tres etapas
possiveis de ionizacao