"Ao del ao del Buen Servicio al Ciudadano

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO

FACULTAD DE INGENIERIA PESQUERA Y DE ALIMENTOS

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA DE ALIMENTOS

ASIGNATURA: LABORATORIO DE BIOQUIMICA GENERAL

GRUPO: 91G
SEMESTRE ACADEMICO: 2017B
PROFESORA: BLGA. Ms.C. Alicia Cecilia Decheco Egsquiza
PRACITCA N4: DETERMINACION DE LA GLUCOGENOLISIS

INTEGRANTES:

Arce Huillca, John Claudio

Gamboa Cern , Katherine

Jess Veneros, Diego

Rosas Fretel, Andrs Anthony

INTRODUCCIN

Nuestro organismo obtiene energa a partir de la glucosa, que puede ser

almacenada en el hgado y en los msculos, en forma de glucgeno. Por lo tanto,
el glucgeno constituye la principal fuente de energa para los msculos.

El glucgeno es un polisacrido de reserva energtica de los animales, formado

por cadenas ramificadas de glucosa. Est formado por varias cadenas cortas (12
a 18 unidades) de glucosa.

El proceso que veremos hoy en el laboratorio se llama glucogenogenesis que

conta de que el glucgeno heptico puede formarse a expensas de glucosa y
otros monosacridos, en cambio los residuos provenientes del metabolismo
intermedio de glcidos y protenas se denomina gluconeogenesis, y por ultimo
cuando el desdoblamiento de glucgeno hasta convertirse en glucosa, recibe el
nombre del glucogenolisis.
OBJETIVOS

Explicar la importancia de la gluconeognesis en la homeostasis de la glucosa.

Describir la va de la gluconeognesis, la manera en que se desva el paso por las

enzimas irreversibles de la gluclisis, y cmo la gluclisis y la gluconeognesis estn
reguladas de manera recproca.

Estudiar el proceso metablico de la glucogenolisis en el hgado y la

cuantificacin del glucgeno y la glucosa liberada, para determinar su relacin
con la temperatura y con el tiempo.
MARCO TERICO

Glucogenolisis

La glucogenlisis es un proceso catablico llevado a cabo en el citosol que

consiste en la remocin de un monmero de glucosa de un glucgeno mediante
fosforlisis para producir glucosa 1 fosfato, que despus se convertir en glucosa 6
fosfato, el segundo paso de la gluclisis. Es antagnica de la glucognesis.
Estimulada por el glucagn en el hgado, epinefrina (adrenalina) en el msculo e
inhibida por la insulina.

Es un proceso que requiere un grupo especfico de enzimas citosolticas: la

glucgeno fosforilasa que segmenta secuencialmente los enlaces glucosdicos, la
fosfoglucomutasa que convierte la G1P en G6P la cual puede hidrolizarse a
glucosa (en hgado) o seguir la va glucoltica (hgado y msculo) y por ltimo la
Glucosil Transferasa (14) y la amilo-1,6-glucosidasa, que se encarga de
hidrolizar las ramificaciones. Su deficiencia produce la Enfermedad de Cori y la
Enfermedad de Pompe

Regulacin de la glucogenolisis

La glucgeno fosforilasa es la enzima reguladora y est regulada mediante dos

mecanismos:

1. Regulacin alostrica por metabolitos: En el msculo, AMP y en el hgado,

glucosa.

La regulacin del metabolismo glucdico es muy diferente en el msculo y en el

hgado. En el msculo, el objetivo de esta va es la produccin de ATP para la
contraccin. En el hgado cumple otras funciones, como mantener un nivel de
glucosa en sangre; para lo cual la produce y lo exporta, o bien, la importa y la
almacena en forma de glucgeno, para cuando haga falta exportarla.

2. Modificacin covalente de las enzimas; mediante una cascada de

fosforilaciones en respuesta a la accin hormonal:

Existen 2 formas de la enzima que degrada el glucgeno: glucgeno fosforilasa a

(catalticamente muy activa) y fosforilasa b (defosforilada y normalmente
inactiva).

A) La fosforilacin de un resto de SER de cada subunidad de la fosforilasa b hace

que se convierta en la fosforilasa a, y esa fosforilacin la cataliza la fosforilasa b
quinasa.
B) La fosforilasa b quinasa se activa a su vez, por fosforilacin por alto nivel de
Ca2+ en msculo. La enzima que cataliza esta ltima fosforilacin, es la protena
quinasa, que a su vez se activa por la unin de AMPc.

Regulacin de la glucogenolisis en el msculo tiene ciertas singularidades:

A) La glucgeno fosforilasa de msculo, adems de su interconversin y

activacin por fosforilizacin, es tambin regulable alostricamente por
glucosa, AMP, ATP, y G6P.
B) Glucosa es un efector alostrico negativo de la forma a (fosforilizada,
activa) heptica.
C) AMP, que aumenta cuando los niveles de ATP son bajos, activa la forma b
(no fosforilizada) del enzima.
D) ATP y glucosa-6-fosfato, poseen sitios de unin que se solapan con los de
AMP, e inhiben la forma b de la fosforilasa activada por AMP
E) La degradacin del glucgeno se inhibe cuando existe suficiente ATP y
glucosa-6-fosfato.

Los mecanismos de desactivacin de la glucogenolisis:

A) Los mecanismos descritos explican cmo tras una seal apropiada, se pone
en marcha la glucogenolisis pudiendo dar la impresin de que una vez
activada no cesara hasta haber degradado totalmente el glucgeno.
B) Sin embargo existen en la clula toda una serie de mecanismos de
desactivacin que garantizan que la glucogenolisis solo estar activa si
existe un estmulo continuado para que as sea.
C) En cuanto cesa ese estmulo, cesa poco despus la degradacin del
glucgeno.
Los mecanismos de inactivacin actan a varios niveles:

1. Disminucin de los niveles de cAMP

Inactivacin de la adenilato ciclasa por separacin de G-GTP a G-GDP y su
separacin del enzima
Hidrlisis del cAMP por la fosfodiesterasa
Inactivacin de la Protena quinasa A
2. Disminucin del Ca2+ intracelular por bombeo a los correspondientes reservorios
3. Defosforilizacin de la glucgeno fosforilasa y la fosforilasa quinasa por una
fosfoproten-fosfatasa que se inactiva por efecto del glucagn y protena quinasas.

Glucogenolisis en la amilasa
La glucogenlisis aumenta en el msculo varios cientos de veces inmediatamente
despus del comienzo de la contraccin. Esto comprende la activacin rpida de
la fosforilasa causada por la activacin rpida de la fosforilasa cinasa por el calcio,
la misma seal que inicia la contraccin. La fosforilasa cinasa muscular tiene cuatro
tipos de subunidades: alfa, beta gamma y delta, en una estructura representada
como (alfa-beta gamma-delta).
Las subunidades alfa y beta contienen residuos de serina que son fosforilados por
la proteincinasa dependiente de AMPc. La subunidad beta fija 4 iones calcio y es
idntica a la protena fijadora de calcio, calmodulina. La fijacin del calcio activa
el sitio cataltico de la subunidad gamma en tanto que la molcula permanece en
la configuracin b desfosforilada. Sin embargo, la forma a fosforilada slo es
activada en forma total en presencia de calcio. En un hecho significativo que la
calmodulina sea anloga en estructura a la TpC, la protena fijadora de calcio en
el msculo. Una segunda molcula de calmodulina o de TpC puede interactuar
con la fosforilasa cinasa, aumentando la activacin. Por lo tanto la activacin de
la contraccin muscular y de la glucogenlisis son realizadas por la misma protena
fijadora de calcio, que asegura su sincronizacin .
Reacciones y enzimas que participan

La degradacin del glucgeno requiere la accin de tres enzimas:

Glucgeno fosforilasa (fosforilasa)

Cataliza la fosforlisis del glucgeno (ruptura de enlaces por sustitucin con un

grupo fosfato) para producir glucosa-1-fosfato:

Esta enzima solamente liberar una unidad de glucosa que se encuentre, por lo
menos, a cinco unidades del punto de ramificacin.

A) La reaccin de esta enzima es acortar las cadenas de glucgeno eliminando

los restos glucosilo terminales, los cuales aparecen en forma de glucosa-1-
fosfato.
B) Esta reaccin es muy ventajosa desde el punto de vista energtico, ya que si
la ruptura fuera hidroltica, sera necesario fosforilar a la glucosa formada a
expensas del ATP.
C) La reaccin es reversible.

Enzima desramificador del glucgeno o amilo 1,6-glucosidasa:

Esta enzima contiene dos sitios catalticos en una nica subunidad de 160,000 D,
que cataliza dos reacciones sucesivas:

A) En la primera acta como una glucosiltransferasa y transfiere una cadena de

tres restos glucosilo desde una de las cadenas acortadas al extremo de otra.
Una de ellas tendr un solo resto glucosilo unido por un enlace alfa (1->6),
mientras que la otra tendr siete restos glucosilo y, en consecuencia, podr
ser atacada de nuevo por la fosforilasa.
B) En esta segunda reaccin, la enzima desramificadora, hidroliza el residuo que
permaneca unido por el enlace alfa (1->6), produciendo glucosa libre. Esta
actividad es especfica para un solo residuo, de manera que la enzima no
puede atacar las ramas ms largas.

La accin conjunta de la fosforilasa y la enzima desramificadora hace que todas

las molculas de glucosa que forman el glucgeno sean liberadas como glucosa
1-fosfato, excepto aquellas que constituyen los puntos de ramificacin, las cuales
apareces como glucosa libre.

Fosfoglucomutasa

La reaccin de la fosfoglucomutasa es similar a la catalizada por la fosfoglicerato

mutasa. Un grupo fosforilo es transferido desde la fosfoenzima, activa la glucosa 1-
fosfato, formando glucosa 1,6 bifosfato, la cual fosforila nuevamente la enzima
para producir glucosa-6-fosfato.
Fosforilasa del Msculo
Esta enzima difiere de la fosforilasa heptica por varias razones, principalmente
porque existe en dos formas, las variedades a y b. La fosforilasa a del msculo (P.M.
495 000) es un dmero de b, y contiene cuatro unidades de fosfato de piridoxal por
molcula, en tanto que la variedad b slo contiene dos.
Las dos variedades presentan transformaciones mutuas. En el msculo en reposo
predomina ampliamente la fosforilasa b; se activa y convierte en fosforilasa a por
efecto de la cinasa de fosforilasa b, activada a su vez por el AMP cclico. Puesto
que la adrenalina (pero no el glucgon) aumenta considerablemente la formacin
de la AMP cclico en el msculo, esta hormona aumenta la actividad de las
fosforilasas del msculo e hgado, mientras que la accin del glucgon slo se
ejerce sobre el hgado.
En reposo, el AMP cclico del msculo no basta para activar la fosforilasa, pero el
ejercicio muscular y la anaerobiosis probablemente aumentan localmente la
concentracin del adenilato cclico.
Glucgeno de lisosomas:
Los lisosomas poseen un conjunto de enzimas capaces de hidrolizar prcticamente
cualquier componente del citoplasma que contienen entre otras, fosfatasa cida,
RNA asa, DNA asa, catepsina, beta-glucoronidasa, sulfatasa de arilo, beta-N-
acetilglucosaminidasa, beta-galactosidasa y alfa-1,4(glucosidasa).
La funcin de esta ltima enzima en el metabolismo celular normal no se conoce
todava, pero la falta de maltasa cida de lisosomas en la enfermedad de Pompe
tiene como consecuencia el almacenamiento de glucgeno en acmulos
limitados por membranas (lisosomas).
Alfa amilasas:

Olivarra y Torres (1962) demostraron que el alfa-amilasa del hgado poda atacar
el glucgeno mediante: 1) Produccin de oligosacridos de cadena recta, como
maltotriosa y maltotetrosa, a partir de las ramas externas del glucgeno, y 2)
Liberacin de sacridos ramificados y de maltosa, desde el interior de la
molcula. Existen varias maltasas (glucosidasas alfa 1,4) para transformar estos
productos en glucosa. Sin embargo, todava se ignora la importancia de la va
alfa-amilasa-oligosacrido maltasa en el catabolismo del glucgeno
EFECTO DE TEMPERATURA Y PH EN LA ACTIVIDAD CATALITICA DE LA AMILASA

La amilasa, denominada tambin ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que

tiene la funcin de digerir el glucgeno y el almidn para formar azcares simples,
se produce principalmente en las glndulas salivares (sobre todo en las glndulas
partidas) y en el pncreas. Tiene un pH de 7. Cuando una de estas glndulas se
inflama aumenta la produccin de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre.
Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833,
quien la bautiz en un principio con el nombre de diastasa.

En pocas palabras, en biologa es una enzima presente en la saliva, que hidroliza el

almidn de todo alimento.

Clasificacin

-Amilasa

(Nombre alternativos: 1,4--D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)

Las amilasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente afuncionales

en ausencia de iones de cloruro. Actan a lo largo de cualquier punto de la
cadena de los carbohidratos, descomponindolos en dextrina desde la
amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es ms
rpida que la -amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH
ptimo est entre 6.7 y 7.2
-Amilasa

(Nombres alternativos: 1,4--D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarognica)

Otra forma de amilasa, la -amilasa es tambin sintetizada por bacterias, hongos y

plantas. Acta desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrlisis
del segundo enlace -1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez.
Durante el proceso de maduracin de la fruta la -amilasa rompe el almidn en
azcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano de
cereal es la responsable de la produccin de malta. Muchos microorganismos
tambin producen amilasa para degradar el almidn extracelular. Los tejidos
animales no contienen -amilasa, aunque puede estar presente en
microorganismos saprfitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH ptimo de 12.

-Amilasa

(Nombres alternativos: Glucano 1,4--glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4--

glucosidasa; glucoamilasa; -glucosidasa lisosmica; 1,4--D-glucano
glucohidrolasa)

Adems de romper el ltimo enlace (1-4)glucosdico en el extremo no reductor

de la cadena de amilasa y amilopectina, liberando glucosa, la -amilasa puede
romper los enlaces glucosdicos (1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma
es ms eficaz en medios cidos y su pH ptimo es de 3. Tambin colabora en el
momento de la excitacin.
MATERIALES, REACTIVOS, MUESTRAS Y EQUIPOS

MATERIALES

Pipeta
Vaso precipitado de
50ml
Bureta
Soporte universal
Mortero
Piln
Piceta
Agua destilada

REACTIVOS
Solucin de lugol
Agua destilada

MUESTRAS

Hgado
Maicena o chuo

EQUIPO
Balanza analtica
PROCEDIMIENTO
Determinacin de cantidad de almidn

1. En un tubo de ensayo con 3ml de muestra de hgado echarle gotas

de lugol.

2. Depende del color que se forme la muestra se podr determinar la

cantidad en gramo de maicena o chuo.

Por el color del hgado

se determin 9ml de
Preparado de engrudo de almidn maicena

1. En un vaso precipitado de 50ml hacer disolver un poco de maicena

en 10ml de agua destilada.

2. Hacer diluir la muestra con la ayuda de la bagueta.

3. Echar unas gotas de lugol.

Reacciones del lugol

1. En un vaso precipitado de 50ml disolver 9g de maicena o chuo,

20ml de agua destilada y 0.5g de sal.

0.5 g de sal

2. Mover la muestra con la ayuda de la bagueta.

3. Medir el volumen del hgado con las garras milimetradas.

4. En un envase grande con hgado mezclar locon la solucin de

maicena y sal. Estar en constante movimiento.
 5. Medir las reacciones del hgado con el lugol a 0 ,3 ,6 ,9 ,12 ,15 y 21
minutos para saber la cantidad de dextrina, malta oligosacridos,
maltosa, glucosa y glucgeno presente en la muestra.

RESULTADOS

Los resultados obtenidos, determinados por un pH inicial del hgado 5.5 que
en el proceso de la prctica se agregaba hgado en los tubos de ensayo,
estableciendo un patrn de tiempo de 3 y se agregaba 2 gotas lugol y se
 observaba el proceso de cambio de la glucogenolisis(dextrina, malto
olisacarido, maltosa, glucosa y glucgeno).
A travs de la siguiente tabla representaremos la actividad enzimtica.

T Dextrina Malto Olisacarido Maltosa Glucosa Glucgeno

0 +++

3 +++ ++

6 +++ +++

9 ++ ++++

12 ++ +++++

15 ++++++ ++

18 ++++ ++++

21 +++ ++

Podemos representar la activad enzimtica a travs del pH final y el pH

inicial y describir las reacciones que se dieron considerando el tiempo de
cada tubo de ensayo de prueba.

Glu

Gsa 7.5
Mal

Mol

Dex

5.5
4 7 9 pH
ESQUEMA DEL PROCEDIMIENTO

Se Realiza una prueba con el extracto en

Se agrega el preparado de almidn
tiempo 0 + 2 gotas de lugol para
+ 100ml de agua al frasco que
determinar la cantidad de almidn (en
contiene el extracto de hgado y se
nuestro caso 9g por contenido de malto
mantiene a 30.
oligosacridos)
 Se procede a retirar la cantidad necesario cada 3 para
poder observar los cambios que ocurren la
glucogenolisis, haciendo reaccionar el extracto de
hgado con 2 gotas de lugol observamos los cambios
de DEXTRINA, MALTO OLISCARIDOS, MALTOSA,
GLUCOSA Y GLUCOGENO

Por ultimo al llegar a formar glucgeno, podemos dar

por finalizada la prctica y podemos determinar 7
tiempos de cada 3 y apreciar los cambios que se
dieron.

Podemos observar la formacin de

Dextrina en la siguiente imagen.

DISCUSIONES

Para poder apreciar la glucogenolisis dada en el extracto al ser

reaccionado con el almidn, necesitamos mover la sustancia
constantemente para que se puede observar los cambios de Dextrina
hasta Glucgeno.
Debemos mantener el recipiente que contiene el extracto, en la
temperatura especifica ya que el medio interfiere mucho en las
reacciones.
La formacin de Malto olisacarido fue la que por ms tiempo se mantuvo
en nuestros resultados para finalmente obtener el glucgeno.
Es muy importante tener el tubo control para determinar la cantidad para
agregar de almidn al extracto de hgado ya que as podemos saber, que
contiene en ms cantidad nuestra muestra.

VII Conclusiones
 Se determin la presencia de glucosa, derivado de la reaccin del
glucgeno heptico y la enzima glucgeno fosforilaza en una muestra de
hgado licuado.
Se conoci el proceso de glucogenolisis mediante el cual el glucgeno es
catalizado por la enzima glucgeno fosforilaza hasta la obtencin de
glucosa.
Se lleg a determinar la presencia de glucosa derivado de la
glucogenolisis, en los tubos de ensayo mediante la prueba de lugol.
El porcentaje de cido lctico de la muestra de hgado espeso en 30
minutos fue de 0.0135% y en 60 minutos fue de 0.01665%.
El ph final e inicial del hgado fue de 7 y 5.5
Se determin mediante la prueba del lugol la cantidad de dextrinas,
maltosas, glucosas, glucgeno y maltosa polisacrido.

Siendo la muestra algo muy difcil de obtener dichos datos, al ser de sustancia
liquida muy espesa y viscosa.

VIII Recomendaciones
 No excederse en el tiempo ni en el aumento de la temperatura de
incubado de la muestra que fue de 37C, ya que esto podra provocar una
desnaturalizacin de la enzima glucgeno fosforilaza.
Lo ideal para este tipo de anlisis cualitativo es medir el pH del extracto
enzimtico con un potencimetro (pH-metro) y no con una cinta de pH.
Tener una muestra de hgado bien licuado para poder determinar con
precisin, usando el lugol, la dextrina, maltosa y glucosa mediante los tubos
de ensayo a travs de los tiempos determinados por el siguiente
laboratorio.

Cuestionario
1. Defina:Probiotico, fosforilasa, maltoligosacaridos gluten, aleurona
Probiotico: El trmino probitico se utiliza para definir a una clase de
microorganismos vivos localizados en la flora intestinal. Son bacterias que
ofrecen beneficios al cuerpo, ayudan a la defensa inmunitaria y favorecen
la digestin. Los probiticos ms conocidos son las bacterias
lcticas incluidas en los yogures y la levadura de cerveza.
Fosforilasa: Las fosforilasas son enzimas que catalizan la adicin de un
grupo fosfato proveniente de un fosfato inorgnico a un aceptor. Dentro
de esta clasificacin se incluyen las enzimas alostricas que catalizan la
produccin de glucosa 1-fosfato a partir de un glucano tal como el
glucgeno, almidn o maltodextrina.
Maltoligosacaridos gluten : Alimento hidrolizado es un alimento
procesado de tal forma que alguna de las molculas que lo componen se
han sub-dividido (hidrolizado).1 El procesado puede ser de origen biolgico,
en el que se emplea la accin digestiva de bacterias (fermentacin), o de
origen bioqumico mediante procesos enzimticos, o simplemente qumico
mediante aplicacin directa de cidos o alcals. La hidrlisis en los
alimentos es una forma de potenciar el sabor, y de presentar alimentos
de cocinado instantneo, y es por esta razn por la que se emplea
frecuentemente en la industria alimentaria.
Aleurona: la aleurona es el conjunto de grnulos proticos presentes en
las semillas de diversas plantas, generalmente localizados en la parte externa
del endospermo. en su etimologa proviene de la palabra griega aleuron que
significa harina. Cuando se produce la germinacin las protenas de reserva
que almacenan estos grnulos se movilizan por hidrlisis para suministrar
energa, compuestos nitrogenados y los minerales necesarios por la plntul.

2.-Explique la funcin de la enzimas glucano transferasa y enzimas

desramificante en su tarea de complementar la accin de la enzima
Glucogeno fosforilasa.
Se encuentran tanto en forma de enzimas intracelulares como de
extracelulares, y estn muy invollucradas en el proceso de adquisicin
de nutrientes. Una de las apariciones importantes de las glucosidasas en
bacterias es la enzima beta-galactosidasa. La deficiencia en determinadas
glucosidasas lisosomales puede conducir a una serie de enfermedades de
depsito lisosomal que se traducen en problemas en el desarrollo o en la
muerte.
La enzima acta de la siguiente forma: En una ramificacin lmite (solo 4
residuos en la rama) la enzima rompe el enlace (14) llevndose 3 de los
cuatro residuos y posteriormente los une a otra rama ms larga mediante un
 enlace glucosdico (14). El residuo (16) que queda solo en la rama lmite
es hidrolizado a glucosa por la misma enzima.

3. Que factores relacionados a las condiciones de las plantas influyen en el

proceso de glucogenolisis y a que conlleva?

Las plantas, levaduras y muchas bacterias tienen una ruta (el ciclo glioxilato)
para convertir el acetilCoA en oxalacetato, por lo que estos organismos
pueden utilizar acidos grasos como material de partida para la glucogenolisis.

Es una ruta metabolica anablica que se presenta en plantas, hongos,

protistas.

Siendo que todos los aminocidos a excepcin de la leusina, y la lisina pueden

ser empleados como fuente de carbono para producir glucosa.

4. Explique como esta asociada la sntesis de almidon y su regulacin en los

tejidos vegetales. De que depende.

La sntesis de almidn es un proceso coordinado que implica la intervencin

de diferentes actividades enzimticas: elongacin de las cadenas de glucosa
(almidn sintasas), ramificacin de las cadenas (enzimas ramificantes de
almidn) y desramificacin de cadenas sobrantes (isoamilasas o enzimas
desramificantes del almidn). Cada una de estas actividades es llevada a
cabo por diferentes isoenzimas, cada una con una caracterstica propia, bien
sea la cadena de glucosa sobre la que acta, su localizacin en el cloroplasto
o su patrn de expresin. Adems de las me

de la sacarosa. La viscosidad disminuye con la presencia de sacarosa.

ncionadas, en la sntesis de almidn intervienen otras protenas con diversas
funciones, como actuar de intermediarias en la interaccin de algunas
isoenzimas con el polmero de almidn, o modulacin de la actividad de las
isoenzimas, entre otras.
5. Que factores influyen en la solubilidad y proceso de gelatinizacin del
almidon
Los grnulos de almidn son en agua fra, pero pueden contener agua ala
umentar la temperatura, es decir los grnulos de almidn sufren el proceso
denominado
gelatinizacin o gelificacin. "urante la gelatinizacin se produce la
lixiviacin de la amilosa.
Origen de almidn hay distintos tipos de granos como hemos visto. Cuanto
ms larga sea las zonas de unin de los puentes de hidrogeno, el gel
serms fuerte, ms resistente

Concentracin de la disolucin de almidn de partida# cuanto mayor es

la concentracin de almidn mayor es la viscosidad que se consiguen

Presencia de solutos en la disolucin de almidn como es el caso

BIBLIOGRAFIA

https://es.scribd.com/doc/282618774/glucogenolisis

https://profesoramaribelarnes.files.wordpress.com/2009/11/lab-4-glucogenolisis-
tec-2010.pdf

https://www.monografias.com/docs/Glucogenolisis-P3ZT7FYZMZ

https://es.scribd.com/document/140031926/informe-de-laboratorio-glucogenolisis