Las coenzimas son cofactores orgnicos no proteicos, termoestables, que
unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a otra. A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante la reaccin qumica; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protn) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.
MECANISMO DE ACCIN DE LAS COENZIMAS
El mecanismo de accin bsico de las coenzimas es el siguiente:
1. La coenzima se une a una enzima.
2. La enzima capta su sustrato especfico. 3. La enzima ataca a dicho sustrato, transfiriendo algunos de sus electrones. En realidad la unin de sustrato y enzima produce una nueva sustancia. Esta sustancia es inestable, lo que provoca su separacin en diferentes partes: enzima, producto, y la forma reducida de la coenzima, que se qued con algunos electrones (al oxidar el sustrato esta se reduce) por presentar mayor fuerza de atraccin molecular. 4. La enzima cede a la coenzima dichos electrones provenientes del sustrato. 5. La coenzima acepta dichos electrones y se desprende de la enzima. 6. La coenzima reducida va a la cadena de transporte de electrones, en la cual se genera ATP y H2O (respiracin celular), al "dejar" all sus electrones esta mediante una lanzaderas,vuelve a su estado inicial. 7. Este ltimo paso es esencial para no agotar la dotacin de coenzimas de una clula ya que las enzimas junto con las que acta no pueden realizar la reaccin qumica sin el concurso de su coenzima. 8. Algunas coenzimas estn fuerte y permanentemente unidas a su enzima, constituyendo en la prctica un grupo prosttico; tal es el caso del FMN a la enzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la succinato deshidrogenasa. 9. Cada coenzima est especializada en aceptar y transportar un tipo de tomos determinado; unos aceptan hidrgenos, otros grupos acetilo, amino, etc. No obstante, las coenzimas no son nada especficas respecto a las enzimas a las que se unen, de modo que una misma coenzima puede unirse a un gran nmero de enzimas distintas y es por ello que el nmero de coenzimas diferentes es relativamente bajo. PRINCIPALES COENZIMAS
FAD (flavn-adenn dinucletido): transferencia de electrones y protones.
FMN (flavn mononucletido): transferencia de electrones y protones. NAD+(nicotn-adenn dinucletido): transferencia de electrones y protones. NADP+ (nicotn-adenn dinucletido fosfato): Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la descarboxilacin del cido pirvico) y de grupos acilo en general. Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria. Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrgenos entre molculas. TPP (pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehdo; forma parte, entre otros, del complejo piruvato deshidrogenasa. Vitamina C. PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino. PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino. FH4 (cido tetrahidroflico): transferencia de grupos formilo, metenilo y metileno. Biocitina: transferencia de dixido de carbono. cido lipoico: transferencia de hidrgenos, grupos acilo y metilamina.