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Thermotoga thermarum son candidatos adecuados para la
Aplicaciones industriales debido a una alta reaccin ptima
Temperatura de 95 C, estabilidad trmica y alta especificidad
Actividad hacia los xilanos solubles e insolubles ( Tabla 1 )
[ 20 , 21 ].
Una mananasa con propiedades interesantes para el papel
Y la industria de detergentes se caracteriz a partir de Bacillus
halodurans ( Tabla 1 ). Esta enzima mostr la mayor
De actividad a 70C y pH 11,0 y era extremadamente resistente
a los detergentes y altas concentraciones de sal [ 22 ]. UN
B-manosidasa hiperthermostable del Archaeon
Pyrococcus furiosus con actividad de transglicosilacin y
Una temperatura de reaccin ptima de 100 C es un prometedor
Candidato a las solicitudes de alimentos y productos
Industria [ 23 ].
Enzimas pectinolticas
La pectina es un elemento importante de la lmina central en la planta
paredes celulares. Su composicin depende de la especie vegetal,
pero por lo general se compone de a-1,4-ligado D -galacturonic
Residuos cidos que estn parcialmente acetilados u O-metil-
Esterificado. La espina dorsal de rhamnogalacturonan consiste en
de a-1,4-ligado D L -rhamnose cido-a-1,2- -galacturonic y
cadenas laterales exposiciones de galactosa D o L -arabinose. Escuela politcnica-
Galacturonasas (EC 3.2.1.15), rhamnogalacturonasas (EC
3.2.1.171), pecta-liasas (4.2.2.2) y pectina-liasas (EC
116 Extremfilos
tabla 1
Termoenzimas microbianas con relevancia industrial potencial de una
Enzima
Fuente / Organismo
MW
(KDa)
Mximo
Actividad en
Estabilidad
(T 1/2)
Especfico
actividad
(U / mg)
Refs.
Enzimas amilolticas
Gt - amyII (a - Amilasa)
Geobacillus thermoleovorans
50
60 8C, pH 7,0
70 8C, 4 h
458
[ 13 ]
Gt - apuT (variante truncada)
(Amilopululanasa)
Geobacillus thermoleovorans NP33
150
60 8C, pH 7,0
60C, 5 h
1260
[ 11 ]
TTHpu (Amilopululanasa)
Thermus thermophilus HB27
52
70 8C, pH 6,5
80 8C, 2 h
280
[9]
Amy13A (a - Amilasa)
Reactor de biogs de planta piloto, metagenoma
56
80 8C, pH 7,0
70 8C, & gt; 3 h
1000
[ 44 ]
Tk0977 (amilopululanasa)
Thermococcus kodakarensis KOD1
86
100 8C, pH 5,5 - 6,0
Dakota del Norte segundo
118
[ 45 ]
Enzimas celulolticas
Cel5H (endoglucanasa)
Dictyoglomus thermophilum
37
50-85 8C
PH 5,0
70 8C, 336 h
5
[ 17 ]
Bgl1 (b-Glucosidasa)
Resorte hidrotrmico, metagenome
57
90 8C
PH 6,5
70C, 15 h
3195
[ 18 ]
Tpbgl (b-Glucosidasa)
Thermofilum pendens
78
90 8C
PH 3,5
95 8C, 1 h
910
[ 46 ]
Enzimas hemicelulolticas
Mananasa
Bacillus halodurans
22
70 8C, pH 11,0
70 8C, 5 h
412
[ 22 ]
Xyn ^ {10} (Xilanasa)
Thermus brockianus
39
95 8C, pH 6,0
80 8C, 2,5 h
1.120
[ 20 ]
Xyn10A (Xilanasa)
Thermotoga thermarum
131
95 8C, pH 7,0
90 8C, 1 h
146
[ 21 ]
PFTG (b-manosidasa)
Pyrococcus furiosus
56
100 8C, pH 5,0
90 8C, 6,6 h
Dakota del Nortesegundo
[ 23 ]
Enzimas pectinolticas
PL9 (Pectato liasa)
Clostridium thermocellum
32
60 8C, pH 8,5
Dakota del Nortesegundo
[ 47 ]
CbPelA (Polygalaturonase)
Caldicellulosirutor bescii DSM 6725
50
72 8C, pH 5,2
70 8C, 14 h
385 (V max)
[ 26 ]
Enzimas quitinolticas
Quitinasa
Paenibacillus thermoaerophilus TC22-2b
48
60 8C, pH 4,0
Dakota del Nortesegundo
1
[ 48 ]
Csn1794 (quitosanasa)
Paenibacillus sp. 1794
40
80 - 85C, pH 4,8
70 8C, & gt; 20 h
122
[ 28 ]
Proteasa
C2 (Proteasa)
Thermoactinomyces sp. Cepa E79
30
60 - 80C, pH 11,0
Dakota del Nortesegundo
38.200
[ 34 ]
SsMTP-1
(Proteasa similar a la termopsina)
Sulfolobus solfataricus
75
70 8C, pH 2,0
90C, 50C
16,000
[ 32 ]
PrlA (Proteolysin)
Coprothermobacter proteolyticus
93
80 8C, pH 8,0
80 8C, 2 h
4
[ 33 ]
Tk-subtilisina
Thermococcus kodakarensis KOD1
44
100 8C, pH 8,0
100C 8C, 50 min
2000
[ 31 ]
Enzimas lipolticas
E34Tt (Esterasa)
Thermus thermophilus HB27
38
58 8C, pH 6,3
85 8C, 108 min
58
[ 35 ]
Tm1160 (Esterasa)
Thermotoga maritima
35
70 8C, pH 5,0-5,5
90 8C, 1 h
2458
[ 37 ]
EstS1 (Esterasa)
Sulfolobus acidophilus DSM10332
34
70 8C, pH 8,0
60C, 15 h
2440 (V max)
[ 38 ]
RP186_1588 (Esterasa)
Pyrobaculum sp. 1860
23
80 8C, pH 9,0
90 8C, & gt; 6 h
34
[ 36 ]
una enzima a partir de datos de 2013 a 2015 publicaciones fueron citados exclusivamente.
b ND No determinado.
Current Opinion in Microbiology 2015, 25: 113-119
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4.2.2.10) catalizar la reaccin de hidrlisis o eliminacin
Dentro de poligalacturonanos.
Las pectinasas termoestables se aplican para extraer el zumo de fruta
O para producir vino [ 24 ]. Adems, la modificacin enzimtica
Pectinas se aplican como fibras dietticas en alimentos funcionales
Preparaciones [ 25 ]. El recientemente identificado poligalactur-
De Caldicellulosiruptor bescii exhibi
Mostabilidad con una vida media de 14 h a 70C y representa
Un candidato prometedor para los procesos industriales
temperaturas elevadas ( tabla 1 ) [ 26 ]. El nmero de
Enzimas pectinolticas caracterizadas, sin embargo, es baja cuando
Comparado con las enzimas amilolticas y celulolticas.
Enzimas quitinolticas
La quitina es un componente estructural de las
Hongos, insectos y crustceos. Las quitinasas (EC 3.2.1.14)
Y quitinas desacetilasas (EC 3.5.1.41) o quitosanasas (EC
3.2.1.132) son activos hacia la b-1,4-N-acetilglucopirano-
Samin o el quitosano desacetilado. Enzimas quitinolticas
An no se utilizan ampliamente en procesos industriales al-
Aunque presentan un gran potencial, por ejemplo en bio-
Control de patgenos de plantas y la produccin de
Biopolmeros [ 27 ]. Los chitooligosacridos tambin pueden
Como agentes antimicrobianos y para mejorar la calidad de los
Y la salud humana. Para la produccin de oligosac-
Carburos, la enzima enzimtica ambientalmente favorable
La deshidratacin es deseable y puede reemplazar la hidrlisis cida.
Slo muy pocas enzimas quitinolticas termoestables tienen
Recientemente, incluyendo una quitosanasa con un
Semivida de> 20 h a 70C de Paenibacillus sp. 1794
Unesdoc.unesco.org unesdoc.unesco.org Tabla 1 ) [ 28 ]. La aplicacin de esta
termozima permitir
Hidrlisis de soluciones concentradas de quitosn a concentraciones
Temperaturas.
Enzimas proteolticas
Las enzimas proteolticas catalizan la hidrlisis de proteina-
Y muestran la mayor abundancia entre los
Biocatalizadores industriales relevantes. Debido a su caracterstica
Sitios activos en combinacin con su modo de
Accin, se asignaron proteasas a grupos de asprtico,
Cistena, cido glutmico, serina, treonina o metalopro-
Bromas Adems, pueden subdividirse
En sus preferencias de pH en cido, alcalino o neutro
Proteasas [ 29 ].
Su robustez adems de su amplio sustrato
Especificidad hace que las proteasas prometan candidatos
Industriales, por ejemplo, cuero, alimentos y piensos o
Farmacutica. El trabajo pionero de Rhm
Las proteasas ya utilizadas como aditivos en detergentes
1913 [ 30 ].
La proteasa extremadamente estable al calor Tk-subtilisina tiene
Ha sido aislado de la arqueta hipertermfila Ther-
Mococcus kodakarensis KOD1 y se dedic a prin
descontaminacin. La enzima recombinante mostr op-
Rendimiento mximo a 100 C y mantuvo su actividad en
La presencia de desnaturalizantes altamente concentrados como el 1%
(P / v) de SDS, 8 M de urea o 6 M de cloruro de guanidinio
Unesdoc.unesco.org unesdoc.unesco.org tabla 1 ) [ 31 ]. La proteasa similar a la
termopsina SsMTP-
1 de Sulfolobus solfataricus es otro ejemplo de un calor-
Enzima proteoltica estable y estable en cido de archaeal
Origen con propiedades bien adaptadas. La proteasa de 75 kDa
Exhibieron una actividad ptima a 70C y pH 2,0 y
Mostr una vida media de 50 h a 90 8C [ 32 ]. En adicin,
La serol proteasa proteolisina de la protena termoflica
La bacteria Coprothermobacter proteolyticus es un
Candidato para la industria de detergentes debido a su
Mostabilidad a temperaturas elevadas, su actividad ptima
PH alcalino y su tolerancia hacia concentraciones muy
detergentes Tnominal [ 33 ].
Las queratinasas son capaces de catalizar la degradacin de
Material queratnico tal como plumas y pelos. Son
Tambin de inters para diversos tipos de industrias, incluyendo
Cuero, alimentos y piensos o gestin de residuos. Un prometedor
Candidato se describi recientemente de Thermoactinomyces
Sp. Cepa E79. La proteasa C2 recombinante mostr ptima
Actividad tanto en a-queratinas y b-queratinas a 60-80 8C y
PH 11,0 adecuado para la degradacin de la queratina
residuos [ 34 ].
Enzimas lipolticas
Las enzimas lipolticas relevantes de los termfilos
Incluyen las lipasas y las carboxilesterasas tpicas de triglicerol.
Estos ltimos catalizan la hidrlisis y el enlace de
(<10 tomos de carbono), mientras que las lipasas prefieren
steres de cidos grasos de cadena larga (> 10 tomos de carbono) en
triglicridos,
Erides
Las enzimas modificadoras de lpidos tienen una larga tradicin
En la industria de la lavandera para desarrollar
Y procesos superiores de lavado. La necesidad de
Enzimas que toleran condiciones alcalinas tambin justifica
la deteccin y caracterizacin de extremozymes ( Box
1 ). Las lipasas termoestables de origen arcaico que prefieren
Se identificaron recientemente condiciones ligeramente alcalinas
Sulfolobus acidophilus y Pyrobaculum sp., Mientras que lipoltico
Termozimas que son ptimamente activos en condiciones cidas
Aislamiento de Thermotoga maritima
Y Thermus thermophilus ( tabla 1 ) [ 35-38 ]. Especialmente el
Esterasas de S. acidophilus y Pyrobaculum sp. tensin
1860 se demostr que eran altamente estables a temperatura elevada
Peratures por varias horas [ 36,38 ]. Estas propiedades
Indican que las termozimas lipolticas representan excelentes
Candidatos para aplicaciones industriales.
Otras aplicaciones tpicas de las propiedades enantioselectivas y regio-
Las lipasas selectivas se representan mediante la produccin de
Productos qumicos ptimamente puros que se utilizarn en
Cal y qumica fina o en la produccin de biocombustibles.
Por lo tanto, las termozimas son relevantes,
Aplicaciones de thermozymes Elleuche et al. 117
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La conversin de lpidos en combustible es ms deseable a
temperaturas [ 39 ].
Conclusiones
Procesos bioqumicos ambientalmente favorables
Reemplazar gradualmente las rutas qumicas industriales. Biochemi-
Propiedades relevantes para determinadas
Aplicaciones para determinar la demanda de
Las enzimas y desplazar el inters industrial hacia la
Talysts de extremophiles incluyendo thermozymes.
Hospitales de produccin adecuados en combinacin con
Enfoque de seleccin ayudar a eludir los pro-
De expresin insuficiente y allanar el camino para la
Nuevas aplicaciones innovadoras de enzimas de (hiper-
) Termfilos. Adems, un repertorio de bio-
Tcnicas tecnolgicas ya estaba y seguir siendo
Aplicada en el futuro a la ingeniera gentica
Zymes, incluyendo enfoques de evolucin dirigida, ADN-
Aleatorizacin, la produccin de quimeras enzimticas y
racin de aminocidos no cannicos [ 40-43 ]. Residencia en
Las actuaciones prometedoras y su amplia aplicabilidad,
Los termozimas ptimamente mejorados representan la bioca-
Talistas de eleccin para futuras industrias verdes.
Expresiones de gratitud
Parte del trabajo de investigacin fue financiado por el BMBF (Federal
Ministerio de Educacin e Investigacin) a travs del cluster Biokatalyse2021.
Referencias y lecturas recomendadas
Los documentos de inters particular, publicados durante el perodo de examen,
Han sido destacados como:
De especial inters
De inters pendiente