Resumen de enzimas

La mayora de las enzimas son protenas a excepcin del ARN cataltico, todos los
enzimas son protenas. La actividad cataltica de las enzimas depende de la integridad de
su conformacin proteica nativa. En el caso de que una enzima se desnaturalice o se
disocie en subunidades, la actividad cataltica suele desaparecer, al igual que si se
descompone un enzima en sus aminocidos correspondientes siempre se destruye su
actividad cataltica.

Las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria son esenciales para la

actividad cataltica de un enzima.

Las enzimas tienen masas moleculares mayores que 12000 Dalton y pueden llegar hasta
1 milln. Algunas enzimas solo necesitan sus residuos de aminocidos para la actividad
cataltica, mientras que otras necesitan de grupos qumicos adicional llamados cofactores
(algunos cofactores pueden ser Fe+2, Mg+2, Zn+2 o una molcula orgnica o metalorgnica
compleja denominada coenzima).

Como ya sabemos las coenzimas son los encargados de transportar grupos funcionales
especficos. La mayora de estos son vitaminas y nutrientes orgnicos que son ingeridos a
travs de la dieta.

Un coenzima o in metlico unido covalentemente o de manera muy fuerte a la protena

enzimtica se denomina grupo prosttico.

Un enzima completo y catalticamente activo junto con su coenzima y /o iones metlicos

se le denomina holoenzima. Mientras que la parte proteca del enzima se denomina
apoenzima o apoprotena. Algunos enzimas pueden ser modificados por fosforilacin,
glucosilacin, etc.

Las enzimas se clasifican de acuerdo a su reaccin catalizada por medio de la

nomenclatura que consta de 4 nmeros.

Funcionamiento de los enzimas; la catlisis enzimtica es esencial para los sistemas

vivos, en condiciones biolgicas las reacciones no catalizadas tienden a ser lentas. La
mayora de las molculas biolgicas son muy estables en condiciones como pH neutro,
temperatura suave y ambiente acuoso presentes en el interior de las clulas.

Una enzima soluciona los problemas que tiene una reaccin bioqumica al no poderse
llevar a cabo bajo ciertas condiciones, esta aumenta la velocidad de la reaccin sin
afectar a ella. La distincin de una reaccin catalizada enzimticamente es que tiene lugar
dentro de los confines de una bolsa del enzima a la que le llamamos sitio activo. La
molcula fijada en el sitio activo y sobre la que acta el enzima se denomina sustrato.

La funcin de un catalizador es aumentar la velocidad de una reaccin. Los equilibrios no

modifican los equilibrios de reaccin.
El equilibrio entre sustrato (S) y producto (P) refleja la diferencia en energa libre de sus
estados basales. Un equilibrio favorable no indica que la conversin SP sea rpida. La
velocidad de una reaccin depende de un parmetro totalmente diferente.

El punto de partida para la reaccin hacia la izquierda como hacia la derecha es

denominada estado basal. Esto es la contribucin a la energa libre del sistema de una
molcula promedio (S o P) bajo un conjunto de condiciones dadas. Estas condiciones son
temperatura de 25C, presin de 1 atm y concentracin de los solutos de 1M.

Existe una barrera energtica entre el sustrato y producto la cual representa que es la
energa necesaria para el alineamiento de:

Los grupos reactivos

La formacin de cargas inestables transitorias
Los reordenamientos de enlaces
Otras transformaciones que se requieren para que la reaccin tenga lugar en
cualquiera de las dos direcciones.

Estos puntos estn representados por una colina energtica. Para que la reaccin se d
se debe superar esta barrera energtica.

El estado de transicin es un momento molecular fugaz en el que acontecimientos tales

como rotura o formacin de enlaces y desarrollo de cargas han llegado al instante preciso
en el que el colapso hacia sustrato o hacia producto es igualmente probable.

La diferencia entre los niveles de energa del estado basal y del estado de transicin se
denomina energa de activacin.

La velocidad de la reaccin se refleja en la energa de activacin: en donde una energa

de activacin alta corresponde una velocidad de reaccin lenta. Las velocidades de
reaccin pueden aumentarse por medio de dos factores:

Aumento de temperatura
Aumento de presin

Con las que se aumenta las molculas con una energa suficiente para superar esa
barrera energtica. De forma alternativa, es posible disminuir la energa de activacin por
medio de un catalizador.

La catlisis aumenta las velocidades de reaccin disminuyendo las energas de

activacin.

Las enzimas no constituyen una excepcin a la regla de que los catalizadores no

modifican el equilibrio de reaccin.

La energa de fijacin es la principal fuente de energa utilizada por los enzimas para
disminuir la energa de activacin de las reacciones.
MUCHOS ENZIMAS CATALIZAN REACCIONES EN LAS QUE INTERVIENEN DOS O
MS SUSTRATOS.

Las reacciones enzimticas en las que hay dos sustratos implican la transferencia de un
tomo o un grupo funcional de un sustrato a otro. En algunos casos se forma el complejo
ternario el cual consta de que ambos sustratos estn fijados al enzima al mismo tiempo.
En otros casos no se forma el complejo ternario ya que cuando el primer sustrato es
unido y se convierte en producto para posteriormente disociarse antes de que se una el
segundo sustrato. Un ejemplo tpico es el mecanismo ping- pong o doble desplazamiento.

La cintica se ha considerado como el mtodo principal para el estudio de las reacciones

enzimticas. Los parmetros importantes experimentales aportados por la cintica son
Kcat y Kcat/Km.

Los inhibidores enzimticos son molculas encargadas de que la reaccin ocurra de

manera lenta o en dado caso que esta se detenga.

Existen dos clases de inhibidores enzimticos:

Reversibles
Irreversibles

Inhibicin reversible: A este tipo de inhibicin frecuentemente es conocida como inhibicin

competitiva. Este compite con el sustrato por el sitio activo. Cuando el inhibidor ocupa el
lugar en el sitio activo, la enzima cambia la conformacin, lo cual hace que el sustrato no
pueda entrar al sitio activo y se forme producto porque el sitio ya est ocupado.

Algunos inhibidores se parecen estructuralmente al sustrato, al cual se combina para la

formacin del complejo ES. Esta inhibicin se puede analizar cuantitativamente por la
cintica del estado estacionario. Cuando la [S] excede sobradamente a [I] se minimiza la
probabilidad de que se fije el inhibidor, por lo que la Vmax se muestra normal. La Km
aparente aumenta en presencia del inhibidor en un factor .

Existe dos tipos de inhibicin reversible la acompetitiva y mixta:

Un inhibidor acompetitivo se une al enzima en un sitio diferente al sitio activo y a

diferencia del inhibidor competitivo se une solo al complejo ES. Dado a que la ecuacin
se modifica cuando es una inhibicin, en el caso de inhibicin acompetitiva a elevadas [S],
la Vo se aproxima a Vmax/. Un inhibidor disminuye la Vmax y por lo tanto la Km
aparente tambin disminuye debido a que la [S] necesaria para alcanzar la mitad de la
Vmax disminuye en un factor .
 Un inhibidor mixto se fija a un sitio distinto al sustrato, pero se fija tanto a E como al ES. Y
por lo tanto los cambios de la ecuacin son en trminos agregados de y . Normalmente
este inhibidor afecta a la Km como a Vmax. El caso especial en que =, raramente
encontrado en la prctica, se define como inhibicin no competitiva.

La km aparente es igual a la [S] a la que la Vo es la mitad de la Vmax aparente o , de

modo ms general, aquella a la que la Vo = Vmax/2. Se llega a esta sustitucin cuando
la [S]=Km/.

Inhibicin irreversible: estos se unen de manera covalente, destruyen un grupo funcional

del enzima que es esencial para su actividad o forman una asociacin no covalente muy
estable. Un caso especial de estos inhibidores son los inactivadores suicidas. Estos
compuestos son relativamente especficos, ya que pasan a travs de los primeros pasos
de la reaccin enzimtica normal, pero a continuacin se convierte en un compuesto muy
reactivo y se combina irreversiblemente con el enzima en vez de convertirse en producto.
Tambin son llamados inactivadores basados en el mecanismo por utilizar el mismo
mecanismo enzimtico para inactivar enzima.

Los enzimas tienen un pH ptimo en el que su actividad enzimtica es mxima. A valores

superiores e inferiores de pH la actividad disminuye. El intervalo de pH en el que cambia
la actividad enzimtica puede dar una pista de qu tipo de aminocido est implicado.

La comprensin del mecanismo de accin completo de un enzima purificado requiere de

la identificacin de los sustratos, cofactores, productos y reguladores. Requiere
conocimiento de la secuencia temporal en la que se producen los intermedios de reaccin
unidos al enzima, estructura de los intermedios y estados de transicin, las velocidades
de interconversiones entre los intermedios, la relacin estructural del enzima con cada
intermedio, las contribuciones energticas de todos los grupos reactivos e interacciones
con respecto a los complejos intermedios y a los estados de transicin.

ENZIMAS REGULADORES

En la mayora de los sistemas multienzimticos el primer enzima de la secuencia es un

enzima regulador. Este es un lugar excelente para regular una ruta metablica, ya que la
catlisis en un paso inicial de la reaccin de una ruta metablica que conduce a un
producto innecesario despilfarra energa y metabolitos requeridos en procesos ms
importantes.
La actividad de los enzimas reguladores se modula mediante diversos caminos. Los
enzimas alostricos funcionan a travs de la unin reversible, no covalente, de
compuestos reguladores, denominados modulares alostricos o efectores alostricos, los
cuales son por lo general metabolitos pequeos o cofactores. Otros enzimas estn
regulados por modificacin covalente reversible. En procesos fisiolgicos como la
digestin, la coagulacin de la sangre, accin hormonal y la visin se encuentran
ejemplos importantes de estos tipos de mecanismos.

Las protenas alostricas son las que presentan otras formas o conformaciones inducidas
por la unin de moduladores. Los moduladores de los enzimas alostricos pueden ser
inhibidores o estimuladores. Los enzimas reguladores en los que el sustrato y el
modulador son idnticos son llamados homotrpicos. Mientras tanto cuando el modulador
es diferente a la molcula del sustrato se le conoce como enzima heterotrpico.

Una de las diferencia de los enzimas alostricos a los enzimas no reguladores son
estructurales. Los enzimas alostricos tienen sitios activos y sitios donde se fijan los
moduladores llamados sitios reguladores o alostricos. Cada sitio regulador es especfico
para su modulador, en el caso de los enzimas homotrpicos el sitio activo y el sitio
regulador es el mismo.

Las etapas reguladoras estn catalizadas por enzimas alostricos en muchas rutas. En
los sistemas multienzimticos, los enzimas reguladores son inhibidos por el producto final
de la ruta siempre que est en exceso.

Inhibicin por retroalimentacin o retroinhibicin se refiere a la acumulacin del producto

que hace que la ruta funcione ms lentamente.

Las propiedades cinticas de los enzimas alostricos divergen el comportamiento de

Michaelis-Menten

Los enzimas alostricos muestran una relacin entre Vo y [S] que difiere con la cintica de
Michaelis-Menten. La mayora de estos enzimas dan lugar a una curva de saturacin
sigmoidea. El comportamiento sigmoideo es reflejo de interacciones cooperativas entre
subunidades proteicas. Este comportamiento cintico sigmoideo se explica mediante el
modelo concertado y secuencial. El sustrato funciona como modulador positivo (activador)
porque las subunidades actan en forma cooperativa: la fijacin de una molcula de
sustrato a un sitio de fijacin altera la conformacin del enzima facilitando la fijacin de
otras molculas de sustrato. Esto explica el incremento sigmoideo, en lugar de
hiperblico.

Una caracterstica de la cintica sigmoidal es que pequeos cambios en la concentracin

de un modulador se puede asociar con grandes cambios en la actividad.

Un modulador negativo (inhibidor) puede producir una curva de saturacin de sustrato

ms sigmoidea, con un incremento de K0.5.
https://books.google.com.mx/books?id=EFUP472dyEMC&pg=PA194&dq=cinetica+enzimatica&hl=
es-
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