Introduccin

La vida tal y como la conocemos se torna poco a poco ms compleja. La vida ahora
nos llama ms la atencin y nos incita a estudiarla. Nuestro cuerpo, una maquina
excepcional, se encuentra "regulada por unas pequeas molculas protenicas
orgnicas llamadas ENZIMAS.

"Las enzimas son biopolmeros biolgicos que catalizan mltiples procesos dinmicos,
las cuales hacen posible la vida tal y como se conoce"(Murray, 2004. Pg. 87).PONER
OTRA DEFINICION Y LUEGOI PUNTO DE VISTA....Esta molcula catalizadora se
encuentra presente en muchas actividades fisiolgicas y est ligada ntimamente con
la salud y la enfermedad. Enzimas, biocatalizadores metablicos, nos conlleva a
preguntarnos Que es metabolismo?

Segn el autor (Champe, 2007), el metabolismo es la biotransferencia de energa que

cada organismo obtiene mediante procesos especficos y dicha energa, es utilizada
para sus actividades metablicas que realizan a lo largo de su vida.

Una de esos procesos catablicos degradativos que son efectuados por las enzimas
es la degradacin de alimentos. Gracias a sus acciones cuidadosamente
coordinadas, se logra la degradacin de los alimentos para suministrar energa y
bloques estructurales, el ensamblaje de estos bloques en protenas, membranas y
ADN codificante de la informacin gentica, as como, el alcanzar la energa necesaria
para producir movimiento celular"(Murray, 2004. Pg. 87)

Adems estas enzimas actan en otros procesos metablicos como la glucolisis,

respiracin celular, fotosntesis, traduccin, sntesis y en todos los dems procesos
biolgicos.

Enzimas: Salud y enfermedad

Con lo referente a salud y enfermedad, estas molculas orgnicas es la encargada de

equilibrar esta relacin salud-enfermedad. Este proceso a veces sufre trastornos
patolgicos. Un ejemplo de ello, segn (Murray.2004), es la lesin tisular grave,
caracterstica de la cirrosis, la cual disminuye la actividad de las clulas para
estructurar enzimas con funcin catalizadora muy importante como: la sntesis de
urea, esto, trae como consecuencia, la intoxicacin con amoniaco generando as una
enfermedad conocida como la Coma Heptico.

Tambin "diversas enfermedades genticas, poco frecuentes pero a menudo

debilitantes y mortales, proporcionan impresionantes ejemplos adicionales sobre las
consecuencias fisiolgicas drsticas que pueden seguir al deterioro de la actividad,
incluso de una sola enzima"(Murray, 2004. pg. 89)

Propiedades de las enzimas

Como cualquier otra molcula protenica, estas tienen sus propiedades especficas
que la convierten en molculas esenciales e indispensables para el ser humano. Las
propiedades ms representativas de una enzima son:

1.-ALTA ESPECIFICIDAD: la enzimas interaccionan con un sustrato, o unos pocos

sustratos y catalizan un solo tipo de reaccin qumica (Champe, P.2007)

2.-EFICIENCIA CATALITICA: segn el punto de vista del autor (Rdiger, R. 2009), la

mayora de reacciones catalizadas por una enzima son muy eficientes, ya que, las
enzimas son biocatalizadores eficientes por excelencia y que nos proporciona una
ayuda incomparable a cada uno de nosotros, puesto que, aumentan la velocidad en
una reaccin qumica, disminuyendo la energa de activacin. Adems de esto, estas
son muy ahorrativas y se pueden reutilizar porque en las reacciones en la que
participa esta, no se degrada ni desnaturaliza.

3.-SELECTIVIDAD: esto quiere decir que las enzimas son muy selectivas, actuando en
un sustrato determinado.

4.-REGULABLES: las enzimas pueden ser activadas o inactivadas por la clula.

Clases de Enzimas

Las enzimas son un amplio grupo de protenas que estn dentro de las clulas. Estas,
pueden clasificarse de acuerdo al tipo y mecanismo de accin, identificando as 6
clases diferentes:

Una de ellas son las OXIDORREDUCTASAS, que catalizan l transferencia de los

equivalentes reductores entre dos reacciones de oxido-reduccin. Otra importante
clase de estas trabajadoras molculas, son las HIDROLASA, las cuales transfieren
grupos y el aceptor, es una molcula de agua.la siguiente clase es una muy especial,
ya que gracias a ellas se puede lograr la sntesis de molculas, elementos tiles para
la clula, etc.; estas son las LIASAS o comnmente llamadas SINTASAS. Un
ejemplo es la ATP sintasa, que permite a la clula formar ATP en el proceso conocido
como fotosntesis. Otra muy importante clase de enzimas son las ISOMERASAS, las
cuales son las responsables de CAMBIOS ESTRUCTURALES de una molcula para
que sea mejor aprovechada por la clula, un claro ejemplo prctico es cuando por
accin de una Isomerasa (Aldolasa); una deshidroxiacetona se convierte en
gliceraldhedo en el proceso denominado GLUCLISIS. La participacin de esta
enzima es esencial y permite la continuacin de este importante proceso ocurrido
dentro de la clula. Por ltimo tenemos alas LIGASAS, enzimas de unin, encargadas
de unir molculas.

Nomenclatura enzimatica

Otro aspecto fundamental de las enzimas es su nomenclatura o su forma de

nombrarlas. Para esto se necesita saber el sustrato especifico de cada enzima
acompaado de la terminacin ASA. As, por ejemplo, tenemos las lipasas,
degradantes de lpidos; amilasas, hidrolizantes del almidn; etc.

Localizacion

Estas enzimas pueden presentarse en organelos especficos dentro de la clula y

cada una acta en un proceso biolgico especfico y nico para cada clase de enzima.
Al interior de nuestro cuerpo se llevan a cabo mltiples y complejos procesos
biolgicos los cuales se encuentran regulados por enzimas. Por ejemplo la gluclisis,
regulada por enzimas presentes en el citoplasma; respiracin celular, en la
mitocondria, centro de energa celular, que se encuentra dotada de mltiples enzimas
que ayudarn y actuarn en el ciclo de krebs, fosforilacin oxidativa y cadena
transportadora de electrones. Otro claro ejemplo esta presente en el proceso vegetal
denominado fotosntesis, en donde la ATP sintasa est presente y realiza una funcin
muy importante: la formacin de ATP, el cual es necesario para las plantas, para
recargarse de energa y poder sobrevivir. Y as infinidad de de ejemplos en las que la
enzimas desarrollan una tarea tan eficiente que ayuda a la clula un montn.

Localizar a las enzimas puede ser algo muy difcil pero en la actualidad no lo es, ya
que, con frecuencia es posible obtener la localizacin exacta de una enzima particular
en un tejido o en una clula mediante procesos histoqumicas (HISTOENZIMOLOGIA)
(Murray, 2004. Pg. 95).

Mecanismo de accin de las enzimas

Las enzimas tienen un mecanismo de accin el cual se ve reflejado en sui actividad

enzimtica cataltica, la cual est fuertemente presente en clulas con gran actividad
catablica. Desde el punto de vista del autor (Koolman.2004), las enzimas son
biocatalizadores por excelencia, muy activos y estn prestos a cumplir con su funcin,
acelerando unas 10 veces o ms la velocidad de la reaccin en la que participan y
tambin disminuyendo la energa de activacin, pero adems de ser tan eficientes, son
reutilizables, puesto que, luego de actuar en un sustrato y de cumplir a cabalidad su
funcin; no se desintegra, ni degrada pero se mantiene intacta hasta el final de la
reaccin. Los mecanismos de la catlisis enzimtica reflejan muy de cerca el
mecanismo de la reaccin qumica.

la meta final del estudio de estos mecanismo consiste en conocer, a nivel molecular, a
razn de la eficiencia y la especificidad cataltica de las enzimas.(Rdiger. 2009. Pg.
93)

Continuando con el mecanismo de accin, la catlisis ocurre en un sito activo, que

viene a ser una zona especfica y nica donde la enzima puede actuar con mayor
eficacia. El sitio activo viene a ser una hendidura o bolsa especial de una molcula
enzimtica (De Robertis.R, 2003). Partiendo del punto de vista de los autores (Murray
2004) y (Champe, P. 2007), se llega a la conclusin de que el sitio activo es una zona
restringida nicamente abierta o seleccionada para las enzimas, en donde se llevara a
cabo la catlisis.

Adems el sitio activo tiene que satisfacer a cada sustrato ofrecindole comodidad
formando una superficie optima para cada sustrato. Las enzimas tienen una
propiedad crucial que corresponde a su capacidad para enlazar los reactantes con el
sitio activo mejorando as el desempeo fisiolgico de las enzimas (Koolman, 2004.
Pg. 76) adems de eso, la qumica del sitio activo es muy importante, ya que, el sitio
activo no es un receptculo pasivo para la unin del sustrato antes bien, es una
maquina molecular compleja que emplea mecanismos qumicos diversos para facilitar
la conversin del sustrato en los productos.(Champe, P. 2007).

Modelos que explican los mecanismos de accin de las enzimas

Para explicar mejor el mecanismo de accin de una enzima, se desarrollaron modelos

que traten de explicar dicho proceso ocurrido dentro de nuestras clulas. Uno de
estos viene a ser: EL MODELO DE LA LLAVE Y CERRADURA, propuesta por John
Fischer. Este modelo explica como la enzima se une al sitio activo formando una unin
perfecta mejorando el desempeo enzimtico y quedando como resultado: enzima
intacta y productos. Su mecanismo de accin es el siguiente:
 El sustrato se une al sitio
activo y se forma el complejo
enzima-sustrato (E-S). Luego
el complejo E-S se convierte
en un complejo enzima
producto (E-P) que se disocia
posteriormente en la enzima
(se recupera) y se forman los
productos.

En este modelo segn (Murray, 2004) el sitio activo esta predeterminado y listo para
cada sustrato, lo que conllevo a la idea de otro modelo. Un cientfico llamado
Koshland, propuso el modelo del AJUSTE INDUCIDO, en la cual el sustrato trata e
induce al cambio morfolgico estructural de la enzima con la finalidad de poder
obtener la misma eficiencia en cada proceso en la que la enzima participa, segn el
autor (De Robertis.2003).

En este modelo se observa que

el sustrato induce al cambio
morfo-estructural de la
enzima, para que mejore as su
actividad enzimtica.

Adems las enzimas necesitan molculas que son no proteicas para realizar su
actividad enzimtica ms eficientemente. Cuando una enzima tiene parte no proteica y
adems es activa se dice que es una HOLOENZIMA; pero si por el contrario, tiene
parte no proteica y es inactiva esta viene a ser una APOENZIMA. Tambin en muchas
reaccione catalizadas por enzimas, los electrones o los grupos de tomos de un
sustrato son transferidos a otros, en las reacciones de este tipo siempre participan
otras molculas, que son las encargadas de transportar dichos grupos. Estas
molculas auxiliares se conocen como COENZIMA (Koolman, J. 2004). Estas
coenzimas no son catalticamente activas, por tal razn, son llamados
COSUSTRATOS. Cabe resaltar que cuando una coenzima se une a una enzima por
enlace covalente, forma un GRUPO PROSTTICO.
Las coenzimas sirve como acarreadores de H+ (FADH), hidruro (NADH Y NADPH), de
unidades qumicas como grupos acetilo (COENZIMA A) o de grupos metilo
(FOLATOS), para depositarlos entre los puntos de generacin y consumo, segn el
autor (Murray, R. 2004). Muchas de coenzimas correpsonden derivados de vitamna
B(nicotinamida, tiamina, riboflavina y ac.pantotenico), los cuales son constituyentes
fundamentales de las coenzimas para las oxidaciones y reducciones biolgicas y, las
coenzimas de c. flico y cobalamina funcionan en el metabolismo de los compuestos
de un solo carbono. adems de estos. Algunas coenzimas contienen adenina, ribosa
y fosfato y derivan del AMP.

Segn el tipo de interaccion que tengan con las enzimas, las coenzimas se diferencian
o clasifican en:

Coenzimas redox Coenzimas transportadora de grupos

NAD+ Y NADH+ iones hidruros. NUCLESIDOS-FOSFATOS
FMN, FAD+ acepta 2 e- y 2p+ COENZIMA A Grupo acetilo
UBIQUINONA(coenzima Q) eq.reductores PIRIDOXALFOSFATO metab.aminoc.
Ac.ASCRBICO fuerte ag, reductor BIOTINA Grupo carboxilo
Ac. LIPOICO descarbox. Oxidativas COBALAMINAS Vit. B 12

Adems de las coenzimas existen otras molculas no proteicas de origen metlico

(iones), que se unen a las enzimas y forman a un compuesto que se denomina
COFACTOR. Un cofactor es un componente no protenico termoestable y de baja
masa molecular, necesario para la accin de una enzima (Murray, 2007. Pg. 125)

Entre los cofactores metlicos, mayormente, cationes tenemos a: Fe+2, Cu+2, K+,
Mn+2, Mg+2, entre otros. Estos pueden actuar como: centro cataltico primario o como
grupo puente para reunir el sustrato y las enzimas, formando un complejo de
coordinacin.

Luego de estar reforzadas con coenzimas o cofactores las enzimas relaizan su

mxima labor cataltica. Pero primero tenemos que precisar algunos trminos
importantes en la actividad enzimtica.un termino clave viene a ser la ENERGIA DE
ACTIVACION, en la cual la enzima actua, reducindola. La energa de activacin es
la diferencia de energa entre la energa de los reactantes y un intermediario de
energa elevada que aprece durante la formacion del producto (Champe, P.2007).
Otro termino muy importante es la velocidad de la reaccin, la cual aumenta gracias a
la ccion eficiente de las enzimas.estas enzimas deben tener mucha energa para
superar la barrera de energa de activacin uy as aumentar la velocidad del a
reaccin. Pero como siempre hay problemas que impiden el coorecto funcionamiento
de estas enzimas, uno de estos factores es la tempeatura

De Robertis, 1946, Biologa celular y molecular, p421, 15 edicin, Buenos aires-

argentina, El ateneo