PROTEINAS

PROTEINAS
Son Biomolculas cuaternarias formadas
bsicamente por C, H, O, N + S.
En los seres vivos (excepto plantas y algas) es
la biomolcula ms abundante despus del
agua
Son macromolculas cuyos monmeros son
los AMINOCIDOS.
Nmero mnimo de aa = 50
Funciones:
Estructural: histonas (cromosomas),colgeno,
elastina, queratina, fibronas.
Cataltica: las enzimas son biocatalizadores
Hormonal: Insulina , glucagn, Hormona del
crecimiento, Calcitonina, etc.
Defensiva: Inmunoglobulinas (Ac), complemento.
Coagulante: protrombina y fibringeno
Visual: rodopsina y yodopsina
 Transporte: Hemoglobina, Hemocianina,
Citocromos, lipoprotena, ceruloplasmina (Cu).
Reserva: Ovoalbmina, Gliadina,
Lactoalbmina, casena, ferritina, zena.
Txica: toxinas que causan el botulismo, la
difteria, el clera y el ttanos.
Contrctiles: miosina, actina y tropomiosina
 AMINOCIDOS
Los aminocidos (AA) son
molculas orgnicas
pequeas con un grupo
amino (NH2) y un grupo
carboxilo (COOH).
Se les considera molculas
anfteras, es decir cido y
base a la vez.
 RECUERDEN QUE LOS AMINOACIDOS, SON:

ladrillos de los edificios moleculares proteicos.

posee un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unido
mediante enlaces peptidics.
 PROLINA

iminocido amino carboxilico

 Aminocidos

A pH bajo (cido), los aminocidos se encuentran mayoritariamente en su

forma catinica (con carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se encuentran
en su forma aninica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los
propios de los medios biolgicos, los aminocidos se encuentran habitualmente en
una forma de ion dipolar o zwitterin (con un grupo catinico y otro aninico).
 Propiedades de los aminocidos:
Son slidos blancos, solubles en agua.
Son anfteros: cidos y bases.
Presentan sabor dulce, amargo, agrio.
Desvan la luz polarizada, excepto la glicina que es
pticamente inerte.
Absorben la luz ultravioleta. Ej. Tirosina, triptfano,
fenilalanina.
Alto punto de fusin.
Adoptan carga elctrica, dependiendo de pH del
medio: Zwitteriones

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 Tipos de aminocidos

AA proteicos.
AA esenciales y no esenciales.
AA no proteicos:
a) AA raros
b) Modificaciones post traduccionales de
las protenas
c) aminas bigenas
 Clasificacin de los aminocidos desde el
punto de vista nutricional
Aminocidos esenciales: valina, leucina,
isoleucina, treonina, metionina, lisina,
fenilalanina, triptfano, histidina y arginina.
Aminocidos no esenciales: alanina,
asparragina, cido asprtico, glutamina, cido
glutmico, cistena, glicina, prolina, serina,
tirosina.

Dieta 100 % vegetal carece de aa esenciales

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Aminocidos con cadenas laterales no
polares
Son hidrofbicos
Ala, Val; Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp.
El grupo R es aliftico o aromtico y su
reactividad qumica es poco importante.
En la estructura tridimensional de una
protena en medio acuoso, se ocultan en el
interior de la molcula
 Amino Acid
Group Characteristic Abrev. Letter Structure
Name

Alanine Ala A

Valine Val V
Hydrophobic
Non-Polar
Leucine Leu L

Isoleucine Ile I
 Proline Pro P

Methionine Met M

Phenylalanine Phe F

Tryptophan Trp W
 Aminocidos polares no cargados
Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln.
Por lo menos presentan un hetero-tomo (N,
O y S) con un par de e- disponibles para
formar un puente de H.
La Cys en condiciones oxidantes forma un
puente disulfuro; importante en la estructura
tridimensional de la protena.
 Glycine Gly G

Serine Ser S

Threonine Thr T

Cysteine Cys C
Asparagine Asn N

Glutamine Gln Q

Tyrosine Tyr Y
Aminocidos diaminomonocarboxlicos
(tiene mas de un grupo amino)

Lysine Lys K

Hydrophilic Arginine Arg R

Basic

Histidine His H
Aminocidos monoaminodicarboxlicos
(tiene dos radicales cidos (carboxilos))

Aspartic Acid Asp D

Hydrophilic
Acidic

Glutamic Acid Glu E

 Clasificacin de aminocidos debido a la
naturaleza qumica del grupo R

Tenemos:
-Aminocidos alifticos
-Aminocidos aromticos.
-Aminocidos que contienen azufre
-Aminocidos heterociclicos (tienen un nitrgeno
imidico).
-Aminocidos dicarboxilicos.
-Aminocidos bsicos ( tienen mas de un grupo
amino)
USOS E IMPORTANCIA
 Acido Glutamico
Responsable del efecto potenciador del sabor de los extractos del alga
Laminaria japnica, usados tradicionalmente en la cocina japonesa. Desde
1909 se produce comercialmente para su uso como aditivo alimentario
PEPTIDOS
Enlace peptdico

Peptidil transferasa
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 Pequeos peptidos que se presentan naturalmente
Insulina cadena alfa 30 AA y cadena beta 31 AA

Glucagon hormona pancretica de 29 AA

39 AA hormona pituitaria que estimula la

corticotropina
corteza adrenal
9 AA hormona pituitaria que estimula las
oxitocina
contracciones uterinas
Hormona que inhibe la inflamacin via
bradiquinina
contraccin del msculo liso
Factor liberador de la
3 AA, estimula la liberacin de tirotropina
detirotropina
Nutrasweet Dipeptido de L-aspartil-fenilalanina metil ester
 PEPTIDOS
DE
IMPORTANCIA
BIOLOGICA
Oligopptido
 L-Carnitina:Est formado por los otros dos aminocidos
, metionina y lisina. Importante para el metabolismo de
las grasas, especialmente en las clulas del corazn y
musculares,necesaria para el transporte de los cidos
grasos de cadena larga a la mitocondria celular donde los
cidos se oxidan y se queman para producir energa

L-Glutatin: Formado por la unin de tres aminocidos:

Glu, Cis y Gli. Acta como antioxidante y desintoxicante, y
tambin participa en el transporte de aminocidos a
travs de las membranas celulares.
Principales rutas para la
biosntesis de AA

Lehninger
Familia de AA segn su precursor
BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES
ESTRUCTURAS CONFORMACIONALES
DE LAS PROTEINAS
 Elementos estructurales en la
conformacin de las protenas
Estructura primaria: secuencia de AA
Estructura secundaria: disposicin regular del
esqueleto polipeptdico
Estructuras supersecundarias: agregados fsicos
preferenciales de las estructuras secundarias
Estructura terciaria: estructura tridimensional de la
estructura globular.
Estructura cuaternaria o agregados proteicos:
asociacin de protenas globulares.
 Estructura primaria

Es la secuencia de AA de una protena

Permite establecer relaciones entre muchos
tipos de protenas buscando regiones de
secuencias homlogas.
Ayuda a predecir su estructura
tridimensional.
Proporciona informacin acerca del
desarrollo evolutivo de una protena.
Permite detectar algn cambio en la
secuencia de AA que pueda alterar la
funcin de la protena
Estructura de la insulina
 ESTRUCTURA PRIMARIA

La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica.

Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.

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 Estructura secundaria
Son interacciones regulares repetidas entre
residuos de AA muy cercanos en la
secuencia lineal de la protena.
Los elementos ms importantes son:
hlices, lminas , hlices de colgeno, los
giros y las vueltas.
Se estabilizan mediante enlaces de H.
Asn, Tyr, Ser, Thr, Ile y Cys desestabilizan el
hlice as como residuos polares muy
prximos. La Pro altera dicha estructura.
 Las lminas se construyen por 2 o ms
regiones que se disponen en forma paralela
o antiparalela.
Los giros y vueltas conectan la hlice y la
lmina e invierten la direccin de las
cadenas.
La vuelta es un giro extendido que contiene
entre 6 y 16 residuos de AA.
No se presentan peridicamente en una
estructura secundaria.
Conformacin de la cadena polipeptdica

4.416
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 AA ms frecuentes en la estructura secundaria

hlice hoja plegada giros

Alanina Valina Glicina
Cistina Leucina Serina
Leucina Fenilalanina Asprtico
Metionina Tirosina Asparagina
Glutamato Alanina Prolina
Glutamina Treonina
Histidina Glicina
Lisina Serina
 Giros y vueltas

Permiten cambios en el
sentido de progresin de
la estructura secundaria,
con el objeto de
alcanzar el grado de
empaquetamiento
caracterstico de su
estructura nativa.
Se mantienen por
enlaces de H.
 Al azar ()
Segmentos de cadena no adoptan forma
definida, pero son estables
 ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

Son combinaciones de estructura secundaria que se

observan en ciertas protenas.
Todo alfa: lisozima, mioglobina, etc.
Dominios alfa/beta: a) barril beta en las enzimas
triosa P isomerasa y piruvato quinasa.
b) Hoja beta retorcida en la LDH y P glicerato
quinasa.
Todo beta :a) Barril beta de llave griega : Cu-Zn
superxido dismutasa y b) Barril beta jellyroll :
concanavalina A.
 Hlice-giro-Hlice
Formada por dos alfa
hlices cortas,
conectadas entre s
mediante un tramo sin
estructura secundaria
(o a veces un giro b). Es
caracterstico de
protenas que
interaccionan con el
DNA.
Beta alfa - beta
Motivo estructural
mediante el cual dos
estructuras b se
orientan de forma
paralela mediante un
segmento que contiene
una hlice a y dos
segmentos con
estructura al azar.
 Predominantemente Principalmente lmina
hlices
 Estructura terciaria
Es la consecuencia de la combinacin de varios
motivos en un arreglo compacto.
El plegado de las protenas es un proceso que sucede
en etapas y en forma cooperativa.
Las principales fuerzas estabilizadoras son las
interacciones hidrofbicas.
El desplegado es por la presencia de agentes
desnaturalizantes.
 La estructura
terciaria informa
sobre la disposicin
de la estructura
secundaria de un
polipptido al
plegarse sobre s
misma originando
una conformacin
globular.
Estabilizacin:
Formacin de
complejos con iones
Puente de Hidrgeno
metlicos.
 Estructura cuaternaria
Asociacin de protenas con la misma o distinta
conformacin que se agregan para realizar
funciones diversas.
Forman estructuras geomtricas determinadas:
microtbulos, cristales, complejos multi-
enzimticos, etc.
Los agregados pueden ser simtricos (asociacin
de subunidades idnticas) y asimtricos
(ribosomas) .
Fuerzas que estabilizan: fuerzas de Van der
Waals, puentes de H , enlaces inicos.
lullolo62@hotmail.com
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Los 4 niveles estructurales de la hemoglobina

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Desnaturalizacin de las protenas
Prdida de estructura secundaria, terciaria o
cuaternaria. La protena pierde sus
propiedades biolgicas y la solubilidad.
Agentes desnaturalizantes:
Calor: las protenas son termolbiles
Ag. Qumicos: detergentes, solventes
orgnicos, soluciones concentradas de rea y
sol salinas concentradas.
El pH.
 Clasificacin de las protenas
Por su composicin : simples y conjugadas (glicoprotena,
lipoprotena, nucleoprotena, hemoprotena, etc).

Por su forma: globulares y fibrosas.

Por su solubilidad: albminas, globulinas, glutelinas,

prolaminas, protaminas, histonas y escleroprotenas.

Por su tamao: monomricas y oligomricas.

 Segn su composicin: simples o conjugada

Tubulina, albmina y queratina

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