Biocel – Citoesqueleto

1. Filamentos intermediários
Resistência a tensão, estresse mecânico – analogia a corda; mais
duráveis- não precisam se despolimerizar o tempo todo.
Único filamento do citoesqueleto presente no núcleo.
Conectam as células uvizinhas do epitélio
Proteínas fibrilares alongadas: cabeça globular n-terminal e cauda
globular c-terminal, domínio central alongado em forma de bastão. =
se juntam formando dímeros; formam tetrâmeros que juntos formam a
“corda”
Queratina – principal proteína (ela não está dentro do núcleo)
Vimentina- conjuntivo, muscular neuroglia
Neurofilamentos
Lâmina nuclear -sustentação a carioteca- é formada por laminas
nucleares A B C; associada a bicamada interna?; fragmentação da
carioteca –fosforilação da lamina para que mude sua conformação; a
cada ciclo celular-
- Plectina – proteína acessória – conecta os filamentos intermediários
aos Microtúbulos, aos filamentos de actina e aos desmossomos.

2. Microtúbulos
Tubos proteicos e ocos por onde transitam organelas e vesículas; ajuda
do ancoramento de organelas e transporte intracelular
Rápida dissociação e reassociação
Crescem a partir de um centro organizador – centrossomos
Formam os cílios e flagelos
Dímeros de tubulina (alfa e beta) – ligadas por ligações não-
covalentes-fracas)
Dímeros se unem sempre na mesma ordem, de alfa para beta
formando protofilamentos, 13 protofilamentos formam 1 microtubulo =
polimerização
Alfa-negativa ; Beta- positiva = polaridade estrutural = importância:
direciona o transporte celular
Centrossomo - centro organizador de microtúbulos = próximo ao
núcleo quando a célula não está em mitose
Contem centenas de Gama tubulina (complexo de anéis)= centro de
nucleação; que ajuda no ancoramento do início, a alfa, que é
 negativa. – dessa forma o crescimento só ocorre na extremidade
positiva.
Instabilidade dinâmica = grande potencial de polimerização e
despolimerização, há gasto de energia
Proteínas de ancoramento= se unem a eles na membrana através da
extremidade positiva = assim eles ficam estáveis
Colchicina = utilizado na quimio (ambos) = se liga à tubulina livre,
impedindo portanto a repolimerização?
Taxol = se liga ao filamento, impedindo sua despolimerização,
impedindo a célula de se dividir, por exemplo

Proteínas motoras:

Cinesina: Realiza o transporte de vesículas pelo filamento de microtúbulos,

no sentido do centrossomo para a membrana plasmática.

Dineína: Realiza o transporte de vesículas pelo filamento de microtúbulos, no

sentido da membrana plasmática para o centrossomo.

3. Filamentos de actina
Deslizamento sobre uma superfície, fagocitose, mitose, formam as
microvilosidades do intestino, telófase- anéis contrateis durante a
divisão
Dispersa no citosol
Filamentos finos e flexíveis; cada filamento é composto por uma
cadeia espiralada de moléculas idênticas, globulares; há uma
polaridade estrutural, também associa e dissocia – usa ATP
São monômeros polimerizados; o que impede que ela polimerize
completamente: timosina
Forminas e proteínas associadas a actina, fazem retomar a
polimerização
Actina pode estar associada a outros filamentos
Ex: proteínas motoras – miosina – hidrolise atp - > +
Miosina II principal nas células musculares
Miosina I todos os tipos de célula – domínio da cabeça
Ligação liberação e religação

Matriz extracelular
Estrutura, fisiologia e biomecânica do tecido
 Mais presente no tecido conectivo= as células do tecido que
produzem essa matriz ex: fibroblastos, osteoblastos
Suporte mecânico, controle da proliferação celular, renovação do
tecido, interação celular
 Cadeias de polipeptideoglicanos = proteína ligada
covalentemente a gligosaminoglicanas (GAGs) carboidratos
complexos= polímeros não ramificados de dissacarídeos,
carregadas negativamente, tendem a ocupar um grande
volume pois retém moléculas de água, por puxarem cátions =
formando géis
Quando são somente GAGs, sem estarem unidas a proteína =
hialurona
Tendões há pouco, só é praticamente colágeno.
Conectivo do olho por exemplo, há muito.
 Proteínas fibrosas de função estrutural – força tensora: colágeno-
formado por 3 fibrilas; abundante no couro de animais, por ex ;
elastina – se associa o colágeno para dar elasticidade dos
tecidos
 Proteínas de função adesiva – laminina, integrina
 Água
Lâmina basal une o tecido do epitélio ao conectivo

- Junções celulares

Ocludente ou compacta= função de vedação, selar o espaço entre as

células, proteínas claudinas e ocludinas(Transmembranas); ex: epitélio
gastrointestinal = separar eletrólitos e nutrientes presentes no lúmen do
intestino devem passar sempre pela mesma via; garante a transferência
vetorial

Aderente= caderina-transmembrana, extracelular passa da membrana

plasmática unindo as caderinas da célula vizinha e dentro da célula aos
filamentos de actina do citoesqueleto(não é direta, através de proteínas
adaptadoras ex: catenina), formando um cinturão de adesão continuo;
ligadas ao citoesqueleto, une as células do epitélio na região apical umas
as outras e a lâmina basal.

Desmossomos= caderinas, filamentos intermediários = queratina de célula-

célula /
Tipo fenda= proteínas canal de íons– única junção que permite a troca
entre os citoplasmas- formadas por 6 conexinas, atravessam as 2 bicamadas

Hemidesmossomos= meio desmossomo, integrinas – transmitem sinais

químicos e mecânicos; proteínas transmembrana- liga a laminina e o
colágeno da lâmina basal externamente e internamente a célula(queratina
ou actina) (célula-matriz)

Plectina- acessória – une e queratina a integrina / plectina une filamentos

intermediários entre si e com outros ex: actina

- Lâmina basal

Final do epitélio

Composta majoritariamente pelo colágeno tipo4, laminina 12 e nidogênio

Acompanha a morfologia da célula no tecido, dando o suporte das células

no contexto social do tecido

Biocel – Ribossomos e Retículo Endoplasmático

Retículo endoplasmático rugoso- na continuidade da carioteca, seguido

pelo RE liso e pelo aparelho de golgi subsequentemente. (posição
estratégica)

Ribossomos
complexos macromoleculares: daí a fácil visualização

-Composição: complexo de proteínas associadas a RNAr.

Subunidade grande- 3 Rna’s associados a 50 proteínas

Subunidade pequena- 1 Rna associado a 33 proteínas

-Procariontes X eucariontes: 28s 5s (s: tamanho, processo de centrifugação

para chegar apenas ao Rna- menores pedaços) + 50 proteínas=
subunidade maior 60s / nos procariontes são diferentes, 50s + 30s = 70s, o
total nos eucariontes são 80s

Rna 18s – subunidade menor 40s; montagem das subunidades ocorre no

citosol- quando em contato com um Rna mensageiro -no meio-.

-Estrutura
3 sítios de ligação= E, A e P – importante para a formação da ligação
peptídica

Proteínas ribossomais então localizadas na superfície do core central de

Rna-r; função é a manutenção da estrutura e estabilidade do núcleo de
Rna, permitindo alterações na conformação do Rna durante tradução

-Biogênese

Núcleo > Nucléolo(facilmente reconhecível, muito densa) = sítio de

biogênese dos ribossomos

Nucléolo- zona ovalada com função específica -de produzir ribossomos-

(chamado organela, mas não é delimitada por membrana)

Número e tamanho variável a depender da célula

Gene do Rna-r -transcrição- pré Rna-r(45S gene), passa por modificações

epigenéticas -processados- fazendo que haja clivagens em regiões
especificas, que forma as diferentes subunidades(18, 28, 5,8)(vem do
mesmo gene)
Codificação: feita do núcleo
45S –> 32 – 28S + 5,8S +5S-IMPORTADO de outro gene- (MAIOR)
20 –> 18S (MENOR)

Proteinas ribossomais são importadas para o nucléolo a partir do citoplasma

e começa a se unir ao pre Rnar antes de sua clivagem

-Localização celular

-Função

Sintese de proteínas- RnaM maduro tem sinalizações que informam que está
pronto e maduro.

PROTEINAS RIBOSSOMAIS ESTÃO NA SUPERFICIE DO RIBOSSOMO

*iniciação*

Subunidade menor que reconhece o códon de iniciação dá o sinal para

que o RNAt -iniciador, só quando ele reconhece a metionina, a subunidade
maior se liga à menor- participe para o inicio da tradução

*elongação*
Complementariedade de bases nos sítios E P e A

e- RNAt vazio ; p- RNAt está sendo traduzido ; a – RNAt que acabou de

chegar

-Tradução acontece no citosol

Cap(7metilguanosina) e cauda poliar – processos co-traducionais(só sai do

núcleo para o citosol com esses dois “acessórios”–

Se tiver um sinal para ir para o RE, ela- a proteína- pode ser uma
transmembrana, ficar no lumen do complexo e ir pra membrana ou pro
ribossomo

Destino de uma proteína sintetizada depende de sua sequência, se não há

sinal elas residem no citosol

Sinalização- sequência de 15 a 60 aminoácidos – sequencia n-

terminal(começo), muitas vezes será removido por peptidases após a
importação

Sequencias sinal são reconhecidas por receptores de endereçamento.

RETICULO ENDOPLASMATICO

Sacos ramificados e achatados e vesículas membranosas

-Fornece suporte ao citosol

-Biossintese de lipídeos e processamento de proteínas

Membrana do RE sitio de produção de todas as proteínas transmembrana e

lipídeos para o RE, AG, lisossomos, endossomos, vesículas secretoras e
membrana plasmática.

Liso é uma continuação do rugoso (perde os ribossomos)

Biossíntese de lipídeos, hormônios esteroides-2 a partir do colesterol,

desintoxicação a partir de enzimas-principalmente no fígado, liberação de
glicose a partir de glicose 6p-fosfatase-1 e reticulo sarcoplasmático –
presente no musculo Ca2+ armazenado do REL devido a proteínas ligadoras
de cálcio.

Membrana do RE: lipídeos, proteínas estruturais, enzimas, citocromos, flipases

do RE

1-Glicogênio e Glicogenolise – REL

Síndrome com a deficiência dessa enzima – glicogenose tipo I –
autossômica recessiva- pequena estatura com abdômen
grande(hepatomegalia) hipoglicemia, podem ter complicações crônicas:
insuficiência renal, gota, osteoporose, disfunção plaquetária.

2- hormônios sexuais, glicocorticoides(cortisol),

mineralocorticoides(aldosterona)

Biogenese de biomembranas

Reticulo Sarcoplasmático

Contração muscular

 Musculo recebe sinal do sistema nervoso

 Potencial de ação na membrana da célula muscular
 Túbulos transversos (t) = recebem a transmissão de sinal e passam para
o reticulo sarcoplasmático
 Reticulo sarcoplasmático = possui cálcio

Aumenta o Ca+2 no citosol, que envia um sinal para o aparelho contrátil

via proteínas de ligação ao Ca+2

-Sarcômeros

Filamentos de miosina ficam na região central e os filamentos de actina

ficam na extremidade do Sarcômero – unidade de uma fibra

A contração de uma célula muscular é provocada pelo encurtamento

simultâneo de todos os Sarcômeros que por sua vez é causado pelo
deslizamento dos filamentos de actina sobre os de miosina

Reticulo Endoplasmático Rugoso

Exportação das proteínas

Modificações pós traducionais de proteínas: glicosilação inicial, proteólises

iniciais, alterações estruturais

Porta de entrada para o golgi, endossomos, lisossomos, secreção

Recebe proteínas: hidrossolúveis-liberadas no lumen, transmembranares-

ficam embebidas na membrana

*Proteina transmembrana
SRP- partícula de reconhecimento de sinal (ex: proteína de RER)

Há um receptor de SRP na membrana do RE, que autoriza a tradução, e a

SRP se manda.

No caso da de passagem única, há uma sequencia de aminoacidos

hidrofóbicos, o que a mantem dentro da membrana, se essas sequencias
hidrofóbicas estiverem no meio da membrana elas não serão clivadas pela
peptidase. (passagem dupla)

*Hidrossoluvel

SRP, receptor, igual. Peptidases cortam as informações de sinalização de

local n-terminal

*Modificações co-durante a síntese-/pos traducionais

-Glicosilação de proteínas – glicotransferases

Funções: Sinal de reconhecimento; folding da proteína; proteção contra a

degradação

-glicosidases – removem alguns residuos e direcionam as proteínas para o

golgi

Proteínas mal noveladas ativam a resposta ao proteassomo(degrada essa

proteína)

NUCLEOLO É BEM VISUALIZADO POR CAUSA DA PRESENÇA DE RIBOSSOMOS!!!!

Aparelho de Golgi
Recebidas recebidas pelo reticulo são processadas e separadas para que
sejam transportadas para seus destinos

Membrana- 40%lipideos 60%proteinas

Conteúdo enzimático especifico para cada compartimento do CG

Função:

 Adição de açúcares a proteínas e lipídios(no RE só iniciação)

 Sulfatação(no lúmen da rede trans.
 Sulfatação em cadeias glicídicas ligadas a proteínas e lipídios
 Resíduos do aminoácido tirosina
  Ex: proteoglicanos
 Processamento de açúcares n-ligados provenientes do RE
 Elongação e terminalização das cadeiras
polissacarídeos(enovelamento adequado)
 Fosforilação: apenas na face cis do CG
1) Formação dos resíduos de manose-6-fosfato em enzimas lisossomais
2) Direcionamento das enzimas lisossomais
Modificações de proteínas: glicosilação final, proteólise parcial,
fosforilação, sulfatação
Biossintese de polissacarídeos: glicosaminoglicanos

Proteínas específicas: Peptidase do sinal é retida do RER porque possui

uma pequena sequencia composta pelos aminoácidos lisina,
asparagina, acido glutamico e leucina, que age como marcadora
dessas proteinas residentes: KDEL – estão em c-terminal
O aparelho de Golgi possui receptores as sequencias KDEL de proteínas
residentes no RER