BIOQUÍMICA (Unidad IV).

UNIDAD IV

AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

Figura 4.1. Detergente ecológico

Aminoácidos

4.1 Generalidades

Los aminoácidos constituyen un grupo de biomoléculas de interés suficiente para ser

considerado por separado. Desde el punto de vista de la nutrición, el ser humano fabrica sus
propias proteínas a partir de los aminoácidos libres: ninguna proteínas es imprescindible en la
dieta. Todas las proteínas exógenas son desdobladas en aminoácidos antes de su asimilación.
En cambio, de los veinte aminoácidos, aproximadamente la mitad han de ser forzosamente
incluidos en la dieta, puesto que el hombre no puede sintetizarlos; la insuficiencia de su aporte
originaria una enfermedad de tipo carencial.
Los L--aminoácidos están compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno
(en algunos casos también contienen cobre, azufre, fósforo, hierro o cinc ). Su nombre deriva
de sus dos grupos principales "carboxilo" y "amino" que están unidos al mismo carbono
asimétrico, llamado "carbono alfa". Los otros dos sustituyentes del carbono tetraédrico son
hidrógeno y una ramificación que puede ser alifática o aromática.

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4.2 CLASIFICACIÓN

Los aminoácidos descubiertos en las proteínas de los seres vivos se diferencian

fundamentalmente en el tipo de grupo "R" que sustituye el carbono asimétrico α de la
molécula. Se ha establecido una clasificación de los aminoácidos de acuerdo con la naturaleza
química del sustituyente R.

 Aminoácidos con grupos R no polares

 Aminoácidos con grupos R polares
 Aminoácidos ácidos
 Aminoácidos básicos

Aminoácidos con grupos R no polares

Estos aminoácidos tienen baja solubilidad en agua y poco participan en la

estabilización de estructuras superiores a la primaria.

NOMBRE/Sigla/símbolo/PM Fórmula estructural

Alanina
Ala
A
89

Valina
Val
V
117

Leucina
Leu
L
131

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.

Isoleucina
Ile
I
131

Prolina
Pro
P
115

Fenilalanina
Phe
F
165

Triptófano
Trp
W
204

Metionina
Met
M
149

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.
Aminoácidos con grupos R polares

NOMBRE/Sigla/símbolo/PM Fórmula estructural

Glicina
Gly
G
75

Serina
Ser
S
105

Treonina
Thr
T
119

Cisteina
Cys
C
121

Tirosina
Tyr
Y
181

Asparagina
Asn
N
132

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.

Glutamina
Gln
Q
146

Aminoácidos ácidos

NOMBRE/Sigla/símbolo/PM Fórmula estructural

Ácido aspártico COO-

+
Asp H3N-C-H

D CH2

133 COOH

COO-
Ácido glutámico
+
H3N-C-H
Glu
CH2
E
CH2
147
COOH

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Aminoácidos básicos

NOMBRE/Sigla/símbolo/PM Fórmula estructural

COO-
+
H3N-C-H
Lisina
CH2
Lys
CH2
K
CH2
146
CH2-NH2

COO-
+
H3N-C-H

Arginina CH2

Arg CH2

R CH2

174 NH

C=NH2+

NH2

Histidina

His

155

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 BIOQUÍMICA (Unidad IV).
.
A los aminoácidos también los podemos clasificar de la siguiente manera.

 Aminoácidos alifáticos: Gly, Ala, Val, Leu y Ile.

 Aminoácidos alifáticos hidroxilados: Ser y Thr.
 Aminoácidos aromáticos: Phe, Tyr y Trp.
 Aminoácidos azufrados: Cys y Met.
 Aminoácidos ácidos y sus amidas: Asp, Glu, Asn y Gln
 Aminoácidos básicos: Lys, Arg e His.
 Iminoácido: Pro

Aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales son:

Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe, Trp, His y Arg, este último sólo en la edad de crecimiento.

4.3 Aminoácidos poco frecuentes y no proteicos

Algunos aminoácidos se encuentran raramente en ciertas proteínas.

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.
A más de los 20 aminoácidos corrientes y de algunos poco frecuentes, se encuentran
biológicamente muchos aminoácidos, ya sea con forma libre o combinada, pero nunca como
componentes de las proteínas.

4.4 La estereoquímica de los aminoácidos

Con la única excepción de la glicina, todos los aminoácidos tienen un átomo de

carbono asimétrico. Esto permite obtener dos formas llamadas enantiomeros o isómeros
ópticos, siendo estas las formas D y L
Los símbolos D y L se refieren a la configuración absoluta y no a la dirección de la
rotación. Es cierto que algunos L aminoácidos son levógiros y otros dextrógiros a pH 7.0.
Con cinco excepciones, los aminoácidos presentes en las proteínas son L-
aminoácidos. Biológicamente existen D–aminoácidos, un ejemplo lo constituye el ácido D–
glutámico, componente importante de las estructuras de las paredes bacterianas y de ciertos
antibióticos.
En los L – aminoácidos los grupos alrededor del carbono  tienen la misma
configuración que el L – gliceraldehído.

CHO COOH

OH-C-H H2N-C-H

CH2OH R

L – gliceraldehído L- aminoácido

4.5 Propiedades de los aminoácidos

4.5.1 Propiedades generales de los aminoácidos.

Se producen por hidrólisis de las proteínas, son sólidos, cristalinos, muchos poseen
olor y sabor desagradables.
Los aminoácidos son sustancias incoloras, relativamente solubles en agua (excepción
hecha de la cistina, la tirosina y la leucina) y poco solubles o insolubles en los solventes
orgánicos. Es característico de los aminoácidos su alto punto de fusión. Todos ellos con
excepción de la glicina, poseen por lo menos un carbono asimétrico; el carbono en donde está

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 BIOQUÍMICA (Unidad IV).
.
el grupo amino. Los aminoácidos aislados por hidrólisis ácida poseen actividad óptica. Los
aminoácidos de estos organismos pertenecen todos a la misma serie óptica: la serie L. Es
importante destacar que de ciertos péptidos y proteínas, producidos principalmente por
microorganismos, se han aislado también aminoácidos que corresponden a la serie D.

4.5.2 Propiedades ácido – básico de los aminoácidos.

Cada molécula de aminoácido tiene por lo menos un grupo ácido (el carboxilo) y otro
básico (amino). En consecuencia, los aminoácidos poseen importantes propiedades ácido
base.

a) En primer lugar, ya sea en estado sólido, los grupos ácido y básico de cada molécula
se neutralizan mutuamente, originando una sal interna. Estas sales internas constituyen
iones híbridos, o zwitteriones.

NH2 COOH H3N+ COO-

CH CH

R R

zwitterion

b) En disolución acuosa, los grupos ionizables de los aminoácidos permiten que la

molécula ceda o capte hidrogeniones, según el pH del medio, al igual que ocurre con
todos los ácidos y bases débiles.
c) Cuando en el medio abundan los hidrogeniones (pH ácido), la molécula del
aminoácido tiende a captarlos, y queda cargada positivamente.

NH3+ COOH H3N+ COO- H2N COO-

CH CH CH

R R CH3

(+) (+/-) (-)

Forma catiónica Zwitterion Forma aniónica

d) Por el contrario, a pH básico (cuando escasean los hidogeniones), el aminoácido

tiende a liberar H+, y queda cargado negativamente.
e) Para cada aminoácido existe un pH en el cual las cargas positiva y negativa están
exactamente equilibradas, por lo que la carga neta de la molécula es cero. Este pH se
llama pH isoeléctrico o punto isoeléctrico (pI) del aminoácido.
f) Cada grupo disociable de un aminoácido tiene un pK característico. Conocido el pK,
se puede estimar la proporción de moléculas disociadas y no disociadas a un pH
cualquiera, aplicando la ecuación de Henderson – Hasselbalch.
pH  pK  log
 forma no protonada
 forma protonada

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.
4.6 Reacciones químicas de los aminoácidos.

Químicamente, los aminoácidos dan las reacciones de los grupos amino y de los
grupos carboxilo. Algunos de ellos dan reacciones características por la naturaleza de su
grupo R.

4.6.1 Esterificación del grupo carboxilo.

De igual manera que los ácidos carboxílicos monofuncionales, los aminoácidos se

esterifican al tratarlos con un exceso de alcohol y un catalizador ácido (con frecuencia HCl
gaseoso). Bajo estas condiciones ácidas, el grupo amino está presente en su forma protonada
(-NH3+) y no interfiere con la esterificación de un aminoácido.

Con frecuencia se emplean los ésteres de aminoácidos como derivados protegidos para
evitar que el grupo carboxilo reaccione en forma indeseada. Los ésteres metílicos, etílico y
bencílico son los grupos protectores más comunes. Una adición acuosa ácida se puede
emplear para hidrolizar al éster y regenerar al aminoácido libre.

Los ésteres bencílicos son especialmente útiles como grupos protectores, porque se
pueden eliminar por hidrólisis ácida o por hidrogenólisis neutra (“ruptura por adición de
hidrógeno”). La hidrogenación catalítica rompe al éster bencílico y convierte al grupo bencilo
tolueno y el aminoácido queda desprotonado. Aunque no se conoce bien el mecanismo de esta
hidrogenólisis, aparentemente depende de la facilidad de formación de los intermediarios
bencílicos.

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.

4.6.2 Acilación del grupo amino: Formación de amidas

El grupo amino se convierte en amida al tratarse con un agente acilante adecuado. Con
frecuencia la acilación del grupo amino, se lleva a cabo para protegerlo de reacciones
nucleofílicas no deseadas. Se emplea una amplia variedad de cloruros y de anhídridos de
ácido para llevar a cabo esta reacción.

4.6.3 Reacción con la ninhidrina

La ninhidrina es un reactivo común para visualizar las manchas o bandas de

aminoácidos separados por cromatografía o electroforesis. Cuando la ninhidrina reacciona con
un aminoácido, uno de los productos es un anión color violeta intenso, estabilizado por
resonancia, que se llama púrpura de Ruhemann. La ninhidrina produce este tinte púrpura
independientemente de la estructura del aminoácido original. La cadena lateral de los
aminoácidos se pierde en forma de aldehído.

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La reacción de los aminoácidos con ninhidrina se puede emplear para detectarlos en

una gran variedad de sustratos. Por ejemplo, si algún secuestrador toca con sus dedos una nota
pidiendo dinero de rescate, sus huellas digitales dejan trazos de aminoácidos provenientes de
las secreciones cutáneas. Tratando el papel con ninhidrina y piridina hace que dichas
secreciones aparezcan de un color púrpura, formando una huella digital visible.

4.6.4 Formación de enlaces peptídicos

La reacción más importante de los aminoácidos es la formación de enlaces peptídicos.

Las aminas y los ácidos pueden reaccionar con la pérdida de una molécula de agua, para
formar una amida.
Las amidas son los derivados de ácido más estables.

Los aminoácidos participan en otras reacciones de aminas y ácidos

Péptidos

Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos
mediante enlaces peptídicos.

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.
4.7 Enlace Peptídico

Los aminoácidos de una proteína están unidos entre sí por enlaces covalentes que se
han formado por la condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino
de otro el enlace entre estos dos grupos se denomina "enlace peptídico".

Enlace peptídico

La cadena resultante posee un carboxilo libre en un extremo y un grupo amino libre en

el otro extremo, por lo que la condensación puede seguir ocurriendo indefinidamente. Por esta
razón se encuentra que las proteínas pueden llegar a ser moléculas de altísimos pesos
moleculares. Los valores más bajos están alrededor de 5000, mientras que los más altos
pueden llegar a ser del orden de 1000000.
Los fragmentos de cadenas relativamente cortas de aminoácidos se conocen con el
nombre de "péptidos" (los dipéptidos, tripéptidos, etc., son cadenas de 2, 3 o más
aminoácidos).
Las proteínas se originan cuando las cadenas polipeptídicas reúnen un número elevado
de aminoácidos. Los términos polipéptido y proteína son usualmente intercambiables y está
en discusión ya que ambos representan una cadena de aminoácidos.
Por convención una poliamida con menos de 50 unidades de aminoácidos se clasifica
como péptido, mientras que una poliamida mayor se considera proteína. Los péptidos se
consideran como moléculas intermedias entre las de los aminoácidos que son sencillas y las
moléculas complejas de las proteínas.
Sin embargo, las proteínas no son solo polímeros al azar, de longitud variable; cada
tipo de molécula proteica tiene bien definida su composición química, su peso molecular y el
orden secuencial de sus aminoácidos.

4.8 Estructura de los péptidos.

Los péptidos sencillos que contienen dos, tres, cuatro o más restos aminoácidos es
decir, los dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, etc., que se hallan unidos covalentemente,
procedente de la hidrólisis parcial de cadenas polipeptídicas de las proteínas mucho más
largas. Centenares de diferentes péptidos se han aislado de tales hidrolizados o han sido
sintetizados. Los péptidos se forman también en el tracto gastrointestinal durante la digestión
de las proteínas por las proteasas, enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos. Los péptidos
se designan a partir de sus restos aminoácidos componentes en la secuencia que comienza con
el resto amino-terminal (N-terminal).

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.
Una amplia evidencia experimental apoya la conclusión de que el enlace peptídico es
el único enlace covalente existente entre los aminoácidos que constituyen el esqueleto de la
estructura lineal de las proteínas.
Solamente existe otro tipo de enlace covalente entre los aminoácidos; es el enlace
disulfuro de la cistina, que actúa en algunas proteínas como enlace transversal entre dos
cadenas polipeptídicas separadas (enlace disulfuro intercadenas) o entre curvaturas de una
misma cadena /enlaces disulfuro intracadenas)
H NH3+
-
OOC-C-CH2-S-S-CH2-C-COO-

NH3+ H

El dar al pelo una “ondulación permanente” involucra la ruptura de algunos enlaces

S-S transversales por reducción y la nueva formación de otros enlaces transversales S-S en
otras posiciones de las cadenas de proteínas.

4. 9 Péptidos de origen no proteico

Además del gran número de diferentes péptidos cortos, identificados como productos
de la hidrólisis parcial de las proteínas, se han encontrado en la materia viva, otros muchos no
derivados de las proteínas. Por ejemplo, el tripéptido glutatión hallado en todas las células de
los animales superiores, contienen un resto de ácido glutámico unido mediante un enlace
peptídico poco frecuente en el que interviene un grupo γ-carboxilo en lugar del grupo α-
carboxilo. La carnosina dipéptido del músculo, contiene un β – aminoácido. En las proteínas
no aparecen β-aminoácidos, ni enlaces γ-peptídicos ni D-aminoácidos; es probable que estas
variaciones de estructura protejan a estos péptidos especializados de la acción de las
proteasas, las cuales son generalmente específicas para los péptidos que poseen.

Figura 4.3. Péptidos de origen no proteico

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 BIOQUÍMICA (Unidad IV).
.
4.10 Propiedades de los péptidos

4.10.1 Propiedades generales de los péptidos.

Los péptidos poseen habitualmente puntos de fusión elevados, lo cual indica que
cristalizan de las disoluciones neutras en forma de retículo iónico como iones bipolares igual
que los aminoácidos.

4.10.2 Propiedades ácido – básicas de los péptidos.

El comportamiento ácido – base de los péptidos viene determinado por el grupo α-

amino libre del resto N-terminal, por el grupo α-carboxilo libre del resto carboxi-terminal
(abreviadamente C-terminal) y por los grupos R de los restos situados en posiciones
intermedias que pueden ionizarse.
Las curvas de valoración ácido - base de los péptidos cortos son muy semejantes a las
de los α-aminoácidos libres.
Los péptidos poseen también un pH isoeléctrico.

4.10.3 Propiedades ópticas de los péptidos.

Si la hidrólisis parcial de una proteína se realiza en condiciones lo suficientemente

suaves, de modo que no se produzca racemizaciones del átomo de carbono α simétrico, los
péptidos formados son óptimamente activos, ya que sólo contienen restos formados son
óptimamente activos, ya que sólo contienen restos de L-aminoácidos. En los péptidos
relativamente cortos, la actividad óptica total observada es una función aditiva aproximada de
las actividades ópticas de los restos aminoácidos componentes.

4.10.4 Propiedades Químicas de los péptidos.

Los grupos amino N-terminales de los péptidos experimentan idénticas clases de

reacciones químicas que los grupos α-amino de los aminoácidos libres, tales como la
acilación. El resto aminoácido N-terminal de los péptidos reacciona también
cuantitativamente con la ninhidrina para formar derivados coloreados , esta reacción se
emplea profusamente para la identificación y determinación cuantitativa de los péptidos
mediante los procedimientos electroforéticos y cromatográficos. De modo similar, el grupo
carboxilo C-terminal de un péptido puede ser esterificado o reducido. Además de los diversos
grupos R de los diferentes restos aminoácidos encontrados en péptidos dan usualmente las
mismas reacciones características que las de aminoácidos libres.
Una reacción coloreada, muy empleada, que dan los péptidos y las proteínas, y que no
producen los aminoácidos libres, es la reacción del biuret. El tratamiento de un péptido o de
una proteína con Cu2+ y álcali produce un complejo purpúreo del Cu2+ - péptido, que puede
medirse cuantitativamente en un espectrofotómetro.

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Figura 4.4. Prueba de Biuret en la albumina

4.11 APLICACIÓN AMBIENTAL

Figura 4.5. Detergente Biodegradable

Un nuevo material elaborado con péptidos (estructuras de aminoácidos) por

investigadores del Instituto de Tecnología de Massachussetts (MIT) podría abrir la puerta a
futuras investigaciones sobre el origen de la vida. Por el momento, son unas buenas
estructuras para utilizarlas como detergentes ecológicos. Estos investigadores han
desarrollado un nuevo nanomaterial (escala de nanómetros), de péptidos, que podría servir
como detergente biodegradable y que también podría introducirse en el cuerpo humano para
liberar medicinas o estudiar la interacción de las proteínas; en definitiva un nuevo material
que puede ofrecer más pistas sobre el origen de la vida.
Esta sustancia biológica, que actúa como los surfactantes químicos, podría representar
un gran avance con respecto a las sustancias químicas habitualmente usadas en la industria de
los detergentes. Los surfactantes son sustancias con base de aceites que cuando son disueltas
en líquidos reducen la tensión superficial y limpian el agua. La tensión superficial es la
propiedad de un líquido que consiste en el resultado de las fuerzas intermoleculares del
mismo: una molécula que se encuentra en el interior del líquido interacciona con otras
moléculas por todas partes, mientras que una molécula de la superficie sólo interactúa con las
que están debajo de ella.

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