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HUAMANGA
FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA Y METALURGIA
PRÁCTICA N°08
“AMINOACIDOS Y PROTEINAS”
AYACUCHO-PERÚ
2013
PRÁCTICA Nº08
“AMINOACIDOS Y PROTEINAS”
I) OBJETIVOS:
1) AMINOACIDOS
A. CONCEPTO:
"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando,
se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un
átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Ambos grupos funcionales son
susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula ningún aminoácido se
encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
C. CARACTERÍSTICAS:
Los aminoácidos están constituidos sobre un plan común. Tienen un grupo carbonilo
(-COOH) y un grupo amino (- NH2) unidos al mismo átomo de carbono (el carbono a), que
también está unido a un átomo de hidrógeno (H) y a un cuarto grupo denominado cadena
lateral (-R). Los grupos R son los que determinan las propiedades de los aminoácidos,
tales, como la estructura, tamaño y carga eléctrica.
D. PROPIEDADES
Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede
comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les
confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando
un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la
derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se
desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en
principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero
en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se
denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los
4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoacidos proteicos son L-
aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R
E. CLASIFICACIÓN:
II) Aminoácidos polares sin carga (neutros): Los grupos R son más solubles en agua,
debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua.
III) Aminoácidos polares cargados negativamente (ácidos). La cadena lateral de los dos
aminoácidos que constituyen este grupo posee carga negativa a pH=7 (fisiológico), gracias
a la existencia de un segundo grupo carboxilo.
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a
continuación son las más comunes.
F. NOMENCLATURA
2) PROTEÍNAS
A. CONCEPTO:
B. FUNCIONES:
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones
químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma
importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, esta enzima se encuentra en
elsistema digestivo y se encargan de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un
equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se
encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que
permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de
la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan
de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o
la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que
forman coágulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través de todo el
organismo donde son requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por
medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo
la función de recibir señales y para que la célula así pueda realizar su función.
El acetilcolina que recibe señales para producir la contracción muscular.
C. CARACTERISTICAS:
Los prótidos o proteínas son biopolímeros, están formadas por gran número de unidades
estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas
moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempredispersiones
coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más
pequeñas.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos
relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales
constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales
existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.
Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran
molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen
también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido
de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir,
cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la
cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices
de la información suministrada por losgenes.
D. PROPIEDADES:
E. CLASIFICACIÓN:
SEGÚN SU FORMA
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son
insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas
son queratina, colágeno y fibrina
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son
ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte
globular (en los extremos).
G. DESNATURALIZACIÓN
REACCIÓN DE BIURET
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en
medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación
de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos delnitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una
coloración rojo-violeta.
REACCIÓN DE MILLON
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las
proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un
precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.
REACCIÓN XANTOPROTEICA
Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que
contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma compuestos
nitrados amarillos.
4) COAGULACIÓN DE PROTEÍNAS
Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el aguasoluciones
coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas
a temperaturas superiores a los 70: C o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos,
alcohol, etc.
La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a
sudesnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteina la
desordenan por la destrucción de su estructura terciaria y cuaternaria.
III) MATERIALES:
A. REACCIONES DE COLORACIONES:
MUESTRA:
Glicina, Caseína, Serina, Albumina, Harina
REACTIVOS:
A. Hidróxido de sodio(NaOH) + Sulfato de cobre(CuSO4)
RESULTADOS:
MUESTRA:
Glicina, Caseína, Serina, Albumina, Harina
REACTIVOS:
B. Hidróxido de sodio(NaOH) + Acido Nitrico(HNO3 )
RESULTADOS:
MUESTRA:
Glicina, Caseína, Serina, Albumina, Harina
RESULTADOS:
MUESTRA:
Glicina, Caseína, Serina, Albumina, Harina
RESULTADOS:
MUESTRA:
Glicina, Caseína, Serina, Albumina, Harina
RESULTADOS:
MUESTRA:
Glicina, Caseína, Serina, Albumina, Harina
MUESTRA:
Huevo
RESULTADOS:
MUESTRA:
Huevo
RESULTADOS:
MUESTRA:
Glicina, Caseína, Serina, Albumina, Harina
RESULTADOS:
RESULTADOS:
CUESTIONARIO:
Reversible: Una vez que se elimina la acción del agente desnaturalizante, la proteína adquiere la
forma y la función que poseía.
Irreversible: Cuando cesa la acción del agente desnaturalizado, la proteína no recupera, ni la forma,
ni la fuerza que poseía.
El tipo de desnaturalización depende del agente y del tiempo de exposición.
Este fenómeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean físicos cómo : el calor, las
radiaciones ultravioleta, las altas presiones; o químicos cómo : ácidos, bases, sustancias con
actividad
Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. en aquellos casos
donde no da positiva la prueba de biuret y da positiva la de ninhidrina, indica que no hay
proteínas, pero si hay aminoacidos libres.
"La reacción de la ninhidrina cuantifica la reacción de los aminoácidos del grupo alfa
amino. La ninhidrina reacciona rápidamente con el grupo amino, lo oxida y libera amonio
el cual se condensa con la ninhidrina reducida, y con otra molécula de ninhidrina libre,
para producir un aducto púrpura."
Reacción de Biuret
Desnaturalización de proteínas
PRUEBAS DE RECONOCIMIENTO DE LOS AMINOÁCIDOS Y LAS PROTEÍNAS
Las siguientes reacciones sirven para el reconocimiento de las proteínas y los
aminoácidos:
Reacción de los aminoácidos azufrados
Reacción Xantoprotéica
Reacción de la Ninhidrina
Reacción de Millón
RESULTADOS CARACTERISTICOS
a) Prueba de Biuret.
Es una prueba general para polipéptidos y proteínas ya que sirve para reconocer las
uniones peptidicas. La posibilidad se manifiesta por la aparición de una coloración violeta.
La formación de un complejo de coordinación entre los cationes cúpricos en medio
alcalino con las uniones peptidicas.
b) Prueba de Xantoproteico
Todas aquellas sustancias que presentan al menos un grupo amino y un carboxilo libre,
reaccionaran con Ninhidrina. La posibilidad se manifiesta por la aparición de un color
violeta o amarillo. Debido a que las proteínas y los aminoácidos, poseen esta característica,
la reacción sirve para identificarlos.
c) Prueba de Millón
La reacción es debida a la presencia del grupo hidroxifenilico en la molécula proteica.
Cualquier compuesto fenólico no sustituido en la posición 3,5, como la tirosina, fenol y
timol, dan positivas la reacción. El mecanismo de la reacción es poco conocido,
posiblemente se deba a la formación del complejo oxido de mercurio y fenol.