UNIVERSIDAD PRIVADA NORBERT WIENER

CARRERA: LABORATORIO CLÍNICO Y ANATOMÍA PATOLÓGICA

PRODUCTO

TEMA: VIAS METABOLICAS DE LOS CARBOHIDRATOS

CURSO : BIOQUÍMICA

CICLO : IV

DOCENTE : CAPCHA AGUILAR, LUIS ALFREDO

ALUMNO: EDU CANCHE PUMACAYO

LIMA - PERÚ
2016
 Informe acerca de la bioquímica estructural: Agua, aminoácidos,
proteínas y enzimas
INTRODUCCIÓN

La Bioquímica estructural es la rama de la Biología que estudia la naturaleza,

estructura y función de los componentes químicos que forman parte de la materia
viva. Resume algunos principios compartidos que todas las formas de
participación en la vida. El objetivo de los bioquímicos es describir en términos
moleculares las estructuras, procesos mecánicos y procesos químicos mutuos
por todos los organismos, proporcionando principios de organización que
participan en todas las diversas formas de la vida.

El interés para los biólogos es saber cómo se lleva a cabo la mayoría de las
funciones de las células, y porque es sólo por acciones en formas
tridimensionales específicas que son capaces de realizar estas funciones. Esta
estructura, la "estructura terciaria" de moléculas, es dependiente de una
manera poco complicada en la composición básica de las moléculas.

BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL

DEFINICION

Centrándose principalmente en la composición, estructura y funciones de las

moléculas de los organismos vivos, la bioquímica trata de explicar el fenómeno
de la vida en términos químicos mediante el uso de diversas teorías de “la
Química y las leyes de la Física”. Un reto más para ellos Especialmente respecto
a las proteínas y de los ácidos nucleicos (DNA y RÑA). Así se intenta conocer
las secuencias peptídicas, su estructura y conformación tridimensional, y las
interacciones físico-químicas atómicas que posibilitan a dichas estructuras.
 1. APLICACION
La Bioquímica Estructural cumple las necesidades de investigación en las
disciplinas de la bioquímica (metabolismo de los ácidos nucleicos, la síntesis, la
estructura y función en las proteínas), la bioquímica estructural, la proteómica, la
genómica estructural, la regulación y el control metabólico de enzimas y la
aplicación de todo lo anterior en análisis bioquímico, enzimología bioquímica
clínica, bioquímica de alimentos, biología química, el diseñño de fármacos.

AGUA

El agua está formado por moléculas de H2O cuya similaridad es con la del
metano CH4, significa que tres átomos se unen entre sí (enlaces por puentes de
hidrogeno) para formar una molécula de agua, es decir, se necesitan dos átomos
de hidrógeno y un átomo de oxígeno.

Los dos átomos de hidrógeno forman un ángulo de 104,5º con átomo de oxígeno,
haciendo molécula polarizada. Esta polaridad explica mucho acerca de las
propiedades del agua.

La polaridad se produce cuando los átomos de oxígeno atraen átomos de

hidrógeno de otras moléculas alrededor. Entre las moléculas atraídas a ese
momento de la atracción se establece un enlace químico llamado un puente de
hidrógeno o enlace de hidrógeno.

Los flujos de agua en estado líquido tienen fluctuación, debido a que los enlaces
de hidrógeno se rompían constantemente y rehacer
Se convierte en hielo debido a la baja temperatura, las moléculas de agua se
mueven muy poco, enlaces de hidrógeno no se colapsan fácilmente, son
estables, formando una estructura cristalina (clusters).

Como resultado de la naturaleza dipolar de agua, su lado positivo es atraído por

cargas negativas y el lado negativo es atraído a cargas positivas. Así, cuando la
disolución de las sales en agua, se disocia en iones positivos (cationes) y los
iones negativos (aniones), cada uno de los cuales está rodeado por varias
moléculas de agua orientadas que son responsables de la separación de los
iones en soluciones acuosas.

Otra consecuencia de la alta polaridad del agua es su capacidad de formar

enlaces de hidrógeno, enlaces es decir, entre átomo de electro-negativas, tales
como el oxígeno, a través de un núcleo de hidrógeno. Estos enlaces de
hidrógeno, aunque más débil, permiten una "estructura" cierto incluso en el agua
líquida.
A diferencia de otros líquidos el agua es un excelente disolvente de iones. En
el campo eléctrico de cationes y aniones los dipolos de agua se ordenan de
acuerdo con la carga de ion, forman una capa de hidratación que protege al ion
de otros iones con carga de signo contrario.

AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos (ácidos aminocarboxílicos) componen un grupo importante de
biomoléculas con múltiples funciones. Según sea la posición del grupo amino se
diferencian los aminoácidos alfa, beta y delta. Los aminoácidos naturales
pertenecen principalmente a los aminoácidos a (2-aminocarboxílicos).
Constituyen las unidades básicas de los péptidos y las proteínas, entre otras
funciones. Menos comunes son los aminoácidos (p. ej., beta-alanina) y los
aminoácidos y como el GABA. Cumplen distintas funciones, por ejemplo, como
unidades básicas de biomoléculas o de neurotransmisores.
Hay 20 aminoácidos principales, con ácidos amino primarios o estándar llamada,
pero, además, hay algunos aminoácidos especiales, que aparecen sólo en
algunos tipos de proteínas. 20 de estos nueve se dice que son esenciales:
isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptófano, lisina e
histidina. El cuerpo humano es incapaz de producir, y lo que es necesario su
ingesta a través de alimentos para evitar su deficiencia en el cuerpo. Una cadena
de aminoácidos se llama un "péptido" puede poseer estos dos aminoácidos
(dipéptido), tres aminoácidos (tripéptido), cuatro aminoácidos (tetrapéptidos), o
muchos aminoácidos (polipéptidos). Se da el término proteína cuando la
composición de polipéptido a partir de cientos o miles de aminoácidos.

Los vínculos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y se

establecen entre el grupo amino y el grupo carboxilo de dos aminoácidos
diferentes, con pérdida de una molécula de agua. Los aminoácidos son
moléculas anfóteras, o pueden comportarse como un ácido o como base en este
orden liberación de H o OH en una reacción. Si la reacción es entre dos
aminoácidos del grupo amino de comunicados de un H por la unión con el grupo
carboxilo de un OH que libera formando un péptido más H2O.

La forma más importante de los aminoácidos, los ácidos alfa-amino que forman
las proteínas, tienen en general a la estructura un carbono central (el carbono
alfa, casi siempre quiral) al que están unidos cuatro grupos: el grupo amino
(NH2), un grupo carboxilo (COOH), hidrógeno y una característica de cada
sustituyente de aminoácidos.

Se clasifican en:
Los aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser producidos por el
cuerpo humano. En consecuencia, sólo ellos son adquiridos por la ingestión de
plantas de alimentos o animales. Ellos son: fenilalanina, isoleucina, leucina,
valina, lisina, metionina, treonina, triptófano, histidina.
Aminoácidos esenciales solo en ciertas condiciones fisiológicas
Condicionalmente aminoácidos esenciales son los aminoácidos que, debido a
ciertas enfermedades no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano. Por
tanto, es necesario para obtener estos aminoácidos a través de alimentos, para
satisfacer las necesidades metabólicas del organismo. Ellos son: cisteína,
glicina, prolina, tirosina.

Aminoácidos no esenciales
Los aminoácidos no esenciales o prescindibles: Son aquellas el cuerpo humano
puede sintetizar.são ellos: glutamina, alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido
glutámico, serina y "taurina" (dudoso).

PROTEÍNAS
Todos los organismos contienen miles de proteínas distintas y con funciones
diferentes. La ilustración muestra en forma semiesquemática la estructura de
algunas proteínas intracelulares y extracelulares, con un aumento aproximado
de 1,5 millones de veces, para dar una idea de su gran variedad. Las proteínas
pueden ser clasificadas según sus funciones, de la siguiente manera: Proteínas
estructurales. Las proteínas estructurales son responsables de la forma y la
estabilidad de las células y los tejidos. Como ejemplo de una proteína estructural
se muestra un fragmento de la molécula de tropocolágeno. El tamaño de la
molécula completa es de aproximadamente 1,5 • 300 nm pero si se presentara
la medida real en las unidades indicadas ocuparía unas tres páginas del
siguiente trabajo. Las histonas (arriba a la derecha) organizan la disposición
(enrollado) del DNA en el núcleo ceular y rigen la transcripción las unidades
básicas de la cromatina, los nucleosomás, están formados por histonas un
complejo de histonas sobre el cual se enrolla el DNA.
Proteínas de transporte conocida es la hemoglobina de los eritrocitos (izquierda
abajo) Tiene a su cargo el transporte de oxigeno y dóxido de carbono entre los
pulmones y los tejidos. También el plasma de la sangre contiene muchas
proteínas con unción de transporte; por ejemplo, la prealbúmina (transtíretina)
transporta las hormonas tiroideas tiroxina y triiodotironina. Los canales iónicos y
otras proteínas integrales de membrana posibilitan el transporte de iones y de
meta-bolitos a través de las membranas biológicas. Proteínas de defensa. El
sistema inmune protege al organismo de los gérmenes patógenos y de las
sustancias extrañas. Como componente importante del sistema inmune se
muestra la inmunoglobulina tipo G (igG); como anticuerpo, esta sustancia
respalda la defensa inmunitaria específica.
Proteínas reguladoras. En las cadenas de señales bioquímicas las proteínas
funcionan como compuestos de señal (hormonas) y también como receptores de
hormonas. Como ejemplo se muestra el complejo formado entre la hormona de
crecimiento somatotropina y su receptor. En este tipo de unión, los dominios
extracelulares de dos moléculas de receptores se unen a una molécula de la
hormona, lo que activa los dominios citoplasmáticos de los complejos y facilita la
transmisión de la señal hacia el interior de la célula (transducción de señales).
La hormona insulina (abajo a la Izquierda) es analizada detalladamente en otras
secciones. En la regulación del metabolismo y en los procesos de diferenciación
participan proteínas que se unen al DNA (factores de transcripción). La
estructura y la función de las proteínas activadoras de metabolitos (arriba,
derecha) y de otros factores de transcripción bacterianos han sido muy bien
estudiadas.
Proteínas catalíticas. Con más de 2000 representantes conocidos, las enzimas
constituyen el grupo más grande de proteínas. Las enzimas más pequeñas
tienen una masa de 10-15 KDa. Las enzimas medianas como la deshidrogenasa
del alcohol (arriba, izquierda) tienen 100-200 kDa, mientras que las más grandes
como la glutamina sintetasa, que consta de 12 subunidades, puede llegar hasta
500 kDa.
Proteínas motoras. La acción conjunta de la actina y la miosina es responsable
de la contracción muscular y de otros procesos de movimiento. El hexámero
miosina (derecha), con una longitud superior a los 150 nm, pertenece a las
proteínas más grandes. Los filamentos de actina (actina-F) se obtienen por la
polimerización de subunidades relativamente pequeñas (actina-G). La
tropomiosína, asociada con la actina-F y otras proteínas, dirige la contracción
muscular.
Proteínas almacenadoras (no incluidas en la ilustración). En vegetales se hallan
proteínas almacenadoras especiales, que también son importantes para la
nutrición humana, por ejemplo, el gluten del trigo. En los organismos animales
las proteínas musculares constituyen un material de reserva que 2_ puede
movilizar en caso de necesidad. De este modo el ser humano se asegura la
provisión de glucosa durante períodos de hambre prolongados, mediante la
degradación de hasta 6 kg de proteínas musculares.

ENZIMAS

Las proteínas pueden actuar como enzimas en la célula, que son catalizadores
para reacciones químicas. Las enzimas son generalmente altamente específico
y acelerar sólo una o muy pocas reacciones químicas. Las enzimas llevan a cabo
la mayoría de las reacciones que son parte del metabolismo y el ADN manipular
en diversos procesos tales como la replicación del ADN, la reparación del ADN,
la transcripción de genes. Algunas enzimas actúan sobre otras proteínas con el
fin de añadir o eliminar grupos químicos, un proceso llamado modificación post-
traduccional. Acerca de 4000 las reacciones químicas son conocidas catalizadas
por tasa de aceleración enzimas. La proporción por catálisis es a menudo
enorme, alcanzando valores en la magnitud de 1017 en comparación con la
reacción no catalizada, lo que provoca un proceso que, naturalmente, tendría
78000000 años, con la enzima de ser completo en sólo 18 milisegundos. Los
compuestos químicos que se someten a reacciones enzimáticas se conocen
como sustratos. Aunque las enzimas pueden estar compuestos de cientos de
aminoácidos, sólo un pequeño porcentaje de residuos es que entra en contacto
con el sustrato y una más pequeña proporción - de tres a cuatro residuos de
media - que está directamente implicado en la catálisis.
Clasificación de las enzimas, actualmente se conocen más de 2000 tipos
diferentes de enzimas. En un intenso de clasificarlas, se .desarrolló un esquema
que incluye la especificidad de efecto y la de sustrato. Cada enzima está
registrada en el catálogo de enzimas bajo un número EC de cuatro cifras. Estos
números representan una clasificación progresivamente más específica la
primera cifra indica la pertenencia a uno a de los seis principales grupos de
enzimas, la siguiente define el subgrupo y así sucesivamente hasta llegar a la
cuarta cifra, que indica el número de la nueva enzima obedeciendo un orden
correlativo. Siguiendo esta línea la lactato deshidrogenasa lleva el número EC
1.1.1.27 (clase: 1 oxidorreductasa; subclase: 1.1 grupo CH-OH como donante de
electrones; sub-subclase: 1.1.1 NAD (P)+ como aceptador). En cada una de las
seis clases de enzimas se encuentran aquellas que tienen una especificidad de
efecto similar. La tabla muestra la clasificación de las enzimas, sus nombres, los
diferentes tipos de reacciones catalizadas y algunas de las subclases más
importantes. Las oxidorreductasas (clase 1) catalizan reacciones redox, es decir
la transferencia de electrones entre sistemas redox. Las transferasas (clase 2)
son las encargadas de transferir otros grupos tales como los aminos y los restos
de fosfato. Tanto las oxidorreductasas como las transfer asas necesitan siempre
la presencia de coenzimas. Las hidrolasas (clase 3) también transfieren grupos,
pero el aceptador no es una coenzima sino una molécula de agua. Las, lasas
(clase 4), también llamadas "sintasas” según el sentido en el que se produzca
La reacción, catalizan la división o formación de conexiones químicas, proceso
en el cual se genera o desaparecen duplicados. Las isomerasas (clase 5)
desplazan grupos dentro de una molecula sin modificar la fórmula sumatoria del
sustrato. Las reacciones de unión catalizadas por medio de las ligasas
("sintetasas”, clase 6) son endergónicas y por tanto, energéticas a la división del
nucleosido trifosfato (generalmente ATP)

TÉCNICAS ESPECTROFOTOMÉTRICAS

El espectrofotómetro es el método de análisis óptico más utilizado en

investigaciones biológicas y físico-químicas. El espectrofotómetro es una
herramienta para comparar la radiación absorbida o transmitida por una solución
que contiene una cantidad desconocida de soluto, y una cantidad conocida de la
misma sustancia.

Todas las sustancias pueden absorber la energía radiante, incluso vidrio

transparente aparece completamente absorbe longitudes de onda que
pertenecen al espectro visible. El agua absorbe fuertemente en la región
infrarroja.

La absorción de la radiación ultravioleta, visible e infrarroja depende de las

estructuras de las moléculas, que es característico para cada producto químico.

Cuando la luz pasa a través de una sustancia, se absorbe parte de la energía

(absorbancia): la energía radiante no puede producir ningún efecto sin ser
absorbida.

El color de las sustancias debido a la absorción (transmitancia) de ciertas

longitudes de onda de luz blanca que cae sobre ellos, dejando a transmitir a
nuestros ojos sólo aquellas longitudes de onda no absorbida.

ESPECTROMETRÍA DE ABSORCIÓN
La espectrometría de absorción es una técnica en la cual la energía de un haz
de luz se mide antes y después de la interacción con una muestra. Cuando se
realiza con láser de diodo ajustable, se la conoce como espectroscopia de
absorción con láser de diodo ajustable. También se combina a menudo con una
técnica de modulación, como la espectrometría de modulación de longitud de
onda, y de vez en cuando con la espectrometría de modulación de frecuencia a
fin de reducir el ruido en el sistema.

ESPECTROMETRÍA DE FLUORESCENCIA

La espectrometría de fluorescencia usa fotones de energía más elevada para

excitar una muestra, que emitirá entonces fotones de inferior energía.

Esta técnica se ha hecho popular en aplicaciones bioquímicas y médicas, y

puede ser usada con microscopía confocal, transferencia de energía entre
partículas fluorescentes, y visualización de la vida media de fluorescencia.

ESPECTROMETRÍA DE RAYOS X

Cuando los rayos X con suficiente frecuencia (energía) interaccionan con una
sustancia, los electrones de las capas interiores del átomo se excitan a orbitales
vacíos externos, o bien son eliminados completamente, ionizándose el átomo. El
"agujero" de la capa interior se llena entonces con electrones de los orbitales
externos. La energía disponible en este proceso de excitación se emite como
radiación (fluorescencia) o quitará otros electrones menos enlazados del átomo
(efecto Auger). La absorción o frecuencias de emisión (energías) son
características de cada átomo específico. Además, para un átomo específico se
producen pequeñas variaciones de frecuencia (energía) que son características
del enlace químico. Con un aparato apropiado pueden medirse estas frecuencias
de rayos X características o energías de electrones Auger. La absorción de rayos
X y la espectroscopia de emisión se usan en química y ciencias de los materiales
para determinar la composición elemental y el enlace químico.
La cristalografía de rayos X es un proceso de dispersión. Los materiales
cristalinos dispersan rayos X en ángulos bien definidos. Si la longitud de onda de
los rayos X incidentes es conocida, se pueden calcular las distancias entre
planos de átomos dentro del cristal. Las intensidades de los rayos X dispersados
dan información sobre las posiciones atómicas y permiten calcular la
organización de los átomos dentro de la estructura cristalina.

ESPECTROMETRÍA DE LLAMA

Las muestras de solución líquidas son aspiradas en un quemador o una

combinación de nebulizador/quemador, desolvatadas, atomizadas, y a veces
excitadas a un estado electrónico de energía más alta. El uso de una llama
durante el análisis requiere combustible y oxidante, típicamente en forma de
gases. Los gases combustibles comunes que se usan son el acetileno (etino) o
el hidrógeno. Los gases de oxidante suelen ser el oxígeno, el aire, o el óxido
nitroso. Estos métodos son a menudo capaces de analizar elementos metálicos
en partes por millón, billones, o posiblemente rangos más bajos de
concentración. Son necesarios detectores de luz para detectar la luz con
información que viene de la llama.

* Espectrometría de emisión atómica. Este método usa la excitación de la llama;

los átomos son excitados por el calor de la llama para emitir luz. Este método
suele usar un quemador de consumo total con una salida de incineración
redonda. Se utiliza una llama de temperatura más alta que la usada en
la espectrometría de absorción atómica para producir la excitación de átomos de
analito. Ya que los átomos de analito están excitados por el calor de la llama, no
es necesaria ninguna lámpara elemental especial. Puede usarse un
policromador de alta resolución para producir una intensidad de emisión contra
el espectro de longitud de onda por encima de un rango de longitudes de onda
que muestran líneas de excitación de elementos múltiples. O bien puede usarse
un monocromador en una longitud de onda determinada para concentrarse en el
análisis de un solo elemento en una cierta línea de emisión. La espectrometría
de emisión de plasma es una versión más moderna de este método.

* Espectrometría de absorción atómica (a menudo llamada AA). Este método

usa un nebulizador pre-quemador (o cámara de nebulización) para crear una
niebla de la muestra, y un quemador en forma de ranura que da una llama de
longitud de ruta más larga. La temperatura de la llama es lo bastante baja como
para no excitar los átomos de la muestra de su estado basal. El nebulizador y la
llama se usan para desolvatar y atomizar la muestra, pero la excitación de los
átomos de analito se realiza mediante lámparas que brillan a través de la llama
en varias longitudes de onda para cada tipo de analito. En la absorción atómica,
la cantidad de luz absorbida después de pasar por la llama determina la cantidad
de analito en la muestra. Suele usarse un horno de grafito para calentar,
desolvatar y atomizar la muestra con el fin de obtener una mayor sensibilidad. El
método del horno de grafito también puede analizar algún sólido o muestras
mezcladas. A causa de su buena sensibilidad y selectividad, es un método que
todavía se usa para el análisis de ciertos microelementos en muestras acuosas
(y otros líquidos).

* Espectrometría de fluorescencia atómica. Este método usa un quemador con

una salida de incineración redonda. La llama se usa para solvatar y atomizar la
muestra, y una lámpara emite luz a una longitud de onda específica en la llama
para excitar los átomos de analito. Los átomos de ciertos elementos pueden
entonces fluorescer, emitiendo luz en diferentes direcciones. La intensidad de
esta luz fluorescente sirve para cuantificar la cantidad del elemento analizado en
la muestra. También puede usarse un horno de grafito para la espectrometría de
fluorescencia atómica. Este método no es tan común como el de absorción
atómica o el de emisión de plasma.

ESPECTROMETRÍA DE EMISIÓN DE PLASMA

Es similar a la emisión atómica por llama, y la ha sustituido en gran parte.

* Espectrometría de plasma de corriente contínua (DCP). Un plasma de corriente

contínua se crea por una descarga eléctrica entre dos electrodos. Es necesario
un gas de apoyo al plasma, y el más común es el argón. Las muestras pueden
ser depositadas en uno de los electrodos.

ESPECTROMETRÍA DE CHISPA O ARCO

Se usa para el análisis de elementos metálicos en muestras sólidas. Para

materiales no conductores, se usa polvo de grafito para hacer conductora la
muestra. En los métodos de espectroscopia de arco tradicionales se usa una
muestra sólida que es destruida durante el análisis. Un arco eléctrico o chispa
se pasan por la muestra, calentándola a alta temperatura para excitar los átomos.
Los átomos de analito excitado emiten luz en varias longitudes de onda que
pueden ser detectadas mediante métodos espectroscópicos comunes. Ya que
las condiciones que producen la emisión por arco no son controladas
cuantitativamente, el análisis de los elementos es cualitativo. Hoy día, las fuentes
de chispa con descargas controladas bajo una atmósfera de argón permiten que
este método pueda ser considerado eminentemente cuantitativo, y su uso está
muy extendido en los laboratorios de control de producción de fundiciones y
acerías.

ESPECTROMETRÍA VISIBLE

Muchos átomos emiten o absorben la luz visible. A fin de obtener un espectro

lineal fino, los átomos deben estar en fase gaseosa. Esto significa que la
sustancia tiene que ser vaporizada. El espectro se estudia en absorción o
emisión. La espectroscopia de absorción visible a menudo se combina con la de
absorción ultravioleta (espectroscopia UV/Vis). Aunque esta forma pueda ser
poco común al ser el ojo humano un indicador similar, todavía se muestra útil
para distinguir colores.
ESPECTROMETRÍA ULTRAVIOLETA

Todos los átomos absorben en la región ultravioleta (UV) ya que estos fotones
son bastante energéticos para excitar a los electrones externos. Si la frecuencia
es lo bastante alta, se produce la fotoionización. La espectrometría UV también
se usa para la cuantificación de proteínas y concentración de ADN, así como
para la proporción de proteínas y ADN en una solución. En las proteínas se
encuentran generalmente varios aminoácidos, como el triptófano, que absorben
la luz en el rango de 280nm. El ADN absorbe la luz en el rango de 260nm. Por
esta razón, la proporción de absorbancia 260/280nm es un buen indicador
general de la pureza relativa de una solución en términos de estas dos
macromoléculas. También pueden hacerse estimaciones razonables de la
concentración de ADN o proteínas aplicando la ley de Beer.

ESPECTROMETRÍA INFRARROJA

La espectrometría infrarroja ofrece la posibilidad de medir tipos diferentes de

vibraciones en los enlaces atómicos a frecuencias diferentes. En química
orgánica, el análisis de los espectros de absorción infrarroja indica qué tipo de
enlaces están presentes en la muestra.

ESPECTROMETRÍA RAMAN

La espectrometría Raman usa la dispersión inelástica de la luz para analizar

modos vibracionales y rotatorios de las moléculas. Las "huellas digitales" que
resultan son una ayuda para el análisis.

ESPECTROMETRÍA DE RESONANCIA MAGNÉTICA NUCLEAR (R MN)

La espectrometría de resonancia magnética nuclear analiza las propiedades
magnéticas de ciertos núcleos atómicos para determinar diferentes ambientes
locales electrónicos del hidrógeno, carbono, u otros átomos en un compuesto
orgánico u otro compuesto. Se usa para determinar la estructura del compuesto.

ESPECTROMETRÍA DE FOTOEMISIÓN

La fotoemisión puede referirse a:

* Emisión de electrones a partir de la materia después de la absorción de fotones
energéticos (efecto fotoeléctrico).
* Emisión de fotones a partir de los semiconductores y metales cuando los
electrones que fluyen en el material pierden energía mediante deceleración o
recombinación.

ESPECTROMETRÍA MÖSSBAUER

La espectrometría de transmisión o conversión electrónica (CEMS) de

Mössbauer prueba las propiedades de los núcleos de isótopos específicos en
ambientes atómicos diferentes, analizando la absorción resonante de rayos
gamma de energía característica, lo que se conoce como efecto de Mössbauer.

BIBLIOGRAFÌA

-Bioquimica humana, texto y atlas (Koaaolam – Rohm)

- libro: Métodos modernos de análisis químicos ,por, Robert L. Pecsok y L. Donal
Shields, Editorial limusa, 1983.
- Van Der Vusse. Biología lipo. Vol.33 de Avances en Biología Molecular y
Celular. (2004) Golfo Professional Publishing.
- Diario de Bioquímica Nutricional
- Nelson J. Leonard, Química-Bioorganic una actividad científica durante la
transición continua, Vol. 66, No. 4, pp. 659-662.