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EC 3.4.23.

1​ -​ Pepsin A [BRENDA]

Los mamíferos digieren los alimentos en sus estómagos e intestinos. Durante este proceso,
las proteínas alimenticias sufren una serie de reacciones hidrolíticas al pasar por el tracto
digestivo. El ácido desnaturaliza a las proteínas, y la pepsina (proteasa que funciona en
forma óptima en un medio ácido) cataliza la hidrólisis de las proteínas para formar una
mezcla de péptidos. ​Horton [pág 182]

La pepsina del estómago y otras proteasas secretadas por las células de la pared intestinal,
ayudan a digerir la mayor parte de las proteínas ingeridas a aminoácidos libres, que pueden
absorberse por el epitelio intestinal. Las propias enzimas están sometidas continuamente
una digestión mutua , y autodigestión , de manera que nunca llegan a acumularse
concentraciones elevadas de estas enzimas en el intestino. . [Mathews 461]

Mediante un proceso de autocatálisis por la propia pepsina activa o por autoactivación


(reacción intramolecular) a un pH inferior a 5, se libera un péptido de unos 50 aminoácidos a
partir del extremo amino terminal, dejando al descubierto el sitio activo.
Este péptido permanece unido a la pepsina y actúa como inhibidor hasta que es degradado
por la enzima o cuando el pH cae por debajo de 2.​[pag 256]

L​a actividad máxima de la pepsina, se encuentra en el pH 2, debido a su localización en el


estómago y a una temperatura óptima de 37°-42° ​harvey [Pág 58]

Por tener ácido aspártico en su sitio activo, la pepsina es una aspartil-proteasa perteneciente
al grupo de carboxil-proteasas. ​[pag 256]

Hay dos clases principales de enzimas digestivas proteolíticas (proteasas), con diferentes
especificidades para los aminoácidos que forman el enlace peptídico que se va a hidrolizar.

Las endopeptidasas hidrolizan enlaces peptídicos entre aminoácidos específicos en toda la


molécula.

Son las primeras enzimas en actuar y dan un número mayor de fragmentos de menor
tamaño. La pepsina en el jugo gástrico cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos
adyacentes a aminoácidos aromáticos y de cadena ramificada, y a metionina. ​Harper [pág
462]

La pepsina muestra una propiedad inusual para una enzima: no forma enlaces con el
sustrato. El único aspecto del mecanismo de la pepsina es la habilidad de que sus dos
ácidos aspárticos actúan simultáneamente como un ácido y como una base
Para poder usar la energía proveniente de la comida, el cuerpo debe de romper los químicos
en subunidades más pequeñas. Uno de los procesos digestivos involucra el rompimiento de
grandes polipéptidos en más pequeñas. El enlace peptídico es bastante fuerte y requiere de
gran energía para romperse bajo condiciones normales. Para poder completar esta tarea es
necesaria una enzima en el estómago. La pepsina es una enzima que pertenece a la familia
de las proteasas aspárticas. Todos los miembros de esta clase de enzimas tienen dos
ácidos aspárticos dentro de su estructura que actúan como el sitio activo. Para la mayor
parte de estas enzimas son activas en un pH ácido.

En el caso de la pepsina, el pH
optimo de actividad es
extremadamente ácido, entre 1 y
4. La reacción específica de la
pepsina es que cataliza la hidrolisis
ácida del enlace peptídico. Esta
reacción rompe las proteínas en
unidades más pequeñas que
hacen posible el proceso digestivo.
La pepsina muestra una propiedad
inusual para una enzima: no forma
enlaces con el sustrato. El único
aspecto del mecanismo de la
pepsina es la habilidad de que sus
dos ácidos aspárticos actúan
simultáneamente como un ácido y
como una base. ​(SIN AUTOR)
https://www.sas.upenn.edu/~crulli/LessonPlan4Pepsin.pdf

Esta batería de enzimas, tripsina , quimotripsina , elastasa y carboxipeptidasa, junto con la


pepsina del estómago y otras proteasas secretadas por las células de la pared intestinal, es
capaz de digerir fin a lm e n te la mayor parte de las proteínas ingeridas a aminoácidos
libres, que pueden absorberse por el epitelio intestinal. Las propias enzimas están sometidas
continuamente una digestión mutua , y autodigestión , de manera que nunca llegan a
acumularse concentraciones elevadas de estas enzimas en el intestino. [Mathews 461]

Los pH óptimos de las enzimas varían considerablemente. Por ejemplo, el pH


óptimo de la pepsina, una enzima proteolítica que se produce en el estómago, es
aproximadamente de 2. [Mckee]
HARPER (55p)
La pepsina en el jugo gástrico cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos adyacentes a
aminoácidos aromáticos y de cadena ramificada, y a metionina.(462p)
http://pdb101.rcsb.org/motm/12

Hay dos clases principales de enzimas digestivas proteolíticas (proteasas), con diferentes
especificidades para los aminoácidos que forman el enlace peptídico que se va a hidrolizar.
Las endopeptidasas hidrolizan enlaces peptídicos entre aminoácidos específicos en toda la
molécula. Son las primeras enzimas en actuar y dan un número mayor de fragmentos de
menor tamaño. La pepsina en el jugo gástrico cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos
adyacentes a aminoácidos aromáticos y de cadena ramificada, y a metionina. ​Harper [pág
462]
la pepsina, que participa en la digestión en el estómago​[Pag 44]
las proteínas de la dieta se desnaturalizan debido al pH fuertemente ácido originado por el
HCl. Éste es liberado por las células parietales u oxínticas del epitelio gástrico y proporciona
un valor de pH próximo a 1,5. Como consecuencia, las proteínas se despliegan, posibilitando
un ataque enzimático eficiente. Este papel lo cumple la pepsina, una enzima atípica por
tener un pH óptimo compatible con la fuerte acidez del estómago y que, por esa razón, no
sufre una desnaturalización​[pag 256]