EFECTO DEL PH Y LA CONCENTRACIÓN DE LA

ENZIMA SOBRE LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

INTRODUCCION
EFECTO DE LA
La velocidad de una reacción catalizada por una enzima
aumenta al incrementarse la temperatura hasta alcanzar
TEMPERATURA
una temperatura óptima. A temperaturas más altas la 2 1.6409

VELOCIDAD (UI)
enzima se inactiva por completo, generalmente por 1.5
desnaturalización.
1
El aumento de la actividad enzimática a temperaturas 0.3577
0.50.1331
moderadas está asociado con un aumento en el número
en el número de colisiones efectivas entre la enzima y el 0
sustrato, ya que la temperatura proporciona la energía de 0 10 20 30 40 50 60
activación suficiente para que el sistema alcance el TEMPERATURA
estado activado.
El parámetro más utilizado para describir el aumento de
velocidad con la temperatura es el Q10, el cual representa
el número de veces que la actividad enzimática se T (°C) Velocidad 1/T (°K) ln U.I
incrementa al aumentar 10°C la temperatura. (U.I)
0 0.1331 3.66 x10-3 -2.0166
5 0.1999 3.59 x10-3 -1.6099
OBJETIVOS
10 0.2193 3.53 x10-3 -1.5173
15 0.2850 3.47 x10-3 -1.2528
Demostrar que las reacciones enzimáticas son afectadas
por la temperatura y calcular el valor de la energía de 20 0.3133 3.41 x10-3 -1.1605
activación de la reacción catalizada por la invertasa, así 25 0.3577 3.35 x10-3 -1.0280
como el valor de Q10, para la misma reacción, a diferentes 30 0.6000 3.29 x10-3 -0.5180
intervalos. 35 0.8972 3.24 x10-3 -0.1084
40 1.1510 3.19 x10-3 0.1406
45 1.3400 3.14 x10-3 0.2926
RESULTADOS
50 1.6409 3.09 x10-3 0.4952
1 2 3 4 5 6
Tabla 2. Valores a utilizar en la gráfica de Arrhenius.
Abs 0.142 0.455 0.889 2.227 0.017 0.015
(540nm)
A.R 1.311 3.577 6.720 16.40 0.406 0.391
(µmoles) 3 8 4 91 2 7
Velocidad( 0.133 0.357 0.672 1.640 0.040 0.039 Grafica de Arrhenius
UI) 1 7 0 9 62 17
0
Temp. (°C) 0 25 37 50 75 92
-0.5
Tabla 1. Datos experimentales.
-1
Ln V.I.

Cálculos actividad enzimática, ejemplo: -1.5

𝑚𝑔 [𝐴.𝑅.] 1.31
-2 y = -3223.3x + 9.9086
𝐴𝑐𝑡. 𝐸𝑛𝑧. = = = 0.1331
#𝑚𝑜𝑙 [5 𝑚𝑖𝑛] 2 (5)
-2.5
1/T

1
Calculo de la Energía de activación
Ecuación de Arrhenius
−𝐸𝑎 = 𝑚 ∙ 𝑅
𝐸𝑎 = −(−3223.3) ∙ (1.987 cal/mol)
𝑬𝒂 = 𝟔𝟒𝟎𝟒. 𝟔𝟗 𝒄𝒂𝒍/𝒎𝒐𝒍
Calculo de Q10
temperatura (en °K) y el logaritmo natural de la velocidad
enzimática.
Donde
R= 1.987 cal/mol Con la gráfica de Arrhenius pudimos obtener la pendiente
m = -3223.3 para así poder calcular la energía de activación
despejando de la ecuación de Arrhenius y comparándola
con la ecuación de la recta. Es importante aclarar que
esta recta es de pendiente negativa para que así la
energía de activación será positiva. Realizando los
cálculos correspondientes, obtuvimos una energía de
activación de 6404.69 cal/mol.

𝑈𝐼20°𝑐 0.3133 Como se menciona en la introducción, Q10 es un

𝑄10 = = = 1.42
𝑈𝐼10°𝑐 0.2193 parámetro para describir el aumento de la velocidad con
la temperatura. Este parámetro se calcula dividiendo las
𝑈𝐼30°𝑐 0.6000
𝑄10 = = = 1.91 unidades de invertasa de alguna temperatura entre otro
𝑈𝐼20°𝑐 0.3133 valor de unidad de invertasa, con una diferencia de 10°C.
𝑈𝐼15°𝑐 0.2850 Podemos observar que la velocidad aumento de forma
𝑄10 = = = 1.42 constante hasta el rango de 20-30 °C y disminuyó un
𝑈𝐼5°𝑐 0.1999
poco después de los 35 °C.

DISCUSIONES
CONCLUSIONES
Como se puede observar en la primer grafica de
Velocidad enzimática contra Temperatura (en °C), se  La velocidad de reacción enzimática si es
distingue la forma de una campana, al principio a afectada por la temperatura.
temperaturas bajas la enzima no presenta una actividad  La temperatura óptima para la enzima invertasa
alta, esto debido a que apenas está activándose la es de 50 °C que es la temperatura en donde la
enzima, la reacción por ende es lenta, ya que las enzima alcanza su mayor actividad.
moléculas cuentan con poca temperatura y por la tanto  La energía de activación tiene un valor de
poca energía cinética que les permita chocar entre ellas
BIBLIOGRAFÍA
y efectuar la reacción. Posteriormente se observa en la
campana un punto máximo, el cual corresponde a la 1. E. Conn Eric, “Bioquímica fundamental”,
mayor velocidad de la reacción, esta temperatura a la
Universidad de California, Editorial Limusa,
cual la enzima presenta su mayor actividad, se le
2001, México D.F.
denomina temperatura óptima, la cual en el caso de
2. Voet. Donald, “Fundamentos de Bioquimica”,
nuestra enzima resulto ser de 50°C. Por último, después Editorial Médica Panamericana, 2ª Edición,
de la temperatura optima, se observa que la gráfica 2007, Madrid, España.
comienza a descender, esto debido a que la enzima a
temperaturas altas pierde sus forma y sus propiedades,
es decir, se desnaturaliza, al perder estas características,
la enzima no cumple su función y por lo tanto la actividad
enzimática disminuye.

Para calcular la energía de activación (energía mínima

requerida para iniciar una reacción), no podemos
realizarlo por medio de nuestra primer gráfica, ya que
presenta una forma de campana la cual es difícil de
trabajar, es por ello que recurrimos a la gráfica de
Arrhenius, en la cual se relacionan el inverso de la