INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL

ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLOGICAS

EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LA VELOCIDAD DE
REACCION
AUTOR: García Bernabé Amado Jovanni GRUPO: 3IM2 SECCION NO. 3

INTRODUCCIÓN
Es bien conocido el hecho de que al aumentar la
temperatura aumenta la energía cinética de las
Velocidad de Reaccion
moléculas reaccionantes, y por consiguiente es mayor 0.7
la probabilidad de que ocurran colisiones efectivas 0.6
para que la reacción se lleve a cabo. En general, la 0.5
velocidad de la reacción se incrementa con la

Velocidad
0.4
temperatura hasta que un punto máximo es alcanzado. 0.3
Este incremento se debe a que aumenta el número de 0.2
y = 0.0115x - 0.0074
moléculas ricas en energía que pueden pasar la barrera 0.1 R² = 0.9023
energética de estado de transición, para formar a los 0
productos. -0.1 0 10 20 30 40 50 60
Temperatura (C)
La elevación excesiva de la temperatura del medio que
contiene a las enzimas, resulta en un decremento de la
velocidad como resultado de la desnaturalización, es y = -4581.6x + 13.751
decir, la pérdida de la estructura tridimensional de las
Grafica de Arrhenius R² = 0.9995
enzimas. 0
0.003 0.0032 0.0034 0.0036 0.0038
ln de velocidad

-1
OBJETIVO
-2
Demostrar que las reacciones enzimáticas son
afectadas por la temperatura. Calcular el valor de la -3
energía de activación de la reacción catalizada por la -4
invertasa. Calcular el valor de Q10 para la misma Inverso de Temperatura
reacción, a diferentes intervalos.

RESULTADOS
Tabla: DISCUSIÓN
ESPECTROFOTOMETRO A 540 nm
CONCLUSIÓN
Absorbancia 0,007 0,118 0,255 0,469 -0,038 -0,064
Azúcar
Reductor 0.4902 1.9299 3.7068 6.4824 -0.0933 -0.4306 BIBLIOGRAFÍA
(µMoles)
Velocidad Nelson, D.L. y Cox, M.M. (2005). Lehninger
(unidades
de
0.04902 0.19299 0.37068 0.64824 -0.0093 -0.0430 “Principios de Bioquímica” 4ª Edición. Ed. Omega, pp.
invertasa)

EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
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