Вы находитесь на странице: 1из 16

“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

UNIVERSIDAD ABIERTA Y A DISTANCIA DE MÉXICO

ASIGNATURA

INGENIERÍA DE BIORREACTORES I

UNIDAD 1

“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

ALUMNO

JUAN JESÚS LÓPEZ ROSAS

DOCENTE EN LÍNEA

GABRIELA SELENE ORTIZ BURGOS

FECHA DE ELABORACIÓN DEL TRABAJO

04 DE FEBRERO DEL 2018

CARRERA

INGENIERO EN BIOTECNOLOGÍA

1
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

ÍNDICE
NOMBRE: NÚMERO DE PÁGINA:

Instrucciones 3-4

Introducción 4

Desarrollo 4 - 15

Conclusiones 15

Fuentes consultadas de acuerdo al 15 - 16


formato apa

2
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

INSTRUCCIONES: Debes descargar el documento pdf “Estudio cinético de la actividad


proteolítica de la enzima ficina”
(https://anales.fisica.org.ar/journal/index.php/analesafa/article/view/134), este será la base
fundamental para realizar nuestra actividad.

En un documento en Word realiza:

1. Ficha técnica del artículo “Estudio cinético de la actividad proteolítica de la enzima ficina”
(https://anales.fisica.org.ar/journal/index.php/analesafa/article/view/134).

Para realizar esta de forma correcta te envío un enlace que espero te sea de utilidad:
http://personal.us.es/juanj/pdf/fichas.pdf

2. Describe en tu documento con tus propias palabras y anexando información de otro


documento que incluyas:

a) La función de la ficina.

b) Las fuentes de obtención de la ficina de látex.

c) La información que proporciona la cinética de Michaelis - Menten.

d) Las etapas de las reacciones catalizadas enzimáticamente.

e) ¿Cómo se calculan las velocidades iniciales (V0)?

3. Identifica la “Tabla 1. Velocidad inicial para distintas concentraciones de BAPNA”, en el


artículo proporcionado.

4. Calcula los siguientes cocientes: 1/[BAPNA] y 1/V0 para cada uno de los datos
proporcionados en la tabla 1, es decir, debes dividir 1/entre cada valor de la tabla y
colocarlos en la siguiente tabla:

5. Grafica los datos [BAPNA] contra V0, que corresponden a los ejes de las abscisas y de
las ordenadas, respectivamente e indica si la cinética obtenida corresponde a la propuesta
por Michaelis - Menten. Justifica tu respuesta.

6. Realiza el gráfico de Lineweaver - Burk, donde los datos de 1/[BAPNA] y 1/V0,


corresponden a los ejes de las abscisas y de las ordenadas, respectivamente.

7. Efectúa la línea de tendencia o regresión lineal.

8. Escribe la ecuación del gráfico. Para los puntos 7 y 8 revisa las siguientes ligas:

https://www.youtube.com/watch?v=7zvKWzyeB2o

http://www.youtube.com/watch?v=NlIyAKXIUhA&feature=player_detailpage

En ellas se te explica la forma en que podrás realizar una regresión lineal indispensable
para el desarrollo de este trabajo.

9. Identifica el valor de la pendiente (m), ya que m = Km/Vmax.

10. Calcula las constantes cinéticas Km y Vmax. Recuerda que:

3
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

a) La abscisa en el origen es -1/Km.

b) La ordenada en el origen es 1/Vmax.

11. Incluye en tu actividad, además de la información previamente solicitada:

a) Los procedimientos para el cálculo de las constantes cinéticas.

b) ¿Qué indica cada constante cinética?

c) Tus conclusiones y determinaciones acerca del estudio cinético de ficina.

12. Realiza una investigación bibliográfica para determinar cuáles son los principales
factores fisicoquímicos que afectan la actividad de la ficina e inclúyelos en un cuadro
comparativo, donde menciones cual es el efecto sobre esta enzima.

INTRODUCCIÓN: Esta actividad tiene como finalidad descargar el documento pdf “Estudio
cinético de la actividad proteolítica de la enzima ficina”, con el objetivo de darle solución a
los siguientes tópicos propuestos por mi docente en línea: Realizar una ficha técnica del
artículo “Estudio cinético de la actividad proteolítica de la enzima ficina”, describir en mi
documento con mis propias palabras y anexando información de otro documento que
incluyas: La función de la ficina, las fuentes de obtención de la ficina de látex, la información
que proporciona la cinética de Michaelis – Menten, las etapas de las reacciones catalizadas
enzimáticamente y ¿Cómo se calculan las velocidades iniciales (V0)?, identificar la “Tabla
1. Velocidad inicial para distintas concentraciones de BAPNA”, en el artículo proporcionado
para calcular los siguientes cocientes: 1/[BAPNA] y 1/V0 para cada uno de los datos
proporcionados en la tabla 1, es decir, debes dividir 1/entre cada valor de la tabla y
colocarlos en una tabla, grafica los datos [BAPNA] contra V0, que corresponden a los ejes
de las abscisas y de las ordenadas, respectivamente e indicar si la cinética obtenida
corresponde a la propuesta por Michaelis – Menten, realizar el gráfico de Lineweaver - Burk,
donde los datos de 1/[BAPNA] y 1/V0, corresponden a los ejes de las abscisas y de las
ordenadas, respectivamente, efectuar la línea de tendencia o regresión lineal, escribir la
ecuación del gráfico, identificar el valor de la pendiente (m), ya que m = Km/Vmax, calcular
las constantes cinéticas Km y Vmax. Recuerda que: La abscisa en el origen es -1/Km y la
ordenada en el origen es 1/Vmax, así como incluye en tu actividad, además de la
información previamente solicitada: Los procedimientos para el cálculo de las constantes
cinéticas, ¿Qué indica cada constante cinética?, tus conclusiones, determinaciones acerca
del estudio cinético de ficina y realiza una investigación bibliográfica para determinar cuáles
son los principales factores fisicoquímicos que afectan la actividad de la ficina e inclúyelos
en un cuadro comparativo, donde menciones cual es el efecto sobre esta enzima.

DESARROLLO: A continuación, daremos solución a los siguientes tópicos:

1. REALIZA UNA FICHA TÉCNICA DEL ARTÍCULO “ESTUDIO CINÉTICO DE LA


ACTIVIDAD PROTEOLÍTICA DE LA ENZIMA FICINA”

R= A continuación, tenemos la siguiente ficha técnica del artículo “Estudio cinético de la


actividad proteolítica de la enzima ficina”:

4
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

FICHA DE LECTURA:
TÍTULO: Estudio cinético de la actividad proteolítica de la enzima DATOS BIBLIOGRÁFICOS: Anales AFA Estudio Cinético de
ficina. la Actividad Proteolítica de la Enzima Ficina / M. G.
Bertoluzzo, S. M. R. Bertoluzzo, R. Rigatuso. Facultad de
Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas - Universidad
PAÍS, CIUDAD Y LUGAR DE CONSULTA: Argentina, biblioteca de
Nacional de Rosario – Taller de Física Suipacha 531 - (2000)
la Universidad Nacional de Rosario de Buenos Aires.
Rosario - Argentina Facultad de Ciencias Médicas -
Universidad Nacional de Rosario Santa Fe 3100 - (2000)
Rosario – Argentina.
RESUMEN DEL TEXTO: La ficina es una enzima proteolítica proveniente del látex de Ficus carica (higuera). Su actividad
proteolítica se manifiesta al desnaturalizar sus proteínas sustrato mediante la ruptura de los enlaces disulfuro generados por
aminoácidos sulforados (cisteína). Pertenece al grupo de las tiol proteasas y es muy similar a la papaína que se extrae del látex de
papaya. Como la extracción de látex de la planta se hace difícil en invierno, se diseñó y construyó a escala de laboratorio, un
liofilizador para conservar látex de higuera por largo tiempo y a temperatura ambiente. De esta manera se puede obtener ficina
para su uso en el laboratorio a bajo costo y sin modificación de su actividad enzimática. El objetivo de este trabajo es determinar la
actividad enzimática de la ficina a partir del látex de higuera liofilizado.
HIPÓTESIS, TESIS, IDEAS CENTRALES DEL TEXTO: Las reacciones enzimáticas aprendidas figuran de dos andadas bien
diversificadas.

La primera es la constitución veloz de un complejo enzima – sustrato.

La segunda es la constitución y segregación pausada del artículo.

Cada uno de estos tratamientos está definido por las variantes de celeridad.

Se usaron patrones de resina de chumbera reciente, liofilizadas y como sustrato BAPNA (N – benzoil – Bl – Arginina – 4 –
Nitroanilida – Clorhidrato).

Al afligir proteolíticos, impulsada por la ficina, ocasiona entre otros frutos, para – nitroanilina.

El progreso de la reacción se prosiguió por métodos espectrofotométricos.

Los efectos adquiridos demuestran y constatan que entrambos patrones muestran la misma actuación.

Acompañan una cinética de Michaelis – Menten.

Conducen semejante funcionalidad diferenciada.

PALABRAS Y EXPRESIONES CLAVE: Liofilizador, ficina y actividad enzimática.


OBSERVACIONES PERSONALES E INTERPRETACIÓN: La ficina es una enzima de proteólisis procedente de la resina de “Ficus
carica” (chumbera). Su función de proteólisis se exhibe al alterar sus prótidos sustrato a partir de la separación de los enlaces
disulfuro suscitados por albúminas sulforadas, es decir, cisteína. Corresponde a la agrupación de las tiol proteasas y es muy
semejante a la papaína que se saca de la goma de la lechosa. Como la obtención de goma del vegetal se elabora de forma
embrollada en canícula, se proyectó y se edificó a proporción de botica, un liofilizador para proteger resina de chumbera por
prolongado período y a temperatura ambiente. De esta forma se puede adquirir ficina para su utilización en la botica a bajo coste y
sin cambio de su función enzimática.
FECHA DE CONSULTA: 04 de febrero del 2018.

2. DESCRIBE EN TU DOCUMENTO CON TUS PROPIAS PALABRAS Y ANEXANDO


INFORMACIÓN DE OTRO DOCUMENTO QUE INCLUYAS:

5
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

a) La función de la ficina: La ficina se dimana de la resina separada del “Ficus sp.”, esta
especie comprende una gran pluralidad de cigüeñales cálidos de albacora.

La “FDA” la explica como una enzima adquirida a través de la resina de distintas clases del
tipo “Ficus”, los cuales abarcan una diversidad de mástiles tórridos de breva. Es una
partícula blanca a transparente. Se califica por su funcionalidad como péptido hidrolasa.

La ficina es empleada en la manufactura por su cabida de modificar la disposición de los


artículos de carne y féculas, así como por ser arraigador. Por su funcionalidad arraigadora
la ficina es apta de sostener determinado estamento fisicoquímico puro en la vianda.
Adentro de esta esfera hay componentes que posibilitan sostener uniformemente la vianda
y otros que favorecen a sustentar o vigorizar alguna tonalidad.

b) Las fuentes de obtención de la ficina de látex: La ficina es una enzima empleada en


la manufactura con el propósito de variar la organización de fariñas y carnes,
distinguidamente. Entre los menesteres más importantes se hallan: Artículos de carne,
moliendas y artículos de pan, lúpulos y cuajadas.

Todas las enzimas son prótidos, que presentan una configuración tridimensional circular y
solo tienen funcionalidad cuando presentan una colocación espacial que posibilita fijar una
distribución perfecta de las albúminas de su núcleo activo o lugar catalítico.

La ficina es una enzima innata que se localiza en la resina originaria de las brevas. Su
interés para la manufactura de viandas estriba en su cabida de variar la disposición de los
prótidos al hidrolizarlas, trocearlas en sus entes. Esto es de definido interés en el
procesamiento de carnes en donde se quiere suavizar el urdimbre del cárnico o bien para
soslayar las envolturas que tapizan salchichas.

Esta enzima igualmente es empleada durante el procedimiento de las moliendas para


expeler el gluten, prótido del cereal y otros granos, para utilidades en las que se apetece
que no esté asistente. Tal es el lance de los bizcochos de sal y canutillos, así como para
incrementar artículos que van conducidos para individuos intolerantes al gluten
(intestinales).

La ficina se puede conjuntar con otras enzimas como la “Papaína o la bromelina” para
aumentar su desembargo.

En la elaboración de lúpulos, además se puede usar en los tratamientos de alumbrado para


la expulsión de aspectos de prótidos asistentes posibilitando una forma limpia y reluciente
de los artículos.

c) La información que proporciona la cinética de Michaelis – Menten: Delinea la


celeridad de reacción de diversas reacciones enzimáticas. Se denomina así en entereza a
“Leonor Michaelis y Maude Menten”. Este ejemplar sólo es apropiado cuando la
aglutinación del sustrato es superior que la aglutinación de la enzima, y para estipulaciones
de estamento estacionario, es decir, cuando la aglutinación del complejo enzima – sustrato
es continuo.

Michaelis y Menten formularon un ejemplar sencillo para dilucidar la totalidad de las


reacciones catalizadas por enzimas. En este ejemplar la enzima se coordina
cambiablemente con su sustrato para constituir el complejo enzima – sustrato (ES) que
subseguidamente se trocea para constituir el producto, acción que reconstruye a la enzima.
El ejemplar para una partícula de sustrato se aprecia a continuación:

6
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

(1)

En dónde:

S: Es el sustrato.

E: Es la enzima.

ES: Es el complejo enzima - sustrato o complejo de Michaelis y Menten.

k1, k-1 y k2: Son las constantes de velocidad de la reacción.

La ecuación de Michaelis y Menten delinean como permutaría la celeridad de reacción con


la aglutinación de sustrato:

(2)
En dónde:

V0: Es la velocidad inicial de la reacción.

Vmax: Es la velocidad máxima.

Km: Es la constante de Michaelis y Menten =

[S]: Es la concentración de sustrato.

Concentraciones relativas de E y S: La aglutinación de sustrato [S], es excesivamente


superior que la de E, de tal forma que la cuantía de sustrato incorporado a la enzima en
cualquier momento es demasiado diminuto.

Se asume el estado estacionario: [ES] no permuta con el tiempo, es decir, que la


celeridad de constitución de ES es idéntica a aquella para su disgregación. En universal,
un mediador en una serie de reacciones está en estamento estacionario cuando su
celeridad de simplificación es idéntica a su celeridad de disgregación.

Velocidad inicial: Para el estudio de reacciones enzimáticas, sólo se emplea la celeridad


inicial de la reacción, que es la celeridad profesada por la enzima, rápidamente después de
que se ha puesto en tocamiento con el sustrato y hasta precedentemente de que se haya
gastado el 10% de la aglutinación inicial del mismo. El raciocinio de lo pasado es que en
ese instante, la aglutinación del producto de la reacción que se ha apilado, es demasiado
diminuta y por ende, las reacciones en el sentido contrario, es decir, el tratamiento del
producto en el sustrato único, puede ser apartado.

7
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

Características de Km: La constante de Michaelis - Menten es particularidad de una


enzima y peculiarmente para un sustrato. Evidencia la similitud de la enzima por ese
sustrato. Km es aritméticamente idéntica a la aglutinación de sustrato a la cual la celeridad
de reacción es la mitad de la Vmax (Km = Vmax/2). Este criterio, Km no cambiaría con la
aglutinación de la enzima.

Significado de un Km pequeño: Una tasación aritmética diminuta de km revela una


elevada similitud de la enzima por su sustrato porque a una baja aglutinación del mismo, la
enzima ha incrementado ya la mitad de la celeridad máxima.

Significado de un Km grande: Una tasación aritmética elevada de km revela una baja


similitud de la enzima por su sustrato porque a una aglutinación superior del mismo, la
enzima incrementa la mitad de la celeridad máxima.

Relación de la velocidad con la concentración de enzima: La celeridad de la reacción


es rectamente equitativa a la aglutinación de la enzima a cualquier aglutinación de sustrato.
Como arquetipo, si la aglutinación de enzima es acortada a la mitad, la celeridad inicial de
la reacción (v0) es acortada asimismo a la mitad de la única.

Orden de la reacción: Cuando [S] es más diminuta que el Km, la celeridad de la reacción
es alrededormente idéntica a la aglutinación de sustrato.

d) Las etapas de las reacciones catalizadas enzimáticamente: El tratamiento enzimático


sigue las siguientes etapas:

Figura 1: Etapas de las reacciones catalizadas enzimáticamente

Inicialmente el sustrato (S) y la enzima (E) se fusionan y constituyen un complejo enzima -


sustrato (ES). Una vez constituido el complejo ES, este o bien se desintegra en enzima más
el sustrato o se transforma el sustrato en producto constituyendo el complejo enzima -
producto (EP), que se desintegra para dar enzima (E) más producto (P).

El tratamiento fue modelado por Michaelis y Menten y le posibilitó adquirir una ecuación,
ecuación de Michaelis – Mente en donde la celeridad de la actuación de una enzima es
actividad de la cuantía de sustrato asistente, la cuantía de enzima y las particularidades de
la enzima, la similitud de la enzima por el sustrato y el poder catalítico de la enzima.

e) ¿Cómo se calculan las velocidades iniciales (V0)?: La esquematización grafica de la


ecuación de Michaelis – Menten (v0 cara a [S]0) es una curva. La vmax atañe a la valoración
máxima al que tiende la parábola empírica y el km atañe a la aglutinación de sustrato a la
cual la celeridad de la reacción es la mitad de la vmax.

8
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

Figura 2: Representación gráfica de la ecuación de Michaelis – Menten (v0 frente a


[S]0)

Para decretar claramente las valoraciones de km y vmax es más fácil emplear la


esquematización doble recíproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que es una estría segmentada.
Esta esquematización doble recíproca se llama así porque simboliza a Lineweaver – Burk
y es una estría en la cual: La pendiente km/vmax, la abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/km y
la ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/vmax.

De esta manera, a través de los datos empíricos se puede evaluar representativamente, las
valoraciones de km y vmax de una enzima para numerosos sustratos.

Figura 3: Representación doble recíproca (1/v0 frente a 1/[S]0)

3. IDENTIFICA LA “TABLA 1. VELOCIDAD INICIAL PARA DISTINTAS


CONCENTRACIONES DE BAPNA”, EN EL ARTÍCULO PROPORCIONADO

R= A continuación, tenemos la siguiente “Tabla 1. Velocidad inicial para distintas


concentraciones de BAPNA”:

9
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

TABLA I

VELOCIDAD INICIAL PARA DISTINTAS CONCENTRACIONES DE BAPNA

[BAPNA] Vo
M: Ab/s:
0,0006 0,00118

0,0011 0,00220

0,0017 0,00316

0,0023 0,00405

0,0029 0,00481

0,0038 0,00578

4. CALCULA LOS SIGUIENTES COCIENTES: 1/[BAPNA] Y 1/V0 PARA CADA UNO DE


LOS DATOS PROPORCIONADOS EN LA TABLA 1, ES DECIR, DEBES DIVIDIR
1/ENTRE CADA VALOR DE LA TABLA Y COLOCARLOS EN LA SIGUIENTE TABLA:

[BAPNA] Vo
M: Ab/s:
1/0,0006 = 1666.6666 1/0,00118 = 847.4576

1/0,0011 = 909.0909 1/0,00220 = 454.5454

1/0,0017 = 588.2352 1/0,00316 = 316.4556

1/0,0023 = 434.7826 1/0,00405 = 246.9135

1/0,0029 = 344.8275 1/0,00481 = 207.9002

1/0,0038 = 263.1578 1/0,00578 = 173.0103

5. GRAFICA LOS DATOS [BAPNA] CONTRA V0, QUE CORRESPONDEN A LOS EJES
DE LAS ABSCISAS Y DE LAS ORDENADAS, RESPECTIVAMENTE E INDICA SI LA
CINÉTICA OBTENIDA CORRESPONDE A LA PROPUESTA POR MICHAELIS -
MENTEN. JUSTIFICA TU RESPUESTA.

R= A continuación, tenemos el siguiente gráfico sobre los datos obtenidos de [BAPNA]


contra v0:

10
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

CINÉTICA DE VALORES OBTENIDOS

847.4576
VO Ab/s
1666.6666
454.5454
909.0909 316.4556
588.2352 246.9135
207.9002
434.7826 344.8275 173.0103
263.1578

1 2 3 4 5 6
[BAPNA] M

[BAPNA] Vo
M Ab/s

La sujeción de v0 con la aglutinación de [BAPNA) prosigue la cinética propuesta por


Michaelis – Menten, la gráfica de v0 en actuación de la aglutinación de [BAPNA] es una
hipérbola.

6. REALIZA EL GRÁFICO DE LINEWEAVER - BURK, DONDE LOS DATOS DE


1/[BAPNA] Y 1/V0, CORRESPONDEN A LOS EJES DE LAS ABSCISAS Y DE LAS
ORDENADAS, RESPECTIVAMENTE.

R= A continuación, tenemos el siguiente gráfico de Lineweaver – Burk:

GRÁFICO DE LINEWEAVER - BURK

900
800
700
600
VO Ab/s

500
400
300
200
100
0
0 200 400 600 800 1000 1200 1400 1600 1800
[BAPNA] M

11
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

7. EFECTÚA LA LÍNEA DE TENDENCIA O REGRESIÓN LINEAL

R= A continuación, tenemos los siguientes datos y la siguiente gráfica con su respectiva


línea de tendencia o regresión lineal:

Vo Ab/s
[BAPNA] 900
y = 0.48x + 37.828
M: Vo Ab/s: 800
R² = 0.9981
1666.6666 847.4576 700
909.0909 454.5454 600

VO Ab/s
588.2352 316.4556 500
434.7826 246.9135 400 Vo Ab/s
344.8275 207.9002 300 Linear (Vo Ab/s)
263.1578 173.0103 200
100
0
0 500 1000 1500 2000
[BAPNA] M

Datos:
Y= 374.380433
x= 701.126767
b= 0.48001639
a= 37.8280954

Syx= 0.48001639
Pronósticos
Y13= 44.0683084
Y14= 44.5483248
Y15= 45.0283412
Y16= 45.5083576

8. ESCRIBE LA ECUACIÓN DEL GRÁFICO

R= Y = 0.48x +37.828 R2 = 0.9981.

12
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

9. IDENTIFICA EL VALOR DE LA PENDIENTE (M), YA QUE M = KM/VMAX.

R= Primeramente, tenemos la siguiente tabla:

[BAPNA] Vo
M Ab/s
X: Y:
1666.6666 847.4576

909.0909 454.5454

588.2352 316.4556

434.7826 246.9135

344.8275 207.9002

263.1578 173.0103

Seguidamente, ya que conocemos los valores de “Y, X” proseguimos a realizar nuestro


cálculo para identificar el valor de la pendiente (M), es decir, Y =
(847.4576/454.5454/316.4556/246.9135/207.9002/173.0103) por los valores de X =
(1666.6666/909.0909/588.2352/434.7826/344.8275/263.1578) = 0.48001639.

M = 0.48001639.

Finalmente, proseguimos a realizar nuestros cálculos, es decir, M = 0.48001639

-1km/1vmax = -1.

R= M = 0.48001639 -1.

10. CALCULA LAS CONSTANTES CINÉTICAS KM Y VMAX. RECUERDA QUE:

a) La abscisa en el origen es -1/Km.

b) La ordenada en el origen es 1/Vmax.

R= Para poder realizar este punto, tenemos la siguiente tabla la cual realizaremos tomando
en cuenta -1/mm y 1/vmax:

13
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

[BAPNA] Vo
M: Ab/s:
-1/1666.6666 = -6.0000 1/847.4576 = 0.0011

-1/909.0909 = -0.0011 1/454.5454 = 0.0022

-1/588.2352 = -0.0017 1/316.4556 = 0.0031

-1/434.7826 = -0.0023 1/246.9135 = 0.0040

-1/344.8275 = -0.0029 1/207.9002 = 0.0048

-1/263.1578 = -0.0038 1/173.0103 = 0.0057

11. ¿QUÉ INDICA CADA CONSTANTE CINÉTICA?

R= -1/km: Es la constante de Michaelis – Menten.

1/vmax: La velocidad final para distintas concentraciones de “BAPNA”.

12. REALIZA UNA INVESTIGACIÓN BIBLIOGRÁFICA PARA DETERMINAR CUÁLES


SON LOS PRINCIPALES FACTORES FISICOQUÍMICOS QUE AFECTAN LA
ACTIVIDAD DE LA FICINA E INCLÚYELOS EN UN CUADRO COMPARATIVO, DONDE
MENCIONES CUAL ES EL EFECTO SOBRE ESTA ENZIMA.

R= A continuación, tenemos el siguiente cuadro comparativo sobre los principales factores


fisicoquímicos que afectan la actividad de la ficina:

NOMBRE DEL FACTOR FISICOQUÍMICO: ¿CUÁL ES EL EFECTO SOBRE LA ENZIMA FICINA?:

Efecto del pH La tarea de las enzimas de ficina depende en gran


cuantía de la aglutinación de iones de hidrógeno del
ambiente, ya que esto perjudica la fase de ionización de
las albúminas del lugar activo, del sustrato o del
complejo enzima – sustrato.
Efecto de la temperatura Como ocurre en la totalidad de las reacciones químicas,
la celeridad de las enzimas de ficina incrementa con la
temperatura, aunque sólo en el intermedio en el que la
enzima ficina es permanente y detiene su cabida
catalítica; en lances excesivos, cuando se aumenta
demasiado la temperatura, se beneficia la
desnaturalización y congruentemente este prótido
pierde su cabida catalizadora.
Efecto acuoso La función acuosa es un agente que predomina en la
actividad enzimática de la ficina. Las viandas se resecan
para eludir el desarrollo de bacterianos; no obstante,
aún en estas estipulaciones, subsiste la actuación de
grandes enzimas de ficina. Los vegetales y los frutos
desecados están adheridos a reacciones de desgaste
cuando no se inactivan sus enzimas de ficina con un
procedimiento paulatino y estas conversiones ocurren

14
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

debido a que el sustrato está en comunicación muy recta


con la enzima ficina.
Efecto de los metales pesados Los metales pesados como mercurio, plata y plomo,
cohíben la tarea enzimática de la ficina; entretanto, el
calcio, magnesio, sodio, potasio, hierro y zinc, se
comportan como factores activadores de muchas otras.
Este corolario activador se debe posiblemente a que
constituyen parte del lugar activo al que se necesitan
para el establecimiento del complejo enzima – sustrato
o que coadyuvan a sostener la disposición
trilongitudinal.

CONCLUSIONES: La ficina es una enzima, una cisteinil – proteinasa, separada de la goma


de algunas familias y complejidades de chumberas y albacoras, siendo una de las
proteasas de las plantas mejor distinguidas. Es un buen arquetipo de artículos innatos cuyo
aprendizaje fue fomentado por su utilización anticipada en medicamentos habituales. En
este lance la inicial alusión etnomedicinal de su empleo es la concerniente a determinados
autóctonos de América Central y Sudamérica que adquirían goma de la chumbera para el
procedimiento de evidentes parasitosis intestinales.

La ficina es una enzima empleada en la manufactura con la pretensión de alterar la


disposición de féculas y carnes, primordialmente. Entre los tesones más habituales se
localizan: Frutos de carnes, féculas, artículos de amasado, lúpulos y cuajadas.

Todas las enzimas son prótidos, tienen una disposición tridimensional esférica y solo
muestran funcionalidad cuando presentan una colocación espacial que posibilita erigir una
distribución estupenda de las albúminas de su núcleo activo o lugar catalítico.

Podemos concluir diciendo que, las reacciones enzimáticas aprendidas figuran de dos
andadas bien diversificadas, la constitución veloz de un complejo enzima – sustrato y la
constitución y segregación pausada del artículo. Cada uno de estos tratamientos está
definido por las variantes de celeridad. Se usaron patrones de resina de chumbera reciente,
liofilizadas y como sustrato BAPNA (N – benzoil – Bl – Arginina – 4 – Nitroanilida –
Clorhidrato), que al afligir proteolíticos, impulsada por la ficina, ocasiona entre otros frutos,
para – nitroanilina. El progreso de la reacción se prosiguió por métodos
espectrofotométricos. Los efectos adquiridos demuestran y constatan que entrambos
patrones muestran la misma actuación, acompañan una cinética de Michaelis – Menten y
conducen semejante funcionalidad diferenciada.

FUENTES CONSULTADAS DE ACUERDO AL FORMATO APA:

De acuerdo a la plataforma. (2018) instrucciones para realizar la evidencia de aprendizaje


de la unidad 1

https://unadmexico.blackboard.com/webapps/blackboard/execute/announcement?method
=search&context=mybb&course_id=_46879_1&viewChoice=3

De acuerdo a la plataforma. (2018) unidad 1. Biotransformaciones

https://unadmexico.blackboard.com/bbcswebdav/institution/DCSBA/Bloque%201/BT/05/BI
B1_151217/U1/Unidad1.Biotransformaciones.pdf

15
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”

De acuerdo a Bertoluzzo. (2008) estudio cinético de la actividad proteolítica de la enzima


ficina

https://anales.fisica.org.ar/journal/index.php/analesafa/article/view/134

De acuerdo a Torres Juan. (2018) cómo realizar fichas técnicas de lecturas

http://personal.us.es/juanj/pdf/fichas.pdf

De acuerdo a hablemos claro. (2018) ficina

http://hablemosclaro.org/ingrepedia/ficina/#1502295071259-27370acc-ff9b

De acuerdo a Wikipedia. (2018) cinética de Michaelis - Menten

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/ecuacion%20de%20michaelis.html

De acuerdo a Vázquez Edgar. (2003) conclusiones importantes sobre la cinética de


Michaelis - Menten

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/ecuacion%20de%20michaelis3.html

De acuerdo a biorom. Uma. Es. (2018) cinética enzimática

http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/Jmoldesarrollo/enzimas/enzima5.html

De acuerdo a ehu. Eus. (2018) cálculo del km y de la v max de una enzima

http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#kv

De acuerdo a pampreciosa. (2010) regresión lineal en excel vista

https://www.youtube.com/watch?v=7zvKWzyeB2o

De acuerdo a ebordameza. (2011) tutorial de gráficos en Excel

https://www.youtube.com/watch?v=euRPbnXD_H4

De acuerdo a blog de biología. (2018) factores que afectan la actividad enzimática

https://www.blogdebiologia.com/factores-que-afectan-la-actividad-enzimatica.html

16