Moléculas de

importancia biológica
BQ. Pamela Lüttges Dittborn
 Hidratos de Carbono
Generalidades
• Son llamados glúcidos, carbohidratos o
simplemente azúcares.
• Constituyen la mayor proporción de materia
orgánica del planeta.
• Cumplen una gran variedad de funciones en los
organismos vivos.
 Cadenas Hidrocarbonadas que contienen
un grupo funcional Aldehído o Cetona
con ramificaciones poli-hidroxílicas

Los azúcares tienen terminación …osa

 Monosacáridos

• También llamados azucares simples están

compuestos por una unidad de
polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas.

• Cristalizables
• Solubles en agua
• Poco solubles en etanol
• Amplio espectro de dulzura
• Desvía la luz polarizada
 Aldosas y Cetosas

Gliceraldehído Dihidroxiacetona
polihidroxialdehído polihidroxicetona
ALDOSA CETOSA
 Enantiómeros

A estos enantiomeros se los denomina D (por Carbono quiral

dextrógiros) ya que desvían la luz hacia la derecha y
L (por levógiro) ya que desvían la luz hacia la
izquierda.
 Isómeros estructurales
son compuestos que poseen la misma formula molecular pero
diferente formula desarrollada
Isómeros
 Epímeros

La D-glucosa y sus dos epímeros se muestran con fórmulas de proyección. Cada epímero
difiere de la D-glucosa en la configuración de un solo centro quiral (sombreado en rojo)
Los monosacáridos comunes se presentan en forma cíclica

Piranosa Furanosa
 Ciclación de la glucosa:
mutarrotación y formación de los isómeros a y b

Carbono anomérico

a-D-Glucopiranosa

D-glucosa
Forma de cadena abierta
b-D-Glucopiranosa
 Mutarrotación de la glucosa en solución:
anómeros cíclicos

¿Qué es un azúcar reductor?

Aquella que se puede oxidar por ión cobre. Sólo se pueden oxidar los azúcares que están en
conformación abierta.
Azúcar reductor
Familia de las Cetosas
Familia de las Aldosas
Hexosas de importancia biológica
Enlaces glicosídicos en disacáridos: maltosa
¿Cuáles son los carbonos anoméricos?

¿¿es azúcar reductor??

Disacárido: maltosa (glucosa y glucosa)enlace a-1,4 glucosídico

Enlaces glicosídicos en disacáridos: sacarosa

Disacárido: sacarosa (glucosa y fructuosa) enlace 1,2-glicosídico

Enlaces glicosídicos en disacáridos: lactosa

4-b-D-galactopiranosil-D-glucopiranosa
galactosa y glucosa enlace b(1,4)
Leche de mamíferos
 Polisacáridos

• Contienen muchas unidades de monosacáridos

enlazadas, formando cadenas lineales o
ramificadas.

• Son la principal fuente de almacenamiento de

energía.

• Conforman estructura.
Esta formado por la repetición de un esta formado por la repetición ordenada
monosacárido de varios monosacáridos.
 Homopolisacáridos de glucosa:
• enlace a: almidón, glucógeno (reserva energía)
• enlace b: celulosa (fibras pared celular)
Almidón y Glucógeno (reserva energía)
Quitina (estructural)

Homopolímero de
N-acetil-D-glucosamina con
enlaces del tipo (b1-4)
Heteropolisacáridos:
Proteoglicanos de la matriz extracelular
 Glicoproteínas:
Oligosacáridos unidos covalentemente a proteínas
 Glicolípidos:
Oligosacáridos unidos covalentemente a lípidos

Lipopolisacárido (LPS)

Presente en la pared celular de bacteria

Salmonella y potente activador el Sistema Inmune
Las lectinas
Son glicoproteínas de adhesión
celular y de reconocimiento celular,
en donde la función de
reconocimiento y adhesión viene
dado por los azúcares
 LÍPIDOS BIOLÓGICOS
Son un grupo muy diverso de compuestos químicos insolubles en
solventes polares como el agua, pero que se disuelven en solventes
orgánicos no polares como el cloroformo, el éter y el benceno.

FUNCIONES:
1. Son moléculas de almacenamiento de energía, usualmente en forma de
grasa o aceite.

2. Cumplen funciones estructurales, (fosfolípidos, glucolípidos).

3. Moléculas con actividad biológica (ej. cofactores, transportadores,

hormonas "mensajeros" químicos, etc.).
Ácidos grasos

Saturados Insaturados
(Doble enlace)

Doble enlace
Acidos grasos omega 3, 6 y 9
Condensación de ácidos grasos + glicerol  Triglicéridos
Esterificación de tres ácidos grasos con los tres hidroxilos del glicerol

Trigliceridos

Triacilgliceroles
Son moléculas neutras e hidrofóbicas
 Los Triglicéridos (Triacilgliceroles) aportan
Energía y Aislación Térmica

Almacenamiento de
energía
Los TG se almacenan en los Adipocitos
 Lípidos estructurales de la Membrana Celular
Gligosacáridos
de proteína

Glicolípidos

Bicapa
Zona
Lipídica
Hidrofóbica

Cabezas
Polares
de Fosfolípidos
Proteína Proteína Proteína
Integral Periférica Integral
(Una a-hélice) (unida (Múltiples a-hélice)
covalentemente
a lípidos)

Lípidos de membrana: son moléculas anfipáticas (grupo polar y apolar)

 Fosfolípidos
Esterificación de dos ácidos grasos y una molécula de ácido fosfórico con los tres
hidroxilos de las molécula de glicerol.
 Ejemplos de Fosfolípidos

etanolamina serina colina

fosfatidiletanolamina fosfatidilserina fosfatidilcolina

 Especificidad de las fosfolipasas sobre enlaces éster
de fosfolípidos

•Fosfolipasa C y la formación de 2° mensajeros

•Fosfolipasa A2 y la formación de mediadores locales
Fosfolipasa A2 y la formación de Prostaglandinas, Tromboxanos
y Leucotrienos

Acido araquidónico

Derivados del ácido araquidónico (Producto de la acción de la PL-A2)

Tienen múltiples funciones

Actúan en la señalización paracrina (son mediadores locales)

 Esfingolípidos
ceramida

Esfingomielina

glucoesfingolípidos

Presenten tanto en células vegetales y animales.

Abundantes en el sistema nervioso
Glicoesfingolípidos

Grupos sanguíneos
Tipos de lípidos
Tipos de lípidos
 Esteroles

ciclopentanoperhidrofenantreno

Cadena lateral
alquílica

Cabeza polar
Núcleo esteroide

Presente solo en células animales.

Hormonas Esteroidales
Progesterona
Testosterona
Estradiol
Cortisol
Prednisona
Aldosterona
 Otros lípidos

Acidos biliares

β-caroteno
Vitamina A: pigmento visual
Otros lípidos: Vitamina D y Raquitismo
 Isoprenoides o derivados del isopreno (terpenos)

Vitamina E (antioxidante)

Vitamina K (un cofactor de la

coagulación sanguinea

Walfarina (anticoagulante)

Ubiquinona

Plastoquinona

Dolicol
 Rol biológico de los lípidos

1. Moléculas de almacenamiento de energía 2. Cumplen funciones estructurales

2° mensajeros Ancla pp a la mb

4. Funciones especiales. Carotenoide retinal

3. Cubiertas impermeables
NUCLEÓTIDOS Y ÁCIDOS
NUCLEICOS
 Los nucleótidos son las subunidades del DNA y el RNA

Un nucleótido está formado por una base nitrogenada, un azúcar de cinco carbonos y uno o más
grupos fosfato

Enlace N-glucosídico

Es la unión Base-Azúcar

pentosa
Nomenclatura
El ATP es un nucleótido y actúa como transportador de energía de
las células
 Funciones de los nucleótidos

 Codificación de la información genética

(ADN, ARN)

 Energía química (ATP)

 Forman co-enzimas (Co-A)

 Transducción de señales (AMPc)

Los ácidos nucleícos pueden contener diferentes azúcares

RNA

DNA

 En el DNA sólo se encuentran las bases nitrogenadas A, T, G y C.

 En el RNA la base T se reemplaza por U, por lo que los RNA tienen A, U, G
yC
Los nucleótidos unidos por un enlace fosfodiester
forman los ácidos nucleicos

3’

5’
El RNA se encuentra como cadena simple y el DNA como
doble hebra

 La doble hebra de DNA se estabiliza por interacción por puentes de

hidrógeno entre bases complementarias
 Son complementarias la A con T y G con C
Amino Ácidos
BQ. Pamela Luttges Dittborn
1. Las funciones de los amino ácidos
2. Las proteínas se forman a partir de 20 amino ácidos
3. Los amino ácidos tienen un gran número de grupos
funcionales
4. Los amino ácidos esenciales se obtienen de la dieta
5. La ionización de los aminoácidos
6. El enlace peptídico
Funciones de los aminoácidos

• Polimerización y formación de proteínas • Neurotransmisores

• Metabolismo de Nitrógeno • Hormonas
• Síntesis de compuestos específicos. • Regulación del poder hídrico (en
• Regulación de pH vegetales)
 amino ácidos proteicos

Todos los amino ácidos proteicos son L-a-aa.

Lippincott, Ilustrated Rev in Biochemistry

• De los 300 aa que existen en la naturaleza sólo 20 son codificados por el DNA para
formar las proteínas (proteicos)
Los aminoácidos más abundantes en el organismo
son los alfa-L-aminoácidos.

¿Qué es un ALFA AMINOÁCIDO?

carbono quiral

Enantiómeros:
Son imágenes especulares entre si.
 Enantiómeros

Estereoisómeros: Son dos compuestos con igual composición pero diferente

ordenamiento espacial.
Estereoisómeros de Isoleucina
 Clasificación de los aminoácidos según sus cadenas laterales.

Apolares

Alifáticos, hidrofóbicos o apolares

• Su característica fundamental es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de Glicina (G))
• Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto
hidrofóbico
• Tienen una reactividad química muy escasa
• Glicina tiene un destacado papel estructural
 Polares sin carga

Hidroxi aminoácidos
• El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro activo de muchas enzimas (ejemplo: serinoproteinasas)
• Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas glicoproteínas
• El grupo -OH de la Serina (S) y de la Treonina (T) son susceptibles de fosforilación (importante modificación
postraduccional que regula la actividad de muchas proteínas)
Amidas
• Todos ellos son importantísimos intermediarios en el metabolismo nitrogenado, sobre todo la Glutamina (Q)
Acidos
• Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin enzimas (tríada Serina-Histidina-ac.Aspartico SHD)
• Proveen a la proteína de superficies aniónicas que sirven para fijar cationes (p.ej., Ca++)

Acidos

Básicos

Básicos
• Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas, debido al carácter nucleofílico del imidazol
• Histidina contribuye al tamponamiento de los medios biológicos
• Lisina sirve para formar intermediarios covalentes en catálisis enzimática (bases de Schiff)
• Lisina es el aminoácido que une determinadas coenzimas a la estructura de la proteína
• Arginina es un importante intermediario en el ciclo de la urea
Otras características importantes de algunos aminoácidos

Aromáticos

• La presencia de sistemas aromáticos hace que absorban luz UV en torno a 280nm; la absorción UV
de las proteínas se relaciona con el contenido en estos aminoácidos (Triptófano y Tirosina).

• Fenilalanina (F) y Triptófano (W) son hidrofóbicos

Prolina
• Importante papel estructural: su presencia dificulta la formación de estructura
secundaria
• Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi-prolina) es muy abundante
en el colágeno

Puentes disúlfuro y formación de cistina

Amino ácidos con azufre

• Importante papel estructural de la

cisteína por la posibilidad de formar
enlaces disúlfuro con otro residuo
de cisteína
• La cisteína participa en el centro
activo de muchas enzimas
• La metionina es el aminoácido
iniciador de la síntesis de proteínas
(codon AUG)
Agentes reductores como el mercaptoetanol
rompen los enlaces por puente disulfuro
Aminoácidos proteicos esenciales y no esenciales
 Aminoácidos especiales
• Hidroxiprolina
• Es componente fundamental del colágeno.
• Se genera por la acción de la enzima Prolil-hidroxilasa.
• Utiliza Oxigeno, Fe y alfa-cetoglutarato.
• Durante la síntesis, un mol de alfa-cetoglutarato es
transformado a succinato.

• Hidroxilisina
– Se genera por la acción de la enzima Lisil-hidroxilasa
– Compone las uniones interfibrilares del colágeno
– Su síntesis es similar a la de la hidroxiprolina.
amino ácidos que no están en las proteínas

Análogo de la cisteína y Neurotransmisor y precursor Intermediarios del ciclo de la urea

presente en la glutatión de dopamina, adrenalina,
peroxidasa noradrenalina y melanina
 Ionización de los aminoácidos

Los aminoácidos son Zwitteriones

¿Qué es un zwitterion?
• Es un compuesto químico que es eléctricamente neutro, pero que tiene cargas formales
positivas y negativas sobre átomos diferentes.
• Los zwitteriones son especies polares y usualmente presentan una elevada solubilidad en
agua.

¿Qué ventajas obtienen los aminoácidos de ser zwitteriones?

• Solubilidad en agua
• Actividad química

Biochemistry, Fourth Edition, Garrett and Grisham, 2010

Estado de ionización de los aminoácidos en función del pH

Alanina Titulación de la Alanina

- Dependiendependiendo del pH en que se encuentren los

aminoácidos, tendrán o no carga positiva o negativa.

-La carga neta que tenga un péptido o proteína dependerá

del número de cargas positivas y negativas que sus
aminoácidos ionizables presenten a un pH determinado.

- La existencia de cargas en los aminoácidos de una

proteína influye en su capacidad tamponante
(amortiguadora de pH) y en el comportamiento de la
proteína en su entorno fisiológico.
Curva de disociación del glutamato
Carga neta +1 0 -1 -2

-1/-2 pI=pK1+pKR
-1 2

0/-1
0
+1/0
Punto isoeléctrico: valor de pH en el cual la molécula posee carga eléctrica neta igual a 0.
Lippincott, Ilustrated Rev in Biochemistry