Вы находитесь на странице: 1из 39

Relembrando...

Recomendações Lipídios
Recomendações Carboidratos
Importância Nutricional de

Professor Convidado: Jhonatan L.


Oliveira
Orientadora: Taisy Ferro
O que são Proteínas?

Fonte: Google Imagens.


Conceitos
- CHONPS

- Macromolécula composta basicamente por cadeias lineares de


aminoácidos;

- Compostos orgânicos bastante abundantes, são constituídas por


aminoácidos que formam cadeias entre si por intermédio de
ligações peptídicas;

Fonte: Google Imagens.


Conceitos
- É o composto que contém nitrogênio mais abundante encontrado na
dieta e no corpo humano.

- A proteína é a mais importante das macromoléculas biológicas,


compondo mais da metade do peso seco de uma célula;

- Está presente em todo ser vivo e tem as mais variadas funções.

Fonte: Google Imagens.


Conceitos
- As proteínas são um polímero de aminoácidos:
- Enzimas, catalisando reações químicas;
- Transporte de pequenas moléculas ou íons;
- Podem ser motoras para auxiliar no movimento em células e
tecidos;
- Participam na regulação gênica, ativando ou inibindo;
- Atuam no sistema imunológico.

Praticamente todas as funções celulares necessitam de proteínas para intermediá-las

Fonte: Google Imagens.


Síntese Proteica
- O processo se inicia no núcleo celular a partir de uma sequência
específica do DNA (transcrição)
- A segunda etapa é a tradução, realizada no citoplasma da célula em
organelas chamadas ribossomos;
- Após a última etapa pode haver mudanças nas propriedades dela,
através de modificações em seus resíduos de aminoácidos;
- Existem vinte tipos de aminoácidos comuns que se rearranjam para
formá-las.

Fonte: Google Imagens.


Síntese Proteica
- Dependendo da natureza dos aminoácidos que compõem o
polipeptídeo, ela pode ter estruturas diferentes:
- Primária: Ao longo da cadeia polipeptídica os aminoácidos se apresentam
de forma linear. Esta é a estrutura mais simples de uma proteína e é
aquela determinada pelo gene.
- Secundária: Os aminoácidos estão ligados entre si covalentemente na
estrutura primária, mas as moléculas podem sofrer rotações a partir do
carbono alfa e a cadeia pode interagir com ela mesma de três formas:
alfa-hélice (formam-se ligações de hidrogênio entre os aminoácidos);
folhas-beta (as ligações de hidrogênio entre um aminoácido e outro gera
uma estrutura folhear e rígida) e laços (formam-se fora do dobramento da
proteína, não é uma estrutura regular no núcleo).
- Terciária: É a forma como o dobramento da estrutura secundária se
organiza no espaço de forma tridimensional. Também é estabilizada por
ligações de hidrogênio e dissulfeto, o que garante maior estabilidade à
proteína.
- Quaternária: Esta é uma interação entre moléculas de proteínas,
formando um complexo multi-proteico.
ATENÇÃO!
- Desnaturação: processo em que uma proteína perde sua estrutura e, portanto,
sua função;

- Pode ocorrer devido a:


- Altas temperaturas;
- Grandes variações de pH;
- Solventes orgânicos (ureia, acetona, etanol);
- Influência de metais pesados;
- Etc.

A quebra de uma molécula de proteína ocorre a partir da hidrólise das ligações


peptídicas. É o que acontece na nossa digestão, na qual parte ocorre no estômago, com pH
2 (altamente ácido), através da atividade da enzima pepsina, disponibilizando
aminoácidos no final do processo.
Aminoácidos
- Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por átomos de
carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N);

- Alguns podem conter enxofre (S) em sua composição;

- Esses compostos se ligam, formando a molécula de aminoácido da


seguinte forma:

Fonte: Google Imagens.


Estrutura dos
Aminoácidos
Tipo de Cadeia Lateral Aminoácidos

Glicina, Alanina, Valina, Leucina,


Apolar Isoleucina, Fenilalanina, Triptofano,
Metionina e Prolina
Serina, Treonina, Tirosina, Asparagina,
Neutra
Cisteína, Glutamina

Ácida Ácido Aspártico e Ácido Glutâmico

Básica Histidina, Lisina e Arginina


Classificação
- Essenciais:

- São os aminoácidos que os animais não conseguem produzir, mas


são obrigatórios na fabricação das proteínas, portanto devem ser
retirados dos alimentos.

- Não essenciais:
- Dispensáveis
- Condicionalmente indispensáveis*

*Aqueles que necessitam ser ingeridos por fonte dietética quando a síntese endógena não alcança a
necessidade metabólica

Fonte: Krause: Alimentos e Dietoterapia


Funções dos Aminoácidos
- Metionina: Fortalece o cabelo e as unhas; é igualmente benéfico para a
degradação das gorduras, evitando o acúmulo no fígado e nas artérias,
melhorando o funcionamento do coração, dos rins, do fígado e do
cérebro;

- Valina: Possui um efeito estimulante e a sua carência pode resultar


num desequilíbrio de nitrogénio no corpo. Permite melhorar o
metabolismo muscular e a regeneração de tecidos;

- Isoleucina: Estabiliza e regula os níveis de açúcar no sangue e os


níveis de energia; fundamental para a produção de hemoglobina.
Metabolizada no tecido muscular, as carências de isoleucina podem
originar sintomas muito idênticos aos da hipoglicemia;
Funções dos Aminoácidos
- Leucina: Semelhante a isoleucina, a leucina pode evitar estados de
fadiga crônica; fundamental para a regeneração dos ossos, do tecido
muscular e da pele;

- Fenilalanina: Estimula o funcionamento da tiróide e a preservação dos


vasos sanguíneos; eficaz no controlo da dor, principalmente para quem
sofre de artrite; pode ajudar os doentes com Parkinson; reduz o apetite;

- Triptofano: Conhecido pelas suas propriedades calmantes; ajuda a


controlar a hiperatividade em crianças, alivia o stress e é benéfico para
o coração;
Funções dos Aminoácidos
- Lisina: Fundamental para o adequado crescimento e desenvolvimento
ósseo nas crianças, uma vez que aumenta a absorção do cálcio.
Intervém na produção de anticorpos, hormônios e enzimas, bem como
na formação de colágeno e na regeneração dos tecidos; influencia na
redução de triglicéridos no sangue;

- Treonina: Importante para a produção de colágeno e elastina; melhora


o funcionamento hepático. Encontra-se presente no coração, sistema
nervoso central e músculo-esquelético;

- A Histidina e a Arginina são também aminoácidos essenciais, todavia


apenas durante a infância, sendo que mais tarde passam a ser
sintetizados pelo nosso organismo.
Classificação das Proteínas
- Forma:

- Globulares:
- Forma esferóide;
- Peso moleculares variados;
- Solubilidade em água relativamente alta;
- Variedade de funções, enzimas, transportadores e reguladores
de vias metabólicas e da expressão gênica;

- Fibrosas:
- Maiores quantidades de estruturas secundárias regulares;
- Forma cilíndrica alongada;
- Baixa solubilidade em água;
- Papel predominantemente estrutural;
- Ex.: Elastina, α-queratina, tropomiosina e colágeno
Funções das Proteínas
- Função de Defesa: Anticorpos, responsáveis pela coagulação do
sangue e prevenção de perda sanguínea em caso de cortes e
ferimentos (trombina e o fibrinogênio);

- Função Reguladora: Como proteínas reguladoras de atividades


metabólicas temos os hormônios (insulina é um exemplo, pois é a
responsável por reduzir a glicemia, ou seja, regular a taxa de glicose
no sangue);

- Função Nutriente: Muitas proteínas têm função nutriente, como a


albumina do ovo;

- Função Estrutural: Ajuda a dar maior consistência e elasticidade aos


tecidos (colágeno [constituinte da cartilagem], fibrinogênio [presente no
sangue] e queratina [proteína do cabelo]).
Funções das Proteínas
- Função Transportadora: Proteínas encontradas nas membranas
plasmáticas e intracelulares transportam substâncias como
aminoácidos e glicose através das membranas celulares. Já a
hemoglobina presente nos glóbulos vermelhos transporta oxigênio para
os tecidos.

- Função Enzimática: Grupo mais variado de proteínas. As enzimas são


capazes de catalizar reações químicas, e a sua função depende de sua
estrutura. Acreditava-se que cada enzima (mais de 2000 são
conhecidas) era capaz de catalisar apenas um tipo de reação química.
No entanto, segundo pesquisas recentes, algumas enzimas podem
catalisar diferentes reações químicas.
Classificação das Proteínas
- Estrutura:

- Primária:
- Sequência de aminoácidos;
- Ligação Peptídica;
- Localização da ligação dissulfeto (Cisteína);

- Secundária:
- Arranjo regular dos átomos do esqueleto da cadeia
polipeptídica no espaço;
- Arranjos: α-hélice e folha β pregueadas, pontes de hidrogênio;

- Terciária:
- Estrutura tridimensional do polipeptídeo;
Classificação das Proteínas
- Estrutura:

- Quaternária:
- Associação não covalente de discretas subunidades de
polipeptídeos dentro de uma multissubunidade protéica (2 ou
mais cadeias polipeptídicas).
Classificação das Proteínas
- Função Biológica:

- Enzimas (quinases, desidrogenases);


- Ptn de estoque (mioglobina, ferritina);
- Ptn Regulatória (ptn ligadas ao DNA, hormônios peptídios);
- Ptn estruturais (colágeno);
- Ptn de proteção (imunoglobulinas, fatores de coagulação
sanguínea);
- Ptn de transporte (hemoglobina, lipoproteínas);
- Ptn Contráteis (actina e miosina).
Digestão das Proteínas
- Para compensar as variações na ingestão de proteínas ao longo do
dia, ou em casos de emergência em que a ingestão de proteínas é
temporariamente alta ou baixa, o corpo tenta equilibrar os níveis de
proteínas recorrendo a uma reserva de curta duração;

- No entanto, o corpo é incapaz de armazenar o excesso de proteínas a


longo prazo;

- As proteínas são digeridas em aminoácidos que entram na corrente


sanguínea;

- Os aminoácidos em excesso são convertidos pelo fígado em moléculas


úteis, num processo denominado desaminação;
Digestão das Proteínas
- A desaminação converte o nitrogênio dos aminoácidos em amônia, a
qual é por sua vez convertida pelo fígado em uréia durante o Ciclo da
Uréia;

- A uréia é depois excretada pelos rins (urina);

- Ptn digeridas:
- 70 a 100g da dieta;
- 35 a 200g origem endógena (turnover das proteínas endógenas);

- Absorção da Ptn:
- Eficiente em indivíduos saúdaveis;
- 1 a 2g de nitrogênio/dia (perdidos nas fezes) = 6,25 a 12,5g de ptn;
Digestão das Proteínas
- As proteínas são hidrolisada
por peptidades específicas
para ligações peptídicas;
Digestão das Proteínas
- No fígado:
- Liberação dos AA para a circulação sistêmica;
- Sintetiza proteínas plasmáticas;
- Metaboliza os aminoácidos e produz a uréia;

Fonte: Google Imagens.


Balanço Nitrogenado
- Corresponde ao equilíbrio entre ingestão e excreção de nitrogênio;

- Balanço Nitrogenado = g de N ingerido - g de N excretado:

- N ingerido = N excretado (saldo zero)


- N ingerido < N excretado (Balanço negativo)
- N ingerido > N excretado (Balanço positivo)
Balanço Nitrogenado
- O consumo excessivo de proteínas provoca também o aumento da
excreção de cálcio na urina, o que se pensa ser devido ao desequilíbrio
no pH, agravando o risco da formação de cálculos no sistema urinário;

- Um estudo epidemiológico de 2006 não verificou a existência de


qualquer relação entre o consumo total de proteína e a pressão arterial,
embora tenha verificado uma relação inversa entre o consumo de
proteína vegetal e a pressão arterial;

Fonte: Google Imagens.


Balanço Nitrogenado
- Quando o corpo não recebe as quantidades de proteínas necessárias
verifica-se insuficiência e desnutrição protéica, a qual pode provocar
uma série de doenças:

- Atraso no desenvolvimento em crianças (kwashiorkor);


- Pigmentação avermelhada do cabelo e da pele;
- Fígado gorduroso;
- Diarréia;
- Dermatose;
- Diminuição na contagem de linfócitos T, o que aumenta o risco de
infeções secundárias;

Fonte: Google Imagens.


Balanço Nitrogenado
- A desnutrição proteica é relativamente comum em escala mundial,
tanto em adultos como crianças;

- É responsável por cerca de seis milhões de mortes anualmente;

- Nos países desenvolvidos, esta doença verifica-se predominantemente


em idosos ou em hospitais, geralmente associada a outras doenças;
Balanço Nitrogenado
- As dietas de alto teor proteico podem ajudar a perder peso ao fazer
com que a pessoa se sinta cheia mais rapidamente;

- O recurso prolongado a este tipo de dieta, geralmente associadas com


a limitação do consumo de hidratos de carbono, pode causar
insuficiências nutricionais e falta de fibras, o que por sua vez provoca
dores de cabeça e obstipação;

- Algumas destas dietas baseiam-se no aumento do consumo de carne


vermelha e lacticínios gordos, o que aumenta o risco de doenças
cardiovasculares.

Fonte: Google Imagens.


Recomendações

*SBAN – Sociedade Brasileira de Alimentação e Nutrição


** WHO (OMS) – Organização Mundial da Saúde
***AMDR – Acceptable Macronutrients Distribution Range = Taxa
de distribuição de Macronutrientes Aceitável

1g de ptn = 4 kcal

Método Prático: 0,8 – 1,0 g/ kg de peso corporal


Atividade
- Por escrito:

- O que são proteínas de alto valor biológico;

- O que são proteínas de baixo valor biológico;

- Exemplos de cada uma (onde encontrar cada tipo);

- Recomendações (?) para cada tipo;

Fonte: Google Imagens.


Referências-Base
Joana D`arc Pereira Mura, Sandra Maria Seabra da Silva Chemin. Tratado de
Alimentação, Nutrição e Dietoterapia.

Krause - Alimentos, Nutrição e Dietoterapia

Proteinas Em Alimentos Proteicos (Propriedades / Degradaçoes / Modificaçoes) -


Autor: SGARBIERI, VALDOMIRO C)
Referências Adicionais
GUIA DE NUTRIÇÃO. Proteínas. Disponível
em:<http://www.guiadenutricao.com.br/proteinas/>. Acesso em: 02 de outubro de
2017
COSTA, YD. Proteínas. InfoEscola: Navegando de aprendendo. 2015. Disponível
em:<http://www.infoescola.com/bioquimica/proteinas/>. Acesso em: 02 de outubro
de 2017

Tarnopolsky, MA; Atkinson SA, MacDougall JD, Chesley A, Phillips S, Schwarcz HP.
(1992). "Evaluation of protein requirements for trained strength athletes". Journal of
Applied Physiology 73 (5). PMID 1474076.

Elliott, Paul; Stamler, Jeremiah; Dyer, Alan R.; Appel, Lawrence; Dennis, Barbara;
Kesteloot, Hugo; Ueshima, Hirotsugu; Okayama, Akira; Chan, Queenie; Garside,
Daniel B.; Beifan, Zhou. (2006). "Association between protein intake and blood
pressure: the INTERMAP Study". Archives of Internal Medicine 166 (1).
DOI:10.1001/archinte.166.1.79. PMID 16401814.
Referências Adicionais
Food and Nutrition Board (2005). A Report of the Panel on Macronutrients,
Subcommittees on Upper Reference Levels of Nutrients and Interpretation and Uses
of Dietary Reference Intakes, and the Standing Committee on the Scientific
Evaluation of Dietary Reference Intakes. Dietary Reference Intakes for Energy,
Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids
(Macronutrients) (Washington, D.C.: The National Academies Press). ISBN 0-309-
08537-3.