UNIVERSIDAD DE CUENCA

FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS

ESCUELA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA

Bioquímica I

Magaly Matamoros

Erika Merchán

Ma. Belén Quizhpe

TEMA:

Propiedades Estructurales del colágeno y la elastina

Docente:

Dra. Diana Astudillo N.

08-diciembre-2014

Cuenca – Ecuador
Contenido
Introducción: ................................................................................................................................. 3
Objetivos Generales ...................................................................................................................... 3
Objetivo Específico ........................................................................................................................ 3
Desarrollo ...................................................................................................................................... 3
Colágeno.................................................................................................................................... 4
Propiedades del colágeno ......................................................................................................... 4
Tipos de colágeno...................................................................................................................... 4
Composición .............................................................................................................................. 5
Estructura .................................................................................................................................. 5
Síntesis del colágeno. ................................................................................................................ 5
Funciones: ................................................................................................................................. 6
Enfermedades relacionadas con la síntesis del colágeno ......................................................... 6
ELASTINA ....................................................................................................................................... 7
Propiedades estructurales ........................................................................................................ 7
Funciones .................................................................................................................................. 7
Bibliografía .................................................................................................................................... 9

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Introducción:
El conjunto de aparatos de sostén y soporte (huesos, cartílagos, tendones y
ligamentos, dermis y capsulas de órganos) reciben el nombre de tejido conectivo, el
cual está formado principalmente por células llamadas fibroblastos. Una característica
del tejido conectivo es su matriz celular (MEC) en la cual están incrustadas las células
de tejido conectivo. Esta matriz de tejido está formada esencialmente por proteínas,
polisacáridos y agua. Y su estructura se adapta a los requerimientos funcionales. Los
principales componentes de la matriz celular se dividen en proteínas fibrosas,
polisacáridos, que frecuentemente están unidas a las proteínas y proteínas de
adhesión. (1) (2)

Los fibroblastos del tejido conectivo sintetizan principalmente colágeno, el cual es una
familia de proteínas fibrosas que conforman la matriz extracelular del tejido. El
colágeno presenta, en cada uno de los tejidos en los cuales se encuentra, una
estructura característica acorde a la función que desempeña en cada uno de ellos.
Esta proteína constituye el 6% del peso total del cuerpo humano. La elastina en
cambio es el componente principal de las fibras elásticas, esenciales en ciertos tejidos
que han de ser elásticos y resistir la tensión, recuperando su conformación inicial
cuando ésta cesa. Esta proteína es muy abundante en la matriz extracelular de la piel,
pulmones, ligamentos, vasos sanguíneos, especialmente en las paredes arteriales. (1)
(2)

Objetivos Generales
 Desarrollar una investigación de las proteínas: colágeno y la elastina, como
constituyentes del tejido conectivo del ser vivo.
 Determinar mediante investigación bibliográfica las propiedades y funciones
estructurales del colágeno y elastina.

Objetivo Específico
 Realizar una sustentación de la investigación realizada

Desarrollo
Las escleroproteinas son proteínas que forman parte de las estructuras tisulares,
poseen una estructura fibrosa, son muy poco solubles en agua y en soluciones salinas
diluidas. Sus cadenas poli peptídicas tienen una gran cantidad de estructura

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secundaria y se disponen formando largas fibras u hojas grandes. Son proteínas
fuertes mecánicamente, que constituyen los tejidos de sostén de los vertebrados. Las
más características son: colágeno, elastina y queratinas. (2)

Colágeno
El colágeno es la proteína estructural fibrosa más abundante en el organismo de los
vertebrados, con una proporción de casi un 25% del contenido proteico total,
constituyendo también en la proteína más abundante del organismo humano, y la
encontramos principalmente en la piel, huesos, cartílagos, tendones, ligamentos,
vasos y fibras como la córnea del ojo y la dentina. (1)

Propiedades del colágeno

 Puede disminuir el dolor, la inflamación, el edema y la rigidez de la artritis

reumatoide, la osteoartritis, la artritis juvenil y la gota
 Interviene en la reparación del tejido cartilaginoso
 Fortalece los huesos, las articulaciones y las uñas
 Mejora la firmeza de la piel y ayuda a cicatrizar las heridas
 Fortalece el cabello
 Favorece la recuperación el cuerpo después del ejercicio (3)

Tipos de colágeno
Existen varios tipos de colágeno adaptados para diferentes funciones. Para el
colágeno I es el más abundante (90% del colágeno corporal) está formado por
moléculas de aproximadamente 285 Kd deplegadas en forma de fibras de 1,4 nm de
diámetro y cerca de 300 nm de largo. Además del colágeno tipo I existen otros
diferentes tipos de colágenos que presentan funciones estructurales: (2) (4)

 Colágeno tipo II: se localiza en el humor vitrio del ojo.

 Colágeno tipo III: piel, vasos sanguíneos y órganos internos.
 Colágeno tipo IV: forma parte de la lámina basal.

En realidad existen 15 tipos de colágenos y se conocen unos 25 tipos de cadena alfa.

El colágeno puede estar formado por más de una cadena alfa, además no forman el
mismo tipo de estructura, pueden forman fibras o redes como es el caso del colágeno
tipo I,II,III y el IV respectivamente. (2)

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Composición
El colágeno presenta una composición característica de aminoácidos: glicina 33%,
prolina 12-20%, 4-hidroxiprolina 10% y 5-hidroxilisina en menor proporción, carece de
cisteína y su proporción de triptófano es muy pequeña.

El colágeno tiene carbohidratos los cuales se unen covalentemente al grupo OH de los

residuos de 5-hidroxilisina, esta reacción es catalizada por transferasas específicas y
se producen en el interior del fibroblasto antes de que las cadenas adopten la
configuración de superhélice. (1)

Estructura
El colágeno es la proteína más abundante de los vertebrados. Es fibrosa extracelular e
insoluble en agua y resistente a todo tipo de
tensiones. Adopta una conformación
helicoidal característica con giro hacia la
derecha. Tres hélices de colágeno se
asocian para formar una superhélice con
giro hacia la izquierda conocida como
tropocolageno, la cual es la unidad
fundamental de las moléculas de colágeno.
Esta unidad estructural presenta una masa
molecular de 285000 Da, es una molécula
en forma de fibra de 3000 Å de longitud y 15
Å de diámetro. (2) (4) Triple hélice de colágeno (1)

La estructura del colágeno depende de la estructura y la especie, la secuencia

repetitiva común es Gly-Pro-Hyp. La glicina es indispensable ya que un aminoácido
mayor presentaría impedimentos estéticos, la hidroxiprolina se genera por la
modificación de la prolina gracias a la acción de la prolil-hidroxilasa, este enzima
requiere como cofactor el ácido ascórbico. (2)

Síntesis del colágeno.

El colágeno se sintetiza como un precursor de mayor tamaño, el procolágeno. Muchos
de los residuos prolilo y lisilo del procolageno se hidrolizan mediante las enzimas
prolilo hidroxilasa y la lisilo hidroxilasa respectivamente. Estas enzimas requieren
ácido ascórbico. Estos residuos tienen la capacidad de formar enlaces de hidrogeno
que estabilizan su estructura madura. (5)

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El precursor se asocia con otras moléculas y forma la triple hélice característica; para
lo cual se da un proceso en el que se elimina el amino terminal y las extensiones del
carboxilo terminal del polipéptido. La lisilooxidasa, es una enzima que posee cobre y
transforma grupos ε-amino (-NH2) en aldehídos, modifica ciertos residuos lisilo. Los
aldehídos pueden pasar por una condensación de aldol para formar un doble enlace
C=C o una base de Schiff con el grupo ε-amino de un residuo lisilo no modificado que
después se reduce y forma un enlace C-N único. Estos enlaces covalentes unen los
polipéptidos individuales y confieren a la fibra fuerza y rigidez. (5)

Funciones:
Su principal función es brindarle al organismo el armazón o matriz de sustentación en
la que toman forma los órganos y tejidos, siendo además responsable por la firmeza,
elasticidad e integridad de las estructuras e hidratación del cuerpo; por la transmisión
de fuerza en los tendones y ligamentos; por la transmisión de luz en la córnea; por la
distribución de fluidos en los vasos sanguíneos y conductos glandulares, etc. La
elasticidad y la flexibilidad común en los jóvenes, se debe al alto contenido de
colágeno que ellos poseen. (2)

Enfermedades relacionadas con la síntesis del colágeno

Escorbuto: se va a presentar por un déficit en la hidroxilación del colágeno, lo cual le
impide formar fibras de manera normal lo que origina fragmentación de los vasos
sanguíneos, presentando como síntomas encías sangrantes, lesiones cutáneas, caída
de dientes, hemorragias subcutáneas. No se trata de una enfermedad genética sino
más bien una falta de ácido ascórbico, el cual es esencial para mantener activa las
hidroxilasa que permiten la formación de 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina, actuando
como reductor para evitar así la oxidación del hierro de estas enzimas. (1) (2)

Ontogénesis imperfecta: las personas que presentan esta enfermedad se los conoce
también como “niños de cristal”, se trata de una enfermedad infecciosa que afecta al
colágeno tipo I por la mutación de la cadena α I, en la cual el residuo 988 es una Cys
en lugar de una Gly, este cambio en un solo residuo afecta a todos los tejidos con
colágeno tipo I, lo que hace que los huesos sean especialmente quebradizos. (2)

Síndrome de Uhlers-Danlos: agrupa una serie de trastornos que son hereditarias

relacionadas con el colágeno, se conoce como once tipos distintos de este síndrome,
uno de los más graves en el que afecta al colágeno tipo III, en el cual hay una rotura
espontanea de las arterias o de la vejiga. (2)

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ELASTINA
Es el componente principal de las fibras elásticas, esenciales en ciertos tejidos que
han de ser elásticos y resistir la tensión, recuperando su conformación inicial cuando
ésta cesa. Esta proteína es muy abundante en la matriz extracelular de la piel,
pulmones, ligamentos, vasos sanguíneos, especialmente en las paredes arteriales que
requieren una gran elasticidad. (6)

La elastina consiste en una única cadena polipeptídica de unos 72000 Da de masa

molecular. Al igual que el colágeno, contiene un 33% de Gly y es muy abundante en
Pro, sin embargo contiene poca 4-hidroxiprolina (Hyp) y carece por completo de 5-
hidroxilisina (Hyl); una de sus características es la abundancia de aminoácidos
apolares, especialmente Ala. (6)

Propiedades estructurales
La elastina es una proteína fuertemente hidrofóbica que se sintetiza en forma soluble
(tropoelastina), se modifica postraduccionalmente, se empaca y se transporta a sitios
específicos de la superficie celular, donde se producen las uniones cruzadas y el
ensamblaje final para la formación de las fibras. Se caracteriza por presentar una
composición de aminoácidos muy peculiar, con un bajo contenido en residuos ácidos
o básicos, y una muy alta proporción de aminoácidos hidrofóbicos, especialmente
valina. Por otro lado, contiene varios derivados de lisina que sirven de base de
elastina, las cuales son fundamentales para las propiedades elásticas de la molécula.
Presenta un alto grado de distensibilidad reversible e incluso tienen la capacidad de
deformarse en grandes extensiones con pequeñas fuerzas. (6)

Funciones
La elastina confiere a los tejidos y órganos la capacidad de estirarse sin llegar a
desgarrarse. Debido a su función estructural y a su relativa insolubilidad, la elastina se
clasifica como proteína fibrosa. (3)

Difusión de la tensión que se origina en puntos aislados, aumentando la coordinación

de los movimientos rítmicos de las partes del cuerpo, conservando la energía por el
mantenimiento del tono durante la relajación de los elementos musculares, brindando
una defensa contra las fuerzas excesivas y ayudando a los órganos a recuperar su
configuración normal una vez que han cesado todas las fuerzas. (7)

Se sintetiza a partir de un precursor que la célula secreta al espacio extracelular,

donde hay una interacción con micro fibrillas glucoproteicas conocida como fibrilina.
El precursor es la tropo elastina, poli péptido lineal, que posee 700 a. a pequeños y

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apolares entre los que están: la glicina (1/3 de los residuos son de este
aminoácido), alanina, valina, prolina y lisina, entre otros. La elastina carece de
estructura secundaria regular, pero presenta una estructura enrollada al azar en la cual
los residuos de aminoácidos dentro de la estructura plegada son altamente móviles.
Esta estructura cinéticamente libre, aunque extensamente entrecruzada, confiere a la
proteína una elasticidad parecida al caucho. En la elastina al igual que en el colágeno.
Las al-lisinas forman entrecruzamientos. Una lisina amino-oxidasa extracelular
convierte las cadenas laterales de lisina en al-lisina. La aminooxidasa es específica de
las lisinas de las secuencias -Lys-Ala-Ala-Lys- y – Lys-Ala-Ala-Ala-Lys, tres al-lisinas y
una lisina no modificada de estas pertenecientes a regiones diferentes de las cadenas
polipeptídicas reaccionan formando la estructura heterocíclica de la desmosina o de la
isodesmosina. Las desmosinas entrecruzan covalentemente las cadenas
polipeptídicas de las fibras de elastina. (3)

Fig. 1 Formación de entrecruzamientos covalentes de desmosina en la elastina a partir de lisina y al-lisina.

Anexo

Función de la anti tripsina alfa- 1 en la degradación de la elastina.- Contenida en la

sangre y otros líquidos corporales , su función principal es la inhibición de la elastasa
de los neutrófilos y otras proteasas para mantener el equilibrio proteasa/anti proteasa,
es decir es la inhibición de la elastasa de los leucocitos en el sistema bronquial.

Deficiencia de anti tripsina alfa- 1.- Origina a una enfermedad variable con enfisema
pulmonar crónico obstructivo (radiografía oscurecimiento). Se produce por la
desinhibición de la actividad de la elastasa leucocitaria con la consiguiente destrucción
de la elastina de los alveolos pulmonares. Esto puede corregirse mediante la
administración endovenosa de la misma.

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Bibliografía
1. Müller-Esterl, Werner. Bioquimica. Fundamentos para Medicina y Ciencias de la vida. las
Proteinas como componentes estructurales. [En línea] 2008. [Citado el: 25 de 11 de 2014.]
http://books.google.com.ec/books?id=X2YVG6Fzp1UC&pg=PA129&dq=colageno+y+elastina+b
ioquimica&hl=es&sa=X&ei=16p0VI_kBOPlsASTooLADA&ved=0CC0Q6AEwAw#v=onepage&q=c
olageno%20y%20elastina%20bioquimica&f=false.

2. Teijón, José María. Fundamentos de Bioquimica Estructural. Escleroproteínas. [En línea]

2006. [Citado el: 25 de 11 de 2014.]
http://books.google.com.ec/books?id=avt8LFmp8q4C&pg=PA117&dq=colageno+y+elastina+bi
oquimica&hl=es&sa=X&ei=gJ10VObKMLe1sQTxiIGQBg&ved=0CCEQ6AEwAQ#v=onepage&q=c
olageno%20y%20elastina%20bioquimica&f=false.

3. Delvin, Thomas M. Bioquímica. Libro de texto con aplicaciones clínicas. Barcelona : Reverté
S.A., 2004.

4. Laguna, José. Bioquimica de Laguna. Mexico : Manual Moderno, 2009.

5. Murray Robert, BenderDavid. Harper. Bioquímica ilustrada. México : McGraw-Hill

Interamericana editores , 2010.

6. Jiménez L., Felipe y Merchant, Horacio. Biolegía Molecular y Celular. México : Pearson
Educación, 2003.

7. Alter, Michael J. Los estiramientos. Desarrollo de ejercicios. España : Paidotribo, 2004.