Вы находитесь на странице: 1из 13

TEMA 24: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. BIOSÍNTESIS PROTEÍCA.

ENZIMAS Y
COENZIMAS. LAS VITAMINAS

1. INTRODUCCIÓN
Las proteínas ocupan un lugar fundamental entre las moléculas presentes en un ser vivo. Éstas
representan el 50% del peso seco de un organismo. A esta abundancia se une otra característica muy
importante: son moléculas específicas, es decir, cada especie biológica tiene ciertas proteínas que le
son exclusivas, e incluso cada individuo de la misma especie tiene algunas que no poseen los
demás. Son, pues, moléculas que marcan la individualidad del organismo y se puede decir que no
existen dos seres vivos que tengan todas sus proteínas idénticas.
Son compuestos muy activos que intervienen en multitud de procesos biológicos. Participan en las
reacciones metabólicas como catalizadores, tienen funciones de transporte, de contracción,
hormonales, homeostáticas y también son componentes de importantes estructuras celulares. Esta
actividad biológica es consecuencia de su estructura espacial, por lo que una alteración de ésta
supone la pérdida de su función.
También veremos en este tema como la información genética se traduce en proteínas,
acontecimiento que tiene lugar durante la interfase del núcleo celular. Dado que el mantenimiento
de la vida está condicionado por la existencia de las reacciones metabólicas de forma rápida y
coordinada, podemos afirmar que la actividad enzimática es una de las claves de la biología.

2. AMINOÁCIDOS
2.1. Estructura
Los aminoácidos son las unidades fundamentales de las proteínas. Son ácidos carboxílicos, con una
función amino en el carbono α, que tienen como fórmula general:

Siendo R el radical, que va a diferenciar a los 20 aminoácidos, que forman parte de las proteínas.
Este radical puede ser cadena lineal o cíclica. Esta cadena lateral sirve para clasificar los
aminoácidos en función de su polaridad, así tenemos:

2.2. Clasificación
- Aminoácidos apolares: Sus cadenas laterales son apolares y por tanto presentan diferentes grados
de hidrofobicidad.
- Aminoácidos polares sin carga: Sus cadenas laterales son relativamente hidrofílicas debido a los
grupos polares funcionales.
- Aminoácidos polares negativos: El ácido aspártico y el ácido glutámico tiene un segundo grupo
carboxilo, que está ionizado a pH fisiológico.
- Aminoácidos polares positivos: La lisina, la arginina y la histidina tienen cargas positivas en las
cadenas laterales a pH fisiológico.
2.3. Propiedades
Los grupos carboxilos y aminos están ionizados en solución a pH fisiológico, con una carga
negativa sobre el grupo carboxilo y una carga positiva sobre el grupo amino. Esto les confiere la
propiedad de ser anfóteros. De forma que en un medio ácido se comportan como bases y en un
medio alcalino, como ácidos.

Otra propiedad característica de los aminoácidos es la estereoisomeria, que se produce por la


asimetría de su átomo de carbono α, ya que a este carbono están unidos cuatro grupos diferentes,
excepto en la glicocola. Si el grupo amino se encuentra situado a la derecha del carbono a será la
forma D y si está a la izquierda es la forma L. En la materia viva sólo se encuentran formas L.

2.4. Péptidos y enlace peptídico


La unión de varios aminoácidos a través de un tipo de enlace llamado enlace peptídico son los
péptidos: oligopéptido: 1-10; polipéptido: >10; proteína: >50
Enlace peptídico: enlace covalente que se establece entre el grupo amídico y el grupo carboxílico de
2 aminoácidos desprendiéndose una molécula de agua, siempre hay un extremo amino terminal y un
carboxilo terminal. Para nombrar el péptido se empieza por el NH 2 terminal. El primer aminoácido
terminará en –il. presenta cierto carácter de doble enlace y es más corto que un enlace sencillo
normal. Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace, los 4 átomos que forman el enlace
peptídico mas los dos carbonos que intervienen en él se encuentran en el mismo plano. las proteínas
en su estado natural solo adoptan una única conformación 3D que llamamos conformación nativa
responsable de la actividad de la proteína. Los giros que puedan dar los enlaces dependen en gran
medida del grupo R

3. LAS PROTEÍNAS
bioelementos fundamentales C, H, O, y N, y en algunas ocasiones puede aparecer S, P, Fe y Cu. Las
proteínas las podemos definir como polímeros de aminoácidos de elevado peso molecular.

3.1. Propiedades
Sustancias anfóteras. Forman soluciones coloidales, capaces de precipitar con formación de
coágulos al ser tratadas con soluciones básicas o ácidas, o calentarlas a temperaturas superiores a
los 70°C.
Otra propiedad característica de las proteínas es su especificidad, ya que son específicas de cada
especie, y dentro de la misma especie cada individuo sintetiza sus propias proteínas.

3.2. Clasificación de las proteínas


Según su morfología
- Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o
predominantemente por aminoácidos.
- Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Poseen un componente de proporción significativa no
aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo
consideramos:
 Glicoproteínas: poseen en su estructura azúcares. ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas
proteínas de membrana, el colágeno.
 Lipoproteínas: conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas.
 Nucleoproteínas: unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los
virus.
 Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un
grupo hemo.
 Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hemo
Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.
Según su solubilidad:
- Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, que
constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Proteínas
estructurales o de soporte: elastina, colágeno, queratina.
- Proteínas Globulares: más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Su estructura es
compacta con formas casi esféricas. enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las
membranas celulares.
 Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con
las soluciones salinas saturadas. Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en
la clara del huevo).
 Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas
como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), inmunoglobulinas,
etc.
 Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. La Glutenina
del trigo.
 Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros
solventes neutros, como la Zeína del maíz.
Según su función biológica:
- Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos. el colágeno y la elastina presentes en el
tejido conectivo. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de los
eritrocitos.
- Proteínas de transporte: transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la
mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte
transmembrana en ambos sentidos.
- Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las
que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas), interferones inhiben la proliferación de virus
en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la
sangre importante en el proceso de coagulación.
- Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en
otro tipo. la insulina.
- Proteínas como factores de crecimiento: estimulan la velocidad de crecimiento y la división
celular. hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas.
- Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas.
lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
- Proteínas contráctiles: capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a tejidos de
desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes
mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina.
- Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Proteínas
que pueden estar tanto en citoplasma como en organelos. neurotransmisores, hormonas y muchos
medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas.
- Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en las
mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador
inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Citocromos que hacen
parte de la cadena respiratoria.

3.3. Estructuras de las proteínas


La estructura primaria es la secuencia lineal de los aminoácidos, que se disponen en forma de zig-
zag, en el plano, de forma que los radicales de los aminoácidos quedan alternados para evitar que
surjan impedimentos estéricos.
La estructura secundaria se forma por la aparición de puentes de hidrógeno intramoleculares o
intermoleculares entre los grupos -NH y -CO de los enlaces peptídicos de los diferentes
aminoácidos. La conformación más común suele ser la hélice α, formada por puentes de hidrógeno
intramoleculares, cada cuatro residuos, por lo que quedan 3,6 aminoácidos por vuelta de la hélice.
Las hélices α son dextrógiras, aunque estén formadas por L-aminoácidos.
Otro tipo de estructura secundaria es la estructura β en hoja plegada, que depende de la formación
de puentes de hidrógeno intermoleculares entre los enlaces peptídicos de cadenas adyacentes.
asociada a proteínas estructurales, pero se ha observado en algunas estructuras globulares, como es
el caso de las lisozimas.
Una estructura secundaria particular, helicoidal pero más estirada que la hélice alfa y girando hacia
la izquierda en lugar de a la derecha. Esta estructura recibe el nombre de hélice de colágeno.
La estructura terciaria es el plegamiento y enrollamiento de un polipéptido manteniendo las
estructuras primaría y secundaria. Las cadenas laterales de los aminoácidos forman puentes de
hidrógeno y enlaces disulfuro, por tanto son los que determinan la conformación de esta estructura.
Las cadenas laterales de los aminoácidos hidrófilos están localizados con mayor frecuencia en el
exterior de la molécula y los grupos apolares en el interior, creando un ambiente hidrofóbico. Se
denominan zonas, campos o dominios, y son unidades globulares relativamente pequeñas (menos de
150 aa), a partir de las cuales, al parecer, se forman las proteínas globulares. Cada dominio
estructural se pliega (y se desnaturaliza) casi independientemente de los demás.
La estructura cuaternaria no la poseen todas las proteínas. Está representada por una asociación de
varias cadenas polipeptídicas en una única molécula proteica. Cada uno de los polipéptidos que
forman parte de esta estructura se denominan protómeros. Estos protómeros se mantienen unidos
por puentes de hidrógenos, enlaces iónicos y fuerzas de Van der Valls.

4. BIOSÍNTESIS PROTEÍCA
El dogma central de la Biología molecular establece que la información de la célula fluye desde el
DNA hacia el RNA y las proteínas. Estos procesos los vamos a ver a continuación y los
componentes que en ellos intervienen, son la transcripción y traducción.

4.1. Transcripción
Durante la interfase celular y al comienzo de la división mitótica, la información genética contenida
en las secuencias de DNA cromosómico es transferida a secuencias de RNA de cadenas únicas: es la
transcripción. Estos RNAm estarán posteriormente implicados en la traducción.
La transferencia de información entre los polímeros DNA y RNA se realiza monómero a
monómero. Se basa en un ensamblaje secuencial, catalizado por las polimerasas del RNA, de
precursores activados. Estos precursores activados son los cuatro ribonucleótidos trífosfato, que son
ensamblados según un orden dictado por la secuencia de una de las dos cadenas de DNA. La
polimerización se produce únicamente en el sentido 5'-3'. La polimerización efectiva del RNA sólo
se produce a partir del lugar de iniciación. Al comienzo de la mayor parte de los genes, en los
eucariontes, cuya estructura primaria es conocida, existe una secuencia de siete pares de nucleótidos
ricos en adenina y timina, que es la señal que permite la unión de la RNA- polimerasa.
La cadena de RNA comienza por un ribonucleótido trifosfato purifico (ATP o GTP) y se alarga a
medida que la polimerasa progresa a lo largo del DNA añadiendo nuevos monómeros al nucleótido
inicial, este es el proceso de elongación. Cuando la RNA-polimerasa reconoce la última señal, que
se denomina lugar de terminación, la síntesis acaba y hay disociación del complejo DNA-RNA-
polimerasa que libera la polimerasa y la cadena de RNA que acaba de ser transcrita. El segmento de
DNA que interviene en la síntesis de una molécula de RNA constituye una unidad de transcripción.
La unidad de transcripción contiene además señales del metabolismo postranscripcional de los RNA
y señales de traducción que son reconocidas a nivel de los ribosomas: codón de iniciación y codón
de terminación.

4.2. Traducción
El ribosoma va a ser el encargado de la traducción, para la cual se unirá al RNAm sintetizado en la
transcripción. El ribosoma se unirá al mensajero y leerá de tres en tres (tripletes) y cada uno de los
tripletes le corresponderá otro triplete complementario, denominándose así codón y anticodón. El
anticodón será transportado por un transferente al cual va unido un aminoácido que previamente ha
sido activado por la aminoacil RNA sintetasa con el gasto de energía proveniente del ATP.
El mensajero sale después de transcrito con un extremo 5' trifosfato y un 3'OH libre, secuencia
complementaria al RNAr 18S que será las encargadas de la unión de mensajero y subunidad
pequeña del ribosoma.
La reacción de fijación de los aminoácidos al RNAt es muy específica, pues a cada uno de los 20
aminoácidos corresponde al menos una de las moléculas de RNAt que aceptará sólo ese
aminoácido.
La síntesis de una cadena polipeptídica se realiza en tres etapas sucesivas: la iniciación, la
elongación y la terminación.
Cada una de estas etapas necesita la asociación temporal al ribosoma de proteínas que no están
normalmente unidas; estas proteínas o factores, en número de una decena, condicionan el
funcionamiento del ribosoma durante la síntesis, síntesis que además necesita un aporte energético
que proviene de la hidrólisis de moléculas de GTP.
Iniciación: subunidades 30S y 50 S del ribosoma están suspendidas en el citoplasma. Unión del
mensajero a la subunidad 30S por su extremos 5', donde se encuentra el codón iniciador AUG, este
primer paso necesita de dos factores de iniciación así se une al primer aminoacil ARNt. En
procariontes el primer aminoácido siempre es la formilmetionina. El fMet-RNAt se coloca en el
lugar P de la subunidad 30 S, su anticodón es complementario del codón iniciador. Un tercer factor
de iniciación permite la unión de la subunidad grande 50 S a la pequeña. Por última, se liberan los
tres factores de iniciación y se produce la hidrólisis de una molécula de GTP. Al final de la
iniciación durante la cual han intervenido tres factores y una molécula de GTP, se forma el
complejo de iniciación: ribosoma 70 S, RNAm y fMet-RNAt colocado en el lugar P.
Elongación. Después de la formación del complejo de iniciación empieza la elongación de la
cadena polipeptídica por la adición de aminoácidos. Se empieza por el Nterminal y se acaba en
Cterm. La adición de cada aminoácido comporta tres fases sucesivas, que son. la fijación del
aminoacil-RNAt, la formación del enlace peptídico y la translocación.
La fijación del segundo aminoacil RNAt se hace en el lugar A del ribosoma estando un anticodón
encarado al segundo codón del RNAm. Esto necesita la intervención de dos factores de elongación
y de una molécula de GTP. En esta fase hay hidrólisis de GTP y los factores de elongación
abandonan el ribosoma.
La formación del primer enlace peptídico, entre el grupo amino del aminoacil-RNAt y el grupo
carboxílico esterificado de la formil-metionina-RNAt, es catalizado por la peptidiltransferasa que
pertenece a la subunidad 50 S. Después de esta reacción el lugar A lleva el RNAt del segundo
aminoácido el cual está ahora unido una pequeña cadena peptídica de dos aminoácidos. A esto se
llama un peptidil-RNAt. En cuanto al lugar P, hasta ahora está siendo ocupado por el RNAt de la
formil metionina. Seguidamente un tercer factor de elongación y una nueva molécula de GTP se
asocian al ribosoma; esta etapa prepara la translocación que empieza por la salida del RNAt de la
formil-metionina que abandona el ribosoma; a continuación el peptidil-RNAt pasa del lugar A al
lugar P al mismo tiempo que el RNAm se desplaza la longitud de un codón. Al moverse ahora el
RNAt que lleva el péptido se encuentra en el sitio P y el ARNt sin aminoácido se libera. Por ello el
sitio A está de nuevo libre para la entrada de un nuevo ARNt
Terminación. La síntesis de la cadena llega a su término cuando el ribosoma reconoce un codón que
indica el fin de la elongación. Esta señal de paro puede ser dada por tres codones UAA, UAG, y
UGA y según el RNAm de que se trate será uno de estos tres el que se encuentre en su extremidad
3'.
Para que un codón de paso sea reconocido por el ribosoma hace falta que se asocie a éste un factor
de terminación. El peptidil-RNAt pasa, en una última translocación, al lugar P, el factor de
terminación activa la peptidiltransferasa que se comporta luego como una hidrolasa y rompe la
unión entre el RNAt y la cadena polipeptídicas. La cadena polipeptídica es liberada en el citoplasma
y el RNAt portador del último aminoácido abandona el lugar P. El ribosoma se separa del RNAm y
sus dos subunidades se disocian; éstas se pueden utilizar para nuevas síntesis. En E. coli el proceso
de síntesis dura de 15 a 20 segundos para formar una cadena polipeptídica de aproximadamente 150
aminoácidos. La síntesis in vitro, incluso usando las técnicas más automatizadas dura horas. Ello
nos da idea de la gran eficacia de la biosíntesis realizada por la maquinaria celular. Dicha eficacia se
aumenta por el hecho de que una misma molécula de RNAm es traducida simultáneamente por
varios ribosomas (polisomas). El tamaño de las polisomas depende de la longitud del RNAm que es
traducido. Por término medio se calcula un ribosoma por cada 80 nucleótidos lo que corresponde a
5 ó 6 ribosomas para un RNAm que sirve de molde para la síntesis de una cadena de 150
aminoácidos. En los eucariontes la síntesis proteica presenta, a grandes rasgos, muchas analogías.
El primer aminoácido es también la metionina aunque aquí no está formilado. La cadena
polipeptídica liberada del ribosoma no contiene metionina en su extremidad N-terminal; está se
separa por una enzima específica poco después de empezar la elongación.

5. ENZIMAS Y COENZIMAS
La totalidad de las transformaciones químicas que suceden en el organismo y a cuyo conjunto se
denomina metabolismo, sólo es posible gracias a la acción de las enzimas, que catalizan todas y
cada una de las reacciones vitales. Las enzimas son sintetizadas por el propio organismo en el que
van a actuar, por lo que se las ha definido como biocatalizadores autógenos de acción específica.
una enzima no modifica el equilibrio del sistema sino que sólo influye sobre la velocidad con que se
alcanza este equilibrio. No afecta ni a la constante de equilibrio, ni es alterada como resultado de la
reacción.

5.1. Composición de las enzimas


Las sustancias sobre las que actúa la enzima, se denominan sustratos, y las que originan su
actuación son los productos. las enzimas unidas al sustrato forman un complejo enzima-sustrato,
que puede adoptar una configuración espacial, modificándose el compuesto unido, de tal forma que
cuando abandona el complejo se origina el producto, revertiendo la enzima a su forma original.
Las enzimas pueden ser proteínas simples o conjugadas. proteínas conjugadas, forma inactiva,
grupo proteico y en forma activa cuando está unido al grupo prostético, que se denomina cofactor, o
coenzima, dependiendo de que sean iones o pequeñas moléculas respectivamente.
Los iones metálicos, como el sodio y el magnesio, son abundantes cofactores. La unión entre la
enzima y el cofactor es una unión lábil, pudiéndose separar ambos mediante diálisis. posiblemente
alteren la estructura terciaria, dando una configuración activa. Se ha observado que algunos
cofactores combinan más que con la enzima, con el sustrato.
El complejo enzima-coenzima se denomina holoenzima llamándose apoenzima a la proteína
enzimática cuando está separada de la coenzima. Cuando la coenzima se halla íntimamente unida a
la enzima no pudiéndose aislar fácilmente se denomina grupo prostético.
La coenzima puede actuar como grupo puente, para unir el sustrato y la enzima formando un
complejo de coordinación o bien servir de grupo catalítico.

5.2. Estructura de las enzimas


Las enzimas pueden presentar estructura de hoja plegada y de hélice α. Esta última puede formar la
estructura terciaria y ésta originar la estructura cuaternaria si la enzima está formada por varias
cadenas polipeptídicas.
La enzima presenta una región con una forma característica, que es el lugar activo, responsable de
la actividad catalítica, ya que es donde el sustrato se une a la enzima. En este lugar activo es donde
se reúnen las cadenas laterales de algunos aminoácidos, que en ocasiones pueden encontrarse muy
alejados en la estructura primaria. Por tanto la estructura primaria determina la composición del
lugar activo y las estructuras secundaria y terciaria la forma. Por esto la forma tridimensional de la
enzima es imprescindible.
Sin la protección que representan otras regiones de la molécula de la enzima, el lugar activo podría
actuar sobre multitud de compuestos diferentes al sustrato, perdiendo la especificidad, así como la
necesaria orientación espacial para evitar muchas combinaciones enzima-sustrato improductivas.
Las holoenzimas además de este lugar activo presentan un lugar de unión a la coenzima. Según la
coenzima esté unida o no a la apoenzima, el lugar activo presentará una u otra estructura. De esta
forma la holoenzima sólo identificará al sustrato cuando la coenzima esté unida a ella.

5.3. Especificidad de las enzimas


La especificidad consiste en que la enzima actúa solamente sobre una determinada sustancia, que
constituye su sustrato y sólo efectúa sobre él un tipo de transformación.
Así, se pueden considerar dos aspectos de la especificidad:
- Especificidad de sustrato, la cual determina su función biológica. Muchas enzimas tienen un solo
sustrato biológico: especificidad de sustrato absoluta, mientras que otros tienen una especificidad
más amplia y utilizan como sustrato a un grupo de biomoléculas estructuralmente similares:
especificidad relativa de grupo.
- Especificidad de acción, consiste en que una enzima no realiza más que una de las diversas
transformaciones que puede sufrir un sustrato. Por ejemplo una oxidasa intervendrá en reacciones
de oxidación.

5.4. Clasificación de las enzimas


La nomenclatura utilizada para denominar las enzimas es simplemente añadir el sufijo –asa al
nombre del sustrato o de la reacción, aunque existen excepciones, bien por razones históricas o por
simplificar, en la que un determinado enzima recibe un nombre específica.
En la década de los 60, la Unión Internacional de Bioquímicos estableció una comisión sobre
Nomenclatura de las Enzimas para adoptar una clasificación sistemática así como una nomenclatura
para el número siempre creciente de enzimas identificados y descritos. La Comisión identificó las
enzimas según los tipos de reacción catalizada, definiendo seis clases principales.
- Oxidación-reducción, transferencia electrónica, catalizadas por óxido-reductasas.
- Transferasas transferencia de grupos funcionales.
- Las hidrolasas emplean agua para romper enlaces covalentes.
- Liasas rompen o eliminan grupos de compuestos mediante reordenamientos electrónicos y crean,
por tanto, dobles enlaces bien en el producto (rotura) o en sustrato (eliminación de grupo)
- Las isomerasas catalizan reordenamientos internos dentro de un sustrato y, por consiguiente, no
implican ni la adición ni la eliminación de grupos.
- Las ligasas catalizan la formación de diferentes tipos de enlaces covalentes para sintetizar
biomoléculas requiriendo suministro de energía química, proporcionado por el ATP.

5.5. Cinética enzimática


El catalizador únicamente disminuye la energía de activación de la reacción y consecuentemente
aumenta su velocidad. la variación de la energía libre de Gibbs, que es la que controla la constante
de equilibrio, depende únicamente de los estados inicial y final, es decir, de las propiedades de los
sustratos y los productos y no del camino recorrido para pasar de un estado a otro. Por tanto, un
catalizador no modifica la constante de equilibrio.
Una reacción química tiene lugar porque una fracción de los sustratos reaccionantes, en un instante
dado posee mucha más energía que el resto, lo que les permite alcanzar un estado activado, en el
que pueden romperse o establecerse enlaces químicos necesarios para formar los productos. Se
define como energía de activación la cantidad de energía, medida en calorías, necesaria para llevar
las moléculas de 1 mol de sustancia desde una temperatura dada hasta el estado activado. En toda
reacción se encuentra un estado de transición, el cual es un estado rico en energía de las moléculas
interactuantes en la cima de la barrera de activación. La velocidad de reacción es proporcional a la
concentración de las especies de los estados de transición. Si se eleva la temperatura, al incrementar
el movimiento y la energía, se aumenta el número de moléculas capaces de entrar en el estado de
transición.
Una característica fundamental de la actividad enzimática es que la velocidad de reacción aumenta
al incrementar la concentración de sustrato, hasta alcanzar un valor constante, originándose el
fenómeno de saturación enzimática. Bajo estas condiciones sólo se aumenta la velocidad de la
reacción si se incrementa la concentración enzimática
- Cinética de Michaelis-Menten.
Se necesita un complejo específico ES intermediario en la catálisis. El modelo que propusieron es el
mas simple, que da cuenta de las propiedades cinéticas de muchas enzimas: E+S ES EP. La enzima
E se combina con S para formar un complejo ES con una constante de velocidad K 1. El complejo
ES tiene dos destinos posibles, disociarse hasta E y S con una constante de velocidad K 2, o puede
proceder a formar el producto con constante K3. Estamos interesados en las condiciones de estado
estacionario, con lo cual y haciendo cálculos tenemos que [ES]=[E][S]/K m, siendo Km la constante
de Michaelis Menten. Haciendo cálculos podemos determianr la Vmax. V=Vmax.([S]/[S]+Km)

5.6. Factores que afectan a la actividad enzimática. Inhibición enzimática


Inhibición enzimática: se produce cuando la unión de un segundo ligando a la enzima produce la
disminución de su actividad. Hay inhibidores que actúan de forma reversible y otros de manera
irreversible.
- Inhibidores competitivos moléculas que químicamente y estructuralmente se parecen mucho a la
molécula de sustrato, existe entre inhibidor y substrato una lucha por el centro activo del enzima.
afecta a la Km de la reacción. con inhibidor el valor de la K m aumenta perdiéndose afinidad del
enzima por el substrato. Para superar este tipo de inhibición hay que aumentar la concentración de
substrato.
- Inhibidores no competitivos. se unen al enzima por un sitio diferente al centro activo provocando
un cambio conformacional al enzima, que produce una disminución de la actividad enzimática al
disminuir la velocidad máxima.
- lnhibidores acompetitivos. Formados por moléculas que se unen al enzima por sitios específicos
pero distintos al centro activo del enzima. Cinéticamente van a producir una disminución del valor
de la Km y de la Vmax.
- Inhibición por sustrato: se presenta frecuentemente en las reacciones catalizadas por enzimas
donde el inhibidor es el propio sustrato. A bajas concentraciones de sustrato no se observa
inhibición, algo que si ocurre en las altas concentraciones.
Temperatura: La velocidad de reacción aumenta al aumentar la temperatura. esto ocurre por debajo
de los 45ºC, por encima no se cumple porque se altera la conformación de la enzima
pH. La concentración de iones hidrógeno también es importante, ya que la mayor parte de las
enzimas muestran un óptimo en su actividad a un pH m relativamente cercano al rango fisiológico
de 7-7,5. Cada enzima tiene su rango óptimo, por ejemplo, la pepsina y la tripsina, enzimas del
tracto digestivo en el hombre, tienen pH óptimos de 2,0 y 8,0 respectivamente.
Activadores. Son moléculas diferentes al sustrato y que se diferencian de los cofactores y
coenzimas. No interaccionan en el sitio catalítico, sino en algún otro lugar de la molécula
produciendo un cambio en la configuración espacial de la enzima, que afecte a la catálisis
incrementando la velocidad de reacción. Las amilasas precisan iones CI-, los fermentos que
transforman el ATP, casi siempre Mg2+, numerosas pepsidasas se activan con Mn2+, Zn2+, Cu2+. En la
mayoría de los casos está sin aclarar el mecanismo de la influencia de los iones; se supone que
forman complejos que debilitan al sustrato.

5.7. Enzimas alostéricas


Poseen dos tipos de localizaciones de unión de ligandos: posiciones catalíticas donde se une el
sustrato y posiciones reguladoras unión de efectores o moduladores. Efectores que alteran las
propiedades catalíticas. Si es el propio sustrato homotrópico y si son diferentes heterotrópico

5.8. Isoenzimas
Son las formas múltiples de una misma enzima. Por ejemplo la deshidrogenasa láctica posee cinco
isoenzimas, que se diferencian por electroforesis.

5.9. Sistemas multienzimáticos


Las enzimas suelen trabajar agrupadas en secuencias encadenadas, en las que un producto es el sus-
trato de la siguiente reacción. Estos sistemas multienzimáticos poseen una gran capacidad de
autorregulación, que son las siguientes:
- Inhibición retroactiva (feed-back): la enzima que cataliza la primera reacción es inhibida por el
producto final de la secuencia de reacciones.
- Activación retroactiva: La primera enzima es activada por un producto de degradación del
metabolismo final
- Activación en paralelo: La primera enzima de una secuencia, es activada por un metabolito sinteti-
zado en otra secuencia independiente.
- Activación por un precursor: La enzima es activada por un metabolito precursor más o menos in-
mediato.

5.10. Coenzimas
son pequeñas moléculas orgánicas, que se unen a la apoenzima para activarla, si la unión es lábil.
Pero si la coenzima se une fuertemente a la proteína entonces se habla de grupo prostético.
- Propiedades comunes a coenzimas y grupos prostéticos. naturaleza no proteica, de bajo peso
molecular. Son termoestables, reaccionan molécula a molécula con el sustrato inicial, por lo tanto
en cada reacción intervendrá un número determinado de moléculas de la coenzima o grupo
prostético.
- Propiedades de los grupos prostéticos. Se unen sólidamente a la apoenzima correspondiente, por
medio de enlaces covalentes. Funcionan en el marco de una única reacción enzimática, que tiene
lugar en dos tiempos. En el primer tiempo el grupo prostético modifica su estructura y en el
segundo vuelve a su estado inicial, pero sin separarse de la apoenzima.
- Propiedades de las coenzimas. se unen lábilmente, por medio de puentes de hidrógeno a la
apoenzima y se disocian de ella fácilmente. La coenzima no recobra nunca su estado inicial
permaneciendo fijo a la apoenzima que lo ha empleado en una primera reacción, posteriormente se
separa y es regenerado por otra apoenzima, en el curso de una segunda reacción.
Clasificación y función
- La Coenzima A en cuya composición entra el ácido pantoténico, que forma parte del complejo
vitamínico B. Está implicada en la biosíntesis de los ácidos grasos, la β-oxidación, la activación del
ácido acético, el metabolismo de la cisteína y la biosíntesis de la biotina.
- Las coenzimas pirimidínicas derivan de la nicotinamida. El NAD (nicotín-adenosín-dinucleótido.
En el NADP hay una molécula de fosfato suplementario. Son compuestos solubles con reacción
ácida, no son autooxidables, Sin embargo, cuando se encuentra en forma reducida es posible su
oxidación, por acción de oxidantes químicos y por la acción de sistemas enzimáticos
transportadores de electrones. Sí está en forma oxidada, su reducción es posible, por la acción de
reductores químicos y reductores biológicos para los que funcionan como aceptores de hidrógeno.
Se reduce el NAD en la glucolisis por ejemplo.
- Las coenzimas flavínicas derivan de la riboflavina, existen dos: FMN y FAD. El flavín
mononucleótido (FMN) y el FAD (flavín-adenosín-dinucleótido) es una molécula de FMN más otra
de ácido adenílico. Son solubles en agua, termoestables, autooxidables a diferencia de las
coenzimas pirimidínicas. Son grupos prostéticos. Participan en el funcionamiento de las
deshidrogenasas.
- Existen más aparte de las nombradas entre las que se encuentran la cianocobalamina, biotina,
acido fólico, etc.

6. LAS VITAMINAS
Las vitaminas son sustancias orgánicas imprescindibles en los procesos metabólicos que tienen
lugar en la nutrición de los seres vivos. No aportan energía, puesto que no se utilizan como
combustible, pero sin ellas el organismo no es capaz de aprovechar los elementos constructivos y
energéticos suministrados por la alimentación. Las vitaminas deben ser aportadas a través de la
alimentación, puesto que el cuerpo humano no puede sintetizarlas. Una excepción es la vitamina D,
que se puede formar en la piel con la exposición al sol, y las vitaminas K, B1, B12 y ácido fólico,
que se forman en pequeñas cantidades en la flora intestinal.
Con una dieta equilibrada y abundante en productos frescos y naturales, dispondremos de todas las
vitaminas necesarias y no necesitaremos ningún aporte adicional en forma de suplementos de
farmacia o herbolario, aunque no es lo mismo lo sinte´tico que lo natural porque la conformación
espacial es diferente. Ciertas etapas de la vida necesitan mas aporte como la infancia y situaciones
como el alcohol o el tabaco necesitan de mas.
Existen dos tipos de vitaminas: las liposolubles (A. D, E, T, K), que se disuelven en grasas y aceites,
y las hidrosolubles (C y complejo B), que se disuelven en agua. Vamos a ver las características
generales de cada grupo y los rasgos principales de las vitaminas más importantes.

6.1. Vitaminas liposolubles


Son las que se disuelven en disolventes orgánicos, grasas y aceites. Se almacenan en el hígado y
tejidos adiposos, por lo que es posible, tras un aprovisionamiento suficiente, subsistir una época sin
su aporte.
Si se consumen en exceso (más de 10 veces las cantidades recomendadas) pueden resultar tóxicas.
Esto les ocurre a los deportistas.
- Vitamina A-(retinol). Se encuentra en vegetales con carotenos, que darán lugar a la vitamina A en
su procesamiento. Se almacena en el hígado. Se encuentra en huevos, leche de vaca. Protege tejidos
epiteliales, necesaria para la percepción de la luz, ya que deriva de ésta el retinal. La carencia
debilita los tejidos epiteliales y los hace mas propensos a infecciones, ceguera nocturna…
- Vitamina D: calciferol, inducida su síntesis por emdio de la acción de los rayos UV. Se obtiene por
la ingestión de ergosterol vegetal, colesterol o arenque, salmón…regula la absorción de Ca y la
formación ósea. Su déficit provoca raquitismo.
- Vitamina E: tocoferol. Se encuentra en alimentos vegetales, hoja verde, semillas, y yema de
huevo. Provoca esterilidad cuando hay déficit
- Vitamina K: filoquinona. Se obtiene de hoja verde, pescados…actúa en la síntesis de protrombina,
precursora de la trombina que tranforma el fibrinógeno en fibrina, necesaria para la coagulación de
la sangre.

6.2. Vitaminas hidrosolubles


Se caracterizan porque se disuelven en agua, por lo que pueden pasarse al agua del lavado o de la
cocción de los alimentos. A diferencia de las vitaminas liposolubles no se almacenan en el
organismo. Esto hace que deban aportarse regularmente y sólo puede prescindirse de ellas durante
algunos días.
El exceso de vitaminas hidrosolubles se excreta por la orina, por la que no tienen efecto tóxico por
elevada que sea su ingesta.
- Vitamina C (ácido ascórbico): la fuente son vegetales y casi todos los animales pueden sintetizar
vitamina C a partir de glucosa. Acción reguladora de hormonas antiestrés, y síntesis de colágeno. Su
déficit provoca escorbuto, que se caracteriza por hemorragias, encías sangrantes, etc.
- Vitamina B1: tiamina. Procede de vegetales, aparece abundantemente en envolturas de cereales y
legumbres. Interviene en el metabolismo de los glúcidos y lípicos como pirofosfato de tiamina,
coenzima. Su déficit produce beri beri, degeneración de neuronas.
- Vitamina B2: riboflavina: aparece en casi todos los alimentos. Forma parte del FAD y FMN.
Actúan como desHasas en la respiración celular.
- Vitamina B12: cobalamina. Los animales obtienen esta vitamina por las bacterias simbiontes de su
organismo. Coenzima de transferasas. Su déficit provoca anemia perniciosa.

6.3. Falsas vitaminas o vitaminoides


Son sustancias con una acción similar a la de las vitaminas, pero con la diferencia de que el
organismo las sintetiza por sí mismo. Entre ellas tenemos al inositol, la colina y el ácido fólico.
- Inositol: Forma parte del complejo B y está íntimamente unido a la colina y la biotina. Forma
parte de los tejidos de todos los seres vivos. interviene en la formación de lecitina, que se usa para
trasladar las grasas desde el hígado hasta las células, por lo que es imprescindible en el metabolismo
de las grasas y ayuda a reducir el colesterol sanguíneo.
- Colina: También se la puede considerar un componente del grupo B. Actúa conjuntamente con el
inositol en la formación de lecitina, que tiene importantes funciones en el sistema lipídico. La colina
se sintetiza en el intestino delgado
- Vitamina B9 (ácido fólico): Aparece en hígado, riñón, huevos, leche, semillas, etc., coenzima de
enzimas transferasa de grupos monocarbonados. Su déficit provoca anemia. imprescindible en los
procesos de división y multiplicación celular
7. BIBLIOGRAFÍA
- ALBERTS, B., BRAY, D., KEWIS, J., RAFF, M., ROBERTS, K. Y WATSON, J.D.: Biología
molecular de la célula. Ed. Omega. Barcelona, 1996.
- LACADENA J. R.: Genética. Ed. Agesa. Madrid, 1973.
- LEHNINGER, A. L.: Bioquímica. Ed. Omega. Barcelona, 1986.
- STRYER, L.: Bioquímica (2 vol). Ed. Reverté. Barcelona, 1995

Похожие интересы