Bioquímica - Clase 1

Introducción. Objetivos
Metabolismo. Generalidades
Enzimas: naturaleza química, propiedades,
clasificación, coenzimas, efecto de la
concentración de sustrato, Km, enzimas
alostéricas, zimógenos, isoenzimas

22/04/2016 Dra. Hebe Patricia Rojo

Bioquímica: objetivos generales
Analizar las estructuras químicas y tridimensionales de
las moléculas biológicas.
Interpretar la interacción de las moléculas biológicas
entre sí.
Comparar los procesos de síntesis y degradación de
biomoléculas.
Comprender la forma de conservación y utilización de la
energía por las células.
Interpretar los mecanismos que regulan las actividades
de las moléculas biológicas.
Ubicar los diferentes procesos bioquímicos en cuanto al
tejido y al compartimiento celular en el que tienen lugar.
Bioquímica: objetivos generales

Valorar el delicado equilibrio molecular que posibilita el

estado de salud y su ruptura en la enfermedad.
Describir los aspectos bioquímicos cuya alteración
conducen a la patología.
Interpretar los métodos de estudio de biomoléculas en
líquidos biológicos y sus resultados.
Adquirir destreza en el manejo de materiales biológicos y
de laboratorio.
 Organización de contenidos
Objetivos del conocimiento bioquímico en Medicina

Catálisis Ppales molec

Bioenergía
Bioquímica del organismo

Metabolismo

Ac
H de C Lípidos Proteínas
nucleicos

Nutrición – digestión- excreción

Regulación metabólica: enzimas reguladoras - hormonas – neurotrans.
Interrelaciones metabólicas
Aspectos bioquímicos en la patología
 Bibliografía
Material didáctico publicado en el campus virtual. 2016.
Bioquímica, Métodos, fundamentos y aplicaciones clínicas.
Publicación de la cátedra 2010.
Blanco A. y Blanco G.. Química Biológica. 10° Edición. Ed.
El Ateneo, 2016.
Baynes, Dominiczak. Bioquímica Médica. Ed Elsevier. 2011.
Ferrier D., Bioquímica. 6° Edición. Ed. Lippincott Williams &
Wilkins, 2014.
Herrera, Ramos, Roca y Viana. Bioquímica Básica. Ed
Elsevier, 2014
 METABOLISMO
Metabolismo: conjunto de reacciones
químicas que ocurren en el organismo.

Se divide en:
Catabolismo: reacciones de degradación
– Exergónico

Anabolismo: reacciones de síntesis

– Endergónico
 Características distintivas del
catabolismo y anabolismo
Degradación de Síntesis de biomoléculas
biomoléculas
Proceso global de Proceso global de
oxidación química y reducción química y
Producción de coenzimas Producción de coenzimas
reducidas NADH, oxidadas NAD+, NADH+
NADPH, FADH y FAD+
Liberación de energía Requerimiento de
química y producción de energía, consumo de
ATP a partir de ADP ATP
 Vías metabólicas
Serie de reacciones catalizadas por
enzimas ordenadas en una secuencia
definida
Tipos de vías
Regulación : inhibición por producto
Ejemplos:
 Vías catabólicas  Vías anabólicas
(nombres terminados en (nombres terminados en
“lisis”) “génesis”)
Glucogenólisis Glucogenogénesis
Proteólisis Síntesis de
Glucólisis proteínas
Lipólisis Gluconeogénesis
Lipogénesis
 COMPARTIMENTOS CELULARES
Matriz mitocondrial
Ciclo de krebs Citosol
Glucolisis
Beta oxidación Vía de las pentosas
Síntesis cuerpos cetónicos Síntesis ácidos grasos

Membrana
mitocondrial interna Ambos compartimentos
Gluconeogénesis
Fosforilación oxidativa
Síntesis de urea
Estructura de la mitocondria
 Regulación de las vías
metabólicas

La velocidad está adaptada a las

necesidades de la célula

Mecanismos básicos de control:

Provisión de sustratos
Control alostérico, inhibición por producto final
Control hormonal
 ENZIMAS

Catalizadores biológicos:
biomoléculas que aumentan la velocidad
de las reacciones bioquímicas
Enzimas: naturaleza química
Antes de 1981: “todas las enzimas son
proteínas, pero no todas las proteínas son
enzimas”
En 1981: Altman y Cech descubrieron
ciertas formas de ARN que podían
catalizar reacciones bioquímicas
(ribozimas)
– Ribonucleasa P actúa sobre RNAt
– Procesamiento autocatalítico del ARN
 Enzimas: propiedades
Aumentar la velocidad de una reacción al
disminuir Ea
Especificidad
Actuar en pequeña cantidad
No consumirse ni sufrir cambio
permanente de su estructura durante la
catálisis
Especificidad No sufren cambios
permanentes

S+E ES E+P

Sitio activo: sitio de unión al

sustrato y acción catalítica
Modelos de interacción enzima
sustrato
Llave
cerradura

Encaje
inducido
 Hexoquinasa. Modificación
estructural al unirse al sustrato
 Clasificación de las enzimas
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Componentes no proteicos requeridos para
la actividad de la enzima

Iones metálicos: Mg++, Zn++

Coenzimas: moléculas orgánicas
pequeñas, derivan de vitaminas del
complejo B
 Coenzimas: ejemplos
Nicotinamida adenina dinucleótido (NAD)
– Vit precursora: niacina o ácido nicotínico (vit B3)
– Tipo de reacción: óxido reducción

Flavina adenina dinucleótido (FAD)

– Vit precursora: riboflavina (vit B2)
– Tipo de reacción: óxido reducción
 Coenzimas: ejemplos

Coenzima A
– Vit precursora: ácido pantoténico (vit B5)
– Tipo de reacción: transferencia de acilo

Fosfato de piridoxal
– Vit precursora: piridoxina (vit B6)
– Tipo de reacción: transferencia de grupos amino
Factores que afectan la velocidad
de la reacción
Temperatura
pH
Concentración de enzima
Concentración de sustrato
inhibidores
 Efecto de la concentración de
sustrato

Km: es la concentración de sustrato a la

cual se alcanza la mitad de la Vmáxima
La constante de
Michaelis es una
medida de la
afinidad de la
enzima por el
sustrato
Inhibición competitiva
Efecto de un inhibidor competitivo
sobre la velocidad de reacción
Inhibidor no competitivo

Disminuye la
cantidad de ES
con posibilidad
de liberar
Producto.

El efecto es
como si
disminuyera la
cantidad de
enzima
Efecto de un inhibidor no competitivo
sobre la velocidad de reacción
 Regulación de la actividad
enzimática

Sin modificar la cantidad de enzima:

– Modificación covalente (fosforilación y desfosforilación)
– Control alostérico
– Activación de zimógenos

Modificando la cantidad de enzima

– Inducción y represión de la síntesis de enzimas
Modificación de la actividad enzimática
por fosforilación - desfosforilación
 Enzimas alostéricas
Son enzimas oligoméricas (formadas por varias
subunidades)

Cambian su conformación al unirse a un efector

– Activadores
– Inhibidores
 Enzimas
Alostéricas

Sitio
Sitio Activo
Regulador

Activador Inhibidor Sustrato

Acción de un activador alostérico

(esquema de una subunidad)

Acción de un inhibidor alostérico

(esquema de una subunidad)

 Proenzimas o zimógenos
La actividad enzimática puede regularse
con la conversión de una proenzima
inactiva a la forma catalíticamente activa

Para ello debe sufrir una proteólisis

limitada, proceso acompañado de
cambios de conformación que revelan o
“crean” el sitio activo
Activación del quimiotripsinógeno
por proteólisis selectiva
Importancia del análisis cuantitativo de
ciertas enzimas plasmáticas

Enzimas plasmáticas

Realizan su función No funcionales

en el plasma Su aumento sugiere
(lipoproteinlipasa) destrucción tisular

Su medición es útil
en el diagnóstico y
pronóstico clínico
 Isoenzimas
Catalizan la misma reacción
Propiedades físicas y químicas distintas
Presentes en tipos celulares diferentes o
en compartimientos subcelulares
diferentes.
Separables en el laboratorio por
electroforesis
 Isoenzimas de la láctico deshidrogenasa
(difieren en su estructura cuaternaria)
Nomenclatura Proporción Miocardio Hígado Músculo hematíe
empezando de
por la más monómeros esqueléti
anódica co

1 HHHH ++++ +- +- +++

2 HHHM ++++ +- +- +++

3 HHMM + + + +

4 HMMM +- ++ ++ +-

5 MMMM +- ++++ ++++ +-

+- actividad casi nula

++++ actividad elevada
 Isoenzimas de la LDH en suero
humano

- +

A: suero de paciente con infarto del miocardio; B: suero normal

C: suero de paciente con enfermedad hepática
Animación
Muchas gracias