Análisis del capítulo 6

Proteínas: Mioglobina y hemoglobina

 Las proteínas hem, mioglobina (proteína monomérica de tejido muscular rojo) y
hemoglobina(proteína tetramerica de los eritrocitos) mantienen el aporte de O2 (metabolismo
oxidativo)
 El cianuro afecta a la proteína hem citocromo oxidasa
 El CO afecta a la hemoglobina
 La estructura tetramerica de la hemoglobina permite interacciones cooperativas
fundamentales para su función.
 La mioglobina y la hemoglobina contienen hem (hemo), un tetrapirrol cíclico que consta de
cuatro moléculas de pirrol enlazadas por puentes de metileno (absorbe luz visible y da al hem
un color rojo oscuro
 En contraste, la oxidación del Fe2+ de la mioglobina o de la hemoglobina hacia Fe3+ destruye
su actividad biológica.
 El oxígeno almacenado en la mioglobina del músculo rojo, es liberado durante la privación de
O2 (p. ej., ejercicio intenso) para que las mitocondrias del músculo lo utilicen en la síntesis
aeróbica de ATP
 La superficie de la mioglobina es rica en aminoácidos que tienen cadenas laterales polares y
potencialmente cargadas
 ¿Por qué el CO no desplaza por completo al O2 del hierro hem?: las apoproteínas de la
mioglobina y la hemoglobina crean un ambiente adverso, Sin embargo, por lo general
alrededor de 1% de la mioglobina está presente combinada con CO.
 ¿Por qué la mioglobina no es adecuada como una proteína
de transporte de O2, pero es ideal para el almacenamiento
de O2?
La curva de unión a oxígeno para la mioglobina es
hiperbólica; por ende, la mioglobina carga O2 con facilidad
a la Po2 del lecho capilar pulmonar (100 mm Hg). Sin
embargo, dado que la mioglobina sólo libera una pequeña
fracción de su O2 unido a los valores de Po2 que por lo
general se encuentran en el músculo activo (20 mm Hg) o
en otros tejidos (40 mm Hg), representa un vehículo
ineficaz para el aporte de O2.

 Cuando el ejercicio extenuante disminuye la Po2 del tejido

Muscular a alrededor de 5 mm Hg, la mioglobina libera O2 para la síntesis mitocondrial de
ATP
 A presiones bajas de O2 (como las que hay en los tejidos) la hemoglobina tiene menos
afinidad que a mioglobina (50%vs100%) la mioglobina se satura con más rapidez

En respuesta a una de las preguntas del foro:

Primero habría que hablar de las propiedades de cada proteína en sí ya que te menciona al
principio del capítulo que la mioglobina funciona como elemento transportador de O2 en
situaciones donde hay privación de éste en los tejidos musculares, mientras que la
hemoglobina al ser una proteína más compleja en cuanto a su estructura (es tetramerica,
conformada por 4 grupos hem, lo cual es ideal por la afinidad con el O2). El punto en si en
cuanto a la curva de disuasión y en palabras sencillas, es que a presiones bajas de O2 la
hemoglobina tiene menos afín

1 torr (torrichelli) = 1 mm Hg
Desoxihemoglobina es la proteína hemoglobina sin moléculas de o2