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Ana Nilo :3

Nutrición Clase 1: Proteínas

Antes de entrar en lo que es proteínas, este curso forma parte de lo que se llama la fase para
una adecuada salud en producción animal, o sea, el espacio curricular son bases para la salud y
producción animal. Esta asignatura forma parte del ciclo pre- profesional que sienta los pilares
donde descansan los aspectos productivos. Primero empezaremos con este grupo de
alimentos llamados PROTEINAS, les daremos importancia desde el punto de vista nutricional.

Producción animal: es una especialidad, que tiene como primer rol producir alimentos para
seres humanos de alta densidad y valor nutritivo además de altamente palatables. Producir
leche, carne, de buena calidad. El centro de los alimentos es la proteína animal. Tienes otros
roles relacionados con el medio ambiente, como la conversión de material vegetal presente en
suelos de no alto valor agrícola, además de residuos de cultivo, subproductos y algunos
desechos. El alimento es de excelente calidad. Los bovinos se dejan en los rastrojos de un
cultivo (lo que queda luego de que se cultiva la materia prima), ellos se comen lo que sobra.
Otro rol es la producción de fibras, pieles, cueros, producción de fármacos, etc. Como fibras
son los cueros, lanas, pelos, etc. Farmacéuticos, que se sacan de algunas glándulas de tejidos
animales. Hay animales que se cultivan para obtener su piel, este tipo de explotación ha
sufrido un violento deterioro por razones éticas. Otro rol está relacionado con el reciclaje de
nutrientes. Por qué se reciclan? Los nutrientes que consumen los animales, sobre todo los
elementos básicos como C, O, N, H, tienen una parte que es retenida por la masa corporal del
animal y el resto es devuelto al medio ambiente por las fecas y orina. El problema comienza
cuando hay una sobrexplotación, donde hay una gran retención en comparación con lo que se
está produciendo. Otro problema relacionado es la mantención de animales altamente
estabulados, como en la producción de cerdos y aves, donde lo que el animal excreta se queda
ahí, eso implica que hay una pérdida de nutrientes y pérdida energética (todo lo que se extrajo
en el campo para producir un grano no es devuelto al medio donde fue producido), lo que se
traduce en que hay que hacer un importante gasto energético para mantener estos cultivos,
reponiéndolos por vía fertilización, a diferencia de si los animales estuvieran directamente en
el suelo, donde hay reciclaje directo, pero no ocurre en sistemas intensivos.

Otro rol de la prod. animal, es la utilización del animal por la fuerza de transporte o carga. El
uso del animal como carga es aún utilizado por la pequeña empresa campesina, donde se usan
caballos, bueyes, etc, pero está en gran desuso.

Otro rol es que permite el manejo de la vegetación a través del bajo riego, que puede ser un
manejo racional con rebrote en la pradera, o puede haber sobreexplotación, desaparición de
especies y erosión del suelo como consecuencia.

Otro rol es que constituyen una reserva alimentaria en época de escasez de alimentos en
agricultura no monetaria. El productor campesino no tienen otros medios de conservación de
alimento con frío, entonces lo almacenan en los mismos animales, es una caja de ahorro, ya
que puede ser sacrificado y consumido en un momento de necesidad, a diferencia de un
cultivo vegetal, que requiere un tratamiento previo. En cambio en el caso del cerdo no.

Todo esto contribuye a la estabilidad y flexibilidad del sistema productor de animales.

Consumo de distintos tipos de carne en el país:

Ave, bovino, cerdo, ovino. El principal consumo de proteína animal lo constituyen las aves con
casi el 42% del total de las proteínas que consumimos. Le sigue el consumo de carne de cerdo,
con aprox. 26 kg/hab/año, que representa aprox. el 30% del consumo total, le sigue el bovino
que representa el 23% del consumo total. Otro bastante bajo es el consumo de ovino, no hay
hábito de consumirlo de forma regular. El consumo total es de 87 kg/hab/año, bastante mal
distribuido en los estratos socioeconómicos, acercándose bastante al consumo de proteína
animal de los países desarrollados, por lo que tendríamos buena alimentación en cuanto a
proteínas.

Del año 2000-2012, el consumo de carne aumentó significativamente. En el 2000 era de 68


kg/hab/año, en el 2012, aumentó a 87. Este aumento ha sido gradual y sostenido en el tiempo,
desplazado en el consumo de ciertos tipos de carne, a favor de la carne de aves, entrando a
participar en este grupo la carne de pavo en baja cantidad, de 27 kg a 37.Le sigue la carne de
porcino. En el 2000 se consumía más bovino que porcino, bovino 26 kg/hab/año, porcino 23
kg /hab /año, y en el 20012, 27 kg cerdo y 23 kg de bovino, esta se ha mantenido
relativamente constante en el tiempo, y las otras carnes son bastante menores. Por qué el de
ave y cerdo han aumentado tanto? Por una razón de costos que tiene una justificación en su
corta producción y eso ha hecho que se transfiera el consumo a estas especies. Chile es un
buen exportador de carne de ave, más de un millón de dólares al año, lo mismo con el caso de
cerdo, sin embargo, chile no es autosuficiente en la producción de carne de bovino, se exporta
aprox. el 50%, la mayoría que hay en los supermercados es de otros países, y poca chilena.

Proteínas

Se producirá masa muscular animal que es proteína, por lo que éstas, para nosotros no es sólo
nutriente, sino que el fin último del ejercicio profesional.

Las proteínas son biopolímeros formadas por unidades repetitivas de origen biológico de alto
peso molecular que están formados por los mismo componentes de la materia orgánica: C, N,
O , y tienen la característica que tienen un elemento, N, que sólo está presente en las
proteínas, que no es parte constitutiva de los carbohidratos ni de los lípidos, está casi
exclusivamente en las proteínas, por lo tanto uno de los métodos más utilizados para
cuantificar proteínas en un tejido o alimento es calcular nitrógeno. Cada elemento se
encuentra formando parte de la proteína en un rango de su composición relativamente
estable, por ejemplo el C constituye el 50-55% de su peso, el H 6,5 - 7,3%, O 21-24% y lo más
importante es que el nitrógeno constituye el 15,5- 18% de su peso con un promedio de
participación en la proteína del 16%. El método más común para determinar una proteína es
determinar el N, por lo que se estima sólo el 16% del total de la proteína, por lo tanto, esto se
debe amplificar para llevarlo a proteína. También hay P que puede o no estar presente hasta
1,5%, y el azufre que también está en aminoácidos, entre 0,5%.

Si se estima menos del 16% quiere decir que tiene bajo % en proteínas.

La unidad repetitiva o monomérica que constitye a las proteínas son los aminoácidos, que son
compuestos con un C (alfa o 1). Se encuentra unido un grupo amino y un ácido, además de un
H y además a su cuarta valencia tiene unido un radical. Van a diferir entre sí dependiendo de
qué es lo que se une a su cuarta valencia o radical. Todos los aác. tienen distinto radical, se
conocen alrededor de 200, pero las proteínas sólo están constituídas por unos 20, que se unen
entre sí para formar dipéptidos, tripéptidos, y luego formarán las proteínas. Cómo se
clasifican? Fundamentalmente en dos grandes grupos:

Aác. alifáticos: su radical


está constituído por una
cadena lineal. Su cuarto
enlace se une al radical que
es lo que varía
dependiendo de lo que
tenemos, cuando es H es
Glicina.

Aac. Neutros

Estos aminoácidos son los neutros o también llamados monoamino o monocarboxílicos,


porque solo tienen un grupo amino y solo un grupo carboxílico en el C alfa. El más simple es la
Glicina, después está la Alanina, con un grupo metilo y así sucesivamente comienzan a
complejizarse en la cadena o el radical, vamos a tener la Valina, la Leucina, con estructuras
similares, luego veremos la importancia de eso. Tenemos también la Isoleucina, luego la
Serina y la Treonina, todos esos aác. tienen un distinto radical, pero todos tienen sólo un
grupo amino y uno carboxílico en el carbono alfa, pero no en el radical.

Tenemos a los aác. ácidos también en el grupo alifáticos, o también llamados monoamino
bicarboxílicos. Ya dijimos que los aác. en su carbono alfa tenían un grupo amino y uno
carboxílico, pero este tiene un segundo grupo carboxílico necesariamente en el radical. Ac
aspártico, tiene otro carboxílico terminal, la asparragina qe es un ácido unido a un amino,
luego el ac. glutámico y la glutamina.
Aac. ácidos

Luego los aác. Básicos, con 2 grupos aminos y un grupo carboxílico, con el segundo grupo
amino en su radical. Arginina, con una larga cadena lineal como radical en que hay otro grupo
amino terminal, luego la lisina que también tiene otro grupo amino terminal pero su cadena
carbonada es más corta que la arginina, y luego la histidina con un grupo amino en el radical.

Aac. Básicos

Todos los aác. son constitutivos de las proteínas, mayoritariamente formadas por 20 aác. que
estamos clasificando

Luego están los aác. Azufrados, ahí está el carbono alfa amino ácido y aquí estaría en primer
lugar la cistína con un grupo SH, luego la cisteína que son dos cistínas unidas, y finalmente la
metionina. Todos constituyentes de la proteína, tanto animales como vegetales.

Aac. Azufrados

Aác. Aromáticos: a diferencia de los anteriores, su radical está constituido por una estructura
cíclica, no lineal, fenilalanina, tirosina (muy similares entre sí), y triptófano. A parte de esos
hay otros aac de importancia nutricional metabólica como es el ejemplo de la taurina, que es
Aac. Aromáticos

un aac azufrado ,pero no es un alfa aác, sino beta, ya que el grupo está en el carbono beta, y
tiene la característica que normalmente la gran mayoría de las especies puede sintetizarlo de
otro aac que es la cistina, por procesos metabólicos se transforma finalmente en taurina. El
único animal que no puede sintetizar taurina es el gato, por lo que debe recibirla en la dieta,
siendo un aac escencial para él.

Las uniones en los aac son a través del enlace peptídico, que desde el grupo carboxilo se une al
grupo amino , se pierde una mol de agua y se forma esta unión CONH, este enlace se une
indefinidamente para constituir pept, polipet y finalmente la prot. Hasta 10 aac unidos es un
péptido, una estructura relativamente pequeña, más de 10,
hablaremos de una proteína, que normalmente tiene más de
una cadena de aac unidos entre sí, y estas cadenas también se
unen entre sí por puentes de hidrógeno dándole la
conformación a la proteína.

Enlace peptídico

Los tipos de proteínas se puede clasificar en 2 clases, fibrosa y


globular. La fibrosa cumplen eminentemente una func estructural, dando estructura a
organismo superiores, como la queratina que forma el pelo, uñas, plumas. Son proteínas
indigestibles, las enzimas no son capaces de desdoblar los enlaces. No tienen función
metabólica más que mantener forma corporal. También el colágeno, etc. Su estructura
secundaria es simple y repetitiva, pero no son prot con actividad biológica, como sí la tienen
las prot globulares, estas son las que tienen actividad biológica, actividad enzimática, etc. Estas
prot tiene estructura terciaria compleja con varios tipos de interacciones secundarias que unen
las distintas formas dándoles una estructura articular.

Esta proteína fibrosa ,desde el punto de vista alimentario, tienen una función bastante pobre
porque no pueden ser digeridas, pero el 20 a 25% del peso vivo de las aves está constituido
por plumas 80% de queratina, perdiéndose gran cant de prot que otros animales podrían
aprovechar. Se está viendo cómo puede hacerse esta proteína digerible para incorporarle en la
alimentación animal, porque las fuentes proteícas tradicionales están siendo destinadas
mayoritariamente en seres humanos, haciendo fuente de competencia con la pobl humana,
por lo que se buscan nuevas fuentes protéicas para alimentación animal.

Cómo clasificamos lo aac desde el punto de vista nutricional, dietario? Se puede clasificar
como aac dietéticamente esenciales, dietéticamente no esenciales. Uno esencial es todo
aquel aac que no es sintetizado en el organismo o bien sintetizado a una velocidad menor de la
requerida, ya que la sintesis protéica en el organismo es muy activa, sobretodo en ciertas
etapas como crecimiento o gestación.

Aac dietéticamente no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados por el organismo a
la velocidad y cantidad requerida, a través de procesos metabólicos. Debe ser deaminado, el
grupo amino del carbono alfa que no es sintetizado, eso es lo esencial, debe ser transferido de
este aminoácido no esencial a un nuevo esqueleto carbonado para constituir un nuevo aac no
esencial, hay una deaminación y una transaminación. De esa manera el organismo puede
transformar uno no esencial en otro no esencial. No puede haber un déficit de este aac no
esencial a menos que hubiera un déficit de este grupo amino, que en raras condiciones puede
faltar, sí puede haber un déficit de aac esenciales. Metabólicamente todos los aac son
esenciales para sintetizar una prot, están todos, varía proporción y cantidad de ellos, pero
dietéticamente sólo se requiere aportar algunos que son los esenciales, ya que los otros
pueden ser sintetizados en el organismo, pero para la síntesis de una prot se necesitan todos
los aac. Qué pasa cuando falta un esencial o es deficitario? hasta ahí llegó la síntesis protéica,
porque no se puede saltar el aac que faltó, se traduce en muy distintas maneras, la más
general es con bajos resultados productivos.

Las proteínas forman parte del sistema de defensa, los anticuerpos. Una vaca con baja calidad
dietaria tendrá sistema inmune deprimido, siendo más susceptible a cuadros infecciosos o
patológicos en general. La desnutrición protéica no sólo implica bajo crecimiento, sino también
sacrificación de estado sanitario del animal, haciéndolo más susceptible a contraer
enfermedades y eso sucede con un déficit de aac esenciales.

Los que están en cantidad correcta o excesiva, como no pueden utilizarse para síntesis de
proteínas porque ya está frenada, serán utilizados como fuente protéica, ya que tienen un
grupo alfa, amino, carboxílico, pero en el radical tiene una cadena carbonada, que si le saco el
grupo amino queda una estructura bastante parecida a un carbohidrato, ác. oxalacético que
puede entrar en el ciclo en la cadena respiratoria y ser utilizado como fuente energética, ese
es el destino de los aac. Si bien su destino es ser consumidos e ir a la síntesis protéica del
organismo, si hay un exceso de proteínas o la sintesis se detiene, estos aac no serán eliminado
como tal, sino que serán utilizados como fuente energética porque tienen una esqueleto
carbonado que puede entrar en algún momento en el ciclo de los ac tricarboxílicos o en el ciclo
de Krebs y entrar a ser catabolizados como fuente energética. Los aac al ser utlizados como
fuente energética son bastante ineficientes, porque primero deber perder parte de su poder,
el grupo amino, que tiene energía, pero eso no se puede utilizar, lo que pasa con este grupo
amino, es que se une a otro grupo amino, formando urea, de esta manera se excreta el
nitrógeno sobrante del organismo, no se elimina como NH3, son que se unen a un CO2 y otro
grupo amino formando urea. Si se come un exceso de proteínas, la capacidad de síntesis no es
ilimitada, no por entregar un exceso animal producirá más ya que su capacidad productiva está
determinada genéticamente. Lo que hará este animal no es almacenar el exceso sino
excretarlo. Usará el esqueleto de carbono como fuente de energía y el grupo amino lo unirá a
otro para formar urea y eliminarlo. Si se come exceso de prot, se eliminará por la orina, no se
creará más masa muscular. Lo que si tiene capacidad de almacenamiento practicamente sin
límites es el depósito de energía, en forma de grasa, no carbohidrato. Si se almacenaran
carbohidratos en vez de grasa el, CH contiene menos energía que la grasa. Para simular la
misma cant de energía como CH es aproximadamente 2.25 veces más diluído el CH que la
grasa, por lo que pesaremos el doble multiplicado por el porcentaje de grasa. El CH siempre se
almacena con su equivalente 3- 4 veces su peso en agua. Por eso el almacenamiento de grasa
es una forma mucho más concentrada y para eso no hay límites, uno no puede aumentar su
masa muscular de manera indefinida a menos que utilice elementos que alteren su
metabolismo.

Hay aac dietéticamente esenciales, semiesenciales, y no esenciales.

Los semiesenciales son todos aquellos cuyos requerimientos pueden ser cubiertos por otro aac
si ese otro aac es un aac escencial, pero no pueden ser totalmente cubiertos, sólo
parcialmente, que es el caso de la metionina-cistina, son dos aac azufrados en que cistina es
aac semi escencial, y puede ser cubierto hasta en un 50% por metionina, pero el otro 50%
debe ser cubierto necesariamente por la cistina. No puede ser totalmente sintetizado por
metionina.

Otro caso es el de la fenilalanina-tirosina. La fenilalanina puede ser cubierta parcialmente por


tirosina, por lo tanto son semiesenciales. Lo que va a limitar la síntesis de proteínas es la
cantidad de aac esenciales y cada organismo requerira una determinada composición de aac
esenciales en su proteina dietaria. Puede ser limitada la sintesis de proteinas en un organismo
por la carencia de aac no esenciales? Es muy difícil, porque ese puede ser sintetizado por el
organismo, y a partir de otro no esencial sintetizar otro aac no esencial. Para que un aac no
esencial limitara debería haber una deficiencia general del grupo amino, ese no se puede
sintetizar.

Los esenciales son histidina (aac. básico), isoleucina (aac. neutro), leucina (aac. neutro), lisina
(aac. básico), valina (aac. neutro), metionina (aac. azufrado). Semiesencial la cisteína, porque
parte de su requerimiento puede ser cubierto por la metionina, pero no a viceversa, del
escencial al semiesencial, es unidireccional, el esencial es fenilalanina que cubre
requerimiento parcialmente de metionina. Treonina (aac. básico), triptófano (aac. aromatico)
arginina (aac. básico), también son semiesenciales.

Estos son aac dietéticamente escenciales, estos 10, la arginina es esencial no durante toda la
vida sino durante las primeras etapas, luego la sintesis alcanza a cubrir los requerimientos de
arginina. Cuando no se puede sintetizar en cantidad suficiente pasa a ser esencial, en etapas
primarias.

Las proteínas de cereales son la principal fuente energética consumida por nosotros,
carbohidratos, como almidón, pero también tienen proteínas en bajas cantidades, del 8 al
12%. La proteína de los cereales tiene una calidad regular, porque tiene como principal aac
esencial deficitario la lisina, y luego la treonina. Otros vegetales que son fuente proteica, que
son las leguminosas ( lupino, soya 30-45% de prot), la proteína de la soja es de mejor calidad
que la del cereal, pero el aac esencial que se encuentra en menor proporción es la metionina
(aac. azufrado). Lo que limita su calidad protéica es su contenido de metionina, si pudiéramos
agregarle metionina mejoraría considerablemente su calidad.
Se requieren tanto los aac esenciales como los no esenciales para la sintesis proteica.

Taurina, es considerado esencial para el gato, porque en otras especies se puede sintetizar en
las cantidades que sean requeridas a partir de la cisteína, no así en el gato que le falta la
enzima capaz de transformar la cisteína en taurina.

El rol de las proteínas dietarias es aportar un conjunto de aac tanto esenciales como no, cuyo
balance general sea apropiado para la mantención y sintesis de las proteínas del organismo.
Que al organismo no le falte ninguno de estos aac esenciales para poder sintetizar sus propias
proteínas. Si les falta, dependiendo del grado de adecuación de la prot dietaria a los
requerimientos de prot del organismo hablaremos de calidad de las proteínas, que será de
buena calidad si su composicón aacidica esencial se parece bastante a la proteínas que
mayoritariamente se sintetiza en el organismo y que por lo tanto no tiene ningún defict de aac
esencial. Pero para hablar de calidad, también tenemos que considerar otros factores, como la
disponibilidad, que debe ser adecuada, que los aac contenidos en esa proteína puedan ser
degradados, queden aac libres y puedan ser absorbidos. Las prot son digeridas en distintas
partes del tracto digestivo, su primera transformación ocurre en el estómago, que secreta
pepsina, que en alguna medida empieza la degradación de enlaces peptídicos, que los deja en
unidades más chicas, péptidos, pero también el estómago secreta HCl, que denatura la
proteína, lo que significa que la conformación espacial fibrosa o globular, que al ponerla en un
medio acido pierda su conformación especial, perdiendo su función biológica. Todos los
venenos son de naturaleza proteíca, es muy importante que exista HCl más que enzima para
que denature esta proteína que puede ser potencialmente tóxica. Buitres pueden comer lo
que sea porque secretan mucho HCl, con eso denaturan cualquier proteína.

Todos los métodos de evaluación de la calidad proteíca se preocupan de ver cómo se adecua
esa proteína dietaria a la composición de aac requeridos por una proteína. Hablaremos de una
de buena calidad cuando la composición aacidica de la proteína es similar a la que se requiere
para la síntesis de proteínas en el organismo, que no hay déficit de ningún aac, ni exceso, por
el contrario, si hay déficit la síntesis proteíca en el organismo se detendrá porque faltó es aac
esencial y eso nos indicará que no es de buena calidad, como los cereales, porque tiene un
bajo aporte de lisina para lo que necesita un organismo superior como mamíferos.

Cómo determinamos proteínas? Cuantificar la composición de un alimento es importante para


saber cuánto está consumiendo, principalmente en alimentación animal, porque el gasto en
esto es el principal en producción animal. Entre el 50-70% de los costos de producción.

Las proteínas tienen un elemento característico que es Nitrógeno , que se encuentra como
NH3, no está en carbohidratos ni en lípidos y la manera más antigua de determinar proteínas,
es por su contenido de nitrógeno, llamado Método Kjeldahl, que consiste en tres etapas:

La primera es el proceso de digestión, en que la muestra orgánica es tratada con acido


sulfúrico concentrado, alcanza la temperatura de 330-400 ºC, en conjunto con unos
catalizadores para aumentar la temperatura a la cual se digiere y se forma el sulfato de
amonio, anhidro carbónico más agua. Lo que hace la digestión es hacer que el nitrógeno
presente en la proteína que está como amino, al reaccionar con ác sulfúrico concentrado se
transforme en sulfato de amonio, CO2 y agua. Esto es en la parte de la digestión de la
molécula, se transforma nitrógeno amino a sulfato de amonio.

La segunda etapa es la destilación, tenemos sulfato de amonio, este amonio va a ser atrapado
por ácido bórico formando el borato de amonio y ese borato de amonio posteriormente será
titulado. La destilación a este NH4, 2SO4 se le agrega un dióxido de sodio concentrado para
que se forme esto que fuera atrapado por el ácido bórico.

Este método determina nitrógeno reducido, que se encuentra en la proteína, también hay una
fórmula de nitrógeno oxidado. Reducido, la urea, oxidado, nitrato de sodio (salitre)

No determina nitrógeno oxidado, sólo reducido, no hay sólo en las proteínas, también en otros
compuestos que no son de naturaleza protéica. Hablaremos de proteína cuando el nitrógeno
se encuentre unido a través de un enlace peptídico (aac. se unen a través de esto, COO se una
a NH3 del aac siguiente). Todo nitrógeno que se encuentre bajo la forma de un enlace
peptídico será definido como nitrógeno protéico, lo que no, serán definidos como nitrógeno
no protéico, orgánico, como la urea, por ejemplo un aac libre, etc. Hay animales que no tienen
la capacidad de utilizar nitrógeno no protéico como los humanos, pero los poligástricos
pueden transformar nitrógeno no protéico en protéico (fuentes de alimentación así son más
baratas).

Sólo se pueden sintetizar en cantidades que sean requerida los aac no escenciales, a excepción
de los animales que son independientes de la calidad protéica de la ración, los rumiantes,
porque tienen en tres compartimentos pregástricos (retículo, rumen, omaso, abomaso). En los
tres primeros no hay acción de enzimas endógenas, sino que hay microorganismo encargados
de desdoblar eso que los animales consumieron, que son los que aprovechan eso, y lo que
sobró, los productos finales, es lo que aprovecha el animal, en esos casos se pueden dar
fuentes de nutrición que pueden servir para los microorganismo pero no para el animal
completo. A un rumiante se le puede dar una parte importante de su nitrógeno dietario como
nitrógeno no protéico. Hay otros animales que hacen una fermentación postgástrica, absorben
todo en intestino delgado y al final hay microorganismo que se encargan de fermentar eso que
no se pudo absorber en intestinos, muy importante en caballos con gran ciego y colon,
también conejos, y cerdos, a diferencia de los carnívoros que casi no tienen fermentación.

Definiciones

 Aac limitante: dietéticamente escencial (10) que se encuentra en la menor proporción


respecto a las necesidades de ese animal, y por lo tanto limitará o definirá la síntesis
protéica, es aquel aac esencial que no puede ser sintetizado en el organismo a la
velocidad requerida y que se encuentre en menor proporción respecto a las
necesidades de un animal. Puede haber un aac no esencial limitante? Un aac no
esencial no puede ser limitante, porque si hay déficit de este a través de procesos de
deaminación y transaminación se sintetizará ese aac. Distinto en el caso de un aac
dietéticamente no esencial en que no se sintetiza, el que esté en menor proporción
será el aac escencial que limite la sintesis de proteínas, y podrá haber un primer,
segundo ,tercero y cuarto, etc, aac limitante, porque no es sólo uno normalmente,
sino más de uno. Por ejemplo, en el caso de las proteínas en los cereales el primer aac
limitante va a ser lisina, pero un poco más abajo es treonina que será el segundo. En
proteínas de mala calidad se debe corregir para aportar más de un aac
nutricionalmente esencial porque limitan más, dependiendo de cuál es su % de aporte.

 Complementación aminoacídica: Es la combinación de dos o más fuentes proteícas


para que la composición aminoacídica esencial de esta mezcla sea mejor que la de
cada una de estas fuentes por separado. Se logra mezclando fuente con distinta
composición aacídica esencial, una de un bajo aporte con otra de buena fuente en ese
mismo aac, la mezcla resultante será mejor que ambos por separado, y es una
herramienta frecuente en alimentación animal. Los cereales tienen como primer aac
limitante es la lisina, y el segundo la treonina, las leguminosas, como la soja, tiene
como primer aac limitante la metionina, pero las proteínas de los cereales si bien son
deficitarios en lisina son buena fuente de metionina, y al revés, entonces, la mezcla de
ambas fuentes protéicas será mejor que ambas por separado.

 Suplementación o fortificación aacídica: Adición a una fuente de proteínas cualquiera,


el o los aac limitantes. La industria de alimentos a logrado sintetizar algunos aac, los
más comúnmente limitantes, lisina, metionina, treonina y hace poco triptófano, ya no
es necesario buscar mejorar la calidad de la proteína alimentaria a través de
complementación, sino adicionando lo que falta. El costo de los aac puros es caro,
pero tiene algunas ventajas.

Cómo se deshace uno de los desechos animales que afectan el medioambiente? Se están
tratando de eliminar la excreción de nitrógeno por parte de los criaderos, que causa problemas
porque es proteína no reciclada, sino que comienza un proceso de putrefacción provocando
malos olores, son deaminados, decarboxilados, provocando compuestos como de aac lisina
por decarboxilación se produce putresina, y a partir de la metionina cadaverina, etc.

Lo que se trata en alimentación animal es bajar hasta donde sea posible la excreción de
nitrógeno, bajando el aporte protéico, pero si se hace esto se baja la productividad animal.
Entonces para hacer esto, el aporte debe ser óptimo para que el animal lo aproveche muy
bien, y se logra con una proteína de muy buena calidad, con una composición aacídica de esa
proteína ideal, que sea lo que el animal realmente necesita, y eso se logra dándole baja
cantidad de proteína dietaria, pero agregándole aac. sintéticos. De esa manera ha logrado
bajar el contenido protéico en la dieta y bajar la excreción de fecas y orina de nitrógeno, pero
no es sólo problema del nitrógeno, que se elimina como nitrógeno orgánico, la proteína no
digerida, y como nitrógeno no orgánico, la urea. En el proceso de degradación de la orina y
proteína, la desproteinización, la transaminación de nitrógeno proteico a no proteico,
fundamentalmente nitrato, que ocurre en el suelo, hay de paso de nitrato a óxido nitroso en
pequeñas cantidades, siendo este el principal gas con efecto invernadero. La necesidad de
bajar el aporte de protínas es una necesidad del medio ambiente. En Europa no se puede
fertilizar la cantidad que se quiera sobre la superficie.

 Toxicidad aacídica: Ingesta excesiva de un aac puede tener consecuencias. En un bajo


consumo, según balance nitrogenado negativo (diferencia entre ingreso y egreso), la
excreción de nitrógeno es mayor que lo que el animal ingiere, el animal está
removiendo y catabolizando su masa protéica. Las vacas en sus primeras 4 semanas de
lactancia están en balance negativo, porque su capacidad de producción (de leche) no
es lo suficiente con lo que está consumiendo por lo que remueven energía de sus
reservas corporales.

En las primeras semanas de lactancia el bovino tiene apetito deprimido hasta la 3era semana
de lactancia, en donde ha perdido gran cantidad de masa muscular y tejido graso que solo
recuperará más adelante en su curva de lactancia. Si hay toxicidad habrá balance negativo y
producto de esto habrá daño renal. Esto ocurre con tirosina, metionina, triptófano e histidina,
y ocurre por errores de la formación de la dieta. No ocurre normalmente.

 Antagoismo aacidico: Causado por excesiva ingesta de aac estructuralmente similar a


otro. Aac es transportado por una proteína, que se encarga de ligar al aac en el
enterocito. Puede confundir aac estructuralmente similares, sobre todo si hay un
exceso en la administración de uno.

Ejemplos son la leucina, isoleucina, valina ( son aac neutro), con una estructura con grupos
metilo bastante similar. Eso causará problema en la síntesis protéica. Con lisina y arginina (aac
aácido), la síntesis de proteínas en el organismo animal se verá detenido por el problema del
antagonismo.

Funciones biológicas de proteínas globulares

 Son todas enzimas.


 Hay algunas con función específica, como las contráctiles del musculo: miosina y
actina
 Hay otras que son componentes estructurales como colágeno.
 Otras que forman parte o son hormonas
 Hay otras que son veneno.

Las proteínas son el compuesto orgánico con más variadas funciones en el organismo. Por lo
tanto se necesita una fuente proteíca que aporte los aminoácidos para sintetizar las proteínas
requeridas. El tipo y cantidad de proteínas requerida no es uniforme, depende del estado
fisiológico productivo del animal. En crecimiento activo necesita altas dosis de proteínas hasta
los 6 meses de edad, de la misma manera una vaca productora requiere sintetizar gran
cantidad de proteínas para que salga por la leche. Lo mismo en uno gestante y otro lactando,
requieren más proteínas que ese animal adulto macho, los requerimientos de proteínas son
muy variables dependiendo del animal y su conducta fisiológica, siendo alto en el primer
periodo de vida, luego en gestación y lactancia.

Métodos de calidad de proteínas

Cuál es el grado de adecuación de la proteína dietaria para aportar los aac esenciales para el
animal que los está consumiendo?
Para evaluar los métodos de calidad proteíca se pueden dividir en:

 Químicos y biológicos (los que se utilizan en animales vivos).

En los químicos (determinar contenido protéico, método Kjeldahl, el más usado), que
determina el nitrógeno presente en la fuente protéica asumiendo el 16% de nitrógeno,
por lo que si sólo se determina el 16%, para determinar la prot total tengo que
multiplicar el,

N x 6.25

que sale de dividir 100:16. Yo determiné sólo el 16%, la cantidad total de proteínas
será N x 6.25, llamándose eso proteína bruta o cruda. Se refiera a una manera
particular de determinar las proteínas a través del método kjeldahl, determinado en
1883, por un médico polaco y hasta hoy es el más comúnmente utilizado para
determinar proteínas de alimentos.

 Radiaciones cercanas al infrarojo (NIR): distintos nutrientes en el alimento absorben


longitudes de onda distintas, y a través de esa luz se puede calcular la concentración
de los nutriente, el NIR es muy preciso pero requiere maquinaria cara y aún no es
oficial.

 Los biológicos se clasifican en:

Los que miden retención de nitrógeno, cuánto quedo en el organismo, y se mide lo que se
excretó por cuánto salio por fecas y orina, lo que es balance nitrogenado, la cantidad de
nitrógeno es directamente proporcional a la calidad proteica. Si se dan todas al mismo nivel se
retendrá más nitrógeno en los que tengan mejor composición aac.

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