Asam Amino dalam Darah

Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah yang
digunakan. Pada proses pencernaan makanan, protein diubah menjadi asam amino oleh
beberapa reaksi hidrolisis serta enzim-enzim yang bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja
pada proses hidrolisis protein antara lain ialah pepsin, tripsin, kimotripsin, karboksi peptidase,
amino peptidase, tripeptidase dan dipeptidase.

Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka dengan proses absorpsi melalui
dinding usus, asam amino tersebut sampai ke dalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah
proses transpor aktif yang memerlukan energi. Asam-asam dikarboksilat atau asam diamino
diabsorpsi lebih lambat dari pada asam amino netral.

Dalam keadaan berpuasa, konsentrasi asam amino dalam darah biasanya sekitar 3,5 sampai 5
mg per 100 ml darah. Segera setelah makan makanan sumber protein, konsentrasi asam amino
dalam darah akan meningkat sekitar 5 mg sampai 10 mg per 100 mg darah. Konsebtrasi ini
akan turun kembali setelah 4 samapai 6 jam. Konsentrasi asam amino dalam jaringan kira-kira
5 sampai 10 kali lebih besar. Perpindahan asam amino dari dalam darah ke dalam sel-sel
jaringan juga proses transpor aktif yang membutuhkan energi.

2.4 Reaksi Metabolisme Asam Amino

Tahap awal reaksi metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus asam amino,
kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses utama
pelepasan gugus amino, yaitu transaminasi dan deaminasi akan dibahas berikut ini.

1. Transaminasi

Transaminasi adalah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus
amino dari satu asam amino kepada asam amino lainnya. Dalam reaksi transaminasi ini gugus
amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam
piruvat, α ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini di ubah menjadi asam
amino, sedangkan asam amino semula di ubah menjadi asam keto.

Ada 2 enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat
transaminase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi berikut:

Alanin transaminase

Asam amino + asam piruvat asam α keto + alanin

Glutamat transaminase

Asam amino + asam α keto glutarat asam α keto + asam glutamat

Reaksi transaminasi bersifat reversible. Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang,
karena gugus amino yang dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto.

Alanin transaminase merupakan enzim yang mempunyai ke khasan terhadap asam piruvat
alanin sebagai satu pasang substrat, tetapi tidak terdapat asam amino yang lain. Dengan
demikian alanin transaminase dapat mengubah berbagai jenis asam amino menjadi alanin,
selama tersedia asam piruvat transaminase merupakan enzim yang mempunyai ke khasan
terhadap glutamat-ketoglutaratsebagai satu pasang substrat, karena enzim ini dapat mengubah
asam-asam amino menjadi asam glutamat. Apabila alanin transaminase terdapat dalam jumlah
yang banyak, maka alanin yang di hasilkan dari reaksi transaminasi akan dirubah menjadi asam
glutamat.

Alanin + asam α ketoglutarat asam piruvat + asam glutamat

Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi tersebut ialah alanin- glutamat
transaminase. Dari reaksi-reaksi di atas dapat dilihat bahwa walaupun ada beberapa jalur reaksi
transaminasi, namun asam ketoglutarat merupakan akseptor gugus amino yang terakhir.
Dengan demikian hasil reaksi transaminasi keseluruhan ialah asam glutamat.

Reaksi transaminasi ini terjadi dalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. Semua
enzim transaminase tersebut di bantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah diterangkan
bahwa pirikdosalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi juga
pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.

2. Deaminasi Oksidatif

Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat di ubah menjadi asam glutamat. Dalam beberapa
sel, misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi oksidatif yang
menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai katalis.

Asam glutamat + NAD+ asam α ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+. Selain NAD+
glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+ sebagai akseptor elektron. Oleh
karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat
dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino.

Dua jenis dihidrogenase lain yang penting ialah L-asam amino oksidase dan D-asam amino
oksidase.

L – R – CH – COOH + E – FMN →

NH2 R – C – COOH + NH3 + E – FADH2

||
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat
sebagai komponen protein mempunyai gugus – NH2
Pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH.
Rumus umum untuk asam amino ialah

R – CH – COOH
Atau
NH2

Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah
kanan.Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus:
gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari
residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino
dengan asam amino lainnya.

Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα (“C-alfa”) sesuai dengan penamaan senyawa bergugus
karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus
amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.Asam amino
biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat
kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah,
hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Suatu asam amino-α terdiri atas:

Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).

Atom H yang terikat pada atom C α.

Gugus karboksil yang terikat pada atom C α.

Gugus amino yang terikat pada atom C α.

Gugus R yang juga terikat pada atom C α.

Agar lebih jelas dapat Anda cermati Gambar berikut.

Struktur asam amino α

Macam asam amino

Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai
samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda. Contohnya
ada pada Gambar di bawah ini, Dari gambar tersebut tampak bahwa asam amino serin, asam
aspartat dan leusin memiliki perbedaan hanya pada jenis gugus R saja.
Asam amino oksidase adalah enzim flavoprotein yang mempunyai gugus prostetik
flavinmononukleotida (FMN). Enzim ini terdapat dalam sel hati pada endoplasmik retikulum
dan bukan merupakan enzim flavoprotein dan merupakan katalis pada reaksi :

P – R – CH – COOH + E – FAD →

NH2

R – C – COOH + NH3 + E – FADH2

Enzim ini mempunyei FAD sebagai gugus prostetik dan terdapat dalam sel hati. Oleh karena
D-asam amino jarang tedapat pada tubuh manusia, maka fungsi D-asam amino oksidase belum
diketahui dengan jelas.

Di samping melalui metabolisme gugus amino, asam amino dapat mengalami reaksi-reaksi
yang mengakibatkan berubahnya rantai karbon.