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MÉXICO
FACULTAD DE ESTUDIOS SUPERIORES CUAUTITLÁN
CAMPO 1
“INGENIERÍA QUÍMICA”
LABORATORIO DE CINÉTICA QUÍMICA Y CATÁLISIS
INFORME 4
“EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LA RAPIDEZ
DE UNA REACCION”
EQUIPO
Ángeles Bazán José Francisco
Cervantes Rojo Blanca Areli
Soto Gonzales Luis Enrique
Objetivos académicos
Introducción
Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos.
Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una
reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones
imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían
producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar
reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión,
temperatura o pH.
La urea es una sustancia nitrogenada que producen abundantes seres vivos, para
eliminar el amoníaco de sus organismos, ya que es considerablemente tóxico. En
los hombres y otros animales, se encuentra presente en sangre, hígado, linfa, sudor,
órganos, huesos, etc. En la naturaleza, también encontramos la ureasa, una enzima
producida por unas bacterias que se encuentran en el suelo. Esta enzima es de tipo
hidrolítica, y cataliza las reacciones de descomposición de la urea que tienen lugar
en el agua, dando la formación de anhídrido carbónico y amoniaco.
Las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas son en general
proporcionales a la primera potencia de la concentración de la enzima (son de
primer orden respecto a la enzima). Sin embargo, es frecuente encontrar una
dependencia de la concentración del sustrato (sobre el que actúa la enzima). La
velocidad varía linealmente con la concentración de sustrato a concentraciones
bajas (primer orden respecto al sustrato) y se hace independiente de la
concentración de éste (orden cero) a concentraciones elevadas. Este tipo de
comportamiento fue explicado por Michaelis y Menten
Desarrollo experimental
Diagrama de flujo
DESCOMPOSICION DE UREA
POR UREASA
Extracción de
ureasa de soya
Temperatura de Parámetros
actividad cinéticos
máxima de la
ureasa
En el tubo de ensaye perfectamente En el tubo de ensaye
limpio y seco, ponga una barra de perfectamente limpio y
agitación magnética y adicionar 20 seco, ponga una barra
mL de la disolución de urea 0.02 M. de agitación magnética y
Colocar el tubo en un baño de adicione 10 mL de la
temperatura contante a 30 o C y fije disolución de urea 0.004
el tubo al soporte universal M. Coloque el tubo en un
baño de temperatura de
máxima actividad y fijar
el tubo al soporte
Medir la temperatura del baño,
universal agua, en la otra
agregue con la jeringa sin aguja
boca conecte un tubo
0.5 mL del extracto de ureasa al
desprendimiento
tubo de ensayo y poner en marcha
el cronómetro en el momento de
mezclar. Inmediatamente
introduzca la celda al tubo Medir la temperatura del baño, agregue
rápidamente, 0.5 mL del extracto de ureasa
al tubo de ensayo y ponga en marcha el
Hacer medidas de cronómetro en el momento de mezclar.
conductividad para la reacción Inmediatamente introduzca la celda al tubo
cada 10 segundos, por dos
minutos.
Haga medidas de conductividad para la
reacción cada 10 segundos, por dos
Repetir el experimento a las minutos
temperaturas de 40, 50 y 60 °C,
respectivamente
Residuos
Los residuos son
biodegradables y se pueden
desechar en la tarja
RESULTADOS
30
25
20
15
10
5
0
0 20 40 60 80 100 120 140
TIEMPO
30
25
20
15
10
5
0
0 20 40 60 80 100 120 140
TIEMPO
30
CONDUCTIVIDAD
25
20
15
10
0
0 20 40 60 80 100 120 140
TIEMPO
60°C
28.8
y =0.0119x + 27.094
28.6 R² = 0.90763
28.4
28.2
CONDUCTIVIDAD
28
27.8
27.6
27.4
27.2
27
26.8
0 20 40 60 80 100 120 140
TIEMPO
Temperatura ro
30 0.0676
40 0.1665
50 0.0535
60 -0.0119
ro vs Temperatua
0.18
0.16
0.14
0.12
0.1
0.08
0.06
0.04
0.02
0
0 10 20 30 40 50 60 70
-0.02
-0.04
80
78
Conductividad
76
74
72
70
0 20 40 60 80 100 120 140
Tiempo
70
65
60
55
50
45
40
0 20 40 60 80 100 120 140
Tiempo
85
80
Conductividad
75
70
65
60
55
50
0 20 40 60 80 100 120 140
Tiempo
80
78
Conductividad
76
74
72
70
0 20 40 60 80 100 120 140
Tiempo
0.7
0.6
0.5
r0
0.4
0.3
0.2
0.1
0
0 0.002 0.004 0.006 0.008 0.01 0.012 0.014 0.016 0.018
S/M
Grafica 11. Variación del inverso de la rapidez inicial con respecto al inverso de la
concentración
1/ro vs 1/S y = 0.0091x + 0.7723
3.5 R² = 0.9936
2.5
1/ro
1.5
0.5
0
0 50 100 150 200 250 300
1/S
Con la ecuación de Lineweaver-Burck se obtuvo la rapidez máxima (r máx) y la
constante de Michaellis (KM)
1 1 𝐾𝑀 1
= + ∗
𝑟𝑜 𝑟𝑚𝑎𝑥 𝑟𝑚𝑎𝑥 [𝑆]
rmax KM
1.29516902 0.011786038
Para calcular las constantes de velocidad para cada temperatura se tomó en cuenta
que la reacción presentaba una cinética de primer orden.
Temperatura k
30 0.0045
40 0.0063
-5.05
-5.1 y = -3306x + 10.1536
-5.15 R² = 1
ln K
-5.2
-5.25
-5.3
-5.35
-5.4
-5.45
1/T
𝐸𝑎
𝑚=−
𝑅
𝐸𝑎
−3306 = −
8.314 𝐽 𝑚𝑜𝑙 −1 𝐾 −1
𝐸𝑎 = 27486 𝐽𝑚𝑜𝑙 −1
𝐸𝑎
𝑘 = 𝐴𝑒 −𝑅𝑇
27486 𝐾𝐽𝑚𝑜𝑙 −1
−
(0.0063) = 𝐴𝑒 8.314 𝐽 𝑚𝑜𝑙 −1 𝐾−1 𝑥 313.15𝐾
A= 404521.2356
∆𝐻 ∗ = 𝐸 ∗ − 𝑚𝑅𝑇
∆𝐻 = 27486 𝐾𝐽𝑚𝑜𝑙 − (1)(8.314 𝐽 𝑚𝑜𝑙 −1 𝐾 −1 )(313.15𝐾)
∗ −1
∆𝐻 ∗ = 24802 𝐽𝑚𝑜𝑙 −1
Análisis de resultados.
En la gráfica 1 se puede observar una gran variación de la conductividad respecto
al tiempo a 30 ºC ya que el grafico va subiendo y bajando confirmando que la
reacción se está llevando a cabo en esta grafica se obtuvo la velocidad de reacción
esto puede ser a que ah esa temperatura la reacción no es muy favorecida.
Conclusiones
La velocidad de una reacción enzimática incrementa a medida que la temperatura
se eleva en un determinado rango alcanzando su temperatura óptima. Esta
velocidad es directamente proporcional a la concentración de la enzima a cualquier
concentración que tenga el substrato. Las enzimas aumentan la velocidad de las
reacciones al aumentar su energía de activación sin ser consumidas en la reacción.
Bibliografía
Chang, R. (2000) Fisicoquímica para las ciencias químicas y biológicas, Mc
Graw Hill. 3ª Ed, México.
Vargas, M. & Obaya A. (2005). Cálculo de parámetros de rapidez en cinética
Química y enzimática. (1ª Ed.) Universidad Nacional Autónoma de México,
México.
Cibergrafia
http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/1.4.ENZIMAS_24470.pdf
https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-
enzymes/introduction-to-enzymes/a/activation-energy
Anexos
Calculo de la constante de michaellis y rmax
1 1 𝐾𝑀 1
= + ∗
𝑟𝑜 𝑟𝑚𝑎𝑥 𝑟𝑚𝑎𝑥 [𝑆]
1 1
𝑟𝑚𝑎𝑥 = = = 1.29
𝑏 0.7723
𝐾𝑀
𝑚=
𝑟𝑚𝑎𝑥
𝐾𝑀 = 𝑚 ∗ 𝑟𝑚𝑎𝑥=0.0091*1.29=0.0117