LICEO JOSE TORIBIO MEDINA

ASIGNATURA BIOLOGÍA
UNIDAD TECNICO PEDAGOGICA
NIVEL 4° MEDIO PLAN COMÚN
“PARTICIPACIÓN Y DIVERSIDAD”
PROFESORAS: DANIELA CASTRO Y DEPARTAMENTO DE CIENCIAS-
BIOLOGÍA MARIBEL ALVEAR

GUÍA N°2 DE ESTUDIO Y TRABAJO-BIOLOGÍA-4º AÑO MEDIO-1er Sem.2018:

” Enzimas”

OBJETIVOS:
-Analizar la actividad enzimática en las células.
-Interpretar gráficos y experimentos que evidencian la acción de enzimas.

CONTENIDO: Enzimas

INTRODUCCION

Hasta ahora hemos analizado diversos aspectos relacionados con la expresión génica, lo cual determina, en
parte, el fenotipo del organismo. Esta expresión tiene como proceso central la síntesis de proteína. Es decir,
en el genoma de un organismo se encuentran los genes que codifican para diversas proteínas, muchas de las
cuales son estructurales. Sin embargo, existen muchas proteínas que participan en el metabolismo celular,
permitiendo la obtención de energía por parte de la célula o la producción de otros compuestos químicos
fundamentales para el funcionamiento celular en particular, y del organismo en general. Estas proteínas son
las Enzimas.

La vida se explica en un complejo conjunto de reacciones químicas (metabolismo), pero las reacciones
químicas prácticamente no ocurren a temperaturas compatibles con la vida si no es en presencia de
catalizadores, como las enzimas. Por esta razón, las enzimas ilustran mejor que cualquier otro tipo de
proteína el hecho de que los genes, al dirigir su síntesis dirigen casi todo en la célula especialmente, el
metabolismo, y que asi determinan, en parte, el fenotipo de los organismos.

1. Composición de las enzimas.

Las enzimas son grandes moléculas proteicas, formadas por una o varias cadenas polipeptidica. En algunas
enzimas la actividad catalítica depende exclusivamente de su estructura proteica, en otros casos se necesita
de otras sustancias para que la enzima actué, esta sustancia se denomina cofactor .
2 tipos de COFACTORES que Ejemplos: Mg+2, Mn+2, Zn, Na+
COFACTOR son Iones
Inorgánicos
COFACTORES que Frecuentemente derivan de vitaminas hidrosolubles;
son Moléculas por ejemplo coenzima NAD (nicotinamida adenina
orgánicas no dinucleotido), NADP que se deriva de la vitamina
proteicas nicotinamida, el FAD ( flavina adenina dinucleotido) y
(coenzimas) la coenzima A (CoA)

La unión de un cofactor con la enzima puede ser mediante enlaces débiles, como los puentes de hidrogeno
o bien por enlaces covalentes

2. Características
- reducen la energía de activación de las reacciones químicas
- son eficientes en pequeñas cantidades
-no son alteradas químicamente, es decir, se recuperan por completo al finalizar la reacción,
- no afectan el equilibrio de la reacción, solo hacen que el equilibrio se alcance mas rápidamente
- son especificas
- están sujetas a regulación

3.Energía de activación

En los enlaces químicos “existe” gran cantidad de energía química que une fuertemente a los átomos.
Aunque las reacciones catabólicas generalmente liberan energía, estas no siempre ocurren de manera
espontánea, sino que se requiere cierta cantidad de energía para iniciarse. A esta energía se le denomina
energía de activación.

4. Actividad enzimática.
El primer paso en el desarrollo de la actividad enzimática es la unión de la enzima al reactante o
sustrato. Las enzimas operan al formar complejos enzima sustrato. Las enzimas forman enlaces químicos
transitorios con su sustratos. Cuando se desdoblan estos complejos , se libera el producto y se regenera la
enzima original.

En toda enzima existe un sitio activo, la cual esta formado por algunos
aminoácidos especializados con un ordenamiento particular en el
espacio. Este es el el lugar especifico de unión al sustrato. Durante ala
reacción química, las moléculas de sustrato que ocupan estos sitios
quedan mas cerca una de otras y reaccionan entre si.

Se han propuesto dos modelos para explicar la unión enzima- sustrato

a. Modelo llave – cerradura

Se podría pensar en las enzimas como una especie de cerradura molecular donde entran solo llaves
moleculares, esta condición nos muestra el concepto de especificidad absoluta que poseen las enzimas,
porque estas actúan sobre una sola clase de sustrato. Este modelo es valido para muchos casos

Entonces el rol de las enzimas consiste en disminuir la energía de activación necesaria para que se lleven a
cabo las reacciones químicas.

b. Modelo de encaje inducido.

El sustrato induce un cambio en la forma de la enzima, que es posible porque los sitios activos son flexibles. El
cambio de forma produce el ajuste óptimo para la integración del sustrato con la enzima. Este modelo nos
plantea otro tipo de especificidad, la relativa, donde la enzima se podrá combinar con más de una clase de
sustrato, semejante desde el punto de vista estructural

Por lo tanto, la unión enzima – sustrato pone al sustrato en una proximidad y orientación óptimos respecto a
los átomos que ahora pueden reaccionar. Se acelera la reacción, por lo que se separa de ella, pial formarse
nuevos enlaces. El sustrato se convierte en productos. Este nuevo producto tiene escasa afinidad con la
 enzima, por lo que se separa de ella. La enzima, por su parte, puede seguir catalizando la reacción de mas
moléculas de sustrato, para formar mas moléculas de productos.

5. Cinética enzimática.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones que catalizan las enzimas y los factores
que modifican esta velocidad.

a. Concentración de sustrato:
La velocidad máxima que alcanza una reacción depende de la
concentración de la enzima y la del sustrato, por lo que a medida
que aumenta la concentración del sustrato, por lo que a medida
que aumenta la concentración de sustrato aumenta la velocidad
de reacción. Sin embargo, alcanzada una cierta cantidad de
sustrato, todas las enzimas están ocupadas al máximo y ya no se
obtiene mayor velocidad al agregarle mas sustrato. Por lo tanto se
4.2. Temperatura
dice, que ha alcanzado una velocidad máxima y el sistema

En general, los aumentos de temperatura aceleran las

reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la
velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin
embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura,
se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura
a la cual la actividad catalítica es máxima se llama
temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima
de esta temperatura, el aumento de velocidad de la
reacción debido a la temperatura es contrarrestado por
la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática
decrece rápidamente hasta anularse.

b. pH
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las
cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica
positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el
llamado pH óptimo.
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima
o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH
óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 . Como ligeros cambios del pH pueden
provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.
6. Inhibidores
Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien
pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor
competitivo) o bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor
no competitivo)

a.Inhibidor Competitivo
El inhibidor compite con el sustrato normal por el sitio activo de la enzima. En este caso, el inhibidor es
estructuralmente similar al sustrato, de modo que se combina con la enzima, pero no hay reacción química y
no hay productos. La enzima no resulta dañada y la inhibición se puede revertir aumentando la concentración
de sustrato, para que esto pueda superar al inhibidor en la ocupación del sitio activo

b. Inibibidor no competitivo

El inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto al sitio activo. Entonces el inhibidor inactiva la enzima
por modificación de su forma, y así los sitios activos no pueden ser ocupados por el sustrato. En algunos
casos este tipo de inhibición tiene el sentido de una regulación. En la mayor parte de los casos, esta
inhibición tiene carácter irreversible como cuando los gases nerviosos dañan la enzima acetil colinesterasa.

7. Clasificación de las enzimas según su actividad.-

Tipo de enzimas Actividad
Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de
Hidrolasas
agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es
Isomerasas
decir, reacciones de isomerización.
Ligasas Catalizan la unión de moléculas.
Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir
Liasas
dobles enlaces.
Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de
Oxidorreductasas electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la
oxidación de glucosa a ácido glucónico.
Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la
Transferasas transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo
de una molécula a otra.

8. Utilización enzimática en diversas áreas

Industrias lácteas:
1.- Para la elaboración de quesos se utiliza el cuajo del estómago de las vacas, está formado por la mezcla de
las enzimas: quimosina y pepsina. Rompen la caseína de la leche y producen su coagulación.
2.- La enzima lactasa rompe el azúcar de la leche llamada lactosa (la falta de la enzima provoca trastornos
intestinales).
En Panaderías:
1.- Uso enzima lipoxidasa para mejorar su amasado, se agrega en forma de harina de soja o de otras
leguminosas.
2.- Se añade enzima amilasa (harina de malta) para ayudar acción levadura.
3.- Se pueden utilizar enzimas procedentes de mohos.
4.- Las enzimas proteasas rompen la estructura del gluten y mejora la plasticidad de la masa (bizcochos).
Industrias Cerveceras:
1.- Enzima papaína para romper proteínas presentes en la cerveza.(evita que se enturbie).
2.- Enzima bromelaína (piña).
3.- Enzimas amilasas (presente en las las maltas) rompen enlaces almidón para luego actuar la levadura.
Otros: Fabricación de glucosa y fructosa a partir del maíz
Una industria en franca expansión es la obtención de jarabes de glucosa o fructosa a partir de almidón de
maíz. Estos jarabes se utilizan en la elaboración de bebidas refrescantes, conservas de frutas, repostería, etc.
en lugar del azúcar de caña o de remolacha.

GUIA DE TRABAJO

1. Para estudiar los factores que afectan la actividad de enzimas humanas se monto el siguiente experimento:
sustrato enzima pH Tº agua

Tubo 1 sacarosa sacarasa 7-8 37ºC 0

tubo 2 carne peptidasa 2-3 37ºC 20ml
tubo 3 lípido Lipasa 7-8 10ºC 20ml
tubo 4 lactosa lactasa 7-8 37ºC 20ml
Investigue las condiciones que requiere cada una de las enzimas del experimento y señale en qué tubos
habrá actividad enzimática. Justifique.

2.- Analice el siguiente gráfico que muestra la actividad de la enzima a y b . Fundamente su respuesta.

E.act. enz.

a
b

1 7 14 pH

3. En una serie de experiencias con una enzima que cataliza una reacción que implica el sustrato A, se
encontró que una sustancia X determinada inhibia la enzima. Cuando la concentracion A era alta y la
concentracion de X baja, la reacción ocurria rápidamente, a medida que la concentracion de X crecia y la de A
disminuia la reacción se hacia mas lenta; cuando la concentracion de X era alta y la de A baja, la reacción se
detenia. Si la concentracion de A nuevamente se incrementaba, la reacción se reanudaba.
¿Cómo pueden explicar estos resultados?
4. En base a los esquemas, completa los cuadros que tienes a continuación, indicando modelo de actividad,
con su justificación y los componentes involucrados representados por las letras

B C
D B E

NOMBRE componentes
DEL A B C D E
MODELO

5. Cómo explicarías la siguiente situación: “En el Parque Nacional de Yellowstone en Estados Unidos, existen
fuentes calientes dónde la temperatura es próxima a los 100 °C; y existen algunas especies de algas verde-
azul”.

6. El estudio de 3 enzimas en diferentes condiciones de pH se resumen en los siguientes gráficos

¿Que puedes inferir con respecto a los gráficos?

7. Dada la siguiente vía metabólica:

Explica en que consiste.

8. Un científico ha logrado aislar una enzima clave para el manejo de compuestos mutágenos (que producen
mutaciones). El investigador caracteriza diversos parámetros cinéticos, entre los que destaca el tipo de
inhibición que sufre la enzima. ¿Cuáles de los siguientes resultados experimentales avalarían la hipótesis de
una inhibición competitiva? Que la actividad enzimática:
A) Se vea afectada por cambios de temperatura o pH
B) Disminuya cuando se agrega un inhibidor semejante al sustrato
C) Decaiga cuando el inhibidor se une al sitio activo
D) Resulte afectada por un inhibidor que se une sólo a la enzima libre.
E) Ninguna es correcta
Justifica tu
elección:_________________________________________________________________________________
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_________________________________________________________________________________________

9 .- En el siguiente esquema, las letras A , B , C , D y E representan sustratos; E1 , E2 , E3 y E4 corresponden

a enzimas.

E1 E2 E3 E4
A B C D E

Señala cuál o cuáles de las siguientes situaciones ocurrirán si se agrega un inhibidor competitivo a la enzima
E2:

I. la velocidad de síntesis del producto E dependerá de la concentración del inhibidor.

II. La velocidad de síntesis del producto E se verá afectada por la concentración del sustrato A
III. Se reducirá la cantidad del producto E en la vía metabólica

Justifica tu
elección:_________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________
10. Próximamente realizaremos un trabajo práctico en laboratorio, para esto debes saber lo siguiente:

La catalasa es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos animales y vegetales.
La función de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el metabolismo celular, se
forma una molécula tóxica que es el peróxido de hidrógeno, H2O2 (agua oxigenada). Esta enzima lo
descompone en agua y oxígeno, por lo que se soluciona el problema.

La existencia de catalasa en los tejidos animales, se aprovecha para utilizar el agua oxigenada como
desinfectante cuando se echa sobre una herida. Como muchas de las bacterias patógenas son anaerobias (no
pueden vivir con oxígeno), mueren con el desprendimiento de oxígeno que se produce cuando la catalasa de
los tejidos actúa sobre el agua oxigenada.

Investiga más acerca del rol e importancia de esta enzima y elabora un resumen con dicha información.

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“Mucho más valiente es aquel que intenta superarse a si mismo cada día, que aquel que sólo le
importa lograr ser mejor que los demás.”

Glosario:

Anabolismo: Dentro de una célula o de un organismo, la suma de todas las reacciones

químicas en las cuales las moléculas pequeñas se unen por medio de enlaces para
formar polímeros. Estos procesos requieren gasto de ATP.

Catabolismo: Dentro de una célula o de un organismo, la suma de todas las

reacciones químicas en las cuales las moléculas grandes se desintegran en partes más
pequeñas. Estos procesos liberan energía.

Catalizador: Sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción

química formando una asociación temporal con las moléculas reactivas; como
resultado, la velocidad de la reacción se acelera. Las enzimas son catalizadoras.

Coenzima: Molécula orgánica no proteínica que desempeña un papel accesorio en los

procesos catalizados por enzimas y frecuentemente actúa como dador o aceptor de una
sustancia que interviene en la reacción. NAD +, FAD y la coenzima A son coenzimas
comunes.

Cofactor: Componente no proteínico que desempeña un papel accesorio en los

procesos catalizados por enzimas; algunos cofactores son iones o sales minerales
(moléculas inorgánicas).

Desnaturalización: La pérdida de la configuración original de una macromolécula que

resulta, por ejemplo, del tratamiento con calor, cambios extremos de pH, tratamiento
químico u otros agentes desnaturalizadores. Habitualmente está acompañado por
pérdida de la actividad biológica.

Energía de activación (EA): La cantidad de energía que los reactantes deben absorber
antes de iniciar una reacción química.

Enlace peptídico: El tipo de enlace formado cuando dos aminoácidos se unen por los
extremos. El grupo ácido (–COOH) de un aminoácido se une covalentemente al grupo
básico (–NH2) del siguiente y se elimina una molécula de agua (H 2O).

Enzima: Proteína que sirve como catalizador biológico, acelerando una reacción
química específica, sin que ella cambie durante el proceso.

Exergónico: Se aplica a las reacciones químicas o procesos que liberan energía.

Sitio activo: La región de una enzima que se une temporalmente al sustrato durante
la reacción catalizada por la enzima.

Tejido blanco: Un tejido que responde a una señal regulatoria, tal como una hormona.

Tetrámero: Unidad formada por cuatro subunidades.