Discusión de la practica 3

en el experimento con la reactivo o prueba de Millon, en todas las proteinas dio

positiva, lo que indico la presencia de un grupo hidroxifenilo en la molecula proteica
excepto en la glicina debido a que este es un aminoacido. Se formaron soluciones
rojas debido a que los compuestos mercuricos del reactivo se condensaron con el
grupo fenolico de las proteinas.

En la prueba de Hopkins-Cole dio positiva a las proteinas por la reaccion del grupo
indol del triptofano con el acido glioxilico en presencia de acido sulfurico
concentrado, dando asi positivo al observarse el anillo violeta y negativo para la
glicina.

en el experimento con la reactivo o prueba de Millon, en todas las proteinas dio

positiva, lo que indico la presencia de un grupo hidroxifenilo en la molecula proteica
excepto en la glicina debido a que este es un aminoacido. Se formaron soluciones
rojas debido a que los compuestos mercuricos del reactivo se condensaron con el
grupo fenolico de las proteinas

Para el experimento (Xanproteico), dio negativo para el aminoacido ya que no es

aromatico y positivo para las proteinas por su grupo fenolico por la nitracion del
anillo bencenico presente en los residuos de aminoácidos de las proteinas
obteniendose nitrocompuestos de color amarillo.

En el experimento ( prueba de Biuret) tambien dio positivo para todas indicando

que todas poseian 2 grupos carbamino unidos directamente o a través de un solo
atomo de carbono o nitrógeno formando un complejo de coordinacion entre los iones
Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrogeno que forma parte de los
enlaces peptidicos provocando el cambio de coloracion ya fuera violeta o rosado.
La glicina dio verde debido a que es un aminoacido.

La prueba para los aminoacidos azufrados dio negativa para la gelatina, glicina y
para la caseína (aunque al realizarlo con leche dio positivo), aunque debieron de
dar positivos excepto la glicina y positiva para peptona y albumina dando una
coloracion negra indicando asi la presencia de aminoacidos azufrados.

Conclucion
CONCLUSIONES:
En esta practica logramos observar algunas de las propiedades de las proteinas
tanto fisicas como fisicoquimicas, asi como tambien las reacciones especificas para
cada aminoacido que las constituye. Las reacciones coloridas como por ejemplo la
reaccion de millon son sirve para identificar lasproteinas formadas por grupos
fenolicos y también proteinas que contengan tirosina (ejemplo: albumina, caseina,
gelatina, y peptona). Otra reaccion colorida es la xantoproteica en la cual las
proteinas que contengan grupos bencenicos daran positiva. En general las
reacciones coloridas nos ayudan a saber con que grupo funcional esta formada la
proteina y asi tambien de que aminoacido esta formado.
Las propiedades fisicoquimicas dependieron fundamentalmente del peso molecular
de su carga electrica y de la conformacion que adopte la molecula, por lo cual se
pueden interpretar los resultados de acuerdo a las caracteristicas que se
observen como por ejemplo la precipitacion o turbidez que experimente la proteina
en la reaccion.
Discusión de la practica 4
1.- precipitación por efecto del calor
las proteinas dieron positivas al observarse la coagulacion, esto debido a la
desnaturalizacion de las proteinas por el efecto del calor debido a que la mayor parte
de las proteinas en solucion son inestables a temperaturas superiores a 60oC
observandose asi al coagularse las alteraciones que sufre la molecula
disminuyendo su solubilidad y precipitando en forma de agregados insolubles.

Precipitación en la sal
La precipitación salina es uno de los métodos de separación de proteínas de estado
natural (actividad biológica).
El sulfato de amonio es una de las sales más utilizadas para la precipitación salina
de proteínas. Es muy soluble (760 g de sulfato de amonio/1000 de agua a una
temperatura de 20 ºC) y el ión sulfato divalente permite alcanzar altas fuerzas
iónicas.[21] Las proteínas en solución son menos solubles cuando se aumenta la
fuerza iónica y esto se puede lograr adicionando sales solubles como el sulfato de
amonio ((NH4)2SO4). Sin embargo, la concentración para precipitar diferentes
proteínas es variable. Esta diferencia en sensibilidad se ha utilizado para separar y
purificar proteínas