PROTEINAS

¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son moléculas formadas
por aminoácidos que están unidos por un
tipo de enlaces conocidos como enlaces
peptídicos. El orden y la disposición de los
aminoácidos dependen del código genético
de cada persona. Todas las proteínas están
compuestas por:
 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del
organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar
en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.

Funciones de las proteínas

De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental
en el organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de
nitrógeno, que no está presente en otras moléculas como grasas o hidratos de
carbono. También lo son para las síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o
componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas,
las hormonas y las enzimas (estas últimas actúan como catalizadores biológicos
haciendo que aumente la velocidad a la que se producen las reacciones químicas
del metabolismo). Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a través de
la sangre, como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de
amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión oncótica
del plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos, un tipo
de proteínas que actúan como defensa natural frente a posibles infecciones o
agentes externos; el colágeno, cuya función de resistencia lo hace imprescindible en
los tejidos de sostén o la miosina y la actina, dos proteínas musculares que hacen
posible el movimiento, entre muchas otras.

Propiedades
Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el
correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el
que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su vida
media sea lo más larga posible y no genere contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un
pH que se deben mantener para que los enlaces sean estables.
Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que
dependen de las características químicas que poseen. Es el caso de la
especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una función
específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden tener otras
moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como ácidos o como
básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH de un tejido
o compuesto del organismo se mantenga a los niveles adecuados) o la capacidad
electrolítica que les permite trasladarse de los polos positivos a los negativos y
viceversa.

Clasificación de las proteínas

Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en
función de su composición química. Según su forma, existen:
 fibrosas (alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y
la fibrina)
 globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en agua. Este es el
caso de la mayoría de enzimas y anticuerpos, así como de ciertas
hormonas)
 mixtas, con una parte fibrilar y otra parte globular.
Tipos de enlace
La estructura de las proteínas esta estabilizada por diferentes tipos de enlaces,
como enlaces covalentes (enlace peptídico, enlace por puentes disulfuro),
enlaces por puentes de hidrógeno (interacciones dipolo-dipolo), interacciones
hidrofóbicas, enlaces salinos (interacciones electrostáticas) o las fuerzas de los
contactos de Van der Waals. Todos estos tipos de enlaces juegan un
importante papel en la estabilización de la estructura tridimensional de las
proteínas.
La fuerza de atracción de los diferentes enlaces que intervienen en la
estabilización de las proteínas se expresa en kcal/mol, y corresponde a la
energía liberada al formar el enlace, o la energía que debe suministrarse para
romper el enlace que es:

Tipo de enlace Fuerza (kcal/mol)

Covalente -50 a –100
Iónico o salino -1 a –80
Puentes de Hidrógeno -3 a –6
Van der Waals -0,5 a –1
Hidrofóbico -0,5 a –3
Un ejemplo de un péptido de 12 aminoácidos pertenecientes a la estructura de
la quimotripsina (desde la glicina193 a la asparragina204), servirá para ilustrar
los diferente tipos de enlaces que se dan para estabilizar la estructura de las
proteínas. La quimotripsina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas
(A, B, C, D).

El esqueleto polipeptídico se representa en color azul, mientras que las

cadenas laterales de los aminoácidos se representan con los colores
típicos C , H, N, O, P, S

Enlaces por puente disulfuro

Este tipo de enlaces se establece al oxidarse dos cisteínas para formar una
cistina, unión de los dos azufres. Este tipo de uniones se conocen con el
nombre de puentes disulfuro. -CH2-S-S-CH2-.
Por ejemplo el puente disulfuro entre la Cys201 y la Cys136.

Enlaces salinos
Los aminoácidos básicos y ácidos de las proteínas presentan a pHs fisiológicos
carga. Al poderse encontrar en el esqueleto polipeptídico aminoácidos ácidos
(Glu y Asp) que presentan carga negativa; y aminoácidos básicos
(His, Lys, Arg) que presentan carga positiva; hay distintas regiones de las
proteínas con carga opuesta que se atraen por fuerzas electrostáticas,
interacciones que se conoce con el nombre de enlace salino.
Los aminoácidos que presentan carga en su cadena lateral se suelen localizar
más en la parte exterior de la proteína, que en el interior de la misma, en esta
localización se encuentran mayoritariamente los aminoácidos hidrofóbicos.
Aunque es raro encontrar aminoácidos cargados en el interior de la proteína, si
están, juegan un papel importante ya que la distancia y fuerza de este tipo de
enlace se aproxima a los valores del enlace covalente (2,8 Å).
En el modelo propuesto como ejemplo, el grupo ácido de la cadena lateral
del Asp194 interacciona con el grupo amino terminal de la cadena B,
corresponiente a una Ile16.
Los grupos cargados normalmente se encuentran en la superficie de la
proteína, y determinan el correcto plegamiento de la proteína al poder
interaccionar con el agua de solvatación. Las moléculas de agua interaccionan
con las cargas de las cadenas laterales (o grupo amino y carboxilo terminal).
Son ejemplos de este tipo de interacción las Lys202 y Lys203 con las
moléculas de agua de solvatación.

Puentes de hidrógeno

En la estructura de las proteínas hay diferentes tipos de enlaces por puentes de

hidrógeno, dependiendo de los átomos que intervienen en el mismo:

Las cadenas laterales de dos aminoácidos de la cadena polipeptídica:

La Ser195 en el modelo peptídico está situado de tal manera que interacciona
con la His57 a través de un puente de hidrógeno, el grupo -OH de la Ser
comparte el hidrógeno con un N de la cadena lateral del anillo de la His57.

Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y las moléculas de

agua de solvatación:

El Asn204 contiene en la cadena lateral un grupo carboxilo, grupo que puede

formar un puente de hidrógeno con el agua de disolución en la superficie de la
proteína.

Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y los átomos del

esqueleto polipeptídico:

La Gly193 forma un enlace de hidrógeno a través del grupo carboxilo con un

grupo –NH de la cadena lateral de la His40.

Los átomos del esqueleto polipeptídico:

La mayoría de los enlaces por puente de hidrogeno están formados por el

esqueleto polipeptídico de la proteína entre los grupos amino (N-H) y carbonilo
(C=O), que forman las hélices a o las lámina . En el modelo polipeptídico
(residuos 193-204) es una lámina que está formando puentes de hidrógeno
con un lámina antiparalela (residuos 205-214). Así se establecen dos puentes
de hidrógeno entre los átomos de la cadena polipeptídica en la Leu199 y la
Gly211.

Interacciones hidrofóbicas
Las interacciones hidrofóbicas se dan entre las cadenas laterales de los
aminoácidos hidrofóbico, estos aminoácidos suelen disponerse en el interior de
la proteína, evitando de esta manera las interacciones con el agua. Este tipo de
fuerzas hidrofóbicas intervienen en el correcto plegamiento de la proteína. Las
uniones hidrofóbicas suelen darse en el interior, corazón hidrofóbico de la
proteína, donde la mayoría de cadenas laterales puede asociarse
estrechamente y se encuentran protegidas de las interacciones con el
disolvente. Así la Pro198 y la Val200 son dos de los seis aminoácidos
hidrofóbicos del modelo polipeptídico. Estos dos aminoácidos se asociación de
manera estrecha con las cadenas hidrocarbonadas
de Leu209, Val121 y Trp207. Este tipo de interacciones ayudan a mantener la
estructura tridimensional de las proteínas.
Aunque no todos los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior de
las proteínas, cuando las cadena lateral hidrofóbicas están expuestas a las
moléculas polares del agua usualmente involucran un enlace hidrofóbico
externo. Podemos observar la unión hidrofóbica entre la Pro24 y Phe71.
Fuerzas de Van der Waals
Las fuerzas de Van der Waals, son atracciones eléctricas débiles entre
diferentes átomos. Estas fuerzas son el resultado de las fuerzas atractivas y
repulsivas que se establecen al acercarse los átomos, de manera que existe
una distancia en que la atracción es máxima. Esta distancia se encuentra en lo
que se conoce con el nombre de radios de Van der Waals. Estas fuerzas se
deben a que cada átomo posee una nube electrónica que puede fluctuar,
creando de esta manera dipolos temporales. El dipolo transitorio en un enlace
puede inducir un dipolo complementario en otro enlace, provocando que dos
átomos de los diferentes enlaces se mantengan juntos. Estos dipolos
transitorios provocan una atracción electrostática débil: las fuerzas de Van der
Waals.
Los puntos alrededor de los átomos representan el radio de Van der Waals.
Estas atracciones de Van der Waals, aunque transitorias y débiles son un
componente importante en la estructura de las proteínas porque su número es
importante. La mayoría de los átomos de una proteína están empaquetados lo
suficientemente próximos unos de otros para involucrar estas fuerzas
transitorias.