El pH

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La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es

máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente.
Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que
otras proteínas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá de
unos límites estrechos. De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas
tampón. En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la
neutralidad, en consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH
óptimo muy diverso según sea el pH del medio en el que habitualmente actúan
(los enzimas proteolíticos del jugo gástrico tienen pHs óptimos próximos a 2 ya
que este es el pH de dicho jugo). Por último existen algunos enzimas a los que el
pH no afecta en absoluto.

Todas las enzimas tienen en su estructura primaria aminoácidos con grupos

radicales ionizables. Dependiendo del pH del medio en el que se encuentren
pueden no tener carga, o por el contrario estar cargados, bien positiva o
negativamente. Estas cargas sirven para estabilizar la conformación natural de la
proteína y cuando el pH las cambia, también se modifica la estructura, llevando en
último extremo a la desnaturalización de la proteína, y en el caso de las enzimas a
la pérdida de actividad. Dependiendo del medio dónde deba ejercer su acción
catalítica, cada enzima tendrá su conformación más adecuada, y por lo tanto su
máxima actividad, alrededor de un valor concreto de pH, que recibe el nombre de
pH óptimo. El cambio, bien sea hacia valores más altos o más bajos provocará
una disminución de la actividad. En el caso de la pepsina gástrica, una enzima
digestiva, su pH óptimo está alrededor de 2 ya que el medio estomacal es un
medio de gran acidez; mientras que otra enzima digestiva como la tripsina, cuyo
lugar de acción catalítica es el intestino delgado, presenta su pH óptimo
aproximadamente a 8. La mayor parte de las enzimas son muy sensibles a las
variaciones de pH, con algunas excepciones, como es el caso de la amilasa
salival, capaces de mantener la actividad en un amplio rango de valores de pH.
Esta adaptación garantiza su funcionamiento independientemente del valor del pH
del alimento ingerido. El medio interno de los seres vivos está siempre tamponado,
lo cual hace que los pH fisiológicos de las soluciones corporales varíen poco, el
plasma sanguíneo presenta valores próximos a la neutralidad (7,4), y la desviación
de unas pocas décimas provoca alteraciones muy graves. Tan só- lo existen
algunas zonas del organismo que se mueven en valores muy alejados de la
neutralidad, como el caso descrito de las soluciones digestivas; o, ya en el interior
celular, los lisosomas, que contienen enzimas cuyo pH óptimo se encuentra en
valores muy ácidos.

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Desnaturalización de proteínas:

Pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria),

quedando la cadena polipeptídica (formada por aminoácidos) reducida a un
polímero sin ninguna estructura tridimensional fija.

cambio o variación de la estructura espacial de las mismas y/o cadenas de

aminoácidos que lo conforman. Al producirse la desnaturalización proteica solo se
conserva el enlace lineal (perdiéndose las estructuras secundarias, terciarias, y
cuaternarias), de esta manera cambia su forma original y la forma en que se
encuentra plegada, esto trae como consecuencia un defecto en su funcionalidad
biológica. Por ejemplo si son enzimas al desnaturalizarse perderán la función de
catalizar las reacciones químicas que se producen en el organismo.
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Concentración del sustrato

Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de acuerdo a la

concentración del sustrato.

Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta

alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las
enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados.

A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se

obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un
aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la
reacción.

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