Contenido

Propiedades de los aminoácidos ......................................................................................................... 1

1. Cadena lateral ............................................................................................................................. 1
1. DETERMINAN LAS INTERACCIONES NO COVALENTES ............................................................ 3
2. PUEDEN ESTABLECER ENLACES COVALENTES ..................................................................... 4
3. LA DISTRIBUCION ESPACIAL ................................................................................................ 4
4. COMPORTAMIENTO ACIDO-BASE DE LAS CADENAS LATERALES ........................................ 4
5. Algunas de las reacciones que presentan los aminoácidos son las siguientes: .................. 5
Aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas que poseen características en cuanto a estructura
y funciones similares. Existen muchos aminoácidos, pero hay 20 llamados
“esenciales” que se encuentran especificados en el código genético. En las células,
estos aminoácidos se unen para crear largas cadenas para formar proteínas.
Como se dijo anteriormente, los aminoácidos comparten similitud en su estructura.
Todos los átomos cuentan con un carbono alfa, al cual se le unen los grupos:
 Grupo carboxilo (-COOH)
 Grupo Amino (-NH2)
 Un átomo de hidrogeno
 Una cadena lateral (-R) (que ayuda a diferenciar a los aminoácidos)

Propiedades de los aminoácidos

1. Cadena lateral

Amonoacidos
estrictamente hidrofobicos
Los aminoacidos se califican
por las caracteristicas de su
cadena lateral
Aminoacidos polares sin
Cadena lateral
carga

Aminoacidos ionizables a
pH fisiologico

Los aminoácidos estrictamente hidrofóbicos son: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp
y Met.
Phe y Trp, no cuentan con cadenas laterales alifáticas, presentan anillos aromáticos
por lo cual pueden absorber la luz ultravioleta.
La Cys también puede colocarse aquí, debido a que el enlace Cys-Cys covalente
es apolar.
Los aminoácidos polares sin carga son: Ser, Thr, Tyr, Asn y Gln
Los aminoácidos ionizables a Ph fisiológico son: Glu, Asp, Lys, Arg e His.
Tambien se puede clasificar en cinco grupos:

Grupos R
apolares
alifaticos

Grupos R
Grupos R
polares sin
aromaticos
carga

Grupos R
Grupos R con
cargados
carga positiva
negativamente

Los grupos R apolares alifáticos: Son apolares e hidrofóbicos, Lo conforman:

Glicina, Alanina, Prolina, valina, Leucina, Isoleucina y Metionina.

Los grupos R aromáticos, son relativamentes apolares (hidrofóbicos). Lo

conforman: Fenilalanina, Tirosina y Triptofano.

Los grupos R polares sin carga: Las cadenas son más solubles en agua. Lo
conforman: Serina, Treonina, Cisteina, Asparagina y Glutamina.
Los grupos R cargados positivamente: Esta conformados por la Lisina, Arginina
e Histidina.
Los grupos R cargados negativamente: Aspartado y Glutamato
 1. DETERMINAN LAS INTERACCIONES NO COVALENTES
HIDROFOBICIDAD
Fuerzas de Van Der Waals
Formación de puentes de hidrogeno
Interacciones electrostáticas
Hay aminoácidos que presentan
cadenas laterales apolares, las
cadenas apolares tienden a
agruparse como efecto de repulsión
(hidrofóbico)
En las cadenas apolares se pueden
crear dipolos instantáneos que crean
fuerzas de atracción muy débiles pero
que juntos pueden tener una gran
influencia en la estructura
tridimensional de las proteínas.
Algunas cadenas laterales pueden
formar interacciones no covalentes.
Pueden actuar como donadores de
hidrogeno: Ser, Tyr, Thr, Trp, Gln,
Ans, His y Cys.
Pueden actuar como receptores de
hidrogeno: Tyr, Glu, Asp, Ser, Asn,
Gln, His y a veces, la Cys.
Las cadenas laterales que presentan
grupos funcionales que pueden actuar
de forma acida o básica, pueden estar
ionizados a determinados valores de
Ph. Las cadenas laterales de los
aminoacidos Lys, Arg e His pueden
presentar carga positiva y las de Glu y
Asp carga negativa.
Pudiendo crear interacciones no
covalentes entre las cadenas + y -.
 2. PUEDEN ESTABLECER ENLACES COVALENTES
FORMACION DE PUENTES Dos residuos de Cys pueden unirse
DISULFURO mediante la formación de puentes de
disulfuro mediante un proceso de
oxidación
FOSFOLIRACION Las cadenas laterales de los
aminoácidos Ser, Thr y Tyr pueden
sufrir un proceso de fosforilacion
GLUCOSILACION En las células eucariotas los azucares
se pueden unir de forma covalente a las
proteínas mediante la formación de un
enlace O-glucosidico.

La formación de puentes de disulfuro: Esta reacción se debe dar en un ambiente

oxidante, por lo cual este enlace no es muy común en las proteínas intracelulares.
Este tipo de enlace es común son frecuentes en las proteínas extracelulares.
Estos enlaces permiten dar una estabilidad a las estructuras tridimensional de las
proteínas, protegiendo de la degradación.

Fosfoliracion: Se da por la unión del grupo hidroxilo y de una molécula de fosfato

inorgánico.
Este proceso tiene gran importancia pues ayuda a la regulación proteica. Introducir
un grupo fosfato a una proteína hace que se generen lo que son modificaciones en
la conformación de la proteína, que, en consecuencia, cambia su actividad.
Unión de elementos metálicos
La unión covalente a proteínas de cationes divalentes y algunos metales de
transición es relativamente importante para muchas enzimas y en otras proteínas,
3. LA DISTRIBUCION ESPACIAL
La distribución espacial de los enlaces de la cadena lateral, tiene gran importancia
debido a que juegan un papel para determinar el plegamiento de las proteínas y sus
relaciones con otras moléculas. El tamaño y la forma de las cadenas laterales
condiciona el tipo de interacciones que pueden darse con otros grupos funcionales.

4. COMPORTAMIENTO ACIDO-BASE DE LAS CADENAS LATERALES

En algunos aminoácidos, las cadenas laterales poseen grupos funcionales con
carácter acido-base. Estos aminoácidos son: Lys, Arg, His, Asp, Glu, Cys y Try. Su
carácter acido o básico, va a depender del PK. A ph fisiológico todos se encontraran
en su forma acida, menos la His.
Esta función biológica es muy importante, o mejor dicho, su importancia radica en
que tienen la posibilidad de participar en reacciones químicas como aceptor o
donadores de protones.
Anteriormente, se mencionó que las cadenas laterales pueden dar estas
características de ácido y base, pero los grupos aminos y los grupos carboxilo
también pueden hacerlo.
Cuando la cadena no se encuentra ionizada (la característica descrita con
anterioridad, la cadena se encontraba ionizada) se disuelve en agua a Ph neutro,
se encuentra en una solución de forma ion dipolar o zwitterion, que puede actuar
como acido o base.
Gracias a este comportamiento, los aminoácidos pueden crear curvas de titulación,
Dichas curvas de titulación difieren entre si pero son similares.
Todos los aminoácidos que cuentan con un grupo alfa amino, un solo grupo alfa
carboxilo y un grupo R (cadena lateral) no ionizados tienen curvas de titulación
similares al de la glicina.
La naturaleza dipolar, le da unas características poco úsales:
1.- Los aminoácidos tienen punto de fusión altos, por lo general arriba de los 200
grados Celsius
2.- Son mas solubles en agua que en éter, diclorometano y otros disolventes
orgánicos.
3.- Tienen momentos dipolares mayores que las aminas o los ácidos sencillos
4.- Los aminoácidos son menos ácidos que los ácidos carboxílicos y menos básicos
que las aminas

5. Algunas de las reacciones que presentan los aminoácidos son las siguientes:
1.- Esterificacion del grupo carboxilo
2.-Acilacion del grupo amino: Formación de amidas
3.- Reacción con ninhidrinas
4.- Formación de enlaces peptídicos.
Bibliografía
L.G. Wade, Jr. (Química orgánica Vol. 2)
Feduchi. (Bioquímica)
Lehninger (Bioquímica 5ta)