Ionization of water | The ionic product of water

The water molecule is made of two hydrogen atoms and one oxygen atom. But this molecule
tends to ionize, that is, one of the hydrogen nucleus is separated from the water molecule. So, the
products of this ionization are one proton, or hydrogen ion with positive charge, and a hydroxide
ion with negative charge. This reaction does not occur in the majority of the water molecules and
is rather an infrequent event. But it is frequent enough to always maintain pure wáter in an
slightly ionized state, which gives wáter some interesting properties. For instance, electrical
conductivity.

In pure water, the concentration of hydrogen and hydroxide ions is in equilibrium. This means,
that for each water molecule that separates in this two ions, another two ions will join together to
form a water molecule in another location. When there is an equilibrated system with reversible
reactions, like the ionization of water, we can determine an equilibrium constant, which, in this
case, is equal to the product of the ion concentrations and divided by the concentration of water.

The concentration of pure water is 55.5 molar, namely, 55.5 moles of water per liter. This number
is treated as constant even in an aqueous solution where solutes are present. The equilibrium
constant has been measured to be 1.8 times ten to the minus sixteen molar. So if we substitute
this values in the equation, then solve for the product of the ion concentration, we have that, the
concentration of H plus by the concentration of OH minus is always equal to 1 times ten to the
minus fourteen molar squared.

This number is called the ionic product of water. Since it is a constant, whenever h plus
concentration increases in water, a decrease in oh minus concentration will also happen and
viceversa. If an aqueous solution has more hydrogen than hydroxide ions, it is an acidic solution, if
the opposite is true, it is a basic solution. If both ions are equal in concentration, the solution is
neutral.

Pure water is always neutral, so, in order to increase the concentration of either ion, one must add
an acid or base, for example, sulphuric acid or sodium hydroxide.
Hydrogen ion concentration | The pH scale

Knowing the hydrogen ion concentration of aqueous solutions is of great importance in

biochemistry. If we want to make a buffer solution, or simply to describe and understand the
properties of biofluids like blood or the cytoplasm, etcetera. But it is inconvenient to use the
concentrations of this ion in scientific notation, since it is a very large number to say. To address
this issue, the pH scale was created.

Lets start with the equation of the ionic product of water:

If we take the negative logarithm base 10 of both sides of the equation we obtain the following
expression:

-log [H3O^+] –log [OH^-] = 14

The first term is what we know as pH, that is, the negative logarithm of the h plus concentration.
In the same way, the second term is called pOH. Both of these terms can have values between 0
and 14 and the sum of both will be always equal to 14. So, for instance, the pH and pOH of pure
water are equal to 7. With this formula, it is clear that knowing either the pH or pOH of a solution
is enough to obtain the other value. Typically the use of pH values to describe a solution is
preferred.

The pH scale works so the higher the value is, the lower the concentration of h plus, so acidic
solutions have low pH values, and basic solutions have high pH values. pH 7 being the middle point
of the scale, is considered a neutral pH. A lot of fluids in living organisms tend to have pH values
close to neutrality.

It is important to mention that, due to the logarithmic nature of the pH scale, a small change in the
pH value of a solution corresponds to a much higher difference in h plus concentration. For
instance if we have a solution pH 2, h plus concentration is equal to 1 times ten to the minus two
molar. On the other hand, If a solution has a pH of 2.1, concentration is equal to 7.9 times ten to
the minus three molar, which is a huge difference.
Strong and Weak acids | Conjugate acid-base pairs

Acids, like hydrochloric acid for instance, have the ability to liberate h plus ions, or protons, in an
aqueous solution. The result is that the pH of that solution is decreased. When an acid gets
ionized, the result is an h plus ion and a negative ion, called the conjugate base of the acid. Then,
this negative ion can make an ionic bond with a proton, forming the original acid again. For
instance, the conjugate base of hydrochloric acid is the chloride ion. In another example, the
conjugate base of sulphuric acid, is the hydrogen sulfate ion.

An acid can be defined as a substance capable of releasing protons in a solution. A base on the
other hand, can take and make ionic bonds with free protons, so it is a proton acceptor. When an
acid is ionized, a proton and a conjugate base remain. In turn, this base is free to bind with protons
in the solution. The pairs Hydrochloric acid - chloride ion and sulphuric acid – hydrogen sulfate
ion, are examples of conjugate acid-base pairs. Since the hydrogen sulfate ion can be further
ionized into a proton and a sulphate ion, it is also an acid.

Both hydrochloric and sulphuric acids are called strong acids, because in an aqueous solution, the
ionization of this acids is complete, namely, a hundred percent of the acid releases its proton and
becomes a conjugate base. This is not the case of weak acids, where only a percentage of the
dissolved acid releases the proton. The hydrogen sulfate ion is an example of a weak acid.

Weak acids are very important in biochemestry, since a lot of organic molecules act as weak acids.
Also, the efficiency of many biological functions and the structure of some biomolecules rely on
the pH of the medium, which is maintained by the presence of this weak acids and their conjugate
bases. Some examples of relevant conjugate acid-base pairs in biochemistry are the acetic acid –
acetate ion, glutamic acid and glutamate or carbonic acid and bicarbonate ion.
Acid dissociation constant (Ka) for weak acids
When acids are in an aqueous solution, they tend to dissociate, releasing a proton and a negative
ion. The weaker the acid, the less protons released to the médium. On the other hand, a stronger
acid will have an increased probability of releasing a proton.

Acid dissociation is reversible, so the negative ion that is also released during this process, can
bind to a different proton in the solution, obtaining the original acid.

If we dissolve an acid in water, it will start releasing protons, but as soon as this happens, the
reverse reaction will occur as well. The result is that the concentrations of acid and its conjugate
base will fluctuate until they come to equilibrium.

At this point, the concentrations of acid, conjugate base and protons in the solution remain
unchanged. If we take the product of the concentration of protons and conjugate base and divide
it by the concentration of acid, we obtain the equilibrium constant of the reaction. In this case, this
constant is named acidic constant or Ka.

This value reflects how strong or weak an acid is. Strong acids have higher Ka values, since they
have more impact on the proton concentration. On the other hand, weak acids have lower Ka
values, and we can compare these values between acids to say which ones are stronger or weaker.
For instance, by watching the Ka values of acetic and phosphoric acid, we can be sure that the
phosphoric acid is the stronger of the two.

Ka values have concentration units, and tend to be large numbers to read and compare. For
simplicity, if we take the negative logarithm of this number we obtain a new value called pKa,
similar to pH, which is the negative logarithm of proton concentration.

pKa values are easier to read and compare. In this case, a low pKa is an indicator of a strong acid
and viceversa.

An interesting scenario is when an acidic solution has a pH equal to the pKa of the acid. In this
case, the amount of acid in the solution is equal to the amount of its conjugate base.

If the pH of the solution is lower that the pKa, then the amount of acid is higher. The opposite is
also true, if the pH is higher than the pKa, the amount of conjugate base will be higher.
pH and pKa relationship | Henderson-Hasselbalch equation
Buffer solutions are capable of mantaining its pH within a certain range, even if a strong acid or
base is added. It is made by mixing a certain amount of a weak acid and its conjugate base and
dissolving them in water. For instance, to prepare an acetic acid buffer, we should dissolve in
water acetic acid and sodium acetate.

The range where buffer solutions work best is always close to the pKa value of the weak acid used.
So the acetic acid buffer will be effective maintaining pH values close to 4.76, which is the pKa
value for this acid. The question is what is the amount of acetic acid and sodium acetate that
should be added to make the buffer, let’s say, with a pH of 5?

We will start with the equilibrium equation for an acid dissociation reaction. From this equation,
we will solve for the concentration of H plus.

Then we take the negative logarithm of both sides.

To the right we have the negative logarithm of the acid divided by the base. This is equal to the
positive logarithm of the inverse ratio.

Now, we have in the equation the negative logarithm of the H+ concentration and the Ka. This
values are equal to the pH and pKa respectively, so we substitute that in the equation.

This is called the Henderson-Hasselbalch equation, and it is very useful since it relates the pH of a
solution to the concentration of acid, conjugate base and the pKa.

So, in order to know the amounts of acetic acid and sodium acetate to make a buffer solution pH
5, we only need to input the values in the formula. The pH we want is 5, and the pKa of the acetic
acid is 4.76. Then we solve for the ratio of acetate and acetic acid.

The result is that the ratio is equal to 1.73. This means, that for each mole of acetic acid, we need
to add 1.73 moles of sodium acetate. As long as this proportion is correct, the buffer solution will
have a pH equal to 5.
Biochemistry | Condensation and hydrolysis reactions
Cell water is not only the medium where biochemical reactions take place. Water is also involved
in a lot of enzymatic reactions of synthesis and breakdown of several biomolecules.

In hydrolysis reactions, water is used as a substrate. For instance, a protease, a type of enzyme
that breaks down the peptide bonds in proteins, will use water in this manner to do that type of
reaction.

Another common example of hydrolysis is the release of energy due to the removal of a
phosphate group in the ATP molecule. In this process, a water molecule is used to hydrolize the
ATP molecule, obtaining as products a phosphate ion and an ADP molecule.

In general, breakdown reactions have always a hydrolysis step involved.

On the other hand, synthesis reactions often generate a water molecule as a byproduct, and are
called condensation reactions.

So the reverse reactions of the past examples: peptide bond formation and ATP synthesis, both
generate one water molecule in the process.

There are many examples of condensation reactions in biochemical pathways such as fatty acid
metabolism, glycogen synthesis and so on.

So, water is not only important as a solvent, but also as an active participant in biochemical
reactions.
Biochemistry | The basic structure of amino acids
Amino acids are the building blocks of the more complex molecules called proteins. Also,
they serve as signaling molecules, metabolic intermediates, and more. 20 specific amino
acids are the ones required for the synthesis of proteins in all life forms.

They are named amino acids, because of the amino and carboxylic acid groups in their
structure. Both groups are bound to a carbon, called alpha carbon. This carbon is bound
also to a hydrogen atom and a radical group that is different for each of the 20 amino
acids. These groups make each amino acid unique and give them special properties.

The 20 amino acids present in proteins are classified in polar and non-polar. Despite all
amino acids being polar at pH 7, when they are part of a protein, the charged amino and
carboxylic groups are used to form peptide bonds, so ultimately the radical group
determines if an amino acid is polar or not when it is part of a protein structure.

Non-polar amino acids that have a benzene ring in their radical group are called aromatic.
The rest of them, that do not have this type of group, are called aliphatic.

The aliphatic amino acids are:

-Glycin: the smallest amino acid, having only a hydrogen atom as its radical group.

-Alanine, Valine, Leucine and Isoleucine, they have hydrocarbon chains as their radical
groups.

-Proline: it is special because its R group forms a covalent bond with its amino group,
which in this case is called an imino group.

-Metionine: is one of the two amino acids with a sulphur atom in its structure.

Aromatic amino acids are:

-Phenylalanine, that receive its name because its structure is similar to an alanine with an
additional phenyl group.

-Tyrosine: this is an aromatic amino acid, but since it also has an OH group, it is also
classified as a polar amino acid.

-Triptófano: is the most hydrophobic amino acid of all.

Now, the polar amino acids, can be separated in two groups, charged and non-charged
amino acids.
The polar amino acids without charge are:

-Serine and threonine: both have an OH group

-Asparagine and glutamine: which have an amide group

-And cystein: it is another amino acid with sulphur in its R group. Cystein is very important
in a protein structure because it can form covalent bonds with another cystein, called
disulphide bonds.

Lastly we have the charged amino acids. Aspartate and glutamate have negative charges,
due to their carboxyl group. On the other hand, lisin and arginine have positive charge.

Histidine is another positive charged amino acid. It is special because the pKa of its R
group is equal to 6. Because of that, at physiological pH, there is certain amount of
histidine molecules with positive charge and another amount without charge. This
property contributes to the pH buffering capacity of cells.
Biochemistry | D- and L- Enantiomers of amino acids
Carbon atoms are capable of forming four covalent bonds with other atoms. A carbon
atom bound to four other atoms has a tetrahedral structure, with the carbon in the center
and the groups in the vertices.

If the four radical groups bound to a carbon are all different, they can be arranged in one
of two conformations. Despite being identical in their composition, these two
conformations are not equal: one is the mirror image of the other. These types of
molecules are called enantiomers, and the central carbon is called the chiral carbon.

The alpha carbon of all amino acids, with the exception of glycine, is a chiral carbon,
because it is bound to four distinct groups: amino, carboxyl, hydrogen and the R group. So
amino acids can exist in two different forms: the enantiomers D and L. This classification is
based on the structure of a molecule called glyceraldehyde. So, amino acids with a
structure similar to the L-glyceraldehide are called L amino acids, and D amino acids are
similar to the D-glyceraldehide.

Enantiomers have a different 3D structure, and because of that, their functions are
different in living organisms. Typically, L-amino acids are the ones with biological
relevance, and cells are only capable of synthesizing and using this conformation to create
proteins.
Bioquímica | pKa de los aminoácidos
Amino acids in solution are in an ionized state. With exception of amino acids with a
charged R group, they have two charged groups, amino and carboxyl, and depending on
the pH, they can be either weak acids or bases.

The pKa value of a weak acid is the pH where 50% of the acid is ionized. Amino acids have
two or three charged groups that can behave as weak acids, and each group has its own
pKa value.

Let’s use glycine as an example. It has only two charged groups. The pKa of its carboxyl
group is equal to 2.34 and the pKa of the amino group is equal to 9.6. What will happen
with the net charge of glycine at different pH values?

At pH equal to 1, we have a very acid solution. So, the concentration of h+ ions is high.
Because of that, both amino and carboxyl groups will be in their protonated, acid form,
and the net charge of glycine will be equal to plus one.

Now let’s analyze the other side of the spectrum, at pH equal to fourteen. In this case, h+
concentration is extremely low, so both amino and carboxyl groups will be dissociated
from their proton. In this case, the net charge of the molecule is equal to minus one.

Now let’s see what happens at a pH value of 2.34, the pKa value of the carboxyl group.

We know that at this point, 50% of carboxyl groups are ionized. But what happens with
the amino group? To calculate that, we will use the Henderson-Hasselbalch equation, this
allows us to know the ratio of the concentration of an acid and its deprotonated form.

So we set the pH value to 2.34 and the pKa of the amino group is equal to 9.6. Now we
substitute the values in the equation and solve for the ratio between the deprotonated
and protonated forms of the amino group. The result is a very small number. So small, we
can approximate it to zero.

This means, that the protonated form is a lot more abundant that its counterpart. So, at
pH equal to 2.34, the amino group in the glycine molecule is mostly protonated and with
positive charge, and also, the carboxyl group is protonated in 50% of the glycine
molecules. This means, that 50% of the glycine molecules have a net charge of zero, and
the other 50% have a net charge of plus one.

So, using the Henderson-Hasselbalch equation, we can calculate the net charges of an
amino acid at a certain pH value knowing the pKa values of its charged groups.
Bioquímica | Punto isoeléctrico (pI) de los aminoácidos
En el video pasado observamos que es posible obtener la carga neta de un aminoácido a
un pH específico, conociendo los pKa de sus grupos cargados mediante la ecuación de
Henderson-Hasselbalch. En esta ocasión centraremos la atención en un valor de pH
especial, que es el valor en el cual la mayoría de las moléculas de un aminoácido en
particular tiene carga neta cero. A este punto se le conoce como punto isoeléctrico.

Primero consideraremos el caso de los aminoácidos que no tienen grupos R cargados.

Estos aminoácidos tienen 2 pKa, uno para el grupo amino y otro para el grupo carboxilo.
En estos casos, el punto isoeléctrico puede ser calculado como la media entre ambos pKa.

Por ejemplo, la alanina, tiene un grupo carboxilo con pKa=2.34 y grupo amino con
pKa=9.69. A pH menores a 2.34, predomina una carga de +1 y a un pH mayor a 9.69
predomina la forma con carga -1. Por tanto, la variante con carga neta de cero se
encuentra en el punto medio de estos dos valores, es decir, su punto isoeléctrico es
9.69+2.34/2, que es igual a 6.01.

En el caso de los aminoácidos cargados, tenemos un valor extra de pKa, correspondiente

al de su grupo R, por lo que el punto isoeléctrico se calcula de forma distinta.

Los aminoácidos aspartato y glutamato tienen un carboxilo extra, y por lo tanto, son más
ácidos en general. Para los aminoácidos cargados negativamente, como por ejemplo, el
glutamato, el punto isoeléctrico se encuentra entre los valores de pKa del grupo carboxilo
y de su carboxilo extra, es decir, 2.19 y 4.25 para el caso del glutamato. Por lo tanto,
calcularemos el punto isoeléctrico sacando el promedio de estos dos valores. En este caso,
el resultado es igual a 3.22.

Para el caso de los aminoácidos cargados positivamente, haremos este mismo proceso,
pero esta vez el punto isoeléctrico estará entre los valores de pKa de sus grupos amino.
Por ejemplo, para la lisina, el punto isoeléctrico estaría entre 8.95 y 10.53, que es igual a
9.74.
Bioquímica | Enlace peptídico. Péptidos, polipéptidos y proteínas
Dos aminoácidos pueden unirse mediante enlaces covalentes, en los que participa el
grupo amino de uno y el carboxilo del otro. A este tipo de enlace covalente en particular
se le conoce como enlace peptídico y a la molécula resultante de la unión de dos
aminoácidos se le conoce como un dipéptido. A esta molécula se le pueden seguir
agregando aminoácidos en sus extremos, generando cadenas más largas de residuos de
aminoácidos, que recibirán su nombre de acuerdo a su tamaño.

De esta forma, una molécula formada por 3 aminoácidos será un tripéptido, una de 4 un
tetrapéptido, etc. Una cadena de unos pocos aminoácidos es llamada oligopéptido y en
general, una cadena de menos de 50 aminoácidos es un péptido, y de más de 50 es un
polipéptido. Una proteína puede estar formada de uno o más polipéptidos unidos entre sí.

Los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos son utilizados para la formación del
enlace peptídico. Sin embargo, en uno de los extremos de la cadena se encuentra un
grupo amino libre, y en el otro extremo un grupo carboxilo. A estos extremos se les llama
amino-terminal y carboxilo-terminal, respectivamente.

Para nombrar una cadena de aminoácidos, se enlistan los aminoácidos que lo conforman,
empezando por el grupo amino-terminal. Así, por ejemplo, la siguiente estructura:

Ala-Gly-Ser

Correspondería a la Alanilglicilserina. Para escribir la secuencia de la cadena de

aminoácidos, puede ser utilizada la nomenclatura abreviada, en la cual, cada aminoácido
está representado por un símbolo abreviado, ya sea de tres letras para cada aminoácido, o
de una. Para el ejemplo del péptido anterior, en el código de tres letras sería Ala-Gly-Ser, o
bien, en el de una letra AGS. La estructura de tres letras suele ser usada para péptidos
pequeños, mientras que para polipéptidos y proteínas la de una letra resulta más práctica.
Bioquímica | Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las
proteínas
Las proteínas están formadas de 20 distintos tipos de aminoácidos, unidos mediante
enlaces peptídicos. La cantidad de proteínas diferentes que pueden formarse a partir de
estos aminoácidos es prácticamente infinita. Además, las distintas formas en las que una
cadena de aminoácidos puede plegarse hace que las proteínas sean extremadamente
diversas y tengan funciones que van desde dar estructura a la célula, catalizar reacciones
bioquímicas, etc.

Las proteínas se estructuran en el espacio de forma compleja, en un proceso que involucra

interacciones de distintos tipos y que tiene que ver con los aminoácidos que las
conforman, el ambiente en el que se encuentran, etc. Sin embargo, esta estructuración
compleja puede dividirse en niveles de estructuración para su mejor entendimiento.

El primer nivel es la estructura primaria. Al referirnos a la estructura primaria de una

proteína, estaremos hablando únicamente de la secuencia de aminoácidos, es decir, el
acomodamiento uno por uno de los aminoácidos que forman a la proteína unidos
mediante enlaces peptídicos. La estructura primaria es el primer nivel puesto que en este
punto se considera a la proteína como una cadena de aminoácidos, sin que se haya
plegado de ninguna forma.

Una cadena de aminoácidos no se mantendrá en una forma lineal, sino que comenzará a
plegarse tan pronto se vaya formando. La estructura secundaria de una proteína se refiere
a estos plegamientos iniciales que la secuencia lineal de aminoácidos comienza a
desarrollar. En la estructura secundaria, son los puentes de hidrógeno los enlaces que
dirigen principalmente el plegamiento. Las estructuras secundarias más comunes, son las
hélices alfa y las láminas beta.

Una proteína se seguirá plegando más allá de la estructura secundaria en arreglos más
complejos, y es a éste nivel al que se le denomina estructura terciaria. En este nivel, no
sólo los puentes de hidrógeno son importantes, también contribuyen los enlaces disulfuro
entre las cisteínas, las interacciones de van der Waals así como interacciones iónicas o
hidrofóbicas. La estructura terciaria define la conformación de una proteína en dominios,
que son estructuras tridimensionales que poseen alguna función en específico, por
ejemplo, dominios de unión a DNA, dominios catalíticos de enzimas, etc.

Por último, la estructura cuaternaria de una proteína, se refiere a aquellas proteínas que
están formadas de más de una cadena de aminoácidos. En estos casos, varias subunidades
se unen por enlaces de distintos tipos, para formar una sola unidad protéica funcional. La
hemoglobina, por ejemplo, está formada de cuatro subunidades.

Electroforesis de proteínas en gel de poliacrilamida (SDS-PAGE)

La electroforesis de proteínas en gel de poliacrilamida es un procedimiento por el cual
podemos separar una mezcla de muchos tipos de proteínas diferentes de acuerdo con su
peso molecular, que está relacionado directamente con la longitud de su secuencia de
aminoácidos. El resultado es un gel en el que se tienen diferentes bandas, cada una
correspondiendo a una proteína distinta.

Para hacer este procedimiento, el primer paso es añadir un detergente, el dodecil sulfato
de sodio, o SDS, a la solución en la que tenemos las proteínas. El SDS servirá para
desnaturalizar todas las proteínas que se tengan, de forma que queden completamente
lineales, sin plegamientos. Además, el SDS hará que todas las proteínas tengan una carga
negativa, lo cual es importante como se verá a continuación.

El siguiente paso será preparar el gel. Básicamente, el gel es una red porosa por la que
irán pasando las proteínas. Entre más grande sea una proteína, más tiempo le tomará
pasar por el gel, y entre más pequeña sea, pasará más rápido. En este caso, el gel estará
formado de una red de moléculas de acrilamida unidas entre sí, de ahí que recibe el
nombre de gel de poliacrilamida.

Entre más concentrado sea el gel, más difícil le resultará a las proteínas moverse a través
de él. Además, esto hará que proteínas con tamaños similares se separen más entre sí. Por
lo tanto, la concentración de acrilamida que se use dependerá de qué tan separadas
necesitamos las bandas de proteínas.

Un gel de poliacrilamida tiene dos partes: un gel concentrador y un gel separador. Las
proteínas se colocan inicialmente en el gel concentrador, que está en la parte de arriba.
Éste sirve para que las proteínas se estructuren en bandas delgadas y puedan entonces
separarse adecuadamente en el gel separador. Si no se pusiera gel concentrador, se
tendría una mancha barrida, en vez de bandas bien definidas. Por otro lado, en el gel
separador, como su nombre lo dice, es donde se llevará a cabo la separación de las
proteínas.

Además de las muestras que nos interesa observar, es necesario cargar uno de los carriles
del gel con un marcador de peso molecular, el cual, al correr el gel, se separará en bandas
de pesos moleculares ya bien conocidos, lo cual sirve como guía para identificar las bandas
de las mezclas de proteínas que interesa analizar.
Una vez que cargamos el gel de poliacrilamida con las soluciones de proteínas, debemos
hacer que éstas se muevan por el gel. Esto se logra aplicando un campo eléctrico, con la
parte negativa al inicio del gel y la positiva abajo. Recordemos que usamos el SDS no sólo
para desnaturalizar las proteínas, sino también para darles carga negativa. Esto nos ayuda
a que todas las proteínas se vean atraídas hacia la parte positiva, evitando que las
proteínas se muevan por su carga particular, de forma que tenemos la certeza de que las
estamos separando por su tamaño únicamente.

Por úlitmo, cuando han terminado de migrar las proteínas, el gel es teñido con un
colorante específico de proteínas, de forma que podamos visualizar las bandas. El más
común es el azul de Coomasie. El gel se teñirá todo del mismo color, así que
posteriormente hay que lavarlo con una solución desteñidora, para que únicamente las
bandas de proteína queden con la tinción, y se puedan observar.

Bioquímica | Estructura de los anticuerpos

Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas con forma de Y, producidas por los
linfocitos B plasmáticos del sistema inmune, cuya función es unirse a moléculas y
organismos ajenos al cuerpo del organismo que los produce, de forma que impidan que
éstas causen daño.

Las inmunoglobulinas G son los anticuerpos más abundantes, y están formadas por cuatro
cadenas de polipéptidos:

Dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, unidas entre sí mediante puentes disulfuro.

El corte de una molécula de anticuerpo con la enzima papaína genera dos fragmentos:

Un fragmento cristalizable, llamado Fc y un fragmento llamado Fab, que es en el que se

encuentran los sitios de unión a antígeno.

La mayoría de la secuencia de los anticuerpos está conservada. Sin embargo, a los

extremos se encuentran dominios variables, que son los sitios en los que se unen los
antígenos. Dependiendo de la secuencia que tenga una molécula en particular de
anticuerpo, será el antígeno al que podrá unirse. Es por eso que estas regiones de la
molécula son altamente variables, lo que hace posible crear anticuerpos para
prácticamente cualquier molécula.

Además de las inmunoglobulinas G, existen otros 4 tipos de anticuerpos, las

inmunoglobulinas D, E, M y A, que poseen la misma estructura básica que las G, con la
diferencia de que cada tipo de inmunoglobulina posee una cadena pesada característica
que las diferencia. Las IgG poseen cadenas gamma, mientras las D, E, M y A, poseen
cadenas delta, épsilon, miu y alfa respectivamente.

Además, las inmunoglobulinas M pueden encontrarse en la forma de pentámeros,

mientras las IgA pueden estar como dímeros o trímeros.

Una molécula de anticuerpo es altamente específica, y reconoce únicamente una parte

del antígeno al que se une. A esta región en particular de antígeno, que se une a un
anticuerpo se le denomina epítope.

Un linfocito B en particular puede producir únicamente una molécula de anticuerpo, capaz

de unirse a un solo epítope. Cuando un organismo es expuesto a una molécula extraña,
muchos linfocitos B generarán anticuerpos que se unan a tal molécula. Así, tendremos
muchos anticuerpos capaces de unirse al antígeno, pero en distintos epítopes. Estos son
anticuerpos policlonales, pues provienen de distintas clonas de células y por tanto, a
pesar de unirse al mismo antígeno, se unen en sitios distintos.

Por otra parte, a la purificación de anticuerpos producidos por la misma clona de linfocitos
B, se les denomina anticuerpos monoclonales, y tienen la característica de unirse
únicamente a un epítope del antígeno.
Respiración celular | Glucólisis paso a paso
La glucólisis es una ruta metabólica de 10 reacciones, encargada de tomar la glucosa de las
células y convertirla en dos moléculas de piruvato. Como su nombre lo indica, gluco, de
glucosa y lisis, de ruptura, en esta serie de reacciones bioquímicas la glucosa, de seis
carbonos es sometida a un rompimiento, que genera dos moléculas de piruvato, de tres
carbonos cada una.

Es una vía rápida que tienen las células para obtener energía, en ella se obtienen dos
moléculas de ATP, y dos moléculas de NADH por molécula de glucosa.

La cascada de reacciones de la glucólisis puede ser dividida en dos fases que detallaremos
a continuación: una fase preparatoria en la que se gastan moléculas de ATP a cambio de
fosforilar a la molécula de glucosa y en la que al final se rompe la glucosa en dos
moléculas, y una fase de recompensa, en la que se recuperan los ATPs gastados en la fase
previa y además, se generan dos moléculas extra de ATP y dos de NADH.

Primero analizaremos la fase preparatoria paso a paso:

1.- Al entrar la glucosa en las células, el primer paso consiste en la fosforilación de esta
molécula en su carbono 6, con lo que obtenemos glucosa-6-fosfato. Este paso es
irreversible, y la enzima responsable se llama hexoquinasa. La hexoquinasa, obtiene el
fosfato de una molécula de ATP para fosforilar la glucosa. En el hígado, existe una enzima
llamada hexoquinasa IV o glucoquinasa, que es la encargada de llevar a cabo esta
reacción.

Recordemos, que una quinasa es una enzima que fosforila utilizando ATP. Por lo tanto, el
nombre de la hexoquinasa nos dice que es una enzima que fosforila hexosas, es decir
azúcares de seis carbonos como la glucosa, y la glucoquinasa, es una enzima que fosforila
glucosa.

2.- El siguiente paso consiste en reacomodar a la molécula de glucosa-6-fosfato para las

reacciones siguientes. La molécula de glucosa-6fosfato se convierte en fructosa-g fosfato.
Este paso es una isomerización, es decir, no se agregan ni se quitan átomos de la
molécula, únicamente se rearregla en una conformación diferente. La enzima que lleva a
cabo este paso es la fosfohexosa isomerasa.

3.-La reacción que sigue va a fosforilar a la fructosa-6-fosfato en el carbono 1, gastando

una segunda molécula de ATP, para formar fructosa-1,6-bisfosfato. Este paso es
irreversible, y es catalizado por una quinasa, la fosfofructoquinasa-1. Este paso es muy
importante, ya que a partir de este momento, la molécula de azúcar ya no puede salir de
la glucólisis hacia otras vías. La glucosa-6-fosfato y la fructosa-6-fosfato pueden irse a
otras rutas metabólicas, pero la fructosa-1,6-bisfosfato no.

4.- El paso siguiente es muy importante, pues es el paso en el que la molécula será cortada
para formar dos moléculas distintas. Aquí, la fructosa-1,6-bisfosfato, que tiene seis
carbonos, es cortada por la enzima aldolasa, generando dos moléculas de tres carbonos
cada una: una de dihidroxiacetona-fosfato, y otra de gliceraldehído-3-fosfato.

5.- El gliceraldehído-3-fosfato puede pasar directamente a la siguiente fase de la glucólisis,

la fase de recompensa, pero la dihidroxiacetona-fosfato necesita ser convertida primero.
El quinto paso es el último de la fase preparatoria de la glucólisis, y tiene el objetivo de
convertir a la dihidroxiacetona-fosfato, en otra molécula de gliceraldehído-3-fosfato. La
enzima encargada de esta reacción es la triosa-fosfato isomerasa.

Resumiendo, en la fase preparatoria de la glucólisis, se consume una molécula de glucosa,

y dos moléculas de ATP, para generar dos moléculas de gliceraldehído-3-fosfato.

Ahora, sigue la fase de recompensa, en la que vamos a emplear las dos moléculas
obtenidas en la fase anterior, para generar energía y piruvato. Recordemos que cada
reacción de esta fase ocurre dos veces, una vez por cada molécula de gliceraldehído-3-
fosfato.

6.- El primer paso de la fase de recompensa, y el sexto paso de la glucólisis en general,

consiste en añadir un fosfato a la molécula de gliceraldehído-3-fosfato, formando 1,3-
bisfosfoglicerato. La enzima que cataliza esta reacción es la gliceraldehído-3-fosfato
deshidrogenasa, y utiliza una molécula de fosfato inorgánico, por lo que en este paso no
se gasta ATP. Además, este paso es relevante porque es el responsable de producir las dos
moléculas de NADH que se obtienen de la glucólisis, una por cada molécula de
gliceraldehído-3-fosfato que se convierte.

7.-El fosfato que se agregó es muy importante, pues será utilizado en la siguiente
reacción, para formar la primera molécula de ATP. La enzima que cataliza este paso es la
fosfoglicerato quinasa, que utiliza el 1,3-bisfosfoglicerato y una molécula de ADP, para
formar 3-fosfoglicerato y una molécula de ATP. Globalmente, en este paso se producen
dos moléculas de ATP, una por cada molécula que entró a la fase de recompensa de la
glucólisis, por lo que es en este paso en el que se compensan las dos moléculas de ATP
que se gastaron en la fase preparatoria.

8.-Ahora, el 3-fosfoglicerato debe ser convertido a 2-fosfoglicerato. Esta reacción es

llevada a cabo por la fosfoglicerato mutasa.
9.-La enzima enolasa cataliza el noveno paso de la glucólisis, que genera un doble enlace
en la molécula, formando fosfoenolpiruvato y liberando una molécula de agua.

10.-Por último, el fosfoenolpiruvato es utilizado por la piruvato quinasa, junto con una
molécula de ADP, para formar piruvato y una molécula de ATP. Como esta reacción
sucede dos veces por molécula de glucosa que entró a la glucólisis, es en esta reacción
donde se obtiene la ganancia neta de ATP.

En general, en la glucólisis se emplea la energía de una molécula de glucosa y de dos

moléculas de ATP, para convertir dos moléculas de NAD a NADH, y cuatro moléculas de
ADP a ATP, así como obtener dos moléculas de piruvato.

Las dos moléculas de ATP y de NADH sirven como fuente de energía para los procesos
celulares, y el piruvato puede ser utilizado para entrar en diversas rutas. En ausencia de
oxígeno, se emplea en procesos de fermentación, o bien, puede entrar al ciclo de Krebs,
siguiendo la ruta aeróbica.
Bioquímica | Fermentación Láctica
Después de la glucólisis, se producen dos moléculas de piruvato, las cuales, en condiciones
en las que hay abundancia de oxígeno, entran al ciclo de Krebs y posteriormente a la
cadena de transporte de electrones en la mitocondria, generando una gran cantidad de
ATP y oxidando los carbonos del piruvato hasta dióxido de carbono.

Sin embargo, en ocasiones en las que el oxígeno no es lo suficientemente abundante

como para poder llevar la oxidación del piruvato hasta su fase final, o bien, cuando las
células requieren una forma rápida de obtener energía, los productos de la glucólisis
entran en un proceso de fermentación.

La fermentación láctica, consiste en la conversión de las moléculas de piruvato en lactato.

Esta reacción bioquímica es catalizada por la enzima lactato deshidrogenasa, la cual
emplea una molécula de NADH para reducir al piruvato, y convertirlo en lactato.

Recordando que durante la glucólisis se producen dos moléculas de ATP y dos de NADH,
obtenemos que si la glucólisis es seguida de fermentación láctica, la ganancia neta es de
dos moléculas de ATP por molécula de glucosa, puesto que los NADH que se formaron en
la glucólisis son utilizados para convertir el piruvato a lactato.

La fermentación láctica es llevada a cabo por los músculos en condiciones en las que es
necesaria una rápida regeneración de las reservas de ATP. El ejercicio anaeróbico, es
llamado de esa forma puesto que durante dicho ejercicio, la fermentación láctica
predomina en los músculos sobre el metabolismo aeróbico.

El lactato que se genera en los músculos no se desperdicia, sino que es llevado por el
torrente sanguíneo hasta el hígado, en el que es convertido de nuevo a glucosa, de forma
que sea almacenada o bien, que vuelva a entrar a un proceso de glucólisis.

Los lactobacilos, son bacterias capaces de llevar a cabo fermentación láctica en

condiciones bajas de oxígeno y exceso de glucosa. Son ampliamente utilizados en la
industria alimenticia como probióticos, es decir, microorganismos con propiedades
benéficas al ser ingeridos, así como en la producción de diversos alimentos fermentados
como el queso o el yogurt.
Bioquímica | Fermentación Alcohólica
La fermentación alcohólica, es un proceso bioquímico en el que se forma etanol y dióxido de
carbono, a partir de moléculas de piruvato. La levadura Saccharomyces cerevisiae utiliza esta vía,
la cual es utilizada en la industria alimenticia para obtener bebidas alcohólicas. El dióxido de
carbono que se libera en el proceso es el responsable de esponjar el pan fabricado con levadura.

Para iniciar esta vía de fermentación, es necesaria la producción de piruvato, el cual es obtenido
principalmente como producto final de la glucólisis. En esta ruta metabólica, a partir de una
molécula de glucosa se obtienen dos moléculas de piruvato, dos de NADH y dos de ATP.

Para convertir el piruvato a etanol se requiere de dos pasos enzimáticos:

-El primero, es en el que se libera el dióxido de carbono. En este paso el piruvato, de 3 carbonos
pasa a convertirse en el intermediario llamado acetaldehído, de dos carbonos, y una molécula de
dióxido de carbono. La enzima que se encarga de esta reacción es llamada piruvato
descarboxilasa.

-El acetaldehído después es convertido a etanol, mediante la enzima alcohol deshidrogenasa.

Durante este paso es convertida una molécula de NADH en NAD+. Esto es importante puesto que
de esta forma se regeneran las moléculas de NAD+, que son necesarias para que la glucólisis
pueda llevarse a cabo.

Así, la ganancia neta de la fermentación alcohólica de la glucosa, es de dos moléculas de etanol, y

dos de ATP.
Respiración Celular | Ciclo de Krebs
Después de la glucólisis, la glucosa se convierte en moléculas de piruvato. En un medio en
el que hay suficiente oxígeno, el paso siguiente es el ciclo de Krebs también llamado ciclo
del ácido cítrico o ciclo de los ácidos tricarboxílicos. El objetivo principal del ciclo de Krebs,
es obtener moléculas de NADH y FADH2, las cuales sirven como acarreadores de
electrones, que son llevados a la mitocondria para producir una gran cantidad de ATP por
medio de la cadena de transporte de electrones.

Para entrar al ciclo de Krebs, el piruvato debe ser convertido primero a Acetil coenzima A.
La acetil coenzima A no es más que un acetato, unido a una molécula, llamada coenzima
A. Este paso es llevado a cabo por un complejo multienzimático, llamado el complejo
piruvato deshidrogenasa, que se encuentra en la mitocondria.

En este paso, además de obtener acetil coenzima A, se libera una molécula de dióxido de
carbono y se reduce una molécula de NAD+ a NADH.

La acetil coenzima A ahora entrará al ciclo de Krebs. El primer paso, consiste en la unión
del grupo acetato de la coenzima A a una molécula de oxaloacetato previamente existente
en la mitocondria. Esta reacción es catalizada por la enzima citrato sintasa, la cual emplea
una molecula de agua para unir ambas moléculas, formando citrato. El citrato es una
molécula que tiene tres grupos carboxilo. Algunas de las moléculas en pasos siguientes
también poseen estos tres grupos, y por ello al ciclo de Krebs también se le conoce como
el ciclo de los ácidos tricarboxílicos.

El siguiente paso consiste en una isomerización, es decir, un rearreglo de los átomos del
citrato, para formar la molécula isocitrato. Esta isomerización consta de dos reacciones:
en la primera, se remueve una molécula de agua del citrato, para formar el intermediario
cis-aconitato. En la segunda, se vuelve a agregar la molécula de agua, obteniendo
isocitrato. Ambas reacciones son realizadas por la enzima aconitasa.

El tercer paso, consiste en la descarboxilación del isocitrato, es decir, se remueve un

carbono de la molécula en la forma de dióxido de carbono, obteniendo alfa-cetoglutarato.
Además, este paso es importante porque aquí se produce la primera molécula de NADH.
La enzima encargada de este paso se conoce como isocitrato deshidrogenasa.

El cuarto paso es otra descarboxilación, en la que se incorpora de nuevo una molécula de

coenzima A, convirtiendo el alfa-cetoglutarato en succinil-coenzima A, liberando otra
molécula de dióxido de carbono y generando otro NADH. El complejo alfa-cetoglutarato
deshidrogenasa se encarga de esta reacción.
El quinto paso consiste en la remoción de la coenzima A, lo cual nos deja únicamente con
la molécula de succinato. Debido a que este enlace tiene un alto contenido de energía, la
enzima que dirige este paso, la succinil coenzima A sintetasa, utiliza esta energía además
para fosforilar una molécula de ADP o de GDP, para formar ATP o GTP. Existen dos
variantes de la coenzima A sintetasa, una que fosforila ADP y otra que fosforila GDP, por lo
que depende de qué variante se utilice es el nucleótido que se forma.

Ahora, el succinato será oxidado, es decir, perderá átomos de hidrógeno, formando

fumarato, y liberando una molécula de FADH2. Este paso enzimático lo lleva a cabo la
succinato deshidrogenasa.

El siguiente paso, consiste en la adición de una molécula de agua a la estructura del

fumarato, para formar malato. La enzima es nombrada fumarasa.

En el último paso, el malato será convertido a oxaloacetato por la malato deshidrogenasa,

la cual genera una última molécula de NADH. Como podemos ver, este último paso
regenera la molécula de oxaloacetato que se utilizó al inicio de la ruta, la cual se
encuentra lista para unirse a una nueva molécula de acetil coenzima A, continuando el
ciclo.

En cada vuelta del ciclo, se producen entonces 3 moléculas de NADH, una de FADH2, y una
molécula de GTP o ATP.

El ciclo de Krebs es crucial en el metabolismo celular. No sólo el piruvato de la glucólisis es

capaz de entrar al ciclo como acetil coenzima A. También los ácidos grasos y algunos
aminoácidos pueden ser convertidos a acetil coenzima A y entrar al ciclo. Además, algunas
de las moléculas del ciclo de Krebs pueden ser utilizadas para síntesis de otras
biomoléculas. Por ejemplo, el oxaloacetato puede convertirse en aspartato, y el alfa
cetoglutarato en glutamato. De la misma forma, los aminoácidos pueden usarse para
regenerar los componentes del ciclo de Krebs. El flujo de las reacciones va a depender de
lo que la célula necesite en un momento determinado.
Gluconeogénesis | Síntesis de Glucosa
La gluconeogénesis, es la generación de moléculas de glucosa a partir de otras biomoléculas
distintas. Muchos tejidos utilizan glucosa exclusivamente como fuente de energía, así que es
importante una ruta metabólica que permita sintetizarla.

La gluconeogénesis, es en esencia la ruta que va en sentido contrario a la glucólisis y de hecho,

estas dos vías comparten muchas enzimas que catalizan reacciones reversibles. Mientras en la
glucólisis es importante catalizar las reacciones en un sentido, en la gluconeogénesis se aprovecha
la reversibilidad y las enzimas van en el sentido contrario. Sin embargo, hay tres pasos
irreversibles en la glucólisis que, para que vayan en la otra dirección en la gluconeogénesis, se
llevan a cabo usando otras enzimas que catalizan en el sentido contrario.

La gluconeogénesis inicia con moléculas de piruvato en la mitocondria. Aquí, la enzima piruvato

carboxilasa, se encarga de agregar un carbono a la estructura, convirtiendo al piruvato en
oxaloacetato, utilizando la energía de una molécula de ATP y un ion bicarbonato como fuente de
carbono. El resto de la gluconeogénesis sucede en el citoplasma, así que es necesario transportar
el oxaloacetato a este compartimiento celular. Para lograr esto, el oxaloacetato es convertido a
malato por la malato deshidrogenasa, consumiendo una molécula de NADH. El malato si puede ser
transportado al citoplasma, donde se convierte nuevamente a oxaloacetato y se regenera la
molécula de NADH.

Ahora, el oxaloacetato será convertido a fosfoenolpiruvato por la enzima fosfoenolpiruvato

carboxiquinasa, que empleará el fosfato de una molécula de GTP, y eliminará un carbono de la
molécula en forma de dióxido de carbono.

A partir de la formación de fosfoenolpiruvato, la gluconeogénesis transcurre exactamente igual,

pero en sentido contrario, a la glucólisis, empleando las mismas enzimas glucolíticas, hasta formar
fructosa 1,6-bisfosfato. Si te interesa conocer a detalle los pasos intermedios, en la descripción
del video dejaré un enlace donde puedes revisar la ruta de la glucólisis.

Una vez que tenemos fructosa 1,6-bisfosfato, la enzima fructosa 1,6-bisfosfatasa, exclusiva de la
gluconeogénesis, elimina el grupo fosfato en el carbono 1 de la estructura, quedándonos con
fructosa 6-fosfato.

La fructosa 6-fosfato es convertida a glucosa 6-fosfato por la fosfohexosa isomerasa, que es una
enzima que también actúa en la glucólisis.

Ahora, sigue el tercer paso irreversible, y el último de la gluconeogénesis, que es la eliminación del
fosfato de la molécula, para formar el producto final, la glucosa. Aquí, la enzima encargada de
eliminar el fosfato es la glucosa 6-fosfatasa.
En términos de energía, la gluconeogénesis es un proceso costoso. Mientras la glucólisis genera
dos moléculas de ATP y dos de NADH, la gluconeogénesis no genera energía, sino que la consume.
Durante la gluconeogénesis, se consumen cuatro moléculas de ATP, dos de GTP y dos NADH.

En los mamíferos, la gluconeogénesis se lleva a cabo en el hígado, y es muy importante, porque si

el organismo no consume azúcares, este proceso permite mantener los niveles de glucosa en un
punto estable, de forma que otros tejidos, como el cerebro, que sólo utiliza glucosa como fuente
de energía, puedan funcionar sin problemas.

Síntesis de glucógeno | Glucogénesis

El glucógeno es un polímero, de cadenas cortas y ramificadas, formadas de glucosa. Se encuentra
predominantemente en el hígado y en los músculos y sirve como reserva de glucosa para el
organismo.

Las moléculas de glucosa en el glucógeno se encuentran unidas mediante enlaces covalentes,

entre el carbono 1 de una molécula de glucosa y el carbono 4 de otra. Para formar glucógeno, la
glucosa debe estar en su conformación alfa, es decir, con el OH del carbono 1 posicionado en
sentido contrario al grupo CH2OH de la molécula.

Así, a este tipo de enlace se le conoce como enlace alfa 1,4.

La molécula de glucógeno está ramificada, y en las ramificaciones, el enlace covalente es

diferente. Aquí, el carbono 1 de una alfa glucosa se encuentra unido al carbono 6 de otra, y al
enlace se le nombra alfa 1,6.

Para que las moléculas de glucosa puedan ser convertidas en glucógeno, primero deben
modificarse. El primer paso, consiste en que la enzima hexoquinasa fosforile a la molécula en el
carbono 6 para formar glucosa-6-fosfato.

Después, la fosfoglucomutasa transferirá el fosfato al carbono 1, haciendo glucosa-1-fosfato.

Esto servirá para que, la enzima UDP-glucosa pirofosforilasa, sea capaz de unir una molécula de
UTP a la glucosa. Esto lo logra eliminando un fosfato de la glucosa y uno del UTP, por lo que la
molécula de glucosa queda unida a UDP, y se liberan ambos fosfatos juntos en la forma de
pirofosfato.

Las moléculas de UDP-Glucosa ya pueden ser añadidas a una cadena de glucógeno. Pero, para
crear una molécula de glucógeno desde cero, no se puede simplemente ir juntando glucosas.
Primero, se necesita una molécula iniciadora, y es la proteína glucogenina.

La glucogenina, toma una UDP-glucosa del medio, y la une covalentemente a su estructura,

liberando el UDP. A partir de esta glucosa, la glucogenina podrá seguir añadiendo moléculas de
glucosa a su estructura, tomando UDP-glucosa del medio, y uniéndola a la glucosa que ya tenía
mediante enlaces alfa 1,4.
Cuando tenga aproximadamente unas 6 moléculas de glucosa unidas, la glucogenina dejará de ser
la encargada de seguir añadiendo glucosas a la estructura. Ahora, este trabajo será realizado por la
glucógeno sintasa.

Esta enzima puede extender la cadena naciente de glucógeno, añadiendo glucosas mediante
enlaces alfa 1,4. Pero recordemos que el glucógeno es una molécula ramificada, y la glucógeno
sintasa sólo puede seguir su trabajo de forma lineal.

Para formar las ramas de la molécula, existe la enzima llamada 1,4-1,6 amilotransglicosidasa,
también conocida como enzima ramificadora del glucógeno. Esta enzima rompe unos 6 o 7
residuos de glucosa de una cadena que tenga 11 residuos aproximadamente, toma esta pequeña
cadena de glucosas, y une el carbono 1 de la primera glucosa de la cadena, con el carbono 6 de
alguna otra glucosa que ya esté incorporada en el glucógeno.

La ramificación, así como la cadena original, pueden seguir creciendo con ayuda de la glucógeno
sintasa, y nuevas ramas se irán creando con la enzima ramificadora, hasta obtener una molécula
de glucógeno completa, que normalmente tienen unas 55000 moléculas de glucosa.

Glucogenólisis | Degradación del glucógeno

El glucógeno es una molécula compuesta por cadenas cortas y ramificadas de glucosa. Sirve como
reserva de energía para los organismos, y en animales se encuentra principalmente en los
músculos y el hígado.

En abundancia de nutrientes, el organismo sintetiza glucógeno, pero en ausencia de glucosa, éste

debe ser degradado para poder utilizar las moléculas de glucosa que lo forman.

Para remover moléculas de glucosa del glucógeno, es necesaria la acción de la enzima glucógeno
fosforilasa, que se encargará de ir liberando moléculas de glucosa de los extremos de las cadenas
de glucógeno.

Para hacer su acción, la glucógeno fosforilasa, utiliza un proceso llamado fosforólisis, en el que
emplea un fosfato inorgánico para romper los enlaces alfa 1,4 que hay entre glucosas. Mediante
este proceso, la glucosa es liberada como glucosa 1-fosfato.

La glucógeno fosforilasa no es capaz de romper los enlaces alfa 1,6 que se encuentran en donde
están las ramificaciones del glucógeno. Cuando la enzima llega a cuatro glucosas antes del punto
de ramificación, se detiene y no puede continuar.

Es entonces cuando actúa la enzima desramificadora del glucógeno. Esta enzima tiene dos
funciones. Primero, toma tres de las moléculas de glucosa en la ramificación, y las añade a la
cadena adyacente. Esto deja a la ramificación con una sola molécula de glucosa. A continuación, la
enzima desramificadora puede romper el enlace alfa 1,6, liberando una molécula de glucosa, y
permitiendo que la glucógeno fosforilasa siga su trabajo.
La glucosa 1 fosfato producida por la glucógeno fosforilasa puede ser incorporada a la glucólisis.
Para esto, la enzima fosfoglucomutasa se encarga de cambiar de posición el fosfato, obteniendo
glucosa 6-fosfato. Esta molécula puede entrar a la glucólisis.

El glucógeno del hígado, sirve también para mantener los niveles de glucosa en sangre de forma
adecuada. Para lograr esto, los hepatocitos, que son las células del hígado, convierten la glucosa 6-
fosfato en glucosa con ayuda de la enzima glucosa 6-fosfatasa. La glucosa entonces puede ser
transportada hacia la sangre, y después a los tejidos del cuerpo en donde se necesite.

Sarcómeros | Mecanismo de contracción muscular

Gracias a la contracción muscular, los animales son capaces de moverse. La mayoría de los
animales poseen músculos, compuestos de múlitples fibras, las cuales utilizan la energía del ATP
para contraerse.

El movimiento de los músculos se origina por la interacción entre las proteínas motoras en las
fibras musculares: la actina y la miosina, las cuales se encuentran ordenadas en un arreglo
específico en el músculo esquelético o estriado.

La miosina, es una proteína que tiene una porción fibrosa, y una porción globular. En la porción
globular, la miosina tiene actividad de ATPasa, es decir, es capaz de romper una molécula de ATP
en ADP y fosfato, y es esta reacción la que proporciona la energía para llevar a cabo la contracción.

Muchas moléculas de miosina se agregan en filamentos llamados filamentos gruesos.

Por su parte, la actina es una proteína globular. Cuando la actina se encuentra como monómero es
conocida como G-actina. Muchas moléculas de G-actina pueden asociarse entre sí para formar
filamentos llamados filamentos delgados, también conocidos como F-actina.

En el músculo esquelético o estriado, los filamentos delgados y los filamentos gruesos se

encuentran en una estructura, en la que un filamento grueso se encuentra rodeado de varios
filamentos delgados. Este arreglo es el responsable de generar la apariencia estriada del músculo
esquelético.

Se le llama sarcómero a la unidad funcional del músculo, formada por estos arreglos de actina y
miosina. Cada sarcómero tiene distintas zonas:

-A cada lado, hay dos líneas llamadas discos Z, que se encargan de sostener a los filamentos de
actina.

-Las bandas I, que se ven más clara en el microscopio y es una zona en la que sólo hay filamentos
de actina

-La banda A, que abarca la región en la que están los filamentos de miosina
-La banda H se encuentra en medio de la banda A, y es una zona en la que hay exclusivamente
filamento de miosina. Al centro de la banda H está la línea M, que es donde se juntan dos
filamentos de miosina.

Cada filamento de miosina está rodeado de 6 filamentos de actina.

Durante la contracción muscular, los filamentos de actina se deslizan hacia el centro del
sarcómero, eliminando la banda H y reduciendo el tamaño de las bandas I. ¿Cómo se lleva a cabo
este movimiento?

Al iniciar la contracción muscular, una cabeza de miosina estará unida a un monómero de actina
en el filamento.

Después, una molécula de ATP se unirá a la cabeza de miosina, lo que ocasiona que ésta se
despegue de la actina.

Luego, la miosina hidroliza al ATP en ADP y fosfato, y cambia su conformación.

Ahora, la miosina se une a otro monómero de actina adyacente, y libera el fosfato.

Esta liberación de fosfato hace que la miosina empuje el filamento de actina, y entonces se libera
el ADP.

Ahora, la cabeza de miosina estará lista para reiniciar el proceso.

Respiración celular | Cadena de transporte de electrones y
fosforilación oxidativa
La fosforilación oxidativa es el proceso más importante para obtener ATP en los organismos
aeróbicos, o sea, que respiran oxígeno. Para que pueda iniciarse, es necesario primero que se
realice la cadena de transporte de electrones, en la cual, se van a utilizar los NADH y FADH que se
produjeron en la glucólisis y el ciclo de Krebs. Por cada molécula de glucosa que entra a la
glucólisis y pasa por el ciclo de Krebs, se producen 10 NADH y 2 FADH.

Los NADH y FADH van a donar electrones, que pasarán por una serie de complejos
multienzimáticos, hasta llegar al oxígeno, que es el último aceptor de electrones, por ello se llama
cadena de transporte de electrones, porque los electrones irán pasando por cada complejo
multienzimático y hasta el oxígeno. La energía que se genera en este proceso va a servir para que
suceda la fosforilación oxidativa y se generen muchas moléculas de ATP.

Estos procesos suceden en la mitocondria, la cual es un organelo que posee dos membranas, una
interna y otra externa. Al espacio entre las dos membranas se le llama espacio intermembranoso,
y al espacio central, se le conoce como matriz. Los cuatro complejos encargados del transporte de
electrones, se encuentran en la membrana interna.

El primer paso en la cadena se lleva a cabo por el complejo I, llamado NADH deshidrogenasa. Lo
que hará este complejo, es tomar un ion hidruro del NADH, es decir, un átomo de hidrógeno con
dos electrones, y un protón de la matriz de la mitocondria, y transferirlos a la ubiquinona, una
molécula que sirve como cofactor del complejo. La energía que se libera de esta transferencia va a
servir para que el complejo 1 tome cuatro protones de la matriz de la mitocondria y los transporte
al espacio intermembranoso.

El segundo complejo es la succinato deshidrogenasa. Recordando del ciclo de Krebs, este complejo
era además el que cataliza la conversión de succinato a fumarato, y produce una molécula de
FADH. En la cadena de transporte de electrones, este mismo complejo toma ese FADH, le quita
dos átomos de hidrógeno, es decir, dos protones y dos electrones, y se los transfiere a otra
molécula de ubiquinona. Este complejo trabaja en paralelo con el complejo I, y ambos tienen
como función transferirle electrones a las moléculas de ubiquinona. El complejo 2, a diferencia del
complejo I, no bombea protones de la matriz de la mitocondria.

Las ubiquinonas cargadas de electrones y protones, obtenidas de los complejos 1 y 2 se irán ahora
al complejo 3.

El complejo 3, o ubiquinona-citocromo c oxidorreductasa. La ubiquinona puede cargar dos

electrones, pero el citocromo c sólo puede cargar uno. Así que el complejo 3, transferirá los dos
electrones de la ubiquinona a dos citocromos c, que son proteínas que se encuentran en el espacio
intermembranoso. Además, va a tomar los protones de la ubiquinona y los enviará al espacio
intermembranoso, junto con otros dos protones de la matriz, es decir, bombea un total de cuatro
protones.

El complejo 4 se llama citocromo oxidasa, y es el que se encarga del paso final de la cadena de
transporte de electrones, que es pasar los electrones al oxígeno. Para llevar esto a cabo, el
complejo 4 va a tomar una molécula de oxígeno, cuatro citocromos c, cada uno con un electrón, y
ocho protones de la matriz mitocondrial. Cuatro de los protones, y los cuatro electrones de los
citocromos, los usará para juntarlos con el oxígeno, y formar dos moléculas de agua. La energía
que resulta de pasar los electrones al oxígeno, la va a usar para bombear los otros cuatro protones
a la matriz mitocondrial.

Durante la cadena de transporte de electrones, los complejos 1, 3 y 4 tomaron protones del

espacio intermembranoso de la mitocondria y los llevaron a la matriz. Esto hace que se genere un
gradiente, es decir, hay muchos más protones en la matriz que en el espacio intermembranoso.
Así que esto ocasiona que los protones se empiecen a fugar de la matriz.

La energía que se genera por este movimiento de protones es la que es utilizada en la fosforilación
oxidativa, para fosforilar moléculas de ADP y convertirlas en ATP. Para lograr esto, los protones
irán pasando desde la matriz hasta el espacio intermembranoso a través de la ATP sintasa,
también conocida como el complejo 5. Por cada cuatro protones que pasen, la ATP sintasa será
capaz de generar una molécula de ATP.

Por cada molécula de NADH que entra al proceso de transporte de electrones, se bombean 10
protones, y por cada molécula de FADH, se bombean 6. Así que podemos decir, que cada NADH
genera 2.5 moléculas de ATP, y cada FADH genera 1.5 moléculas. Si recordamos que por cada
molécula de glucosa se obtienen 10 NADH y dos FADH, significa que por cada glucosa, se obtienen
28 moléculas de ATP en la fosforilación oxidativa. Si le sumamos a esto, que desde la glucólisis
hasta el ciclo de Krebs se forman otras 6 moléculas de ATP, tenemos al final que, por molécula de
glucosa que entra al proceso del metabolismo aeróbico, se forman 34 moléculas de ATP. Como
podemos ver, en comparación, el metabolismo aeróbico aprovecha mucho mejor la energía
contenida en la molécula de glucosa, aunque es un proceso bioquímico más laborioso.
Bioquímica | Lípidos | Ácidos grasos saturados e insaturados
Los lípidos son biomoléculas utilizadas por los organismos principalmente como reserva
de energía. Un gramo de grasa almacena más del doble de energía que un gramo de
carbohidrato, por lo que los seres vivos utilizan las grasas y los aceites como reserva
energética. Los lípidos en general, son moléculas derivadas de una unidad fundamental,
los ácidos grasos.

Un ácido graso, básicamente es una cadena larga de carbonos unidos a átomos de

hidrógeno, y en un extremo de la cadena, poseen un grupo carboxilo. Un ácido graso
puede tener una longitud desde 4 hasta 36 carbonos. Pero los ácidos grasos más comunes
suelen tener entre 14 y 18 carbonos. Además, los ácidos grasos que tienen un número par
de carbonos, son más comunes, porque la síntesis de ácidos grasos suele llevarse a cabo
añadiendo pares de carbonos.

Los carbonos de los ácidos grasos se numeran. El que se encuentra en el grupo carboxilo
es el carbono 1, el que le sigue es el dos, etc.

Pero además de esa nomenclatura, también se le nombra a los carbonos de un ácido

graso usando las letras del alfabeto griego. Aquí no se considera el carbono del grupo
carboxilo, sólo los carbonos de la cadena hidrocarbonada. Entonces, el carbono 2 recibe el
nombre de carbono alfa, el que sigue es el carbono beta y así sucesivamente.

Independientemente de qué tan largo sea el ácido graso, el último carbono siempre
llevará el nombre de carbono omega.

El ácido graso que hemos usado de ejemplo hasta ahora, es un ácido graso saturado. ¿Qué
significa esto? Si observamos la cadena hidrocarbonada, vemos que cada carbono está
unido por cuatro enlaces sencillos con átomos de hidrógeno, o bien, con otro carbono.

Pero esto no es así para todos los ácidos grasos. Algunos ácidos grasos tienen carbonos
formando dobles enlaces en su cadena hidrocarbonada. Los carbonos unidos por dobles
enlaces ya no pueden unirse a cuatro átomos, sino a tres. A estos se les conoce como
ácidos grasos insaturados, y al doble enlace también se le llama insaturación.

Se les dice insaturados, porque para formar el doble enlace, se debe remover un
hidrógeno por cada carbono que participa en el doble enlace. Es decir, estos ácidos grasos
no tienen todos los hidrógenos que podrían tener, no están saturados de hidrógenos.

De forma abreviada, para identificar un ácido graso se escribe el número de carbonos del
ácido graso, seguido de dos puntos, luego el número de insaturaciones y entre paréntesis
se pone el número de carbono donde empieza la insaturación. Para el ácido graso
saturado del ejemplo, la numeración sería 10, dos puntos y cero porque no tiene
insaturaciones. Para el insaturado, sería 10, dos puntos, uno y entre paréntesis 7, que es el
carbono donde inicia la insaturación.

Existe otra forma de nombrar las insaturaciones en un ácido graso. Acá vamos a tomar
como punto de partida el carbono omega. Así, en el ejemplo, el ácido graso es un ácido
omega 3, puesto que tiene una insaturación en el carbono 3, si empezamos a contar a
partir del carbono omega.

El ácido graso insaturado del ejemplo se conoce como ácido monoinsaturado. O sea, que
tiene sólo un doble enlace. Existen ácidos grasos poliinsaturados, que son los que tienen
más de un doble enlace en su cadena hidrocarbonada. Por ejemplo, el ácido linoleico,
representado de esta forma (18:2(9,12)), tiene dos insaturaciones, una en el carbono 9 y
otra en el 12 y es un ácido graso poliinsaturado.

Vamos a notar en la estructura del ácido linoleico, que en los dobles enlaces, los
hidrógenos unidos a los carbonos están apuntando hacia el mismo lado. A esta
conformación se le llama cis. En la naturaleza, los organismos sólo pueden producir ácidos
grasos insaturados cis, los cuales son buenos para la salud. Pero en algunos procesos de la
industria alimenticia, se pueden producir ácidos grasos con la conformación trans, que
quiere decir que los hidrógenos en el doble enlace apuntan hacia el lado contrario. Estos
ácidos grasos son dañinos para la salud.