BIOMOLECULAS

AMINOACIDOS
 AMINOACIDOS
• Componentes estructurales de las
proteínas
• Cientos de aminoácidos naturales

• contienen (estructura general):

Átomo de carbono central al que
están unidos:
a) Un grupo amino; R—NH2

b) Un grupo carboxilo: R---COOH

c) Un grupo R :
• Un átomo de hidrogeno
• Grupo hidrocarbonado ( isopropilo)
• Derivado hidocarbonado
(hidroximetileno)
d) Un átomo de hidrogeno
 AMINOACIDOS
CLASIFICACION
• De acuerdo con la posición del grupo amino
con referencia al grupo carboxilo:

A. Alfa
B. Beta
C. gamma
 AMINOACIDOS ALFA
 Clase mas frecuente
 El grupo amino esta unido al
átomo de carbono ( carbono
alfa), inmediatamente
adyacente al grupo carboxilo

 Unido al carbono central alfa

esta otro grupo , cadena
lateral o grupo R
(propiedades químicas;
hidrófobas o hidrófilas,
interacción de grupos R;
función biológica)
 AMINOACIDOS
 Aminoácidos beta ;
• El grupo amino esta unido al
carbono segundo a partir del
grupo carboxilo

 Aminoácido gamma:
• El grupo amino esta unido al
carbono tercero a partir del
grupo carboxilo
 AMINOACIDOS
 Bloque de construcción de las
proteínas
 Su secuencia determina la
configuración tridimensional
final de la proteína
 Moléculas anfóteras; pueden
actuar como ácido o como base

Clasificación:

1. Aminoácidos estándar
2. Aminoácidos no estándar
 Modificación química
 No se encuentran en proteínas
 AMINOACIDOS
• 20 aminoácidos alfa que se
encuentran habitualmente en
las proteínas

• Tienen la misma estructura

general con excepción de la
prolina ( grupo amino
secundario, formada por un
cierre de anillo entre el grupo
R y el nitrógeno amida)
 AMINOACIDOS ESTANDAR
CLASIFICACION
 De acuerdo con su capacidad para
interaccionar con el agua ( cuatro clases) :

1. Aminoácidos neutros apolares

2. Aminoácidos neutros polares
3. Aminoácidos ácidos
4. Aminoácidos básicos
 AMINOACIDOS ESTANDAR
NEUTROS APOLARES
 Contienen grupos R hidrocarbonados
 Los grupos R no tienen carga positiva o
negativa 1. Glicina
 Hidrófobos : interaccionan poco con el 2. Alanina
agua
 Importantes para el mantenimiento de la 3. Valina
estructura tridimencional
4. Leucina
o Tipos de cadenas hidrocarbonadas: 5. Isoleucina

1. Aromáticos : estructura ciclicas(benceno) 6. Fenilalanina

7. Tiptofano
hidrocarburos insaturados
2. Alifáticos: no aromáticos (metano, 8. Metionina
ciclohexano ) 9. Cisteina
cadenas laterales ( átomos de
azufre) 10. prolina
grupo sulfhidrilo ( -SH)
AMINOACIDOS NEUTROS POLARES
AROMATICOS Y ALIFATICOS
 AMINOACIDOS NEUTROS
POLARES
• Poseen grupos funcionales capaces
de formar enlaces de hidrogeno
• Interaccionan fácilmente con el agua  Serina
• Hidrófilos o amantes del agua

Presencia del grupo OH:  Treonina

a. Participa en enlaces hidrogeno
( estabilidad de estructura proteica)
b. Formación del Ester fosfato de
tirosina
 Tirosina
c. Puntos de unión de hidratos de
carbono ( serina y treonina)
 Asparagina
Presencia de un grupo amida ( muy
polar)
enlaces hidrogeno no dan estabilidad  glutamina
 AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES DEL AGUA
(GRUPOS –OH, R-C-NH2)

 Grupo –OH

 Grupo R-C-NH2
• Derivados amida de los
aminoácidos ácidos:
ácido aspartico
ácido glutámico
 AMINOACIDOS ACIDOS
 Poseen cadenas laterales
con grupos carboxilato
 Cadenas laterales
cargadas negativamente a
PH fisiológico

 Ácido aspartico ;
aspartato
 Ácido glutámico;
glutamato
 AMINOACIDOS BASICOS
 A PH fisiológico llevan una carga
positiva
 Pueden formar enlaces iónicos con los
aminoácidos ácidos
La lisina:
o Grupo amino en la cadena lateral,
o Acepta un protón del agua para el
ácido conjugado (-NH3+)
o Oxidación ; enlaces Inter. e
intramoleculares
La arginina:
o Grupo guanidino;
o No actúa en reacciones ácido- base
Histidina:
o Base débil, actividad catalítica de
enzimas
AMINOACIDOS ESENCIALES
 En la naturaleza 300 aminoácidos 1. Fenilalanina
diferentes
2. Leucina
 Los seres vivos 20 aminoácidos 3. Isoleucina
para sintetizar proteínas 4. Metionina
5. Lisina
 9 son esenciales para el ser humano
(debido a que sus cadenas laterales 6. Treonina
o aromáticas no pueden ser 7. Valina
sintetizadas por el ser humano, o la
secuencia de átomos de azufre o 8. Triptofano
grupos amino dentro de la cadena 9. histidina
de átomos de carbono que los
forman
 AMINOACIDOS
FUNCIONES
(ACTIVIDAD BIOLOGICA)

1. Su secuencia determina la configuración

tridimensional final de cada proteína ( mas
importante
2. Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa)
3. Precursores de diversas moléculas complejas
que contienen nitrógeno
4. Intermediarios metabólicos
 AMINOACIDO
ACTIVIDAD BIOLOGICA
MENSAJEROS QUIMICOS
 Aminoácidos alfa o derivados :

1. Glicina
2. El ácido gamma- amino butírico (GABA), derivado
de la glutamina
3. Serótina
4. Melatonina( derivado del triptofano)
5. Tiroxina ( derivado de la tirosina)
6. Ácido indol acético ( derivado del triptofano: plantas)
 AMINOACIDOS
ACTIVIDAD BIOLOGICA
PRECURSORES DE MOLECULAS COMPLEJAS

 Las bases nitrogenadas; componentes de los

nucleótidos y ácidos nucleicos
 El hemo
 clorofila
 AMMINOACIDOS
ACTIVIDAD BIOLOGICA
INTERMEDIARIOS METABOLICOS

Ciclo de la urea (mecanismo de eliminación de

desechos nitrogenados):

1. Arginina
2. Citrulina
3. Ornitina
 AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS
PROTEINAS
• Residuos de aminoácidos se forman tras la síntesis de la
cadena polipeptídica:

 Ácido gamma – carboxiglutamico: une el calcio de la

protombina
 4 hidroxiprolina y la 5 – hidroxiprolina: componente
mas importante del colageno ( proteina mas abundante
del tejido conjuntivo)
 Fosforilación de aminoácidos con grupos OH: enzima
glucógeno sintetaza
 AMINOACIDOS
MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES

 Carbonos asimétricos o quírales:

los carbonos alfa de 19 de los 20 aminoácidos
estándar; unidos a 4 grupos diferentes ( hidrogeno,
amino, carboxilo y R )

 Moléculas que pueden existir como:

A. Esteroisómeros
B. Enantiomeros
 AMINOACIDOS
MOLECULAS ASIMETRICAS
 Esteroisómeros;
• Moléculas que solo se
diferencian en la disposición
espacial de sus átomos

 Enantiomeros:
• Imágenes especulares una de
otra
• Se diferencian por la posición
del grupo amino y del átomo
de hidrogeno
 AMINOACIDOS
ENANTIOMEROS
 Propiedades físicas idénticas
 Isomeros ópticos:
desvían la
dirección de la luz polarizada
plana en direcciones opuestas
A. D gliceraldehido dextrógiro (+):
desvía la luz en el sentido de las
agujas del reloj
B. L gliceraldehido levógiro (-)
desvía la luz en sentido opuesto

En las proteínas solo se

encuentran los aminoácidos L
 AMINOACIDOS
TITULACION
 Los aminoácidos contienen grupos
ionizables
 La forma iónica de estas moléculas en
disolución depende del PH

a) Efecto del PH sobre la estructura del

aminoácido
b) Determina la reactividad de las cadenas
laterales del aminoácido

Punto isoeléctrico: al PH donde un

aminoácido no tiene carga neta y es
eléctricamente neutra, en este punto son
memos solubles

Las moléculas neutras que llevan un

numero igual de cargas positivas y
negativas se les denomina;zwitteriones
 AMINOACIDOS
REACCIONES
 Las reacciones que pueden experimentar los
aminoácidos son determinadas por sus grupos
funcionales:

A. Formación de enlaces peptídicos

B. Formación de puentes disulfuro
 AMINOACIDOS
REACCIONES
FORMACION DE ENLACES PEPTICOS
 Enlaces peptídicos: son enlaces amida,
que se forman cuando el par de
electrones sin compartir del átomo de
nitrógeno alfa-amino de un aminoácido
ataca al carbono alfa- carboxilo de otro
aminoácido en una reacción de
sustitución núcleofila
La reacción elimina una molécula de
agua ( deshidratación)

 Residuos de aminoácidos: los

aminoácidos unidos
 Residuo N-Terminal: el residuo de
aminoácido con el grupo amino libre
( se escribe a la izquierda)
 Residuo C-Terminal: el residuo de
aminoácido con el grupo carboxilo
libre( aparece a la derecha)
 AMINOACIDOS REACCIONES
ENLACES PEPTIDICOS
 Los polipéptidos:
o polímeros lineales formados
por aminoácidos unidos
por enlaces peptídicos H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH
 Dipéptido: la unión de dos
moléculas de aminoácido
 El prefijo revela el numero de Tirosilalanilcisteinilglicina
residuos
 Los péptidos se nombran
utilizando su secuencia de
aminoácidos iniciando por su
residuo N-Terminal
 POLIPETIDOS
ENLACE PEPTIDICO
• Estructura tridimensional bien
definida
• Conformación nativa de la
molécula ( orden o secuencia de
aminoácidos)
• Se pliegan en una única forma
biológicamente activa
• Carácter rígido del enlace peptídico
( limita el numero de posibilidades
conformacionales)
• Los enlaces peptídicos tienen un
carácter parcial de doble enlace
( híbridos de resonancia)
 AMINOACIDOS
REACCIONES
OXIDACION DE LA CISTEINA
o El grupo sulfhídrico de la
cisteina es muy reactivo
o La reacción mas común es de
oxidación reversible que
forma un puente disulfuro
o Puente de disulfuro: cuando
dos residuos de cisteina
forman un enlace disulfuro
o Los puentes disulfuro ayudan
a estabilizar muchos
polipéptidos y proteínas
 PEPTIDOS
 Polipéptidos cortos con una longitud inferior a 50
aminoácidos

 Moléculas señalizadoras que utilizan organismos

multicelulares para regular actividades complejas

 Coordinación de procesos bioquímicas

 Interrelación dinámica entre procesos opuestos

 PEPTIDOS
 Protección de células de los Glutation
radicales libres
 Regulación de la ingestión de
alimentos y peso corporal
• Estimuladores del apetito Neuropeptido Y, galanina
• Inhibidores del apetito Colocistocinina
Hormona estimulante de melanocitos
• Disminución de la expresión de Leptina
genes
Vasopresina (antidiurética)
 Regulación de la presión sanguínea
Factor natri urético atrial
 Estimulo de leche y contracción
uterina oxitócica
 Alivian el dolor, placenteras Pépticos opiáceos ( encefálinas)
 Percepción del dolor Sustancia P y bradiquinina