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A. Megaloblástica
A. Hemolítica
Síntesis Hemoglobina
Catabolismo de Hb.
95% asociada
Cianocobalamina.
Hidroxicobalamina.
Acuacobalamina.
Nitrocobalamina.
5-adenosincobalamina
Metil cobalamina.
Requiere para conversión en formas activas:
NADH, FAD, ATP y Glutatión.
Síntesis de ADN y maduración celular.
Funciones:
Funcionamiento del SNC.
Fuentes:
De origen Animal
Ligado a la causa.
Objetivos:
Corregir la anemia.
Suplementos:
Absorción:
• Llega a yeyuno como poliglutamatos (folato unido a restos de
glutamato).
Ligado a la causa.
Objetivos:
Corregir la deficiencia.
Corrección de la dieta
Problemas autoinmunitarios
CAUSAS Anomalías genéticas (anemia falciforme, talasemia,
deficiencia de G-6PDH).
Exposición a químicos, fármacos y tóxinas.
Numerosas Infecciones, coágulos en pequeños vasos.
Incompatibilidades en la transfusión.
Hemoglobina - Generalidades:
• Heteroproteína globular.
• Peso molecular 68 kD.
• Presente en altas concentraciones
en hematíes.
• Color rojo de la sangre.
Grupo Hemo:
Estructura compleja, contiene:
✓ Atomo de hierro.
✓ Anillo tetrapirrólico de proto
porfirina IX.
Estructura Cíclica: 4 anillos pirrólicos
Puentes metenilo
Al anillo pirrólico,
se pueden unir:
– Grupo metil. (4) Porfirinas se ligan
– Grupo vinil. (2) a iones de metal =
– Grupo METALOPORFIRINA
propionato. (2)
Hemo – Funciones.
Humanos fabrican 40-50% mg/día de Hemo.
Condensación
descarboxilación
Reacción Deshidratación
2 moléculas de ALA
ácido δ-aminolevulinico (ALA) Porfobilinógeno
(primer precursor pirrol)
Metales pesados como el Plomo: Inhiben la enzima
Hemo – 3ra Reacción.
Tetrapirrol lineal
Uroporfirinógeno
I sintasa
UROgen I sintasa
Porfobilinógeno
(4 moléculas)
lento No enzimático
Condensación
uroporfirinógeno I
(Urogen I)
estado inactivo
Hemo – 4ta Reacción.
Activación de uroporfirinógeno.
UROgen III
cosintasa
Descarboxilación de
Uroporfirinógeno.
(acetilos)
Coproporfirinógeno III
Hemo – 6ta Reacción.
produce
descarboxilación (propionatos)
en
coproporfirinógeno
III oxidasa
Coproporfirinógeno III
Protoporfirinógeno IX
2da. es
Descarboxilación.
Precursor incoloro
inestable de porfirinas,
que se oxida con
facilidad.
Reacción compartida entre citosol y mitocondria.
Hemo – 7ma Reacción.
produce
Puentes metilenos a puentes
metenilos
Oxidación
convierte
Protoporfirinogeno
IX oxidasa
6H
Esto permite
Fe (++)
Ferroquelatasa
ácido ascórbico
cisteína
HEMOGLOBINOPATIAS
Se refiere es
Anomalías de la Hb,
Defecto de carácter producidas por el simple
hereditario cambio de un aminoácido
Tiene como en una de las cadena de
consecuencia globina
Estructura anormal en
una de las cadenas de
globina
Que consisten
Defecto: Uroporfirinógeno
descarboxilasa.
Enfermedad de Günther
LIGAN AL
PLOMO
formando
Complejo excretable
por ORINA
Metabolismo de Pigmentos Biliares
Hemoglobina – Catabolismo.
se destruyen
recambia alrededor de 6 g de
Hemoglobina
porfirina
se degrada
globina hierro
se degrada células
reticuloendoteliales
aa que la constituyen hepáticas,
los cuales se también esplénicas y de la
reutilizan. se médula ósea
reutiliza
Hem – Degradación / Catabolismo.
80-85% de hem, proviene de glóbulos rojos viejos y
el resto del recambio de citocromos.
Después de 120 días de vida de los GR, la Hb queda
libre.
Células de Kupffer.
¿Dónde se lleva a cabo?
Macrófagos del Sistema Retículoendotelial.
Hem – Degradación / Etapa Sistema Reticuloendotelial.
HEM
biliverdina reductasa
Hem – Degradación / Transporte de Bilirrubina.
no puede ser
excretado
riñón
Hem – Degradación / Etapa Hepática.
UDP-glucuronil-
transferasa
diglucurónido
de bilirrubina
Une a glutatión S
Transferasas
“La Bilirrubina es llamada INDIRECTA, cuando sale del SER. En la sangre sólo
existe bilirrubina indirecta y no se excreta por la orina, porque no es soluble
Hem – Degradación / Etapa Intestinal.
diglucurónido de bilirrubina bilirrubina sometida
es hidrolizado a reducciones
forma
mesobilirrubinógeno
estercobilinógeno
se oxida
estercobilina
responsable del color de la materia fecal
Transfusión sanguínea.