TRABAJO DE BIOLOGÍA

1. DIFERENCIA ENTRE LA 3° Y 4° ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA

 Estructura terciaria: Es la estructura plegada

que ocurre cuando ciertas atracciones están
presentes entre hélices alfa y hojas plegadas.
Este plegamiento está facilitado por uniones
denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se
establecen entre los átomos de azufre del
aminoácido cisteína.

 Estructura cuaternaria: La presentan aquellas

proteínas que tienen más de una cadena
peptídica. Cada cadena constituye una
subunidad. La agrupación de varias
subunidades forma un oligómero. Los enlaces
estabilizadores son los mismos que en la
estructura terciaria, aunque en general no
covalentes.

2. EXPLICAR LA PROPIEDAD DE LA ESPECIFICIDAD DE LA PROTEÍNA.

Se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias
proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay
diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que
son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad proteica interespecífica e
intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual
está determinado por el ADN de cada individuo. Esto explica algunos fenómenos biológicos
como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos;
etc. o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

3. COMO AFECTA LOS ENLACES EN LA ESTRUCTURA SUPRAMOLECULAR

En las especies supramoleculares mantienen unidas mediante una gran variedad de

interacciones no covalentes. En términos generales estas son de menor fuerza comparada con
un enlace covalente alcanzando valores de enlace entre 2- 300 kJ mol-, mientras los enlaces
covalentes se encuentran entre 150-450 kJ mol. El enlace de hidrógeno es un caso especial de
interacción dipolo-dipolo. Se da entre un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un
átomo electronegativo (dador de enlace de hidrógeno) y otro átomo electronegativo (aceptor
de enlace de hidrógeno)

4. EXPLIQUE CÓMO SE DESARROLLA LA ACCIÓN DE LA CATALASA

La catalasa es una enzima presente en muchos tipos de células, catalizan la dismutación del
peróxido de hidrógeno en agua y dioxígeno (2 H2O2 -------> 2 H20 + O2) evitando así que se
forme el radical hidroxilo y el oxígeno singulete, especies de oxígeno que son muy reactivas. En
el hombre, la catalasa protege la hemoglobina del peróxido de hidrógeno que se genera en los
eritrocitos. También tiene un papel de protección en la inflamación, en la prevención de
mutaciones, evita el envejecimiento y cierto tipo de cáncer. Las mutaciones en el gen de la
catalasa pueden resultar en la enfermedad hereditaria denominada acatalasemia que entre
otros síntomas se reconoce por un incremento en la incidencia de ulceraciones bucales.

5. CARACTERÍSTICAS DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LA PROTEÍNA Y DA EJEMPLOS

DE ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA

Estas clases de estructuras se generan cuando las estructuras secundarias no se combinan

al azar sino que antes de alcanzar la estructura terciaria, siguen una serie de patrones que se
repiten entre los distintos tipos de proteína. Estos patrones reciben el nombre de motivos
estructurales, plegamientos o estructuras supersecundarias. La estructura supersecundaria
puede pertenecer a una unidad mayor denominada dominio y puede tener diferente función en
proteínas diferentes. Ejemplo:

Hélices  y Hojas  ( -  -): Formada por dos

hojas  orientadas paralelamente mediante un
segmento  y dos segmentos con estructura al azar.

6. EXPLIQUE CÓMO ACTÚAN LAS SALES PESADAS EN LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se precipitan de sus soluciones por algunos tipos de metales pesados como
cloruro de mercurio, nitrato de plata, sulfato de cobre, etc. El ion del metal pesado muy
probablemente se combinan con la forma aniónica de la proteína. La proteína en el lado alcalino
de su punto isoeléctrico, existe como ion negativo, y así, al combinarse con el ion del metal o
catión formara lo que podríamos llamar “proteinatos, por ejemplo" proteinato de mercurio,
proteinato de plata, etc. En cambio, los reactivos llamados “reactivos alcaloidales, que son
ciertos acidos como el pícrico, el fosfotungsico, el tannico, el metafosfórico, etc, precipitan la
proteína al combinarse el radical acido del reactivo, con la forma catiónica de la proteína que
predomina en el lado acido de su punto isoeléctrico. $e forma entonces un precipitado que
podríamos llamar, por ejemplo" tannato de proteína, fostotungstato de proteína,
tricloroacetato de proteína.

7. EXPLIQUE LAS FUNCIONES REGULADORAS DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas regulan la actividad celular. Como las hormonas, receptores o proteínas que
se fijan al DNA y regulan la expresión de los genes. Por un lado funcionan como biocatalizadores
acelerando las reacciones químicas del metabolismo. En su función como enzimas, las proteínas
hacen uso de su propiedad de poder interaccionar en forma específica con diversas moléculas.
Forman parte de hormonas, anticuerpos o inmunoglobulinas. Por otro lado, algunas hormonas
de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón, regulan los niveles de glucosa en sangre.
También la calcitonina interviene en a regulación del metabolismo del calcio.

8. COMO ACTÚAN LAS MOLÉCULAS REACTIVAS DE LAS PROTEÍNAS

 Proteínas de Fase aguda que intervienen en la defensa del hospedador. En este grupo se
encuadran aquellas proteínas que intervienen en la adaptación o defensa del organismo
hospedador frente al patógeno. Dentro se encuentran: Proteína C reactiva (CRP), Amiloide
A sérico, Componentes del Complemento, Fibrinógeno.
 Proteínas inhibidoras de las serinproteasas. Estas proteínas juegan un papel muy
importante, limitando la actividad de las enzimas liberadas por las células fagocíticas
protegiendo así la integridad de los tejidos del hospedador. Dentro de este grupo se
engloban: a1-antitripsina, a1-antiquimotripsina.
 Proteínas transportadoras con actividad antioxidante. Este grupo de proteínas tiene una
importante función protegiendo los tejidos del hospedador de los metabolitos del oxígeno
que son liberados por parte de las células fagocíticos durante la inflamación. En este grupo
se encuadran: Ceruloplasmina, Haptoglobina, Hemopexina.

9. GRAFICAR LA ESTRUCTURA DEL AMINOÁCIDO Y DESCRIBA SU CARACTERÍSTICAS Y

PROPIEDADES

Los aminoácidos (aa), son compuestos

sencillos estables que presentan un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) y un
radical (R) que depende de ellos para dar origen a
distintos aa. Los que tienen el grupo amino en el
carbono siguiente al carboxilo se denominan α-
aminoácidos, si lo tienen en el segundo β-
aminoácidos. Los aa presentes en los seres vivos
son toda α-aminoácido. Tienen propiedades como:

 Isomería espacial o estereoisomería: El carbono α es asimétrico (excepto la glicina)

por lo que sí tienen el grupo amino a la derecha serán D-aa y si lo tienen a la
izquierda L-aa. Todos los aa proteicos son L-aa. D-aa L-aa
 Isomería óptica: Si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son dextrógiros
(+) y si lo desvían a la izquierda son levógiros (-).
 Son anfóteros: El grupo carboxilo les da un carácter ácido y el grupo amino básico
por lo que en disolución pueden comportarse como ácidos o como bases, por ello
se dice que son anfóteros.

10. EXPLIQUE CUÁL ES LA IMPORTANCIA DE LA FUNCIÓN ESTRUCTURAL DE LA PROTEÍNA

Es importante porque constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus
componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la
división celular. En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las
fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular y son las encargadas de
conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.

11. EXPLIQUE EL PROCESO DE DESNATURALIZACIÓN.

La proteína cuando se la somete a cambios bruscos de PH, de temperatura, acción de rayos

ultravioletas, detergentes, ácidos o bases fuertes, agitación fuerte, provoca la rotura de los
enlaces con la consiguiente pérdida de su estructura y por tanto de su función. No afecta a la
estructura primaria. Si la desnaturalización es suave, al restablecer las condiciones iniciales
puede recuperar su estructura y a esto se le llama renaturalización. La desnaturalización provoca
generalmente una disminución de la solubilidad y la proteína precipita. Ejemplo: La leche que se
corta cuando la caseína, que era soluble, se desnaturaliza y precipita formando el yogurt. (Se
debe a que las bacterias transformaron la lactosa en ácido láctico provocando un ascenso de
PH.)