CUESTIONARIO

1. ¿Qué es una enzima, coenzima, isoenzima?

a) Enzima: Prácticamente, todas las reacciones del organismo están
mediadas por enzimas, que son proteínas catalizadoras que aumentan la
velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso. Entre
las muchas reacciones biológicas que son energéticamente posibles, las
enzimas canalizan selectivamente los reactantes (denominados sustratos)
en vías útiles. Los nombres utilizados con más frecuencia para las enzimas
tienen el sufijo “-asa”, unido al sustrato de la reacción (ejemplo:
glucosidasa, ureasa, sacarasa) o a una descripción de la acción que
realizan(p. Ej. Lactato deshidrogenasa y adenilatociclasa). Algunas enzimas
conservan sus nombres triviales originales, que no dan ninguna pista sobre
la reacción enzimática asociada, ejemplo: tripsina y pepsina. En la
nomenclatura sistemática, las enzimas se dividen en seis clases
principales, cada una con numerosos subgrupos. Para una enzima dada, se
une el sufijo –asa a una descripción completa de la reacción catalizada, en
la que se inclueyn los nombres de todos los sustratos; por ejemplo, lactato:
NAD + oxidoreductasa. Entonces las enzimas son proteínas catalizadoras
que aumentan la velocidad de una reacción química y no se comsumen
durante la reacción. Algunos ARN pueden actuar como enzimas,
normalmente catalizando la escisión y síntesis de enlaces fosfodiéster. Los
ARN con actividad caalítica se denominan ribozimas y se encuentran con
mucha menos frecuencia que los catalizadores proteicos. Las moléculas
enzim´ticas contienen una bolsa o hendidura especiales denominada sitio
activo. El sitio activo contiene cadenas laterales de aminoácidos que
participan en la unión del sustrato y la catálisis. El sustrato se une a la
enzima y forma un complejo enzima-sustrato (ES), se piensa que la unión
causa un cambio conformacional en la enzima (ajuste inducido) que permite
la ca´talisis. El complejo ES se convierte en un complejo enzima-producto
(EP) que se disocia posteriormente en la enzima y el producto. Las
reacciones catalizadas por una enzima son muy eficientes: transcurren a
velocidades de 103 a 108 veces ás rápidas que las reacciones no
catalizadas. El número de moléculas de sustrato convertidas en producto
por molécula de enzima por segundo se denomina número de recambio o
kcat. Las enzimas son muy específicas: interaccionan con un sustrato, o
unos pocos sustratos, y catalizan solo un tipo de reacción química. El
conjunto de enzimas sintetizado en una célula determina qué vías
metabólicas se producen en esa célula.
b) Coenzima: Además del componente proteico, muchas enzimas requieren
constituyentes no proteicos para su función como catalizadores estas
sustancias accesorias reciben diversos nombres, como grupo prostético,
cofactor o coenzima. El término coenzima se aplica a moléculas orgánicas
derivadas a menudo de una vitamina y que son esenciales para la actividad
de una enzima. Algunas coenzimas se hallan estrechamente unidas a la
porción proteica de una determinada enzima, esta puede desnaturalizarse
si se intenta separar la coenzima. En otras ocasiones la coenzima está
 unida de forma tan débil que la simple diálisis la separa de la proteína, las
coenzimas si participan en la reacción catalítica. Las coenzimas sirven
como transbordadores o agentes de transferencia de grupo reciclables que
transportan muchos sustratos desde su punto de generación hasta su punto
de utilización, la asociación con las coenzimas también estabiliza sustratos
como átomos de hidrógeno o iones hidrógeno que son inestables en el
ambiente acuoso de la célula.
c) Isozima: En muchas especies, incluida la humana, pueden aislarse
diferentes formas moleculares de ciertas enzimas a partir del mismo tejido o
tejidos diferentes. Las distintas formas moleculares han sido denominadas
isométricas o isozimas. Fueron detectadas por primera vez e incluidas en
una publicación como resultado de los intentos de purificación de ciertas
enzimas por electroforesis o cromatografía en columna. Los estudios
mostraron, claramente, que las diferencias en cuanto a propiedades
químicas y físicas no se deben a degradación parcial, sino que
corresponden a proteínas, genéticamente, determinadas y con la misma
actividad enzimática. Isozimas de múltiples subunidades: La Lactato
deshidrogenasa (LHD) y la malato deshidrogenasa han sido ampliamente
estudiadas como ejemplos de isozimas. La LDH está formada por 4
subunidades: 2 proteínas que difieren por el contenido y la secuencia de
aminoácidos, pueden combinarse en tetrámeros de cinco maneras; cataliza
la interconversión reversible de piruvato y lactato, en el hombre las isozimas
de LDH son distintas en el corazón y en el hígado y esta diferencia se utiliza
en el diagnóstico diferencial de enfermedades de estos órganos. Entonces
las isozimas son formas de enzimas distintas que catalizan una misma
reacción, surgen por medio de la duplicación de un gen y pueden mostrar
diferentes propiedades como sensibilidad a factores particulares.
2. ¿Cuál es el papel de las enzimas con respecto a la energía de activación?
El mecanismo de acción enzimática puede considerarse desde dos perspectivas
diferentes. La primera trata dla catálisis en términos de cambios de energía que se
producen durante la reacción, es decir, las enzimas proporcionan una vúa de
reacción alternativa, energéticamente, favorable, en comparación con la reacción
con catalizada. La segunda perspectiva describe cómo el sitio activo facilita,
químicamente la catálisis. Prácticamente, todas las reacciones químicas tienen
una barrera de energía que separa los reactantes de los productos. Esta barrera,
denominada energía libre de activación, es la diferencia de energía entre la
energía de los reactantes y un intermediario de energía elevada que aparece
durante la formación del producto. En cualquier población de moléculas existe una
distribución de energías, la conversión del sustrato reactante S en producto P es
proporcional al número de moléculas en un estado activado S* que es mayor que
la barrera energética existente entre las moléculas de reactante y de producto: S↔
S*→P Así la adición de energía a una reacción, por ejemplo, en forma de calor,
incrementa la proporción de moléculas de reactantes en estado activado o de
transición y en consecuencia la conversión de los reactantes en productos se
realiza más rápidamente. Una vía alterna para aumentar la velocidad de reacción
consiste en reducir la barrera energética de activación y de esta manera la
proporción de moléculas que pueden atravesar la barrera es mayor. Las enzimas
aumentan las velocidades de reacción al reducir la barrera de activación. La
reducción de la barrera energética de activación y de esta manera la proporción de
moléculas que pueden atravesar la barrera es mayor. Las enzimas aumentan las
velocidades de reacción al reducir la barrera de activación. La reducción de la
barrera de activación en las reacciones catalizadas por enzimas se consigue
mediante la formación de un complejo entre la enzima E y los reactantes. En el
caso más simple de reacciones de sustrato único, la reacción reversible puede
representarse de la siguiente manera: E+S↔ ES*↔ E+P donde ES* representa un
estado de transición en el sitio activo del complejo enzimático. El acoplamiento del
sustrato al sitio activo da lugar a que el sustrato adopte un estado de transición
mediante uno de los siguientes mecanismos: un sistema de transferencia de
cargas, la distorsión conformacional de las moléculas de sustrato, como ocurre en
la hidrólisis de moléculas de la pared celular bacteriana por acción de las lisozimas
u otros procesos en virtud de los cuales el complejo enzima-sustrato.

3. ¿Por qué las enzimas no se expresan en mg/ ml o en mmol /litro

frecuentemente?
Las reacciones catalizadas por una enzima son muy eficientes: transcurren a
velocidades de 10 a la 3 a 10 a la 8 veces más rápidas que las reacciones no
catalizadas. El número de moléculas de sustrato convertidas en producto por
molécula de enzima por segundo se denomina número de recambio o k cat, la
unidad de SI para la actividad catalítica.

4. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de reacción?. Mencione

algunos ejemplos.

5. ¿En qué casos las enzimas facilitan el diagnóstico de enfermedades?

Las enzimas plasmáticas pueden clasificarse en dos grupos principales. En
primer lugar, un grupo relativamente pequeño de enzimas son segregadas
activamente a la sangre por ciertos tipos de células, por ejemplo, el hígado
segrega cimógenos (precursores activos) de las enzimas que intervienen en la
coagulación sanguínea. En segundo lugar, se libera un gran número de
especies enzimáticas de las células drante el recambio celular normal. Estas
enzimas funcionan casi siempre dentro de la célula y no tienen uso fisiológico
 en el plasma. En las personas sanas, los niveles de estas enzimas son
bastante constantes y representan un estado estacionario en el cual su tasa de
liberación al plasma desde las células dañadas se equilibra con una velocidad
igual de retirada de la proteína enzimática del plasma. El aumento de la
concentración plasmática de esta enzima puede indicar una lesión tisular. Las
enzimas plasmáticas como herramientas diagnósticas, algunas enzimas
muestran una actividad relativamente elevada tan solo en uno o en unos pocos
tejidos. La presencia de niveles elevados de esas enzimas en el plasma refleja,
pues, una lesión en el tejido correspondiente. Por ejemplo, la enzima alanina
aminotransferasa es abundante en el hígado. La aparición de niveles elevados
de esta enzima en el plasma señala una posible lesión del tejido hepático. La
medicisón de ALF es parte de la batería de pruebas del funcionamiento
hepático. Aumentos en los niveles plasmáticos de las enzimas con una
distribución tisular amplia proporcionan una indicación menos específica del
sitio de lesión celular y limita su valor diagnóstico.
6. ¿Cómo es la distribución de las enzimas a nivel celular?
La localización subcelular de los sistemas enzimáticos pueden resumirse de la
siguiente manera: Muchas enzimas asociadas al núcleo participan en el
mantenimiento, la renovación y la utilización del aparato genético. La mayoría
de enzimas mitocondriales guardan relación con la producción de energía o
con reacciones oxidativas que proporcionan la fuerza de inducción necesaria
para muchas funciones celulares. Las enzimas asociadas a ribosomas
favorecen la biosíntesis de proteínas, los lisosomas contienen enzimas que
catalizan la destrucción hidrolítica de materiales que la células ya no necesita,
se trata de un proceso de digestión celular, por otro lado las enzimas
citosólicas catalizan el tipo de metabolismo de los carbohidratos conocido
como glucólisis. En extractos fraccionados de células estas enzimas no se
encuentran asociadas a partículas o membranas intracelulares, sino que están
simplemente disueltas aunque en la célula intacta pueden encontrarse más
organizadas. Las enzimas responsables de la biosíntesis de ácidos grasos son
también citosólicas aunque a diferencia de las que participan en la glucólisis,
se halla perfectamente organizado en forma de un único péptido de gran
longitud que desarrolla las 7 actividades enzimáticas necesarias. Los orgánulos
aislados muestran a menudo su propia arquitectura estructural con más detalle,
por ejemplo, las partículas mitocondriales tienen una doble membrana. La
membrana externa, la membrana interna y su espacio entre ellas constituyen
regiones, cada una de las cuales poseen grupos específicos de enzimas que
desarrollan así sus funciones de manera eficaz.