LAS PROTEINAS

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono,

hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en
algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben

el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros o unidad
de proteínas. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el
número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se
denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el
número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.

Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan

adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo
miles de funciones. Las proteínas están codificadas en el material
genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de
aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son

las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme
cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales,
enzimáticas, transportadora...

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CAPITULO I

LAS PROTEINAS

1.1 ORIGEN
La palabra proteína proviene del griego protop (lo primero, lo principal, lo
más importante). Las proteínas son las responsables de la formación y
reparación de los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e
intelectual.

1.2 CONCEPTO

Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de

elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener
también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe),
cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos. Estos
elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales
(monómeros) llamados aminoácidos (aa).

1.3 GENERALIDADES

El número mínimo de aminoácidos en una proteína es 50. En las

proteínas, los aminoácidos se unen por medio de enlaces peptídicos,
por ello, son considerados polipéptidos. (VER ANEXO 1)

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si

el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10,
se denomina oligopéptido; si es superior a 10, se llama polipéptido y
si el número es superior a 50 aa, se habla ya de proteína.

En resumen las proteínas son biopolímeros de aminoácidos y su

presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los
múltiples procesos vitales.

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1.4 FUNCIONES DE LAS PROTEINAS (VER ANEXO 2)

1.4.1 FUNCIÓN ESTRUCTURAL

Porque algunas proteínas forman estructuras protectoras

externas. Ciertas glucoproteínas forman parte de las
membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el
transporte de sustancias.Otras proteínas confieren elasticidad y
resistencia a órganos y tejidos:

- El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

- La elastina del tejido conjuntivo elástico.
- La queratina de la epidermis.

1.4.2 FUNCIÓN CATALÍTICA

Las enzimas son proteínas esenciales para el metabolismo,

pues actúan como catalizadores, es decir, aceleran las
reacciones químicas que surgen en los seres vivos
favoreciendo la obtención de energía y la regeneración celular
a un ritmo impresionantes, sin las enzimas, las reacciones
biológicas serían extremadamente lentas y no sería posible la
vida.

1.4.3 FUNCIÓN HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina

y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o
las hormonas segregadas por la hipófisis, como la del
crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).

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1.4.4 FUNCIÓN REGULADORA

Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras
regulan la división celular (como la ciclina).

1.4.5 FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA

Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con

otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH
del medio interno.

1.4.6 FUNCIÓN DEFENSIVA

Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a

posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a
la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos
de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones
defensivas.

1.4.7 FUNCIÓN TRANSPORTE

• La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los

vertebrados.

• La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los

invertebrados.

• La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

• Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

• Los citocromos transportan electrones.

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1.5 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se organizan de lo simple a lo complejo, se han

determinado las siguientes estructuras:

1.5.1 Estructura Primaria

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia

de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los
aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace
peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces
peptídicos siendo una de sus características más importante la
coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las
propiedades de niveles de organización superiores de la
proteína. Este orden es consecuencia de la información del
material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se
obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la
proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria
de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la
conforman. (VER ANEXO 1)

1.5.2 Estructura Secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición

espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación
de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin
hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de
estructura secundaria:
Estructura en hoja o lámina plegada o estructura beta:

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En la organización de lámina plegada, las cadena se sitúan una

al lado de las otras unidas por enlaces de puente de hidrógeno
entre el grupo CO y NH. (VER ANEXO 4)

1.5.3 Estructura en Alfa Hélice

Abarca la formación de espirales de una cadena peptídica. La

hélice alfa es una estructura geométrica muy uniforme y en
cada giro se encuentra 3,6 aminoácidos. La estructura
helicoidal se determina y mantiene mediante puentes de
hidrógeno entre los aminoácidos en los giros sucesivos de la
espiral.

El enlace peptídico interviene como estabilizador de la cadena.

La hélice alfa es la unidad estructural básica de las proteínas
fibrosas como la lana, el cabello, piel y uñas. Las fibras son
elásticas porque los enlaces de hidrógeno pueden reformarse.
Este es el motivo por el cual el cabello humano puede estirarse
hasta cierto largo y luego puede recuperar su longitud.
(VER ANEXO 5)

1.5.4 Estructura Terciaria

La estructura terciaria se realiza de manera que los

aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares
hacia el exterior en medios acuosos. Esta estructura
tridimensional está determinada por cuatro factores que se
deben a interacciones entre los grupos R:

Interacciones no polares (hidrofóbicas), derivadas de la

tendencia de los grupos R no polares para asociarse hacia el
centro de la estructura globular, lejos del líquido que los rodea
(VER ANEXO 6)

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1.5.5 Estructura Cuaternaria

Las proteínas compuestas de dos o más cadenas de

polipéptidos adquieren una estructura cuaternaria: cada cadena
muestra estructuras primarias, secundaria y terciaria y forma un
a molécula proteínica biológicamente activa.
La hemoglobina, proteína de los glóbulos rojos encargada del
transporte de oxígeno, es un ejemplo de proteína globular con
estructura cuaternaria. La hemoglobina está compuesta por
574 aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas:
dos cadenas alfa idénticas y dos cadenas beta idénticas entre
sí. (VER ANEXO 7)

1.6 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1.6.1 SEGÚN SU ESTRUCTURA

Pueden ser fibrosas o globulares:

a) Fibrosas.- Solo cuentan con un tipo de estructura

secundaria. Constituyen estructuras resistentes,
elásticas y flexibles. Por ejemplo:
El colágeno, que constituye la sustancia intercelular.
La queratina, que constituye pelos, uñas, pezuñas,
cuernos.
La elastina, que constituye las paredes de los vasos
sanguíneos.
La fibroína, que constituye la seda y telas de araña.
La fibrina, que constituye los coágulos sanguíneos.

b) Globulares.- Manifiestan dos o más tipos de

estructuras secundarias. Por ejemplo:

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Las enzimas, que son biocatalizadores que aceleran

las reacciones biológicas.
Los anticuerpos, son proteínas de defensa contra
cuerpos extraños llamados antígenos.
Los interferones, que son proteínas de defensa
antiviral, evitan la multiplicación de los virus.
Las histonas, que son componentes de la cromatina
(cromosomas).
Las tubulinas, constituyentes de los cilios, flagelos y
centriolos.
Las albúminas, proteínas de reserva (ovoalúminas) o
de transporte (seroalbúminas)
Las hemoglobinas que transportan O 2, CO, CO2, en los
glóbulos rojos de los vertebrados. (VER ANEXO 8)

1.6.2 SEGÚN SU COMPOSICION

Pueden ser: simples y compuestas.

a) Simples.- Están constituidas únicamente por

aminoácidos.
Por ejemplo: las tubulinas, albúminas y queratinas.

b) Conjugadas.- Están constituidas por aminoácidos y

un grupo prostético. De
prostético pueden ser:
Hemoproteínas (grupo
citocromo, mioglobina, miosina.
Glucoproteínas (glúcidos)
anticuerpos.
Fosfoproteínas (fosfato)
Metaloproteínas (metal)
acuerdo por su grupo
Hem): Hemoglobina,
: Mucina, interferón,
: Caseína, vitelina.
: Hemocianina.

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1.7 PROPIEDADES DE LAS PROTEINA

1.7.1 Especificidad

La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a

cabo una determinada función y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformación espacial
propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína
puede significar una pérdida de la función .

1.7.2 Desnaturalización

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por

romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas
las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima
con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua
cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En
algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina
renaturalización.

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CAPITULO II

AMINOACIDOS

2.1 CONCEPTO

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación

responde a la composición química general que presentan, en la que un
grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un
carbono a (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan
saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico
variable al que se denomina radical (-R).

La fórmula general de un aminoácido es: (ANEXO 9)

Tridimensionalmente el carbono a presenta una configuración tetraédrica

en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que
se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone
el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición
del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono a se
habla de a-L-aminoácidos o de a-D-aminoácidos respectivamente. En las
proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L.
Configuraciones L y D de los aminoácidos:
(ANEXO 10 )

Existen 20 aminoácidos distintos,

• Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La
glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como
fuente de energía.
• Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio
de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran
importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento,

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directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y

músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema
inmunológico.
• Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos
metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).
• Acido L- Aspártico: Función: Es muy importante para la
desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido
L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando
moléculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo.
• Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está
implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista
de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de
los cabellos por su elevado contenido de azufre.
• Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene
específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.
• Acido L - Glutamínico: Función: Tiene gran importancia en el
funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como
estimulante del sistema inmunológico.
• Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos,
es un componente de numerosos tejidos del organismo.
• Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento
(HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al
crecimiento y reparación de los tejidos con un papel
específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
• Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados,
interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento
muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
• Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy
eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros
aminoácidos necesarios.

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• Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de

colágeno y tiene gran importancia en la reparación y
mantenimiento del músculo y huesos.
• Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del
Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido
muscular.
• Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del
Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del
tejido muscular.
• Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos
porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en
diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de
tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de
hormonas.
• Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y
constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El
aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a
utilizarse a nivel celular.
• Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y
también en la formación de diversas neurohormonas.
• Triptófano: Función: Está implicado en el crecimiento y en la
producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas
de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la
serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
• Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L-
Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de
desintoxicación.
• Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos,
el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

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2.2. LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no

puede generar por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos
aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la
dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales
suelen ser largas y energéticamente costosas. Cuando un alimento
contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice
que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son:
la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la
espelta, la soja y la quinua.

Solo diez aminoácidos son esenciales para todos los organismos,

algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos
sintetizar la alamina a partir del piruvato.

• Fenilalanina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
• Arginina
• Histidina

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2.3 ENLACE PEPTÍDICO

La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina

los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida
reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción
del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación
de una molécula de agua.
El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un
enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo
aproximan más a un doble enlace. Como el nitrógeno es menos
electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter
de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los
enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias
entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias
interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre
las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está
estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis
átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos
en el mismo plano

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CONCLUSIONES

 Las proteínas son los constituyentes químicos fundamentales de la

materia viva. Constituyen alrededor del 50% en peso seco del
cuerpo. Los glúcidos y lípidos se encuentran en las células como
simples sustancias inertes (excepto algunos lípidos que actúan como
hormonas y vitaminas), sin embargo, las proteínas presentan
actividad vital desempeñando múltiples funciones.

 Químicamente las proteínas tienen una característica esencial,

además de contener en sus moléculas C.H y O presenta N y en
muchos de ellos S y P.

 Las proteínas están constituidas por la unión de numerosas

moléculas sencillas (monómeros) denominados aminoácidos.

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REFERENCIA BIBLIOGRAFIA

Harper's Illustrated Biochemistry ( Robert K. Murray y otros). ISBN 0-07-

138901-6. 26ª edición.

Lehninger Principles of Biochemistry. Autores: David L. Nelson y Michael

M. Cox. Cuarta edición.

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ANEXOS

ANEXO 1

ANEXO 2

ANEXO 3

FORMA LINEAL DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA.

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ANEXO 4

LA ESTRUCTURA BETA SE ESTABILIZA POR PUENTES DE HIDRÓGENO

ENTRE AMINOÁCIDOS LEJANOS DE LAS CADENAS.

ANEXO 5

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ANEXO 6

ANEXO 7

ANEXO 8

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ANEXO 9

ANEXO 10

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