Lorena Goetschel

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 Enzimas
• Son catalizadores proteicos que catalizan las
reacciones que hacen posible la vida.
• Su presencia y mantenimiento de un conjunto
completo y equilibrado de estas es esencial para
la desintegración de nutrientes, la construcción
de células, tejidos y las funciones celulares.
• La determinación de sus niveles o actividad
permiten diagnosticar y pronosticar
enfermedades.
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Efecto de la enzima en una reacción

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 Enzimas como catalizadores
• Las enzimas catalizan la conversión de :
Sustratos Productos
• Aumentan los índices de reacción al menos 106
• Al igual que todos los catalizadores NO se
consumen ni se alteran al participar en la
reacción
• Son altamente selectivas para el tipo de
reacción y el tipo de sustrato , incluso cataliza
el tipo de estereoisómero (azúcares D,
aminoácidos L)
• Se ven afectadas por la temperatura (a más de
50°C se empiezan a desnaturalizar) pH
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Clasificación según el tipo de reacción
(método IUB)

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 Nomenclatura de las enzimas
• Frecuentemente se nombra a las enzimas por el
tipo de reacción catalizada seguido por “ASA” :
– Deshidrogenasas : eliminan átomos de hidrógeno
– Proteasas : hidrolizan proteínas
Para diferenciar se nombra el sustrato (xantina oxidasa),
fuente de la enzima (ribonucleasa pancreática)
Este sistema suele utilizarse, ya que por ejemplo la
Hexocinasa en la nomenclatura IUB sería : ATP:D-
hexosa 6-fosfo-transferasa E.C.2.7.1.1

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Enzimas : estructura

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 Nomenclatura según la estructura
• Las enzimas formadas de proteína se les conoce simplemente como enzimas ,
mientras que las complejas o HOLOENZIMAS , están conformadas por
proteínas más una molécula orgánica relativamente pequeña.
• Enzimas complejas :
– componente proteico .- apoenzima,
– componente no proteico :
• Coenzima .- unión no covalente entre la apoenzima y los componentes no proteicos
• grupo prostético .- complejo en el que la molécula orgánica pequeña esta unida a la
apoenzima por enlaces covalentes
• El componente no proteico de una enzima puede ser tan simple como un ion
metálico o tan complejo como una molécula orgánica pequeña no proteica.
• Las que requieren de un metal en su composición se conocen con el nombre
de metaloenzimas que se unen y mantienen el metal con muy alta afinidad.
• Las que tienen una afinidad mas baja para los iones metálicos, pero que aun
requieren del metal para su actividad, se conocen con el nombre de enzimas
activadas por metales.
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Coenzimas: Actúan como transportadores eventuales de átomos
específicos o de grupos funcionales
Coenzimas Entidad transferida
Pirofosfato de tiamina Aldehídos
Dinucleótido de flavina y adenina Átomos de hidrógeno
Dinucleótido de nicotinamida y de adenina Ion hidruro (H-)
Coenzima A Grupos acilo
Fosfato de Piridoxal Grupos amino
5’-Desoxicobalamina (Coenzima B12) Átomos de H y grupos
alquilo
Biocitina CO2
Tetrahidrofolato Otros grupos
monocarbonados
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Coenzimas

Coenzyme A (CoA)

Nicotinamide Adenine
Dinucleotide (NAD+) Nicotinamide Adenine Dinucleotide
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Phosphate (NADP+) Flavin Adenine Dinucleotide (FAD)
Enzimas que requieren elementos
inorgánicos
Citocromo oxidasa Fe2+, Fe+,
Catalasa, peroxidasa
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhidrasa carbónica Zn2+
Alcohol deshidrogensa
Hexoquinasa Mg2+
Glucosa 6-fosfatasa
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+

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 CENTRO ACTIVO
• Lugar de la enzima donde se une el sustrato a la
enzima, le proporciona protección y facilita la
catálisis
• Permite la unión de grupos prostéticos,
cofactores, coenzimas.

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NATURALEZA DEL CENTRO ACTIVO
• Región en la que las cadenas laterales de
algunos aa son capaces de unirse al sustrato ,
mientras que otras intervienen en el proceso
catalítico.
• Ej : quimotripsina : proceso catalítico His-57,
Ser-195, Asp-102

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 Marcadores de enfermedades óseas
• Formación ósea : actividad de los osteoblastos :
aumenta la concentración sérica de la
osteocalcina, isoenzima ósea de la fosfatasa
alcalina, procolágeno tipo 1 C , prolina
iminopeptidasa
• Resorción ósea : actividad de los osteoclastos :
elevación en suero de fosfatasa ácida resistente al
tartrato, telopéptidos entrelazantes de los
extremos amino y carboxilo del colágeno tipo I , o
la presencia en orina de deoxopiridolina,
piridolina, hidroxiprolina e hiroxilisina

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Clases de Enzimas:

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas

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Enzimas:

No. Clase Tipo de reacción Ejemplo

que catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa
(transferencia de e-) Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de oxígeno)

Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de oxígeno).

La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX)

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1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

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Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de Peroxidasa Oxidasas
e-) Oxigenasas
Reductasas

2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas

Transaminasas

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2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)

•grupos aldehídos
•gupos acilos Succinato Deshidrogenasa
•grupos glucosilos Citocromo c oxidasa.
•grupos fosfatos (kinasas) L.GOETSCHEL
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas

Hidrólisis, con transferencia Pirofosfatasa

3 Hidrolasas de grupos funcionales del Tripsina
agua Aldolasa

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3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)

Transforman polímeros en monómeros.

Actúan sobre: •enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlaceL.GOETSCHEL
C-N
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa

4 Liasas Lisis de un substrato, (Sintasas)

generando un doble enlace, o
Adición de un substrato a un Descarboxilasa
doble enlace de un 2o. pirúvica
substrato

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4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)

•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N
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Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa
Adición de un substrato a un doble pirúvica
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)

5 Isomerasas Transferencia de grupos en Mutasas

el interior de las moléculas Epimerasas
para dar formas isómeras Racemasas
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5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)

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Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa pirúvica
Adición de un substrato a un doble
enlace de un 2o. Substrato (Sintasa)
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas
interior de las moléculas para Epimerasas
dar formas isómeras Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C,
C-S, C-O y C-N. Mediante Sintetasas
reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP
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6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)

•Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C L.GOETSCHEL
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 CINÉTICA ENZIMÁTICA
• Michaelis Menten analizaron matemáticamente las reacciones
catalizadas por enzimas .
• El análisis de la cinética enzimática continúan aportando con la base
para entender el metabolismo y para el desarrollo y uso clínico de
fármacos.
• La ecuación de MM es una descripción cuantitativa de la relación
entre la proporción de una reacción en la que los símbolos utilizados
se refieren a :
– velocidad de la reacción [V1]
– velocidad máxima de la reacción (Vmax)
– concentración del sustrato [S]
– constante de Michaelis-Melten (Km)

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La Km de Michaelis es la concentración de sustrato a la cual
vi es la mitad de la velocidad máxima (Vmáx/2) alcanzable a
una concentración particular de la enzima

A : Velocidad de rxn inicial (Vi) es

proporcional a (S) cuando (S) está por
debajo de Km
C : Velocidad máxima no cambia por
aumentos adicionales de sustrato , (S)
mucho mayor a Km
B : Cuando (S) igual a Km , Vi  Vmax ,
esto permite determinarla
experimentalmente.

Gráfica de Lineweaver- Burk (lineal)L.GOETSCHEL

 Factores que afectan la Velocidad de Reacción

• Concentración del sustrato : Inicialmente

aumenta la velocidad hasta que existe saturación
de la enzima
• Temperatura: Aumenta la velocidad hasta la T.
óptima, pero a T° elevadas se desnaturaliza la
enzima y baja la velocidad. (T. óptima: 35-40°C)
• pH : existen pH óptimo para diferentes enzimas.
Ej: pepsina estomacal : 2, valores extremos
pueden desnaturalizar.
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 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Sitio de unión en la
Tipo de Inhibidor
Enzima
Específicamente al sitio activo,
en donde compite con el
sustrato en un proceso
Inhibidor competitivo dinámico de equilibrio. La
inhibición es reversible por el
sustrato

Se une a la E o al complejo ES
en un sitio diferente al sitio
activo. La unión al sustrato no
Inhibidor no
se altera, pero el complejo ESI
competitivo no puede producir producto.
La inhibición no puede
revertirse por el sustrato

Se une solamente al complejo

ES en sitios distintos al
catalítico. La unión del sustrato
Inhibidor que no modifica la estructura de la
compite (acompetitivo) enzima, haciendo posible la
unión del inhibidor. La
inhibición no puede revertirse
por el sustrato.
 Uso del Análisis Enzimático con fines
diagnósticos
• Las concentraciones plasmáticas de enzimas con
fines diagnósticos generalmente se realiza
midiendo la actividad catalítica
• Se utilizan muchas enzimas para diagnosticar
patologías específicas :
– Hepatitis : incremento de act. enz. de
aminotransferasas
– Pruebas de funcionamiento hepático: ALT (alanina
amino transferasa)
– Infarto agudo de miocardio : AST (aspartato amino
transferasa) y CK (creatin cinasas)

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 Enfermedades
VITAMINAS FUNCIONES
carenciales
•C (ácido •Coenzima de algunas peptidasas. Interviene
•Escorbuto
ascórbico) en la síntesis de colágeno

•Coenzima de las descarboxilasas y de las

•B1 (tiamina) •Beriberi
enzima que transfieren grupos aldehídos
•B2 •Dermatitis y lesiones en
•Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
(riboflavina) las mucosas
•B5 (ácido •Fatiga y trastornos del
•Constituyente de la CoA
pantoténico) sueño
•B3 (niacina) •Constituyente de las coenzimas NAD y NADP •Pelagra

•B6 •Interviene en las reacciones de

•Depresión, anemia
(piridoxina) transferencia de grupos aminos.
•B12 •Coenzima en la transferencia de grupos
•Anemia perniciosa
(cobalamina) metilo.
•Coenzima de las enzimas que transfieren
•Biotina grupos carboxilo, en metabolismo de •Fatiga, dermatitis
aminoácidos.
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 Bibliografía

• Murray, Bender, Botham, Kennelly, Rodwell, Weil .- Harper Bioquímica

ilustrada .- 28 Edición, Ed. McGraw Hill 2010
• Campbell P, Smith A, Peters T .- Bioquimica ilustrada , 5ª edición,
Barcelona España 2006
• Bioquímica médica
http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/spanish-index.html
• Presentaciones Power Point del libro de Bioquímica de Lehninger
Principios de Bioquímica
David L. Nelson y Michael M. Cox http://laguna.fmedic.unam.mx/lenpres/
• http://www.youtube.com/watch?v=ASkp83r3TY0&feature=related
• http://www.youtube.com/watch?v=TLr7_2wnIXU&feature=related
• Imagen :
http://search.iminent.com/SearchTheWeb/v4/1033/homepage/Default.as
px
• Enzimas UAM X en línea :
docencia.izt.uam.mx/lebo/bioquimicaposg/contenido/Enzimas.ppt

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