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Queratina
Estructura representativa de la queratina,
representada por dos cadenas polipeptídicas e
indicando algunos tipos de aminoácidos que
participan en enlaces intra e intermoleculares.

La queratina (del griego κερατίνη, córneo)1 es una

proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre,2
que constituye el componente principal que forman
las capas más externas de la epidermis de los
vertebrados y de otros órganos derivados del
ectodermo, faneras como el pelo, uñas, plumas,
cuernos, ranfotecas y pezuñas. Una de las
biomoléculas cuya dureza se aproxima a la de la
queratina es la quitina, con la cual no hay que
confundirse, al ser esta última un polisacárido.3

Tipos y composición
Las queratinas suelen clasificarse en dos familias, en función de la abundancia de su proporción en estructuras
de tipo hélices-α o láminas-β

Queratina-α
La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de cisteína, los cuales
constituyen puentes disulfuro, lo que se denomina grupo cistina. Los puentes disulfuro proporcionan la rigidez
y resistencia a la queratina alfa. Así, existe mayor cantidad de enlaces cistina (disulfuro) en regiones
estructurales de los cuernos de un animal y en las uñas o en el pelo. La queratina alfa se encuentra en pelos,
cuernos, uñas, y otras faneras.
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Queratina-β
La queratina beta no presenta cisteína, o lo hace en muy baja proporción, por lo tanto contiene pocos
entrecruzamientos intermacromoleculares a través de puentes disulfuro (cistina). Sin embargo la queratina de
tipo beta, presenta mayor proporción de plegamientos de forma lámina-β. La alta cohesión dada por el gran
número de asociaciones por puentes de hidrógeno de las láminas-β, hace que la presencia de queratina-β
resulte en materiales de gran resistencia tales como la seda de araña. Las
queratinas-α pueden presentar también láminas-β, aunque en menor proporción
que las queratinas-β. Así mismo las queratinas-β presentan también hélices-α.
Esto hace que esta clasificación de las queratinas sea controvertida.

Función estructural
La queratina es una proteína con una estructura secundaria. Es decir, la cadena
macromolecular con cierta estructura primaria (o secuencia), se pliega sobre sí
misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta estructura puede ser de tipo helicoide,
llamándose así proteína α-hélice o de forma laminar o lámina-β. Las
interacciones intermoleculares de tipo puentes de hidrógeno, fuerzas
hidrofóbicas, o enlaces salino, como los dados entre los aminoácidos ácido
glutámico y lisina, mantienen unidos los aminoácidos de distintas hebras o segmentos macromoleculares de la
proteína. La capacidad de transferencia de carga a través de los enlaces intermoleculares hace de las
queratinas unos buenos biomateriales estructurales, con buenas propiedades mecánicas.

La queratina del cabello

Proceso de keratina en el cabello

La queratina del cabello se clasifica dentro de las proteínas fibrosas; sus

características son cadenas largas de estructura secundaria, insolubles en
agua, y soluciones de baja salinidad siendo por ello idóneas para realizar
funciones esqueléticas y de gran resistencia física con funciones
estructurales.

El pelo está construido por macrofibrillas de queratina empaquetadas

por fuera; éstas están formadas por microfibrillas, que se retuercen en un arrollamiento hacia la izquierda. Las
interacciones entre las hebras se producen a través de puentes disulfuro. La queratina del pelo presenta alta
proporción de alfa queratina, existiendo la posibilidad de transformarla en beta queratina si, por ejemplo,
aplicamos calor más humedad. El pelo puede incluso duplicar su longitud. Esto sucede porque se rompen los
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puentes de hidrógeno de la hélice y las cadenas polipeptídicas adoptan una conformación extendida, en el que
la voluminosidad de los grupos laterales -R, hace que la conformación -beta sea inestable, y por lo tanto al
poco tiempo se adopte de nuevo la conformación en hélice, con lo que el pelo recupera su longitud original.