UNIVERSIDAD MAYOR DE SAN SIMÓN LABORATORIO DE BIOQUIMICA

FACULTAD DE CIENCIAS YTECNOLOGÍA Universitarias:

CARRERADE BIOLOGÍA Elizabeth MontañoAraoz
Docente: Lic. Mirtha Rivero Luján
Fecha de entrega: 29/05/2018

PRACTICA 3
AMINOÁCIDOS
1. Introducción
Las proteínas se componen de 20 aminoácidos, algunos de los cuales son susceptibles de
modificarse después de la síntesis de la proteína. Las diferencias en las propiedades de los
aminoácidos son un reflejo de las diferencias entre sus cadenas laterales (Horton et al 2008).
El huevo es un alimento de origen animal que proporciona la mejor proteína de todos los
alimentos ya que contiene todos los aminoácidos esenciales en las proporciones exactas que
necesita el organismo para el crecimiento óptimo y el mantenimiento del tejido magro,
metabólicamente activo. La principal proteína de la clara de huevo es la ovoalbúmina, un tipo de
albúmina que constituye entre el 60% y el 65% del peso de la clara de huevo. Además de tener el
mejor perfil proteico que se puede encontrar en un alimento, la clara contiene vitaminas y
minerales y aporta aproximadamente 17 calorías (Salas et al 2011).
Esta variación de la conformación de las proteínas se denomina desnaturalización. La
desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede
darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina
renaturalización (Amador 2014).
2. Objetivos
Determinar qué tipo de aminoácidos, tiene la albumina
Desnaturalizar la albumina y volver a naturalizar
Analizar de forma cualitativa la reacción Xantoproteica.
Precipitar metales pesados en una solución con albumina.
3. Materiales (ídem guía)
4. Metodología (ídem guía)
5. Resultados
 5.1. Pruebas de desnaturalización, Precipitación y coagulación
Precipitación Coagulación
Compuesto: Albumina (clara de huevo) Compuesto: Albumina (clara de huevo)

Cuando se añadió 5 ml de SO4 (NH4)2, se Cuando la albumina llego a su punto de ebullición, la

observó que en él tuvo de ensayo, se formó un
precipitado de color blanquecino que era la
proteína de albumina desnaturalizada, como
se observa en la imagen, se debe a que es una
reacción reversible.
solución de albumina viro a un color blanco y se
solidifico, eso nos indicó que la albumina se
desnaturalizo, como se puede observar en la imagen,
es una precipitación irreversible.

5.2. Reacción Xantoproteica

Presencia de aminoácidos aromáticos en la albumina
Cuando se añade 0,5 ml de ácido nítrico concentrado a 1
ml de albumina y calentamos hasta el punto de ebullición
se torna de un color amarillo- naranja, esto debido a la
presencia de aminoácidos con anillos aromáticos en su
estructura (xantocianinas).
5.3. Reacción de Millon
Al calentar (sólo un poco), se observó una
coloración rosada oscura en la solución proteica.
Eso es debido a la presencia del aminoácido
tirosina.

5.4. Reacción de ácido glioxilico para triptófano

Se observó un cambio de color de amarillo a café.
Se formó levemente el anillo violeta en la interface
de los dos líquidos. Lo debido a la presencia del
aminoácido triptófano.
 5.5. Precipitación por metales pesados

a) A partir de la albumina y
acetato de plomo, obtenemos
una solución incolora, pero
visible.
b) Se forma un precipitado de un
color más oscuro.

Discusión
Según Osorio et al (2014), cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética
de las moléculas, lo cual genera una desorganización de la envoltura acuosa de las
proteínas, dicha desorganización genera finalmente la desnaturalización de las proteínas.
Asimismo, un aumento dela temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza
la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio
acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada. En el
laboratorio se pudo observar que al someter a la solución proteica a temperaturas
elevadas, esta se desnaturalizo.
Según Goyis (2009), los grupos R de los aminoácidos son diversos, por lo que pueden
reaccionar de varias maneras. Así, aminoácidos como al ácido aspártico y el ácido
glutámico poseen un segundo ácido carboxílico, la lisina, posee un segundo grupo amino.
Además, otros aminoácidos con grupos laterales reactivos son: la cisteína (-SH), la
arginina (guanidio), la histidina (imidazol), la serina, la treonina y la tirosina (alcoholes),
la asparagina y la glutamina (amidas), la metionina (un tioeter) y el triptófano (indol).La
reactividad de estos grupos funcionales ha sido aprovechada de diversas maneras en el
estudio y análisis de las proteínas. En el laboratorio se reconoció que tipo de aminoácidos
tenía la solución de albumina gracias a la reacción de Millon pudimos saber que teníamos
la presencia del aminoácido tirosina y con la reacción ácido glioxilico el aminoácido
triptófano.
Según Véjar (2005) la reacción xantoproteica es debida a la nitración de anillo bencénico
con el ácido nítrico concentrado, para dar productos de color amarrillo, que se tornan
anaranjados al añadir álcali, debido a la formación de sales. En las condiciones de
experimento solo la tirosina y el triptófano darán positiva la prueba. La fenilalanina no
porque es más difícil de nitrar, para lo cual necesitara ácido sulfúrico como catalizador.
 Según Vasudevan et al. (2011) en un medio alcalino, las proteínas tienen una carga neta
negativa, o son aniones. Si a tal solución se le agrega una sal de metal pesado, los iones
metálicos cargados positivamente pueden formar un complejo con las moléculas de
proteína y precipitar como proteinatos metálicos, las sales de cobre, zinc, plomo, cadmio
y mercurio son tóxicas porque tienden a precipitar proteínas normales de las paredes del
tracto gastrointestinal. Con base a este principio, los huevos crudos son usados algunas
veces como un antídoto para el envenenamiento con mercurio.
Las proteínas cuando se encuentran en solución a pH superiores a su punto isoeléctrico
son capaces de reaccionar con diferentes metales pesados formándolos correspondientes
proteinados insolubles (Mancilla, 2009).
Conclusión
Las proteínas son muy sensibles a cambios de pH y de temperatura, como se observó en el
experimento en el experimento cuando se sometió a la solución de albumina a
temperaturas elevadas y a, esta se desnaturalizo
La proteína de albumina presenta compuestos aromáticos y si tienen pH por encima del
neutro puede generar la precipitación de metales pesados.
Gracias a las reacciones de Millon y de glicina pudimos ver qué la albumina tenia
aminoácidos de tirosina y triptófano, metionina, cisteína y cistina.
Referencias Bibliográficas
Horton H., Moran L., Ochs R., Rawn J. & Scrimgeour K., 2008 Principios básicos de la
bioquímica 4ta edición Editorial Pearson educación Mexico Pp 443
Salas, Lizano & Errol 2011 Proteínas del huevo http://proteinas-
biologia.blogspot.com/2011/04/proteinas-en-el-huevo.html revisado 15 de junio de 2016
Osorio D., Varon Y., & Beltrán D. 2014 Desnaturalización de las proteínas
http://pendientedemigracion.ucm.es/info/analitic/Asociencia/DesnatProteinas.pdf
Goyis 2009 Aminoácidos y proteínas http://html.rincondelvago.com/aminoacidos-y-
proteinas_1.html
-Véjar E. 2005. Prácticas de bioquímica descriptiva. Editorial UniSon. Colección de
textos académicos; 51. Impreso en México. Pp. 165-166 y 168.
Mancilla C., Blanco E., Pérez S., Rosas T. Y Castrejón C. 2009. Propiedades Químicas Y
Fisicoquímicas De Las Proteínas. https://es.scribd.com/doc/15958125/1-PROPIEDADES-
QUIMICAS-Y-FISICOQUIMICAS-DE-LAS-PROTEINAS. 21/06/2016.