LAS PROTEINAS

Las proteínas son las macromoléculas que más abundan dentro la célula.
Cada una de ellas tiene una función específica, pero no todas son iguales, por
ello tienen una clasificación, que determina los diferentes tipos de proteínas. Esta
clasificación es útil para relacionarlas con la función que cumplen
Las proteínas que se encuentran en estado coloidal, representan más del
50 % de peso seco de la célula. Están compuestas por aminoácidos, existen 20
aminoácidos diferentes que se unen entre sí por enlaces polipeptídicos.
Las proteínas, estas se clasifican de diferentes formas: teniendo en
cuenta su composición química, estructura, funciones, y la solubilidad en
diferentes disolventes.
CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL.
Las proteínas, no son polímeros al azar de longitud indefinida, sino que
cada una de ellas tiene una determinada composición en aminoácidos y estos 7
están ordenados en una determinada secuencia.
Hay que añadir a ello que en las células vivas las cadenas polipeptídicas
de las proteínas no se encuentran extendidas ni plegadas al azar adoptando
estructuras caprichosas o variables, sino que cada una de ellas se encuentra
plegada de un modo característico, que es igual para todas las moléculas de una
misma proteína, y que recibe el nombre de estructura o conformación
tridimensional nativa de la proteína.
Una clara evidencia en favor de esta idea la constituye el hecho de que
las proteínas puedan cristalizar, ya que la disposición ordenada de la materia
cristalina sólo es posible cuando las unidades moleculares individuales que
componen el cristal son idénticas. Desde que en 1926 James Sumner consiguió
obtener cristales del enzima ureasa, centenares de proteínas han sido obtenidas
en estado cristalino.
El plegamiento de una cadena polipeptídica se realiza mediante
rotaciones de los enlaces simples del esqueleto. En principio, los sustituyentes
de los átomos que se encuentran a ambos lados de un enlace simple pueden
adoptar infinitas posiciones (conformaciones) mediante simples rotaciones de
dicho enlace.
Dado que el esqueleto de una cadena polipeptídica consta de centenares
de enlaces simples, cabría esperar que dicha cadena pudiera adoptar un número
elevadísimo de conformaciones diferentes. Sin embargo, existen una serie de
restricciones a la libertad de giro de estos enlaces (la mayoría de ellas derivadas
de la interacción de la cadena polipeptídica con las moléculas de agua que la
rodean) las cuales determinan que sólo sea posible una conformación
tridimensional estable.
 La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de
una gran complejidad: existen distintos niveles de plegamiento que se
superponen unos a otros. Debido a ello, para sistematizar el conocimiento acerca
de este fenómeno, se establecen una serie de niveles dentro de la estructura de
la proteína que se conocen como estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:

ESTRUCTURA PRIMARIA.
La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos,
es decir, vendría especificada por los aminoácidos que la forman y el orden de
colocación de los mismos a lo largo de la cadena polipeptídica. La secuencia de
aminoácidos de una proteína se escribe empezando por el extremo amino
terminal y finalizando por el carboxi-terminal.
ESTRUCTURA SECUNDARIA.
La estructura secundaria de una proteína es el modo característico de
plegarse la misma a lo largo de un eje. Es el primer nivel de plegamiento, en el
que los distintos restos de aminoácidos se disponen de un modo ordenado y
repetitivo siguiendo una determinada dirección.
En las proteínas fibrosas (aquéllas cuyas cadenas polipeptídicas están
ordenadas formando largos filamentos u hojas planas) las estructuras primaria y
secundaria especifican completamente la conformación tridimensional; estas
proteínas no presentan por lo tanto niveles superiores de complejidad.
ESTRUCTURA TERCIARIA.
Existen proteínas cuya conformación tridimensional no puede
especificarse totalmente considerando sólo sus estructuras primaria y
secundaria. Son las llamadas proteínas globulares cuyas cadenas polipeptídicas
se hallan plegadas de un modo complejo formando arrollamientos globulares
compactos que tienden a adoptar una forma aproximadamente esférica.
Las proteínas globulares son generalmente solubles en agua y
desempeñan un gran número de funciones biológicas (por ejemplo, los enzimas
son proteínas globulares).
ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Existen proteínas que están formadas por varias cadenas polipeptídicas: son las
llamadas proteínas oligoméricas. En ellas, la proteína completa (oligómero) está
formada por un número variable de subunidades o protómeros. Los oligómeros
pueden ser dímeros, trímeros, tetrámeros, pentámeros, hexámeros…, según
estén formados por 2, 3, 4, 5, 6.... protómeros. Los oligómeros más frecuentes
están formados por un número par de cadenas polipeptídicas. En estas proteínas
las distintas subunidades están asociadas de un modo característico.
Todas las proteínas están compuestas por:
Carbono: El carbono es un elemento químico que pertenece al grupo 14
en la tabla periódica; está presente en una amplia variedad de
compuestos y constituye una parte importante de las plantas y los
animales. El carbono es el décimo quinto elemento más abundante en la
corteza terrestre y el segundo más abundante en el cuerpo humano,
después del oxígeno
Hidrógeno: El hidrógeno forma parte de la molécula del agua (H2O) y los
humanos al igual que la mayoría de seres vivos tenemos el 70 % de agua
en nuestra composición química.
El hidrógeno también participa en el equilibrio del pH del organismo y en
el equilibrio de los electrolitos corporales que son fundamentales para la
fisiología o función orgánica a nivel celular (nutrición, respiración,
eliminación de desechos y reproducción celular).
Se le puede encontrar en alimentos que son ácidos (los cítricos; limones,
naranjas etc), ya que la concentración de hidrógeno en un líquido es la
que determina el grado de acidez.
La falta de hidrógeno en el organismo causaría el desequilibrio o
desbalance en el pH corporal y en los electrolitos.
 Oxígeno: El oxígeno en el cuerpo humano tiene un rol fundamental al
permitir a la generación de energía a nivel celular. Así, el oxígeno tiene un
rol vital en lo que respecta al desarrollo de la vida para la mayoría de los
seres vivos, incluyendo en este caso al ser humano. Tal es la importancia
de este gas que sin el mismo hubiese sido imposible la aparición de vidas
complejas sobre la faz de la tierra; en este sentido cabe señalarse que
existen algunas bacterias que pueden sobrevivir sin el mismo, pero estas
son formas de vida de gran sencillez en comparación con los organismos
pluricelulares.
Nitrógeno: La función del Nitrógeno en el cuerpo humano juega un rol
importante en la digestión de alimentos y en el crecimiento. Como se sabe,
casi el 80% del aire que respiramos este compuesto por Nitrógeno. Pero
el ser humano no asimila el Nitrógeno que respira. Sino que lo obtiene a
través de los alimentos que ingiere
El nitrógeno del organismo procede siempre de las proteínas que sufren
el proceso de desaminación y transaminación para dar nitrógeno que por
medio del metabolismo del componente es nitrogena dos se va a
transformar en una serie de componente es como son el amoniaco, urea,
ácido úrico, creatina, creatinina, ácido hipúrico y los cuerpos sulfurados.
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

 Según su composición molecular: proteínas simples o proteínas
conjugadas.

o Las proteínas simples: son aquellas que, por hidrolisis, producen

solamente µ-aminoácidos. Un ejemplo de proteína que es una
proteína simple es la ubiquitina.

o Las proteínas conjugadas: Estas proteínas contienen además de su

cadena polipeptídica un componente que no es un aminoácido,
denominado grupo prostético. Este componente puede ser un ácido
nucleico, un lípido, un azúcar o simplemente un ión inorgánico.
Ejemplos de proteínas conjugadas son la mioglobina, la
hemoglobina y los citocromos.

 POR SU COMPOSICIÓN QUÍMICA heteroproteínas

 Proteínas simples. Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo

producen aminoácidos.
o Las simples se dividen a su vez en escleroproteínas
(Proteína fibrosa que se encuentra pralte. en los tejidos de revesti
 miento de los animales) y esferoproteínas
(Contienen moléculas de forma más o menos esférica).

o ESFEROPROTEÍNAS:
 Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas.
Precipitan en soluciones de sulfato de amonio a una
concentración cercana a la saturación.

Ejemplos: la ovalbúmina de la clara de huevo, la

lactoalbúmina de la leche, las albúminas del suero
sanguíneo, etcétera.

 Globulinas: Generalmente insolubles en agua, pero

solubles en soluciones salinas diluidas.

Ejemplos: la miosina del tejido muscular, las lactoglobulinas

de la leche, la glicina de la semilla de soja, la araquina y la
conaraquina del maní, las globulinas del plasma sanguíneo,
etc.

 Glutelinas: Insolubles en los medios antes mencionados,

pero solubles en medio ácido o alcalino.

Ejemplos: la glutelina del trigo, la oricenina del arroz.

 Prolaminas: Solubles en etanol 50-80%.

Ejemplos: la gliadina del trigo, la zeína del maíz.

 Histonas: Proteínas de peso molecular relativamente bajo

que contienen una gran cantidad de aminoácidos básicos;
son solubles en agua y en medio ácido.

Ejemplo: las histonas de los espermatozoides de pescad

 Proteínas complejas. Son aquellas que, al hidrolizarse, producen

aminoácidos y otros compuestos orgánicos e inorgánicos. Estas pueden ser:
metal proteínas, nucleoproteínas y fosfoproteínas.

 POR SU CONFORMACIÓN
De acuerdo a su forma, las proteínas pueden dividirse en dos clases:
1.- Proteínas fibrosas. Son aquellas que están formadas por cadenas
polipeptídicas, formando estructuras compactas llamadas fibras.
 Las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos
filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. por
ejemplo:
o La fibroína. Es producida por insectos, sobre todo por las arañas y el
gusano de seda.
o El colágeno. Constituye el componente proteico principal del tejido
conectivo.
o La queratina. Puedes encontrarla en las uñas, garras, pico, pezuñas,
cuernos, pelo, lana, y en capa externa de tu piel.
o La elastina. Le proporciona elasticidad a tu piel y a los vasos
sanguíneos.

2.- Proteínas globulares. Están formadas por cadenas polipeptídicas que

adoptan una forma esférica debido a su distribución de aminoácidos
(hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en
las soluciones acuosas. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos, hormonas.
La mayoría de las proteínas que conoces, pertenecen a esta clase.
Desempeñan funciones estructurales y mecánicas, actuando como:

o Enzimas
o Hormonas. Muchos de estos componentes son proteínas, capaces de
regular muchas funciones celulares, relacionadas con el metabolismo
y la reproducción. Ejemplos son la insulina, el glucagón y la tiroxina.
o Proteínas transportadoras y receptores de membrana. Por
ejemplo, la hemoglobina.
o Proteínas transportadoras de triglicéridos, ácidos grasos y
oxígeno en la sangre. Son responsables, entre otras funciones de la
contracción de las fibras musculares.
o Inmunoglobulinas o anticuerpos. Son glicoproteínas que reconocen
antígenos expresados en la superficie de virus, bacterias y otros
agentes infecciosos.
o Proteínas de reserva. Ejemplos de proteínas de este tipo de proteína
son la ferritina, que almacena hierro en el interior de las células y la
caseína de la leche, que actúa como una reserva de aminoácidos.
Clasificación de las proteínas globulares según su estructura secundaria
Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que
tengan.
o Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí
misma debido a los giros producidos alrededor del carbono beta de
 cada aminoácido. La mioglobina es un claro ejemplo de proteína de
hélice alfa.
o Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo,
se adopta una configuración conocida como cadena beta. La tenascina
es un ejemplo de las proteínas hoja plegada beta.
o Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que
alterna la hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína
alfa/beta es la triosa fosfato isomerasa. Esta estructura es conocida
como un barril TIM. La helicoidal alterna y los segmentos de hoja
plegada beta forman una estructura de barril cerrado.
o Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta
se producen en regiones independientes de la molécula. La
ribonucleasa A es un ejemplo de proteína alfa + beta.

 Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación

con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están
embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que
interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior.
Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un
ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta
que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se encuentra
incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la estructura
presentada.

 POR SU SOLUBILIDAD
Esta forma de clasificar las proteínas tiene en cuenta su solubilidad en
diferentes disolventes como el agua, la sal y el alcohol.
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación
globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos
que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las
moléculas de agua.
Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de
moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras
proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es
la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel

fundamental en el organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su
contenido de nitrógeno, que no está presente en otras moléculas como grasas o
hidratos de carbono.
También lo son para las síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o
componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, la hemoglobina, las
vitaminas, las hormonas y las enzimas (estas últimas actúan como catalizadores
biológicos haciendo que aumente la velocidad a la que se producen las
reacciones químicas del metabolismo).
Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a través de la
sangre, como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de
amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión oncótica del
plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos,
un tipo de proteínas que actúan como defensa natural frente a posibles
infecciones o agentes externos; el colágeno, cuya función de resistencia lo hace
imprescindible en los tejidos de sostén o la miosina y la actina, dos proteínas
musculares que hacen posible el movimiento, entre muchas otras.

IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS

 Crean anticuerpos
Tienen la capacidad de unirse a cualquier partícula extraña que encuentren
en tu organismo, ya sean virus o bacterias. De esta forma, actúan protegiendo y
creando defensas que te ayuden a no contagiarte de enfermedades infecciosas.
Un ejemplo de ello es la proteína inmunoglobulina.
 Producen enzimas
Las enzimas tienen participación en un gran número de reacciones químicas
que tienen lugar en las células. La proteína fenilalanina hidroxilasa, es una de
las que participa más activamente en este tipo de procesos, es la encargada de
descifrar la información genética almacenada en el ADN.
 Actúan como mensajeras
Existen algunas proteínas que cumplen la función de trasportar información,
tal es el caso de algunos tipos de hormonas. Se trata sobre todo de códigos para
coordinar diferentes procesos biológicos entre las diferentes células y órganos.
La hormona del crecimiento es un típico caso de esto.
 Dan estructura
Algunas proteínas le brindan estructura y soporte a las células, como es el
caso de la proteína actina.

PROPIEDADES
Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su
existencia y el correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la
solubilidad.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el
medio en el que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de
manera que su vida media sea lo más larga posible y no genere contratiempos
en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una
temperatura y un pH que se deben mantener para que los enlaces sean estables.
Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que
dependen de las características químicas que poseen. Es el caso de la
especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una función
específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden tener
otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como ácidos o
como básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH
de un tejido o compuesto del organismo se mantenga a los niveles adecuados)
o la capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polos positivos a
los negativos y viceversa.

Beneficios de las proteínas

Una dieta completa debe contener tanto hidratos de carbono, como
grasas y proteínas. Éstas últimas en particular, cumplen una función muy
importante para mantener sano al organismo. Por eso conocer qué son las
proteínas y cuál es su definición es fundamental para entender la importancia
biológica de las proteínas dentro de la alimentación humana
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos
del organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de
participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.
Nutrición
Las proteínas son esenciales en la dieta. Los aminoácidos que las forman
pueden ser esenciales o no esenciales. En el caso de los primeros, no los puede
producir el cuerpo por sí mismo, por lo que tienen que adquirirse a través de la
alimentación.
Son especialmente necesarias en personas que se encuentran en edad
de crecimiento como niños y adolescentes y también en mujeres embarazadas,
ya que hacen posible la producción de células nuevas.
Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la
carne, el pescado, los huevos y la leche. Pero también lo están en alimentos
vegetales, como la soja, las legumbres y los cereales, aunque en menor
proporción. Su ingesta aporta al organismo 4 kilocalorías por cada gramo de
proteína.

Capacidad amortiguadora
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces
de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como
un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde
se encuentran.

Especificidad
Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una
de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay
diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los
glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.

La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la

consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está
determinado por el ADN de cada individuo.

La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos

como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos;
sueros sanguíneos; etc.… o los procesos alérgicos e incluso algunas
infecciones.
 Desnaturalización y Renaturalización

La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces

que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservándose solamente la primaria.
En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y
delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en
agua.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor
excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta
salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es
que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su
actividad biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones
cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando
se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
 La desnaturalización puede ser reversible (Renaturalización) pero en muchos
casos es irreversible.

EXAMEN DE PROTEINAS
El examen de proteína total mide la cantidad total de dos clases de
proteínas encontradas en la porción líquida de la sangre: albúmina y globulina.

Las proteínas son partes importantes de todas las células y tejidos.

 La albúmina ayuda a impedir que se escape líquido fuera de los vasos

sanguíneos.

 Las globulinas son una parte importante del sistema inmunitario.

Forma que se realiza la prueba:

Se necesita una muestra de sangre. la sangre se extrae de una vena
localizada en la parte interior del codo o el dorso de la mano.

Preparación del paciente:

 El médico le dirá si necesita dejar de tomar algunos medicamentos antes de
que le hagan el examen.

 No suspenda ni cambie sus medicamentos sin consultar primero con el médico.

Razones para realizar la prueba
 Este examen a menudo se hace para diagnosticar problemas nutricionales,
enfermedad renal o enfermedad hepática.

 Si la proteína total es anormal, será necesario realizar más exámenes para

buscar la causa exacta del problema.

Valor normal

 El rango normal es de 6.0 a 8.3 gm/dL (gramos por decilitro).

 Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre

diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los
resultados específicos de su examen.

 Los ejemplos anteriores muestran las mediciones comunes para los

resultados de estas pruebas. Algunos laboratorios usan diferentes medidas
o pueden evaluar diferentes muestras.

METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS

Los términos metabolismo de las proteínas o metabolismo proteico

hacen referencia a los diversos procesos bioquímicos responsables de la
síntesis de proteínas y aminoácidos, y la degradación de proteínas (y otras
grandes moléculas) por medio de catabolismo proteico.

Las proteínas incorporadas con la dieta, son primeramente escindidas

hasta sus aminoácidos constituyentes por medio de diversas enzimas y el
ácido clorhídrico presente en el tracto gastrointestinal.1 Estos aminoácidos,
posteriormente son convertidos en α-cetoácidos los cuales pueden ser
reciclados en el organismo para la producción de energía, glucosa o grasas o
para la resíntesis de aminoácidos. Esta degradación de aminoácidos a α-
cetoácidos se lleva a cabo en el hígado, por medio de un proceso conocido
como transaminación.

Patologías
Los niveles superiores a los niveles normales pueden deberse a:

 Inflamación o infección crónica, incluso VIH y hepatitis B o C

 Mieloma múltiple
 Enfermedad de Waldenstrom

 Hipoproteinemias (se definen como un descenso de las proteínas por

debajo de 6,5 g/dl)
Los niveles inferiores a los normales pueden deberse a:
 Agamaglobulinemia
 Sangrado (hemorragia)
 Quemaduras (extensas)
 Glomerulonefritis
 Enfermedad hepática
 Malabsorción
 Desnutrición
 Síndrome nefrótico
 Enteropatía por pérdida de proteína

Alimentos con proteínas

Fuentes de origen animal
 Carne vacuna
 Carne de cerdo
 Leche
 Pescado
 Huevos
 Queso
 Yogur
 Manteca
 Huevos
Fuentes de origen vegetal
 Soja
 Frijoles
 Legumbres
 Germen de trigo
 Quinoa
 Almendras
 Avellanas
 Nueces
 Maní
 Mantequilla de maní
 Semillas de girasol
 Nueces
 Tofu
 Tempeh