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Es así que la Carboxipeptidasa A lleva a cabo la hidrólisis del enlace peptídico con la
ayuda de metales, generalmente Zn+2, unidos a su sitio activo, este ion actúa como un
catalizador metálico para las reacciones hidrolíticas, además participa en la
estabilización como intermediario de la hidrólisis de una forma muy similar a la acción
de la serina en la quimiotripsina1.
La cadena lateral aromática se fija en la bolsa de fijación; el ion carboxilato del C-terminal
forma un enlace salino con la Arg-145; el oxígeno carbonílico del enlace escindible se
constituye en el cuarto ligando del ion zinc; y el oxígenofenolito de la Tyr-248 se
encuentra a 3 A° del enlace escindible después de que la cadena lateral haya girado 120°
desde su orientación predominante en la enzima libre1.
Hay una adaptación inducida del centro activo cuando se une al substrato. La enzima
es una cadena polipeptídica de 307 residuos de aminoácidos. Tiene un ion Zn2+
fuertemente unido, que esencial para la actividad enzimática y que está localizado en
un surco de la superficie de la molécula donde coordina a dos cadenas laterales de
histidina, a una cadena lateral de glutamato y a una molécula de agua. La cadena
lateral del residuo terminal del substrato se acomoda en un gran bolsillo cerca del ion
Zn2+.1
La polarización del grupo carbonílico por el Zn2+ facilita el ataque, sea por el glutamato
270 o la molécula activada de agua. La inducción de un dipolo es impulsada por el
ambiente no polar del ion Zn, el que incrementa su carga. De este modo,
carboxipeptidasa A acelera la catálisis induciendo una tensión electrónica en el
substrato. Aún más, la carga negativa del oxígeno en el intermediario tetraédrico es
estabilizada por la arginina 127 positivamente cargada.1
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS:
1. VILLAVICENCIO, Marino (1996). Bioquímica Tomo I (2° ed). Lima- Perú. Ed. Concitec.
pp: 130-133, 135