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Metabolismo dos aminoácidos

Os aminoácidos são biomoléculas muito importantes para os animais pois para

além de seres precursores das proteínas e de produtos do metabolismo, contribuem

também para a produção de energia metabólica através da sua degradação oxidativa.

Os mamíferos têm a capacidade de sintetizar apenas 10 dos aminoácidos

existentes (aminoácidos não essenciais). Os outros 10 (aminoácidos essenciais) são

obtidos através da sua dieta. De entre os aminoácidos não essenciais destaca-se o

glutamato e a glutamina devido a existirem no organismo em concentrações

superiores aos outros aminoácidos. O glutamato é um dador de grupos amina para a

síntese dos restantes aminoácidos através de reacções de transaminação. A

glutamina é também um dador de grupos amina na síntese de diversos produtos do

metabolismo e é ainda um meio de transporte de amónia numa forma não tóxica.

A biossíntese da glutamina ocorre em todos os organismos e dá-se em dois

passos reaccionais. Num primeiro passo, o glutamato é activado com recurso a uma

molécula de ATP, formando-se γ-fosfato de glutamilo e ADP. Num segundo passo,

ocorre a assimilação do ião amónio e é hidrolisado o grupo fosfato do intermediário γ-

fosfato de glutamilo, formando-se uma molécula de glutamina.

O glutamato pode ser sintetizado em todos os organismos por condensação de

α-oxoglutarato com NH4+, com oxidação de NADPH ou de NADH, catalisada por

glutamato desidrogenase, presente na matriz mitocondrial.

Os aminoácidos provenientes quer da dieta, quer da degradação de proteínas

celulares, por vezes excedem os níveis necessários para a produção de novas

proteínas, sendo por isso conduzidos para a via de degradação oxidativa. O

catabolismo de aminoácidos ocorre intracelularmente e resulta na libertação de um

esqueleto carbonado e de amónia.


No catabolismo dos aminoácidos ocorrem reacções de transaminação e

reacções de desaminação. As reacções de transaminação são catalisadas por

aminotransferases. Nestas reacções o grupo α-amina de um aminoácido é transferido

para o átomo de carbono α de um α-oxoácido, normalmente, o α-oxoglutarato. Forma-

se, deste modo, outro aminoácido, neste caso o glutamato, e um α-cetoácido

correspondente ao aminoácido degradado. São reacções reversíveis que resultam no

armazenamento de grupos amina sob a forma de glutamato. O grupo prostético dos

aminotransferases é o fostato de piridoxal que funciona como transportador de grupos

amina para o centro activo dos enzimas. Quando este se encontra sob a forma de

aldeído (fosfato de piridoxal) pode aceitar um grupo α-amina de um aminoácido,

levando à formação de fosfato de piridoxamina, que pode posteriormente ceder o seu

grupo amina a um α-cetoácido. Este encontra-se covalentemente ligado ao centro

activo dos aminotransferases, formando uma base de Schiff entre o seu grupo

carbonilo e o grupo E-amina de um resíduo de lisina do centro ativo do enzima.

Nas reacções de desaminação ocorre a formação de um α-oxoácido e

libertação de amónia que é excretada sob a forma de ureia pelos rins. Existem dois

tipos de desaminação que diferem entre si pela maneira como são eliminados os

grupos amina. Na desaminação oxidativa, a remoção do grupo α-amina é catalisada

por aminoácido oxidases mitocondriais. Nos hepatócitos, o glutamato é transportado

do citoplasma para o mitocôndrio, onde ocorre uma reacção catalisada pelo L-

glutamato desidrogenase que utiliza como substrato o NADP+. É um processo

essencialmente irreversível que decorre em duas etapas. Na primeira etapa dá-se a

desidrogenação do aminoácido a iminoácido, sendo os átomos de hidrogénio

transferidos para o NADP+. Numa segunda etapa, o iminoácido, deficiente em

electrões, liga-se à cadeia lateral de um resíduo de lisina do centro activo do enzima,

ocorrendo formação de uma ligação imino e subsequente libertação de amónia. De


seguida, por hidrólise, dá-se a libertação do α-oxoglutarato e a regeneração do

enzima.

As reacções de desaminação direta só ocorrem na serina, na treonina e na

cisteína. A serina e a treonina apresentam grupos hidroxilo na sua cadeia lateral, já a

cisteína apresenta grupos sulfidrilo. Os grupos α-amina destes três aminoácidos

podem ser directamente convertidos em amónia por desidratação ( serina e treonina)

ou por dessulfidração (cisteína). O aminoácido perde um átomo de hidrogénio do seu

carbono α e o grupo hidroxilo ou sulfidrilo do seu carbono β. Ocorre, assim, a

formação de uma dupla ligação entre o carbono α e o carbono β e é libertada uma

molécula de H2O/SH2. Neste passo forma-se um aminoacrilato que por ser muito

instável hidrolisa-se facilmente em amónia e no α-cetoácido correspondente a cada

aminoácido.