UAGRM

BIOLOGIA

TRADUCCIÓN

PROTEÍNAS

Eugenia Grisolia
TRADUCCION

La traducción del RNAm es la fase de la síntesis de

proteínas, en esta, el lenguaje de los nucleótidos se
transfiere al de los aminoácidos.

Esta fase ocurre en el citoplasma y requiere de tres

etapas llamadas: inicio, elongación y
terminación.

Los elementos que intervienen en la traducción son el

RNAm, ribosomas, RNAt, los aminoácidos y las
diferentes enzimas que dirigen el proceso
ACTIVACION DE
LOS AMINOACIDOS
ETAPAS

Un mRNA transcrito muestra los tripletes de nucleótidos

(codones). Leidos de izquierda a derecha hay 5 codones de
mRNA
Inicio 1

El mRNA se une a la subunidad menor en la región 5’. La subunidad mayor

tiene 3 sitios E, P y A
Inicio 2

La subunidad mayor se une a la menor de tal forma que el primer

codón se alinee al sitio P.
Inicio 3

Un tRNA que lleva una metionina se une al codón de inicio (AUG) del
m RNA. Esto inicia la elongación
Elongación 1

El primer aminoácido llevado por el tRNA es unido al sitio A. Un

segundo tRNA trae el aminoácido Thr al sitio P.
Elongación 2

Una unión Peptidica se forma entre met y el aminoácido acarreado al

sitio A. Formándose una cadena polipeptidica:
Met -Thr
Elongación 3

El Ribosoma se mueve en la dirección 3' del mensajero al siguiente

codón y moviendo al tRNA y la cadena polipeptidica al sitio P. El
sitio A está abierto y vacante para un nuevo tRNA.
Elongación 4

El primer tRNA es expulsado del sitio E.

Elongación 1-4

Se repiten los pasos del 1-4 hasta encontara un codón de

término.
Elongación 5

Los tRNA viejos son expulsados del sitio E.

Término 1

La cadena polipeptídica está en el sitio P. El codón de término en el sitio A.

Término 2

Un factor proteico se une al codón de término en el sitio A.

Término 3

El factor inicia la separación de la cadena polipeptídica:

Met-Thr-His-Asp-Gly
Término 4

La cadena polipeptídica puede ir al citoplasma a u posterior

procesamiento.
Código Genético
43 = 64 combinaciones
61 codones
3 sin sentido

32 tRNA
Código Genético
 CARACTERÍSTICAS DEL CÓDIGO GENÉTICO

1- El código genético es universal. Todos los seres vivos lo emplean;

con ciertas excepciones, por ejemplo, el de las mitocondrias, que tiene
algunas diferencias.

2- Se trata de un código degenerado pues el número de tripletas (64)

es superior al de aminoácidos existentes en las proteínas (20).

3- Existen tres tripletas que no codifican ningún aminoácido, son las

tripletas "sin sentido", de "paro" o "stop". Estas tripletas marcan el
final de la región a traducir, esto es, el final de la molécula proteica.

4- La secuencia AUG codifica el principio de la región que se va a

traducir y al mismo tiempo sirve para codificar al aminoácido metionina.
Por lo tanto, todas las proteínas comienzan por la metionina,
posteriormente, esta metionina que ocupa la posición inicial puede ser
eliminada.
 ¿Cuántos tRNA diferentes deben existir en la
célula?
Supuesto:

Si 43= 64 Codones 61 + 3 codones sin sentido

Sin embargo:

Sólo existen 31 tRNAs

Respuesta:

tRNAs reconocen más de un codón

 Hipótesis del balanceo
(wobble)

Codón Anticodón
(extremo 3) (extremo 5) 3’ ---¦-¦-¦-¦-¦-¦-¦---------------5’ DNA
G C
5’ ---¦-¦-¦-¦-¦-------------------3’ mRNA (codón)
¦¦¦
U A 3’ tRNA (anticodón)

AoG U
5’
CoU G

AUC I
Los anticodones suelen poseer la primera base "adaptable“
Unión con una base no complementaria situada en la tercera posición
del codón.

guanina en la primera posición del anticodón puede aparearse tanto

con una citocina (más comúnmente) o con un uracilo del codón.

El uracilo en la primera posición del anticodón puede hacerlo con

una adenina, forma habitual, o con una guanina.

La inosina (I), base inusual que se encuentra en la primera posición

del anticodón en varios tRNAs es capaz de aparearse con cualquier
base (excepto con una guanina) localizada en la tercera posición del
codón.
PROTEINAS
Las proteínas (del griego Proteion,
primero) son macromoléculas de peso
molecular elevado, formadas por
aminoácidos unidos por enlace peptidico.
pueden presentar una o varias cadenas.

Las proteínas son biomóleculas formadas

básicamente por carbono,
hidrogeno,oxigeno y nitrogeno. Pueden
además contener azufre y en algunos tipos
de proteínas, fosforo, hierro, magnesio y
cobre entre otros elementos.
 Clasificación de los aminoácidos

Neutros apolares

Neutros polares

Polares ácidos Polares básicos

 Reacción de un enlace peptídico

Es un enlace covalente que se

establece por condensación
entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del
siguiente, dando lugar al
desprendimiento de una
molécula de agua.
Niveles de conformación de las proteínas
Cadena de aminoácidos

Estructura primaria

Estructura secundaria Cadena β

Purntes de H
Cadena α

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria
Reglas que rigen el plegamiento de las
cadenas polipeptídicas

La rotación libre tiene lugar solamente entre el

carbono y el grupo peptídico

Las cadenas laterales no pueden solaparse

Dos grupos cargados con la misma carga no pueden

estar cerca
 Tendencias generales
Los aminoácidos polares tienden a ubicarse en la
superficie de las cadenas

Los aminoácidos apolares tienden a ubicarse en el

interior de las cadenas

Los puentes de hidrogeno tienden a formarse entre el

H del grupo amino y el 0 del carboxilo

Un grupo sulfhídrico tiende a reaccionar con el grupo

SH formando puentes disulfuro S-S
 Estructura primaria
Corresponde a la secuencia de aminoácidos: Aa que componen la
proteína y orden en que se encuentran. Cada proteína tiene una
estructura primaria específica y distinta a cualquier otra proteína
 Estructura secundaria
Interacción de enlaces de hidrógeno entre los elementos C=O y
NH de los enlaces peptídicos .

Una misma cadena polipeptídica

puede adquirir diferentes
estructuras secundarias
dependiendo del tipo de Aa que
están unidos, es decir de la β-plegada
estructura primaria.

α hélice
 Estructura terciaria

Es un conjunto de plegamientos
característicos de la cadena
peptídica dependiendo de la
estructura secundaria.
Determina la forma
tridimensional global de la
proteína.

Estos plegamientos se originan

por la interacción entre las
cadenas laterales R de los
aminoácidos.
 Estructura cuaternaria
Cuando una proteína está
formada por varias cadenas
polipeptídicas denominadas
subunidades proteicas (existe
un nivel estructural superior
llamado estructura
cuaternaria.
Se trata la asociación entre las
distintas subunidades
 Clasificación
Según su composición

Holoproteínas o proteínas simples.

Formadas únicamente por cadenas polipeptídicas.
Heteropoteínas o proteínas complejas o conjugadas.
Además están compuestas también por una parte no proteica que se
denomina grupo prostético (necesario para que desarrolle su función).
Una proteína conjugada sin su grupo prostético se denomina
apoproteína.
En este grupo están las metaloproteínas (ion metálico), glucoproteínas
(glúcido), lipoproteínas (lípido), hemoproteínas como la hemoglobina
(grupohemo).

Según su estructura terciaria

Proteínas globulares. Tienen una forma más o menos esférica,
generalmente son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas
Proteínas fibrilares, con forma alargada; generalmente son insolubles
en agua y son las responsables de la mayor parte de las estructuras
fijas de los organismos.
Clasificación
 Funciones
Activas
 Catalizadores (enzimas). Reguladora (enzimas
alostéricos, hormonas).
 Transportadora de oxigeno (O2) (hemoglobina).
 Nutrición (ovoalbúmina).
 Defensiva (inmunoglobinas) y anticuerpos.
 Contráctil (miosin, actinas).
 Regulación y transmisión de señales (rodopsina,
iodosina).
 Energéticas (proteínas del fotosistema II).
Pasivas
 Estructural (colageno,queratina)
 Catalizadora

Las proteínas que se encuentran en este

grupo se denominan enzimas. Actúan como
catalizadores de las reacciones que se
producen en los seres vivos. En una célula
eucariota hay miles de enzimas.
 Transporte
Hay proteínas que se unen reversiblemente a
un ligando y lo transportan de un lugar a otro
del organismo. Por ejemplo la hemoglobina y
la mioglobina que transportan oxigeno, la
primera en la sangre y la segunda en el
interior de las células musculares.
 Nutrición
Algunas proteínas constituyen una fuente de
reserva de aminoácidos (no de energía), lo
que permite la síntesis de proteínas
fundamentalmente durante los procesos
embrionarios. Son abundantes, por tanto, en
las semillas de vegetales, en los huevos de los
animales (ovoalbúmina de la clara del huevo)
y la caseína en la leche de los mamíferos.
 Defensa y protección
Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas que
reconocen y se combinan específicamente con
sustancias extrañas o antígenos, presentes en virus,
bacterias y células de otros organismos; de este
modo el antígeno queda bloqueado y no puede
ejercer su acción.
 Contráctil
Las proteínas forman parte esencial de los
sistemas contráctiles, que producen
movimientos. Por ejemplo la miosina y la
actina en la contracción muscular, las
proteínas que forman la estructura de cilios y
flagelos, las proteínas del huso mitótico que
permite el movimiento de los cromosomas
durante la división nuclear, etc.
Recepción y transmisión de señales
Los receptores hormonales de la membrana
plasmática, al unirse con la hormona (el ligando)
desencadenan un proceso o un conjunto de
reacciones en la célula. También es de este tipo la
rodopsina, un receptor protéico de los bastones de la
retina que capta estímulos luminosos y los
transforma en impulso nervioso.
 Hormonal

Varias hormonas son sustancias peptídicas

como la insulina y la somatropina (hormona
del crecimiento.) Una vez secretadas ejercen
su acción sobre otras células dotadas de un
receptor adecuado.
 Otras
Coagulación: Hay una serie de proteínas
plasmáticas que intervienen en la coagulación
sanguínea.
Regulación del pH: Determinadas proteínas
solubles colaboran con otros sistemas tampón
en el mantenimiento del pH de los líquidos
biológicos.
Anticongelante de ciertas glucoprotéinas de
animales marinos antárticos
 Estructural
Las proteínas son el principal material de construcción
de los seres vivos, formando pared de casi todas sus
estructuras: desde las membranas celulares hasta ser
el principal constituyente del tejido conectivo
(colágeno), del pelo y uñas (queratina), etc.
 Modificaciones
Fosforilación
Acetilación
Glicosidación
Enzimas
oxidoreductasa (reacc REDOX)
Transferasa (Transf. grupos)
Hidrolasa (Reacc. hidroliticas)
Liasas (adición de grupos o remoción)
Isomerasas (isomerizacion)
Ligasas-sintetasas
aminoácido Enzima Modificación Enzima
modific. remoción

Tir-Ser-Treo Kinasa Fosforilación Fosfatasa

Lis Metilasa Metilacion Demetilasa

Lis Acetilasa Acetilacion Desacetilasa

Pro-Lis Hidroxilasa Hidroxilacion -

Modificaciones de proteínas