Catálisis enzimática

Enzima
Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas del
metabolismo. Las enzimas actúan sobre las moléculas conocidas como
sustratos y permiten el desarrollo de los diversos procesos celulares.
Enzimas: Son sustancias orgánicas de naturaleza proteica, elaboradas por las
células que tienen como función acelerar o provocar las reacciones químicas
que se efectúan en los seres vivos.
Se encuentra en la sangre, estomago (jugo gástrico), boca (saliva), los líquidos
intestinales.
Funciones de los enzimas
Favorece la digestión y absorción de los nutrientes.
Eliminar el dióxido de carbono de los pulmones
Mejorar nuestra capacidad mental
Regular nuestro peso corporal
Ayuda a la respiración
Características de las enzimas
 Están formada por carbono, hidrogeno, oxigeno, nitrógeno y azufre
combinados
 Las deficiencias en la función enzimática causan patologías estudio de las
enfermedades en las personas.
 Son susceptibles a ser inhibidas.
Son catalizadores biológicos que disminuyen la energía de activación de las
reacciones que catalizan, de forma que se aceleran sustancialmente la tasa de
reacción.
Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres
vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse
en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las
reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente
podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan
lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de
presión, temperatura o pH.
Es importante destacar que las enzimas no modifican el balance energético ni
el equilibrio de aquellas reacciones en las que intervienen: su función se limita
a ayudar a acelerar el proceso. Esto quiere decir que la reacción bajo el
control de una enzima alcanza su equilibrio de manera mucho más rápida que
una reacción no catalizada.
Se estima que las enzimas catalizan cerca de 4.000 reacciones bioquímicas
diferentes.
¿QUÉ ES UN CATALIZADOR?
Es una molécula inorgánica u orgánica que incrementa notablemente la
velocidad de las reacciones químicas sin ser modificada o consumida en la
reacción.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de
una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la
velocidad de la reacción.
La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir,
que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas
aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las
concentraciones finales del equilibrio.

Actividad enzimática
La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.
Los sustratos son específicos para cada enzima:
Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el
sustrato (S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima
sustrato (E-S), el cual se descompone formando un producto y regenerando la
enzima.
Factores que afectan a la actividad enzimática.
Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una
concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de
que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no
tiene efecto en la velocidad de la reacción.
Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un
aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática
hacia cierto límite.
Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta
ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto
si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del
estómago cuyo pH óptimo es ácido.

Activadores.- como los bioelementos y oligoelementos (Mn, Mg, K...

coenzimas), que incrementan la velocidad de reacción de la enzima
Inhibidores.- son sustancias generalmente pesadas y sus efectos puedes ser
irreversibles; venenos o reversibles: competitivos: se unen en el centro activo,
no-competitivos: se unen en cualquier otro lugar que no sea el centro activo.
Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean
activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que
tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la
concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.
Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe ++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el
cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos
coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos
observar una molécula de hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su
coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se
encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos
prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima
unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un
holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:

Efector alostérico
Molécula que se une a un lugar distinto del centro activo, modificando la
función de la proteína a la cual está unido. También se denomina modulador
alostérico.
Clasificación de las enzimas según su función
1. Oxido – reductoras: representación de una reacción redox.
2. Transferasas (transferencia de grupos funcionales): grupos
aldehídos, grupos acilos, grupos glucosilos, grupos fosfatos (kinasas o
cinasas)
3. Hidrolasas: es un enzima capaz de catalizar la hidrolisis de un enlace
químico.
4. Liasas: cataliza la ruptura de enlaces químicos en compuestos
orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrolisis o la oxidación.
resultado del proceso de ruptura se forman frecuentemente nuevos
dobles enlaces o nuevas estructuras en anillo.
5. Isomerasas. Transforma un isómero de un compuesto químico en otro.
6. Ligasa: es capaz de catalizar la unión entre dos moléculas de gran
tamaño, dando lugar a un nuevo enlace químico; generalmente, sucede
junto con la hidrolisis de un compuesto de alta energía.
ipo de enzimas Actividad

Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con

Hidrolasas
moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en

Isomerasas
otro, es decir, reacciones de isomerización.

Ligasas Catalizan la unión de moléculas.

Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para

Liasas
producir dobles enlaces.

Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan latransferencia de

Oxidorreductasas electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa
cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.

Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a

Tansferasas otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

Estructura de una enzima

Como toda proteína, las enzimas están formadas por una gran cantidad de
aminoácidos, que cumplen funciones diferenciadas. Entre éstos tenemos los no
esenciales, estructurales, de unión y catalíticos.
 Los aminoácidos no esenciales pueden ser reemplazados, y en algunos
casos eliminados sin una pérdida significativa en la función o
conformación de una enzima.
 Los aminoácidos estructurales son vitales para la conformación de la
enzima, “forman su esqueleto”.
 Los aminoácidos de unión participan en la asociación entre la enzima y
el sustrato.
 Los aminoácidos catalíticos participan activamente en la transformación
del sustrato.
La “estructura” de una enzima puede explicarse en función de los residuos de
estos cuatro tipos de aminoácidos. Obviamente, los residuos estructurales, de
unión y catalíticos pueden considerarse esenciales y cualquier modificación de
éstos disminuye la actividad enzimática. De hecho, si el residuo es
particularmente crucial, como en el caso de un residuo clave en la unión o
cualquier residuo catalítico, resulta una pérdida total de la actividad.
El sitio donde se encuentra el conjunto de aminoácidos de unión y catalíticos se
denomina centro activo de la enzima, un lugar estratégico donde, por medio de
uniones intermoleculares, la enzima “atrae” al sustrato en una orientación tal
que encajan correctamente, así como las piezas en un rompecabezas

Estructura:
La estructura primaria de una enzima es la secuencia lineal de los aminoácidos
que contiene, o sea, el número y el orden en el que se encuentran

La estructura secundaria de una enzima se refiere a la ordenación regular y

periódica en el espacio de la cadena polipeptídica a lo largo de una dirección.
Se puede decir, que es la disposición de la estructura primara en el espacio y
que es consecuencia directa de la libre capacidad de giro del carbono alfa.
Existen dos modelos o tipos de
estructuras secundarias:
- Hélice a.
- Lámina b.

La estructura terciara de una enzima

informa de la disposición de la
estructura secundaria en el espacio y,
por tanto, del tipo de conformación
tridimensional que posee. Las
conformaciones más frecuentes que adoptan las
proteínas son la globular y la filamentosa. Las
funciones biológicas que realizan las proteínas
dependen de la estructura terciaria que éstas
poseen.

La estructura cuaternaria de una enzima informa que

ésta está compuesta de más de una cadena
polipeptídica, y hace referencia al modo en que se
asocian las cadenas o subunidades para constituir la
proteína activa.

Mecanismo de Michaelis - Menten

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inical del sustrato

sobre la actividadenzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya
en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como
intermediario del proceso de catálisis enzimática.
En 1913, Leonormichaelis y Maud Ment
desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación
de velocidad que explica el comportamiento cinético de
los enzimas
Para explicar la relación oservada entre la velocidad
inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato
([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las
reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera
etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo
enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima
libre:

En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada

proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de
velocidad. Según esto, podemos afirmar que:
 v1 = k1 [E] [S]
 v2 = k2 [ES]
 v3 = k3 [ES]
Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES),
de forma que la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo
largo de la reacción) es:
[ET] = [E] + [ES]
Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1 [S] [ET] - k1 [S] [ES]

Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la

cual la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a
lo largo de la reacción. Por tanto, la velocidad de formación del complejo
enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3):
 v1 = v2 + v3
Además, como [ES] es constante, la
velocidad de formación de los productos
es constante:
v = v3 = k3 [ES] = constante.

Como v1=v2+v3, podemos decir que:

k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]

Despejando [ES], queda que:

, siendo , en donde la expresión

(k2+k3)/k1 se ha sustituido por KM, o constante de Michaelis - Menten. Este
enlace nos aporta una explicación sobre las razones que hacen de la KM un
parámetro cinético importante.
Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto
es:
v = v3 = k3 [ES] =

Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a

considerar dos casos
A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S].
Como los términos entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una
nueva constante, kobs, de forma que la expresión queda reducida a: v = kobs [S],
con lo cual la reacción es un proceso cinético de primer orden.
A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La
velocidad de reacción es independiente de la concentración del sustrato, y por
tanto, la reacción es un proceso cinético de orden cero. Además, tanto
k3 como [ET] son constantes, y nos permite definir un nuevo parámetro,
la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad
que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuantra unido al
sustrato.
Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad, (la
fórmula recuadrada anteriormente), obtenemos la expresión más conocida
de la ecuación de Michaelis - Menten:
Hay enzimas que no obedecen la ecuación deMichaelis-Menten. Se dice que
su cinética no esMichaeliana. Esto ocurre con los enzimasalostéricos, cuya
gráfica v frente a [S] no es una hipérbola, sino una sigmoide (Figura de la
derecha). En la cinética sigmoidea, pequeñas variaciones en la [S] en una
zona crítica (cercana a la KM) se traduce en grandes variaciones en la
velocidad de reacción.