Nombres:

Carlos Velasco
Joan Brito
Gabriel Almeida
David Mena
Miguel Vivas

Cinética Enzimática

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. La

velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en
muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima.

Al seguir la velocidad de aparición de producto función del tiempo se obtiene la llamada curva de
avance de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del
producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la
conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de unidades
de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml).

Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el número de centros activos por molécula
de enzima, las medidas de actividad enzimática permiten calcular el número de recambio del
enzima, o sea, el número de reacciones elementales que realiza el enzima por cada centro activo
y por unidad de tiempo.

 La catálisis suele implicar la existencia de interacciones covalentes transitorias entre el

sustrato y el enzima, o transferencias de grupos desde o al enzima, con el fin de adoptar
un camino de reacción nuevo y de menor energía.
 Las enzimas son catalizadores muy eficientes , capaces de aumentar las velocidades de
reacción un factor de 105 y 1017
 Las reacciones catalizadas por enzimas se caracterizan por la formación de un complejo
entre el sustrato y el enzima .la fijación del sustrato se produce en una bolsa del enzima
llamada sitio activo.
  De la observación de la figura podemos concluir lo siguiente :
1. A baja concentración de sustrato, v es directamente proporcional a la
concentración del sustrato .
2. A muy alta concentración de sustrato , v es independiente del sustrato ( ya no
aumenta a pesar de aumentar la concentración de sustrato ) y por lo tanto v=Vmáx
𝑉𝑚á𝑥
3. Existe un valor de concentración en el que v= 2
, y ese valor recibe el nombre
de Km, que es la abreviatura de constante de Michaelis.
4. Si se aumenta la enzima al doble ,los valores de v en cada punto ,y por tanto
también de la Vmáx, se duplica ,pero la Kmno cambia .

Modelo cinético de Michaelis-Menten

Plantea que tanto enzima como sustrato forman un producto intermedio

Ecuación de velocidad enzimática:

Donde:

Hay enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten. Se dice que su cinética no es

Michaeliana. Esto ocurre con los enzimas alostéricos, cuya gráfica v frente a [S] no es una
hipérbola, sino una sigmoide. En la cinética sigmoidea, pequeñas variaciones en la [S] en una
zona crítica (cercana a la KM) se traduce en grandes variaciones en la velocidad de reacción

Las enzimas en función del pH

1. Las enzimas poseen un pH óptimo donde su actividad es máxima. Esto se debe a que la
mayoría de enzimas son de carácter proteico. Los aminoácidos terminales y laterales de
las proteínas actúan como ácidos o bases lo cual modifica en gran medida su mecanismo
de acción.
2. Existen inhibidores enzimáticos que enlentecen o detienen una reacción enzimática. Para
cumplir con su función se puede cumplir con dos mecanismos; el primero se basa en
competir con el sustrato por el sitio activo de la enzima (inhibidores reversibles), mientras
que el segundo se basa en destruir parte del sitio activo o grupo funcional de parte de las
enzimas dejándolas sin mecanismo de acción.