Universidad del Zulia

Facultad de Ingeniería
División de Estudios para Graduados
Programa: Ciencia y Tecnología de los Alimentos
Curso de Nivelación Nutrición Humana

MODULO DE DISCUSIONES GRUPALES

UNIDAD III. NUTRICION HUMANA

Elaborado por:
Lic. Aida Souki Rincón, MSc
Profesora Titular Cátedra de Bioquímica
Lic. Alfonso R. Bravo Henríquez, MSc.
Profesor Asociado Cátedra de Química
Escuela de Nutrición y Dietética
Facultad de Medicina
Universidad del Zulia

Septiembre, 2014
Introducción

Para entender el panorama general del metabolismo de los seres vivos, lo cual es
fundamental para emprender tareas en Medicina, Nutrición, Ingeniería Química, Biología,
Agronomía, entre otras, o mas adelante en sus ramificaciones, es necesario que el alumno posea el
conocimiento de la terminología utilizada en la Bioquímica, de la interconexión entre los diversos
procesos metabólicos que se desarrollan en los seres vivos, lo que incluye el conocimiento de
múltiples procesos enzimáticos así como de su regulación.

La Bioquímica es la ciencia que estudia los seres vivientes, su composición y los

mecanismos que permiten que esta composición permanezca relativamente constante, así como las
modificaciones que ocurren en ellos por razones naturales, debido a sus funciones, desarrollo o por
modificaciones del medio ambiente. Su postulado fundamental establece que todos los procesos y
fenómenos biológicos pueden explicarse en términos moleculares.

Desde el punto de vista estricto, la salud es considerada como una situación en donde las
miles de reacciones intra y extracelulares que ocurren en el organismo proceden a velocidades
adecuadas a su supervivencia máxima en el estado fisiológico. Por otra parte, las enfermedades son
manifestaciones de anormalidades en las moléculas, reacciones químicas o procesos.

Entre las causas de enfermedades que están bajo la influencia de mecanismos bioquímicos
en la célula o en el organismo encontramos: los desequilibrios endocrinos (deficiencias o excesos de
hormonas) como es el caso de la diabetes; desequilibrios nutricionales (deficiencia de nutrientes o
excesos de alimentos) como las anemias nutricionales y la obesidad respectivamente; reacciones
inmunológicas (anafilaxias, enfermedad autoinmune); genéticas (alteraciones congénitas y
moleculares) como la anemia falciforme, entre otras.

El enorme desarrollo de la Bioquímica en los últimos años, se ha debido precisamente al

reconocimiento de que la mayoría de las enfermedades son consecuencia de alteraciones
moleculares y que para entender su fisiopatología, para llegar a un diagnóstico y luego poder
desarrollar una terapia apropiada, son requeridos los fundamentos Bioquímicos. Por esta razón, un
conocimiento sólido de la bioquímica y de otras disciplinas básicas relacionadas es esencial para la
práctica racional de la medicina, nutrición y otras ciencias afines.
Objetivos

1. Analizar las funciones y propiedades físico-químicas de los carbohidratos, lípidos,

aminoácidos y proteínas en base a su estructura.

2. Estudiar la acción de las vitaminas en el metabolismo intermediario.

3. Valorar la importancia de los aportes adecuados de vitaminas en la dieta.

4. Comprender los diversos procesos moleculares que utiliza la célula en la obtención y

producción de energía para mantener la vida celular.

5. Analizar los cambios metabólicos relacionados con los carbohidratos, lípidos y proteínas así
como los mecanismos que los regulan.
Universidad del Zulia
Facultad de Medicina Tema No 1
Escuela de Nutrición y Dietética Material de apoyo No 1
Curso Nivelación Nutrición Humana

Metabolismo de los Carbohidratos

A.- Con respecto al metabolismo de los carbohidratos revise los siguientes aspectos
generales:
1. Definición
2. Clasificación
3. Importancia
4. Fuentes principales en la alimentación humana
5. Valor energético
6. Edulcorantes

B.- Clasificar los siguientes carbohidratos como mono, di o polisacáridos:

1. Almidón 8. Lactosa
2. Fructosa 9. Glucógeno
3. Celulosa 10. Glucosa
4. Amilosa 11. Galactosa
5. Ribosa 12. Manosa
6. Sacarosa
7. Maltosa
C.- Relacione los siguientes términos:
1. Carbohidrato presente en la sangre ___ a) Glucógeno
2. Azúcar de mesa ___ b) Lactosa
3. Carbohidrato presente en frutas ___ c) Glucosa
4. Carbohidrato presente en la leche ___ d) Sacarosa
5. Carbohidrato de reserva en células vegetales ___ e) Fructosa
6. Carbohidrato de reserva en células animales ___ f) Almidón

D.- Del proceso de digestión y absorción de los carbohidratos indique

1. Enzimas involucradas, localización, sustrato y productos
2. Mecanismo de absorción

E.- Explique la entrada de glucosa a los diferentes tejidos y el papel de la insulina en el proceso

F.- Señales las principales vías metabólicas involucradas en el metabolismo de los carbohidratos.

G.- Vía Glucolítica

1. Definición
2. Condición hormonal necesaria
3. Sustrato y producto de la vía
4. Tejidos
5. Compartimento celular donde ocurre
6. Enzimas clave involucradas y su relación con la Insulina
7. Producto de la vía en condiciones aerobias y anaerobias
8. Destino del producto de la vía
9. Ciclo de Krebs. Importancia, compartimento donde ocurre. Productos y su destino
10. Importancia de la cadena respiratoria
11. Rendimiento energético de la glucosa en condiciones aeróbicas y anaeróbicas

H.- Vía de las Pentosas

1. Definición
2. Condición hormonal necesaria
3. Sustrato y productos de la vía
4. Enzimas más importantes
5. Fase oxidativa y no oxidativa
6. Importancia de la vía

I.- Vía glucogénica

1. Definición
2. Condición hormonal necesaria
3. Sustrato y producto de la vía
4. Tejidos
5. Enzimas clave involucradas y su relación con la Insulina
6. Importancia

J.- Vía Glucogenolítica

1. Definición
2. Condición hormonal necesaria
3. Sustrato y producto de la vía
4. Tejidos
 5. Enzimas clave involucradas y su relación con glucagón y adrenalina
6. Importancia

K.- Gluconeogénesis
1. Definición
2. Condición hormonal necesaria
3. Sustratos y producto de la vía
4. Tejidos
5. Compartimentos celulares involucrados
6. Enzimas clave involucradas y su relación con Insulina, glucagón y cortisol
7. Importancia

L. Síntesis de Lactosa
1. Sustratos
2. Enzimas involucradas
3. Tejido
4. Importancia

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Facultad de Medicina Tema No 2
Escuela de Nutrición y Dietética Material de apoyo No 2
Curso Nivelación Nutrición Humana

Metabolismo de Lípidos

A.- Con respecto a los Lípidos revise los siguientes aspectos generales:
1. Definición
2. Clasificación
3. Importancia
4. Fuentes principales en la alimentación humana
5. Valor energético
6. Peroxidación Lipídica

B.- Clasificar los siguientes Lípidos:

1. Tripalmitina 5. Ácido Araquidónico
2. Esfingomielinas 6. Ácido α Linolénico
3. Fosfatidil serina 7. Colesterol Libre
4. Acido Linoleico 8. Vitamina E
C. Digestión y absorción de los lípidos
1. Enzimas
2. Papel de los ácidos biliares
3. Productos de la digestión
4. Mecanismo de absorción

D.- Síntesis de Ácidos Grasos (lipogénesis)

1. Condición Hormonal
2. Importancia de los ácidos grasos
3. Tejidos
4. Compartimento celular
5. Requerimientos para la síntesis
6. Sustrato y producto de la Vía
7. Complejo multienzimático de la sintetasa de ácidos grasos
8. Relación con el metabolismo de la glucosa

E.- Síntesis de Triacilglicéridos

1. Condición Hormonal
2. Importancia de los triacilglicéridos
3. Compartimento celular
4. Tejidos involucrados
5. Sustratos y productos de la vía
6. Relación con el metabolismo de los carbohidratos

F.- Síntesis de fosfoglicéridos y esfingolípidos

1. Condición Hormonal
2. Importancia de los fosfolípidos
3. Compartimento celular
4. Tejidos involucrados
5. Sustratos y productos de la vía
6. Relación con el metabolismo de los carbohidratos

G.- Síntesis de colesterol y compuestos esteroideos (Hormonas y ácidos biliares)

1. Condición Hormonal
2. Importancia del colesterol y demás compuestos esteroideos
3. Compartimento celular
4. Tejidos involucrados
5. Sustratos y productos de la vía
6. Relación con el metabolismo de los carbohidratos

H.- Lipólisis
1. Condición Hormonal
2. Tejidos involucrados
3. Sustratos y productos de la vía
 4. Relación con el metabolismo de los carbohidratos

I.- β-Oxidación de los ácidos grasos

1. Condición Hormonal
2. Activación del acido graso y papel de la carnitina
3. Compartimento celular
4. Tejidos involucrados
5. Sustratos y productos de la vía
6. Rendimiento energético
7. Relación con el Ciclo de Krebs y metabolismo de los carbohidratos

J.- Síntesis de cuerpos cetónicos (cetogénesis)

1. Condición Hormonal
2. Compartimento celular
3. Tejidos involucrados
4. Sustratos y productos de la vía
5. Utilización

K.- Lipoproteínas
1. Función en el organismo.
2. Clasificación
3. Composición y relación entre sus fracciones lipídicas y proteicas
4. Función de las proteínas dentro de las lipoproteínas
5. Lugar de síntesis y de degradación

República Bolivariana de Venezuela

Universidad del Zulia Tema No 3
Programa: Maestría Ciencia y Tecnología de los Alimentos Material de Apoyo No 3
Nutrición Humana

Proteínas y Aminoácidos. Metabolismo de Proteínas

1. Con relación a las proteínas revise los siguientes aspectos generales:

1.1.Definición
Las proteínas Son sustancias macromoléculas orgánicas la cual es la asociación de varios
aminoácidos puestos en una cadena lineal. Contienen carbono, oxígeno, nitrógeno e hidrógeno. Los
aminoácidos se unen entre sí por enlaces peptídicos, uniendo el extremo amino de uno con el extremo
carboxilo de otro aminoácido. Por lo tanto se considera polímeros de los aminoácidos.
Además El isomero D en las proteínas, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas
típicas.

Los aminoácidos Son las unidades básicas que forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos en las
proteínas.
 Los Péptidos Son moléculas que se forman cuando se unen de 2 a 10 aminoácidos a través de enlaces
peptídicos. Los péptidos son el resultado de la unión covalente de aminoácidos mediante un enlace
amida (denominado enlace peptídico). Los péptidos tienen un número de aminoácidos pequeño y, a
menudo, una conformación muy flexible en solución.

Por lo Tanto Enlace peptídico Se trata de un enlace covalente que se forma entre el grupo alfa-COOH
de un aminoácido y el grupo alfa-NH de otro aminoácido. En este proceso se genera una molécula de
agua. Cada péptido resultante puede participar en la construcción de un nuevo enlace peptídico. Según
el número de residuos que entran a formar parte de un péptido, se conocen a los compuestos como
dipéptidos, tripéptidos, etc., oligopéptidos cuando contienen de 2 a 50 resíduos de aminoácidos y
polipéptidos si poseen más de 50.

1.2.Función

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener
su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas
las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas
estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin
embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la
hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN,
las hormonas a sus receptores específicos, etc...

Las funciones más resaltantes son: queratina colágeno, ovoalbúmina, hemoglobina apoproteinas
transferrina, insulina, anticuerpos, ciclina, pepsina tripsina

A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que desempeñan:

Función ESTRUCTURAL

-Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

 Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
 Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

 El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

 La elastina del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de
seda, respectivamente.

Función ENZIMATICA

-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función HORMONAL

-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles
de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).

Función reguladora

-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la
ciclina).

Función homeostatica

-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para
mantener constante el pH del medio interno.

Función defensiva

 Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

 La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias.
 Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
 Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas
fabricadas con funciones defensivas.

Función de transporte

 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
 Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
 Los citocromos transportan electrones.

Función contractil
  La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función de reserva

 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada,

constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
 La lactoalbúmina de la leche.

DIVERSIDA FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS

Queratina, fibroina, colágeno, elastina, mucoproteínas,

Estructurales
glucoproteínas.

Biocatalizadores.
Proteasas, ribonucleasas, amilasas, lipasas.
Enzimas Ficina (higo), papaína ( lechosa), Bromelina (piña)
huraína (Jabillo).

Regulan el metabolismo, Eg, insulina.

Hormonas

Proteínas formadas en respuesta a un antígeno. Eg.,

Anticuerpos gamma globulinas

Actina y miosina de los músculos

Contráctiles

Ovoalbúmina, ferritina, caseína, gliadina, faseolotoxina

Reserva (Phaseolus vulgaris).

Hemoglobina, citocromos, mioglobina.

Leghemoglobina en nódulos de
Transporte leguminosas (Fabaceae), ferrodoxina de los
cloroplastos.
 Ricina (Ricinus communis), Toxina difterica, toxina
botulínica.
Veneno de alacranes o escorpiones, tienen
neurotoxina, cardiotoxina, lecitinasa, hialuronidasa.
Veneno de coral (Micrurus corallinus) tiene
Toxinas colinesterasa, hialuronidasa, L-aminoácido oxidasa y
otras.
Cascabel (Crotalus durissus terrificus). Tiene
colinesterasa, hialuronidasa, desoxiribonucleasa,
lecitinasa y otras.

1.3.Unidades que las integran

Los aminoacidos, son los monomeros de las proteínas, al unirse se forma un péptido que puede derivar
en una proteína. y son los siguientes: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido
glutámico, glutamina, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina,
treonina, triptófano, tirosina y valina.

1.4.Clasificación de los aminoácidos (AA) desde el punto de vista nutricional

Existen 28 aminoácidos conocidos, que combinados de diferentes formas crean cientos de proteínas.
El 80% de estos nutrientes se producen en el hígado, son los llamados aminoácidos no esenciales, y el
20% restante debe proveerse a través de la dieta y reciben el nombre de aminoácidos esenciales.

os aminoácidos constituyen la estructura fundamental de una proteína. De los 20 aminoácidos que se

consideran fisiológicamente importantes, 8 son esenciales para el adulto. Los otros son, dietéticamente,
no esenciales.
El nitrógeno amínico comprende aproximadamente el 16% del peso de las proteínas y su valor biológico
se basa en los aminoácidos.

Clasificación química de los aminoácidos

Según sus características químicas los aminoácidos pueden ser:

- Mono-amino, monocarboxílicos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ileu)

- Hidroxi-amino: treonina (Thr), serina (Ser)

- Básicos: lisina (Lys), arginina (Arg), histidina (His)

- Aminoácidos y amidas :ácido aspártico (Asp), ácido glutámico (Glu) , asparagina (Asn), glutamina
(Gln)

- Azufrados: cisteína (Cys), metionina (Met)

- Aromáticos: fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) y triptófano (Trp)

- Iminoácido: prolina (Pro)

Clasificación de los aminoácidos según esencialidad

Pueden ser:

- Esenciales o indispensables. Deben ser proporcionados por la dieta, son : fenilalanina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.

- No-esenciales o dispensables. No es necesario que sean suministrados por la dieta, son : ácido
aspártico, ácido glutámico, alanina, asparagina, cistina, glicina, glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina,
histidina, histidina, prolina, serina, tirosina.

- Semi-esenciales o semi-dispensables. Cuando están presentes en la dieta reducen las necesidades

de un aminoácido esencial (cisteína, la de metionina, tirosina, la de fenilalanina).

-Limitantes. Los aminoácidos más deficientes en una proteína, en comparación con los de una proteína
estándar (lisina, en el arroz y otros cereales, triptófano, en el maíz, metionina y cistina en las alubias).

Aminograna de una proteína dietética

Es el patrón de aminoácidos que muestran la relación cuantitativa entre los esenciales, en una proteína
dietética, y el que se encuentra en una proteína del huevo (aminograma ideal).

Patrón de referencia de aminoácidos

Es la combinación ideal de aminoácidos en cuanto a cantidad y relación, para proporcionar todos los
requerimientos fisiológicos. Existen varios patrones: según la F.A.O. ó según aminoácidos presentes en
el huevo o en la leche humana.

Niveles de organización estructural de las proteínas

Se distinguen 4 niveles en la estructura de una proteína.

Estructura primaria:

La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Este nivel de la estructura se

mantiene mediante enlaces peptídicos. Por convención, se escribe desde el extremo que tiene el
grupo amino terminal hacia el grupo carboxilo final.

Los enlaces peptídicos forman el esqueleto de la proteína, del que emergen las cadenas laterales
de los aminoácidos.

Las proteínas se diferencian en la secuencia y número de aminoácidos. Aunque un péptido puede

adoptar diferentes conformaciones, cada proteína tiene una única estructura tridimensional en
condiciones fisiológicas, que resulta ser la más estable de todas las posibles, es decir, aquélla con
mayor número de interacciones débiles entre sus átomos.

La secuencia de aminoácidos que forma una proteína determina su estructura tridimensional y su

función. Las llamadas proteínas polimórficas admiten variaciones en su estructura primaria,
conservando su función. Las variaciones en algunas zonas de las proteínas tienen muy poca o
ninguna repercusión en su función, pero hay zonas críticas, en las que cualquier variación afecta a
la estructura, y por tanto a la función de la proteína.

Por lo tanto las estructuras primarias Está determinada por el enlace peptídico entre residuos de
aminoácidos sucesivos.se caracteriza por estar estructurada en una secuencia de aminoácidos.

Estructura secundaria: El término “estructura secundaria” se refiere a la estructura que adopta

espacialmente una parte del polipéptido. Ocurre cuando los hidrógenos de la secuencia interactúan
mediante puentes de hidrógeno.

Puente de hidrógeno: se comparte un protón entre dos moléculas, formando un enlace débil. Dos
tipos de estructuras son particularmente estables y frecuentes en las proteínas: la hélice α y la
lámina β.
Hélice α: la cadena adopta una estructura helicoidal, que se mantiene mediante puentes de
hidrógeno, con los grupos R orientados hacia el exterior. Para formar esta estructura, el grupo
carboxilo de cada aminoácido (n) se une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro
aminoácido (n+4). Es una estructura estable porque da lugar a un máximo número de interacciones.
Conformación β: la cadena queda estirada y la estructura se dispone espacialmente en zigzag
formando láminas (hojas plegadas β). La disposición puede ser paralela o antiparalela. Puede darse
entre regiones próximas o distantes del polipéptido. Los grupos R sobresalen de la lámina en
ambos sentidos, de forma alterna. La conformación β se estabiliza mediante puentes de hidrógeno,
como en el caso anterior.

Al representar la estructura de una proteína, si se desea resaltar su estructura secundaria, las

hélices alfa se representan como cintas en espiral, las láminas beta como cintas en flecha y las
regiones con otro tipo de estructura como líneas finas (“random coil”).

Por lo tanto la estructura secundaria Se refiere a ciertas estructuras comunes que se repiten en la
molécula proteica. Se consideran dos tipos de estructuras secundarias la hélice  y la lámina 
plegada. se caracteriza por estar estructurada en una Disposición de aminoácidos en el espacio.

Estructura terciaria: Es la estructura plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre cuando ciertas
atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas (conformación β). Es específica de
cada proteína y determina su función. Las características físicas y químicas de la molécula
dependen de su estructura terciaria. Las regiones de la proteína con una estructura secundaria
definida se llaman dominos.

La estructura terciaria define las interacciones entre los diferentes dominios que la forman. El
plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas
dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está
facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de
azufre del aminoácido cisteína. Hay dos tipos de proteínas, según su estructura terciaria:

Proteínas fibrosas: estructuras con forma de fibra o lámina. Insolubles en el agua. Las proteínas
que dan forma y protección a los organismos suelen ser fibrosas. Las proteínas fibrosas se forman
por repetición de estructuras secundarias simples.

Proteínas globulares: estructuras globulares. Solubles en el agua. Muchas enzimas y proteínas

reguladoras tienen esta forma. Las proteínas globulares tienen una estructura terciaria más
compleja, formada a partir de varias estructuras secundarias diferentes. En las proteínas globulares,
los residuos apolares se orientan hacia el interior (hidrófobos), y los polares hacia el exterior
(hidrófilos).
Las proteínas mantienen su estructura y función dentro de la célula, pero un cambio en las
condiciones puede suponer la alteración de su estructura terciaria, llegando incluso a perder su
función.

La pérdida de la estructura terciaria de una proteína supone la pérdida de su función. Se habla de

desnaturalización cuando el cambio en la estructura de la proteína es tan grande que ésta no puede
mantener su función. La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por calor, pH extremos,
disolventes, o detergentes. La desnaturalización no supone la ruptura de los enlaces covalentes,
pero sí de las interacciones débiles que mantienen la estructura tridimensional.

Por lo tanto en las estructuras terciarias Las proteínas mantienen su estructura y función dentro de
la célula, pero un cambio en las condiciones puede suponer la alteración de su estructura terciaria,
llegando incluso a perder su función.

La pérdida de la estructura terciaria de una proteína supone la pérdida de su función. Se habla de

desnaturalización cuando el cambio en la estructura de la proteína es tan grande que ésta no puede
mantener su función. La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por calor, pH extremos,
disolventes, o detergentes. La desnaturalización no supone la ruptura de los enlaces covalentes,
pero sí de las interacciones débiles que mantienen la estructura tridimensional.
Es la estructura tridimensional plegada de la cadena polipeptídica, que da origen a una
conformación globular. La estabilización de la estructura terciaria requiere además de los enlaces
de hidrógeno, de enlaces covalentes de disulfuro, enlaces salinos (iónicos), enlaces hidrofóbicos
(apolares), fuerzas de van der Waals. Se caracteriza por estar estructurada en Plegamientos de las
cadenas de aminoácidos sobre si misma.

Estructura Cuaternaria:

Sólo está presente en las proteínas que constan de más de una cadena de aminoácidos. La
estructura cuaternaria se refiere a las uniones entre las distintas cadenas polipeptídicas que forman
la proteína, dando lugar a una estructura tridimensional.

Cada una de las cadenas de aminoácidos que componen la proteína se denomina protómero.

Está determinada por el ordenamiento de las subunidades de poli péptidos para formar una súper
estructura, que se mantiene unida mediante fuerzas electrostáticas débiles no covalentes. Esta
estructura está presente si la proteína tiene más de una cadena de polipéptido (PROTEÍNAS
OLIGOMÉRICAS). Se caracteriza por estar estructurada en la Unión de varias cadenas poli
peptídicas (protómeros).

1.5.Clasificación de las proteínas

Las proteínas se clasifican de diversas maneras la más relevante son las siguientes:
  Según su Conformación:
- Proteínas Globulares: Enzimas, Citocromos.
- Proteínas Fibrosas: Colágeno, Queratina
• Según su Contenido de Aminoácidos Esenciales:
- Proteínas Completas: Alto valor biológico (Ovoalbúmina)
- Proteínas Incompletas: Bajo valor biológico (Proteínas vegetales)

Existen distintos tipos de proteínas y se clasifican de formas distintas según distintos criterios.
Los criterios de clasificación de proteínas son su forma y su solubilidad y según su estructura
secundara. A continuación veremos cada una de estas clasificaciones.

Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su solubilidad.

Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos
filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína
fibrosa es el colágeno.

Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido a su
distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles
en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.

Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las membranas
lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes
aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas
de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la
rodopsina. Debes tener en cuenta que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se
encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la estructura presentada.

Clasificación de las proteínas globulares según su estructura secundaria:

Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que tengan.

Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos alrededor del carbono beta de cada aminoácido. La mioglobina es un claro ejemplo de
proteína de hélice alfa.

Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se adopta una configuración
conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las proteínas hoja plegada beta.

Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna la hélice alfa y la hoja
plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la triosa fosfato isomerasa. Esta estructura es
conocida como un barril TIM. La helicoidal alterna y los segmentos de hoja plegada beta forman
una estructura de barril cerrado.
Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se producen en regiones
independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un ejemplo de proteína alfa + beta
Teniendo en cuenta la ausencia o presencia de componentes peptídicos, las proteínas se pueden
clasificar en simples y complejas.

Proteínas simples.

Están formadas únicamente por la cadena polipéptidica. Son:

 Albúminas. Proteínas globulares, solubles en agua y se diluyen en soluciones salinas ,

precipitan por saturación en solución de sulfato amónico, coagulan por el calor. Se
encuentran en plantas y en tejidos animales: sangre (albúmina sérica), leche
(lactalbúmina), clara de huevo (ovalbúmina), lentejas (legumelina), alubias (faseolina), trigo
(leucosina).

 Globulinas. Son proteínas globulares, ligeramente solubles en agua, solubles en soluciones

neutras diluídas, precipitan por sulfato amónico diluído y coagulan por el calor. Se
encuentran en plantas y tejidos animales : sangre (globulinas séricas), músculo (miosina),
patata (tuberina), nueces del Brasil (excelsina), lentejas (legumina).

 Glutelinas. Insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones salinas, solubles en acidos

diluídos. Se encuentran en granos y cereales , trigo (glutenina), arroz (orzeína).

 Prolaminas. Insolubles en agua y en alcohol absoluto, solubles en alcohol 70%, ricas en
nitrógeno amida y prolina. Se encuentran en semillas de granos: trigo y centeno (gliacina),
maíz (zeína), centeno (secalina), cebada (hordeína).

 Protaminas. Solubles en agua, no coagulan por el calor, fuertemente básicas, ricas en

arginina, asociadas con ADN y se hallan en células de esperma.Se encuentran en esturión
(esturina), caballa (escombrina), salmón (salmina), arenque (clupeína).

 Histonas. Solubles en agua , en soluciones salinas y en ácidos diluídos, insolubles en

hidróxido de amonio, proporcionan grandes cantidades de lisina y arginina, se combinan
con los ácidos nucléicos en el interior de las células. Se encuentran en timo, páncreas,
núcleoproteínas (núcleohistonas).

 Escleroproteínas. Proteínas fibrosas, insolubles en todos solventes y resistentes a la
digestión.Se encuentran en tejido conectivo y tejidos duros.

  Colágeno. Resistente a los enzimas digestivos, pero puede convertirse en gelatina por
agua en ebullición, ácidos o álcalis, rico en hidroxiprolina. Se encuentra en tejido conectivo,
huesos, cartílago y gelatina.

 Elastina. Semejante al colágeno, pero no puede convertirse en gelatina. Se encuentra en
ligamentos, tendones y arterias.

 Queratina. Parcialmente resistente a los enzimas digestivos, contiene grandes cantidades

de azufre, como cistina. Se encuentra en pelo, uñas, pezuñas, cuernos y plumas.

Proteínas complejas
 Nucleoproteínas. Contenidas en ácidos nucléicos, nitrógeno o fósforo, presentes en
cromosomas y en todas las formas vivientes como combinación de proteínas con ARN o
ADN. Se encuentran en citoplasmas de células (ribonucleoproteínas), núcleo de
cromosomas (deoxiribonucleoproteínas), virus y bacteriófagos.

 Mucoproteínas. Proteínas combinadas con amino-azúcares, azúcares-ácidos, y sulfatos.

Se encuentran en saliva (mucina), clara de huevo (ovomucoide).

 Glucoproteínas. Las mucoproteínas contienen más del 4% de hexosamina y las

glucoproteínas, menos del 4%. Se encuentran en el hueso (oseomucoide), tendones
(tendomucoide), cartílago (condromucoide).

 Fosfoproteínas. Ácido fosfórico unido a proteínas. Se encuentran en leche (caseína), yema

de huevo (ovovitelina).

 Cromoproteínas. Compuestos de proteínas, como pigmentos no-proteicos, tales como

heme, proteínas coloreadas. Se encuentran en hemoglobina, mioglobina, flavoproteínas,
pigmentos respiratorios, citrocromos.

 Lipoproteínas. Proteínas conjugadas con lípidos solubles en agua, dispersas ampliamente

en todas las células y formas vivientes. Se encuentran en lipoproteínas séricas, tejido
nervioso, leche y huevos.

 Metaloproteínas. Proteínas combinadas con átomos metálicos que no forman parte de un

grupo prostético no-proteico. Se encuentran en ferritina, anhidrasa carbónica,
ceruloplasmina.

Proteinas derivadas
 Obtenidas tras acciones de procesos enzimáticos. Se conocen:
 Proteanos. Resultado de una breve acción de ácidos o enzimas, insolubles en agua. Son
edestan (elastina) y miosan (miosina).

 Proteosas. Solubles en agua, no coagulan por el calor y precipitan por sulfato amónico
saturado, resultado de la digestión parcial de proteínas por pepsina o tripsina. Son
productos intermediarios de la digestión proteica.
 Peptonas. Tienen las mismas propiedades que las proteosas, pero son de menor peso
molecular.Son productos intermediarios de la digestión proteica.

 Péptidos. Constituídos por dos o más aminoácidos, unidos por una unión peptídica, se
hidrolizan a aminoácidos simples. Son productos intermediarios de la digestión proteica.

1.6.Fuentes principales en la alimentación humana

La proteína es un nutriente importante que forma los músculos y huesos y suministra energía.

Puede colaborar con el control del peso, dado que ayuda a que la persona se sienta llena y satisfecha
con las comidas.

Las proteínas que aportan al organismo los alimentos de origen vegetal, como las legumbres, son de
menor calidad que las proteínas de origen animal porque presentan menos aminoácidos esenciales,
algo que se compensa con una mezcla adecuada de ambos.

El adulto deberá ingerir un aporte de proteínas adecuado a su modo de vida, es decir, si tiene una
mayor actividad, necesitará mayor aporte que un adulto sedentario.

En la tercera edad, aun pareciendo contradictorio, no se necesita una menor ingesta proteínica, sino
que se recomienda aumentar la cantidad de las mismas, porque en esta etapa es muy importante
regenerar tejidos. Además, hay que tener en cuenta la posible aparición de enfermedades crónicas que
pueden degradar las proteínas.

A continuación te contamos cuáles son los alimentos que constituyen las mejores fuentes de proteínas:

Alimentos con proteínas de origen animal

 Huevo: es una buena fuente de proteínas debido a que contiene la albúmina, de excelente
calidad, ya que incluye una elevada cantidad de aminoácidos esenciales.
 Pescados (salmón, arenque, trucha…).

 Leche.

 Derivados lácteos, queso o yogur.

 Carne magra, pavo y pollo.

Estos alimentos contienen proteínas con un alto número de aminoácidos esenciales, (aquellos que no
pueden ser sintetizados por el organismo, por lo que deben ser aportados a través de la dieta).

Alimentos con proteínas de origen vegetal

 Legumbres (lentejas, habas, garbanzos, frijoles…), conviene completarlos con otro alimento
como patatas o arroz.
 Vegetales de hoja verde (col rizada, espinaca…).

 Nueces y frutos secos (siempre que no sean fritos y tengan poca sal).

 Seitán, tempeh, quínoa, algas.

1.7.Valor energético

Cada grupo de nutrientes energéticos como la proteína, tiene un valor calórico diferente y más o
menos uniforme en cada grupo. Para facilitar los cálculos del valor energético de los alimentos se
toman unos valores estándar para cada grupo: un gramo de proteínas libera al quemarse unas 4
calorías. De hecho, toda la energía que acumulamos en el organismo como reserva a largo plazo se
almacena en forma de grasas.

2. A continuación se dan una serie de premisas precedidas de un guion (____), coloque una
V o una F según corresponda. Explique su respuesta.

2.1.____ Después de su absorción los aminoácidos son transportados a través del sistema porta
hasta el hígado.
2.2.____ Los aminoácidos (AA) pueden sr clasificados de acuerdo a sus características químicas
2.3.____ Un AA esencial es aquel que el organismo no utiliza.
2.4.____ Un enlace peptídico se forma cuando el grupo amino de un AA se une al grupo carboxilo
de otro AA y hay pérdida de una molécula de agua.
2.5.____ Las proteínas provenientes de fuentes vegetales son generalmente de mayor valor
biológico que las provenientes de fuentes animales.
2.6.____ Las proteínas de origen vegetal son más fácilmente digeridas y absorbidas que las de
origen animal
2.7.____ Los tripéptidos presentan en su estructura tres enlaces peptídicos
2.8.____ La desnaturalización proteica se refiere a la ruptura del arreglo estructural de la proteína
2.9.____ La disponibilidad de AA esenciales afecta la síntesis proteica
2.10. ____ Las proteínas no se almacenan en el organismo
2.11.____ Los AA nutricionalmente no esenciales pueden sintetizarse a partir de intermediarios
anfibólicos.
2.12. ____ El esqueleto carbonado de algunos AA puede convertirse en glucosa sanguínea
2.13. ____ Los mamíferos superiores sintetizan ácidos grasos a partir de AA glucogénicos
 2.14. ____ El fosfato de piridoxal es requerido para los procesos de síntesis y degradación de AA.

3. A continuación aparecen una serie de preguntas seleccione en ellas la alternativa

correcta.

3.1.El bioelemento encontrado en las unidades estructurales de las proteínas, pero no en las
unidades estructurales de carbohidratos y lípidos es:
a) Carbono b) Hidrógeno c) Oxígeno d) Nitrógeno

3.2.Los AA además de provenir de fuentes dietarías también provienen de:

a) Catabolismo de proteínas endógenas
b) Catabolismo de nucleótidos celulares
c) Anabolismo de proteína endógenas
d) Anabolismo de nucleótidos celulares

3.3.La principal ruta para la perdida de nitrógeno del organismo es por vía de:
a) Sudor b) Heces c) Uñas d) Orina

3.4.Si un AA esencial requerido para la síntesis proteica no está disponible:

a) Otro AA esencial puede sustituirlo
b) La cadena de AA puede ser almacenada
c) La síntesis proteica se detendrá
d) Es intercambiado por una AA no esencial

3.5.En relación a los α AA:

a) Todos pueden sufren procesos de transaminación
b) La leucina es un AA glucogénico
c) El catabolismo de la fenilalanina produce tirosina
d) La serina, glicina y alanina son glucocetogénicos

3.6.La fenilcetonuria es un desorden metabólico caracterizado por:

a) Deficiencia del AA fenilalanina
b) Catabolismo anormal de la tirosina
c) Ausencia de la enzima fenilalanina hidróxilasa
d) Deficiencia de Leucina

3.7.El ciclo de la Urea requiere de todos los siguientes compuestos excepto:

a) ATP b) CO2 c) NH3+ d) Piruvato

3.8.El producto final del catabolismo del residuo nitrogenado en los humanos es:
a) Urea b) Amonio c) Ornitina d) Arginina

3.9.El encéfalo utiliza para la eliminación del amoniaco principalmente:

a) Ciclo de la Urea
b) Síntesis de Glutamina
 c) Síntesis de ácido úrico
d) Síntesis de Ornitina

3.10. Cuando la ingesta proteica excede la cantidad que el organismo puede utilizar la síntesis de
urea:
a) Disminuye
b) Permanece igual
c) Aumenta

Referencias Bibliográficas:
Textos de Bioquímica de cualquier autor:
1. Bioquímica de Harper
2. Bioquímica de Herrera
3. Bioquímica de Matthews
4. Bioquímica de Voet